data_3N7X
# 
_entry.id   3N7X 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
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# 
loop_
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_database_2.database_code 
PDB  3N7X       
RCSB RCSB059492 
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_database_PDB_rev.num             1 
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_database_PDB_rev.date_original   2010-05-27 
_database_PDB_rev.mod_type        0 
_database_PDB_rev.replaces        3N7X 
_database_PDB_rev.status          ? 
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_pdbx_database_related.db_name        EMDB 
_pdbx_database_related.db_id          1624 
_pdbx_database_related.details        'cryo-electron microscopy map of PstDNV virus-like particle' 
_pdbx_database_related.content_type   unspecified 
# 
_pdbx_database_status.entry_id                       3N7X 
_pdbx_database_status.status_code                    REL 
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_pdbx_database_status.process_site                   RCSB 
_pdbx_database_status.status_code_sf                 REL 
_pdbx_database_status.status_code_mr                 ? 
_pdbx_database_status.SG_entry                       ? 
_pdbx_database_status.dep_release_code_coordinates   'HOLD FOR PUBLICATION' 
_pdbx_database_status.dep_release_code_struct_fact   'HOLD FOR PUBLICATION' 
_pdbx_database_status.dep_release_code_sequence      'HOLD FOR RELEASE' 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Kaufmann, B.'   1 
'Rossmann, M.G.' 2 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     'Structure of Penaeus stylirostris densovirus, a shrimp pathogen.' 
_citation.journal_abbrev            J.Virol. 
_citation.journal_volume            84 
_citation.page_first                11289 
_citation.page_last                 11296 
_citation.year                      2010 
_citation.journal_id_ASTM           JOVIAM 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0022-538X 
_citation.journal_id_CSD            0825 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   20702621 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1128/JVI.01240-10 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Kaufmann, B.'   1 
primary 'Bowman, V.D.'   2 
primary 'Li, Y.'         3 
primary 'Szelei, J.'     4 
primary 'Waddell, P.J.'  5 
primary 'Tijssen, P.'    6 
primary 'Rossmann, M.G.' 7 
# 
_cell.length_a           235.890 
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_cell.length_c           268.467 
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_cell.angle_beta         90.000 
_cell.angle_gamma        90.000 
_cell.entry_id           3N7X 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.Z_PDB              4 
_cell.length_a_esd       ? 
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_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 21 2 21' 
_symmetry.entry_id                         3N7X 
_symmetry.Int_Tables_number                318 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
1 polymer     man 'Capsid protein' 37524.688 1   ? 
2 non-polymer syn 'CALCIUM ION'    40.080    1   ? 
3 non-polymer syn 'MAGNESIUM ION'  24.305    2   ? 
4 water       nat water            18.015    159 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MCADSTRTSPRKRSRRDAHNEDEEHAEGSSGPDPHRCLQFNTGDSIHITFQTRRYFEFDAANDGNFDGKNLYCLPLHWMN
LYLYGLKSSDSSATETQRYKMVKSMMKTYGWKVHKAGVVMHSMVPLMKDLKVSGGTSFETLTFTDTPYLEIFKDTTGLHN
QLSTKETDVTLAKWIQNPQLVTVQSTAANYEDPIQQFGFMEQMRTGDRKAYTIHGDTRNWYGGEIPTTGPTFIPKWGGQI
KWDKPSLGNLVYPADHHTNDWQQIFMRMSPIKGPNGDELKLGCRVQADFFLHLEVRLPPQGCVASLGMLQYLHAPCTGQL
NKCYIMHTN
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MCADSTRTSPRKRSRRDAHNEDEEHAEGSSGPDPHRCLQFNTGDSIHITFQTRRYFEFDAANDGNFDGKNLYCLPLHWMN
LYLYGLKSSDSSATETQRYKMVKSMMKTYGWKVHKAGVVMHSMVPLMKDLKVSGGTSFETLTFTDTPYLEIFKDTTGLHN
QLSTKETDVTLAKWIQNPQLVTVQSTAANYEDPIQQFGFMEQMRTGDRKAYTIHGDTRNWYGGEIPTTGPTFIPKWGGQI
KWDKPSLGNLVYPADHHTNDWQQIFMRMSPIKGPNGDELKLGCRVQADFFLHLEVRLPPQGCVASLGMLQYLHAPCTGQL
NKCYIMHTN
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   CYS n 
1 3   ALA n 
1 4   ASP n 
1 5   SER n 
1 6   THR n 
1 7   ARG n 
1 8   THR n 
1 9   SER n 
1 10  PRO n 
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1 13  ARG n 
1 14  SER n 
1 15  ARG n 
1 16  ARG n 
1 17  ASP n 
1 18  ALA n 
1 19  HIS n 
1 20  ASN n 
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1 22  ASP n 
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1 24  GLU n 
1 25  HIS n 
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1 29  SER n 
1 30  SER n 
1 31  GLY n 
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1 33  ASP n 
1 34  PRO n 
1 35  HIS n 
1 36  ARG n 
1 37  CYS n 
1 38  LEU n 
1 39  GLN n 
1 40  PHE n 
1 41  ASN n 
1 42  THR n 
1 43  GLY n 
1 44  ASP n 
1 45  SER n 
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1 47  HIS n 
1 48  ILE n 
1 49  THR n 
1 50  PHE n 
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1 52  THR n 
1 53  ARG n 
1 54  ARG n 
1 55  TYR n 
1 56  PHE n 
1 57  GLU n 
1 58  PHE n 
1 59  ASP n 
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1 61  ALA n 
1 62  ASN n 
1 63  ASP n 
1 64  GLY n 
1 65  ASN n 
1 66  PHE n 
1 67  ASP n 
1 68  GLY n 
1 69  LYS n 
1 70  ASN n 
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1 73  CYS n 
1 74  LEU n 
1 75  PRO n 
1 76  LEU n 
1 77  HIS n 
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1 79  MET n 
1 80  ASN n 
1 81  LEU n 
1 82  TYR n 
1 83  LEU n 
1 84  TYR n 
1 85  GLY n 
1 86  LEU n 
1 87  LYS n 
1 88  SER n 
1 89  SER n 
1 90  ASP n 
1 91  SER n 
1 92  SER n 
1 93  ALA n 
1 94  THR n 
1 95  GLU n 
1 96  THR n 
1 97  GLN n 
1 98  ARG n 
1 99  TYR n 
1 100 LYS n 
1 101 MET n 
1 102 VAL n 
1 103 LYS n 
1 104 SER n 
1 105 MET n 
1 106 MET n 
1 107 LYS n 
1 108 THR n 
1 109 TYR n 
1 110 GLY n 
1 111 TRP n 
1 112 LYS n 
1 113 VAL n 
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1 115 LYS n 
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1 118 VAL n 
1 119 VAL n 
1 120 MET n 
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1 123 MET n 
1 124 VAL n 
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1 127 MET n 
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1 130 LEU n 
1 131 LYS n 
1 132 VAL n 
1 133 SER n 
1 134 GLY n 
1 135 GLY n 
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1 137 SER n 
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1 156 THR n 
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1 177 ASN n 
1 178 PRO n 
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1 182 THR n 
1 183 VAL n 
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1 188 ALA n 
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1 190 TYR n 
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1 193 PRO n 
1 194 ILE n 
1 195 GLN n 
1 196 GLN n 
1 197 PHE n 
1 198 GLY n 
1 199 PHE n 
1 200 MET n 
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1 203 MET n 
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1 268 MET n 
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1 299 PRO n 
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1 304 ALA n 
1 305 SER n 
1 306 LEU n 
1 307 GLY n 
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1 329 ASN n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               'Penaeus stylirostris densovirus' 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 'capsid protein' 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
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_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Infectious hypodermal and hematopoietic necrosis virus' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     111792 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
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_entity_src_gen.host_org_common_name               'fall armyworm' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Spodoptera frugiperda' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     7108 
_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          Baculovirus 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       ? 
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_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    Q9E2G5_IHHNV 
_struct_ref.pdbx_db_accession          Q9E2G5 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;MCADSTRTSPRKRSRRDAHNEDEEHAEGSSGPDPHRCLQFNTGDSIHITFQTRRYFEFDA 
ANDGNFDGKNLYCLPLHWMNLYLYGLKSSDSSATETQRYKMVKSMMKTYGWKVHKAGVVM 
HSMVPLMKDLKVSGGTSFETLTFTDTPYLEIFKDTTGLHNQLSTKETDVTLAKWIQNPQL 
VTVQSTAANYEDPIQQFGFMEQMRTGDRKAYTIHGDTRNWYGGEIPTTGPTFIPKWGGQI 
KWDKPSLGNLVYPADHHTNDWQQIFMRMSPIKGPNGDELKLGCRVQADFFLHLEVRLPPQ 
GCVASLGMLQYLHAPCTGQLNKCYIMHTN
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           1 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              3N7X 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                 1 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                 329 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             Q9E2G5 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  1 
_struct_ref_seq.db_align_end                  329 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       1 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       329 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
GLY 'peptide linking'   y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE        ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE       ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
SER 'L-peptide linking' y SERINE          ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE      ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE        ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE         ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN      ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE      ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
CA  non-polymer         . 'CALCIUM ION'   ? 'CA 2'           40.080  
MG  non-polymer         . 'MAGNESIUM ION' ? 'MG 2'           24.305  
HOH non-polymer         . WATER           ? 'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          3N7X 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_Matthews      3.46 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_percent_sol   64.5 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.pH              7.5 
_exptl_crystal_grow.temp            293 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
;1.5% PEG8000, 10mM Tris-HCl, 5% glycerol, starting protein concentration in drop 7mg/ml, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
;
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   'MARMOSAIC 300 mm CCD' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2006-07-06 
_diffrn_detector.details                '300x300 mm2 active area, ~2.2sec read-time, 4096x4096 of 0.072mm pixels' 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.monochromator                    'Double crystal cryo-cooled Si(111)' 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.0332 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'APS BEAMLINE 23-ID-B' 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        1.0332 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       APS 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   23-ID-B 
# 
_reflns.entry_id                     3N7X 
_reflns.d_resolution_high            2.500 
_reflns.d_resolution_low             50.000 
_reflns.number_obs                   338268 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.107 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        12.100 
_reflns.pdbx_chi_squared             1.291 
_reflns.pdbx_redundancy              2.600 
_reflns.percent_possible_obs         64.400 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   0.0 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   0.0 
_reflns.number_all                   896125 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.50 
_reflns_shell.d_res_low              2.59 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.598 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    1.35 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        0.598 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       2.093 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        1.50 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      23750 
_reflns_shell.percent_possible_all   45.50 
# 
_computing.entry_id                           3N7X 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             HKL-2000 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALEPACK 
_computing.data_collection                    HKL-2000 
_computing.structure_solution                 envelope 
_computing.structure_refinement               CNS 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               3N7X 
_refine.ls_d_res_high                          2.500 
_refine.ls_d_res_low                           50.000 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.00 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  63.400 
_refine.ls_number_reflns_obs                   337569 
_refine.ls_number_reflns_all                   337569 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          random 
_refine.details                                ? 
_refine.ls_R_factor_all                        0.278 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.278 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.278 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.285 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               1.300 
_refine.ls_number_reflns_R_free                6725 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.B_iso_mean                             25.686 
_refine.solvent_model_param_bsol               17.203 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.aniso_B[1][1]                          6.124 
_refine.aniso_B[2][2]                          -4.377 
_refine.aniso_B[3][3]                          -1.748 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.000 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.000 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.000 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.overall_SU_ML                          ? 
_refine.overall_SU_B                           ? 
_refine.solvent_model_details                  ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           ? 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.pdbx_starting_model                    'CRYO-ELECTRON MICROSCOPY RECONSTRUCTION' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'Engh & Huber' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.B_iso_max                              63.44 
_refine.B_iso_min                              5.78 
_refine.occupancy_max                          1.00 
_refine.occupancy_min                          1.00 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        2396 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         3 
_refine_hist.number_atoms_solvent             159 
_refine_hist.number_atoms_total               2558 
_refine_hist.d_res_high                       2.500 
_refine_hist.d_res_low                        50.000 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
c_bond_d  ? 0.006 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d ? 1.412 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.d_res_high                       2.50 
_refine_ls_shell.d_res_low                        2.59 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                20378 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             414 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  .3812 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  .3829 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            ? 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               ? 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            ? 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             ? 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
loop_
_struct_ncs_oper.id 
_struct_ncs_oper.code 
_struct_ncs_oper.details 
_struct_ncs_oper.matrix[1][1] 
_struct_ncs_oper.matrix[1][2] 
_struct_ncs_oper.matrix[1][3] 
_struct_ncs_oper.matrix[2][1] 
_struct_ncs_oper.matrix[2][2] 
_struct_ncs_oper.matrix[2][3] 
_struct_ncs_oper.matrix[3][1] 
_struct_ncs_oper.matrix[3][2] 
_struct_ncs_oper.matrix[3][3] 
_struct_ncs_oper.vector[1] 
_struct_ncs_oper.vector[2] 
_struct_ncs_oper.vector[3] 
1  given    ? 1.00000000  0.00000000  0.00000000  0.00000000  1.00000000  0.00000000  0.00000000  0.00000000  1.00000000  0.00000 
0.00000   0.00000   
2  generate ? 0.31094458  -0.82664327 -0.46901491 0.78826883  0.50000000  -0.35865245 0.53098509  -0.25818904 0.80708941  51.94709 
31.42050  16.22486  
3  generate ? -0.80397052 -0.54926737 -0.22789698 0.44880324  -0.30901699 -0.83850066 0.39013700  -0.77641140 0.49495352  34.51651 
82.25994  48.79047  
4  generate ? -0.80397052 0.44880363  0.39013700  -0.54926688 -0.30901699 -0.77641071 -0.22789698 -0.83850140 0.49495352  
-28.20327 82.25994  52.69227  
5  generate ? 0.31094458  0.78826954  0.53098509  -0.82664253 0.50000000  -0.25818881 -0.46901491 -0.35865277 0.80708941  
-49.53565 31.42050  22.53810  
6  generate ? -0.99228967 0.00000000  0.12394035  0.00000000  -1.00000000 0.00000000  0.12394035  0.00000000  0.99228967  0.00000 
125.68200 0.00000   
7  generate ? -0.24273662 0.78826954  0.56542960  -0.78826883 -0.50000000 0.35865245  0.56542960  -0.35865277 0.74273662  
-49.53565 94.26150  22.53810  
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-28.20327 43.42206  52.69227  
9  generate ? 0.76952601  -0.54926737 -0.32578421 0.54926688  0.30901699  0.77641071  -0.32578421 -0.77641140 0.53949098  34.51651 
43.42206  48.79047  
10 generate ? -0.36667696 -0.82664327 -0.42686008 0.82664253  -0.50000000 0.25818881  -0.42686008 -0.25818904 0.86667696  51.94709 
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62.84100  62.71978  
12 generate ? -0.59715095 0.27737590  -0.75264428 0.27737565  -0.80901699 -0.51822190 -0.75264428 -0.51822237 0.40616795  
-17.43058 113.68044 32.56561  
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-51.94709 31.42050  -16.22486 
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-49.53565 31.42050  22.53810  
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-49.53565 94.26150  22.53810  
20 generate ? 0.39661126  0.33946590  -0.85291413 -0.33946560 -0.80901699 -0.47984821 -0.85291413 0.47984863  -0.20562825 
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-62.71978 62.84100  3.90180   
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12.00156  30.15417  
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-62.71978 62.84100  3.90180   
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-28.20327 82.25994  52.69227  
28 generate ? 0.39661126  -0.33946590 -0.85291413 0.33946560  -0.80901699 0.47984821  -0.85291413 -0.47984863 -0.20562825 21.33238 
113.68044 30.15417  
29 generate ? -0.59715095 -0.27737590 -0.75264428 -0.27737565 -0.80901699 0.51822190  -0.75264428 0.51822237  0.40616795  17.43058 
113.68044 -32.56561 
30 generate ? -0.80397052 0.54926737  -0.22789698 -0.44880324 -0.30901699 0.83850066  0.39013700  0.77641140  0.49495352  
-34.51651 82.25994  -48.79047 
# 
_struct.entry_id                  3N7X 
_struct.title                     'Crystal structure of Penaeus stylirostris densovirus capsid' 
_struct.pdbx_descriptor           'Capsid protein' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        3N7X 
_struct_keywords.text            
'icosahedral virus capsid, virus-like particle, capsid protein, beta-barrel, VIRUS, parvovirus, brevidensovirus' 
_struct_keywords.pdbx_keywords   VIRUS 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 1 MET A 79  ? LEU A 83  ? MET A 79  LEU A 83  1 ? 5  
HELX_P HELX_P2 2 THR A 96  ? GLY A 110 ? THR A 96  GLY A 110 1 ? 15 
HELX_P HELX_P3 3 THR A 170 ? ASN A 177 ? THR A 170 ASN A 177 1 ? 8  
HELX_P HELX_P4 4 GLU A 191 ? PHE A 197 ? GLU A 191 PHE A 197 1 ? 7  
HELX_P HELX_P5 5 LEU A 306 ? GLN A 310 ? LEU A 306 GLN A 310 5 ? 5  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
metalc1 metalc ? A GLU 191 OE2 ? ? ? 1_555 B CA  . CA ? ? A GLU 191 A CA  330 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.277 
metalc2 metalc ? B CA  .   CA  ? ? ? 1_555 E HOH . O  ? ? A CA  330 A HOH 334 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.381 
metalc3 metalc ? C MG  .   MG  ? ? ? 1_555 E HOH . O  ? ? A MG  331 A HOH 479 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.922 
# 
_struct_conn_type.id          metalc 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 4 ? 
B ? 4 ? 
C ? 7 ? 
D ? 2 ? 
E ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
A 2 3 ? anti-parallel 
A 3 4 ? anti-parallel 
B 1 2 ? anti-parallel 
B 2 3 ? anti-parallel 
B 3 4 ? anti-parallel 
C 1 2 ? anti-parallel 
C 2 3 ? anti-parallel 
C 3 4 ? anti-parallel 
C 4 5 ? anti-parallel 
C 5 6 ? anti-parallel 
C 6 7 ? anti-parallel 
D 1 2 ? anti-parallel 
E 1 2 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 SER A 45  ? ASP A 59  ? ? SER A 45  ASP A 59  
A 2 LEU A 281 ? ARG A 296 ? ? LEU A 281 ARG A 296 
A 3 TRP A 111 ? LYS A 131 ? ? TRP A 111 LYS A 131 
A 4 SER A 137 ? LEU A 141 ? ? SER A 137 LEU A 141 
B 1 SER A 45  ? ASP A 59  ? ? SER A 45  ASP A 59  
B 2 LEU A 281 ? ARG A 296 ? ? LEU A 281 ARG A 296 
B 3 TRP A 111 ? LYS A 131 ? ? TRP A 111 LYS A 131 
B 4 ARG A 208 ? HIS A 214 ? ? ARG A 208 HIS A 214 
C 1 PHE A 199 ? MET A 203 ? ? PHE A 199 MET A 203 
C 2 LEU A 149 ? LYS A 153 ? ? LEU A 149 LYS A 153 
C 3 ILE A 264 ? MET A 268 ? ? ILE A 264 MET A 268 
C 4 ASN A 70  ? LEU A 74  ? ? ASN A 70  LEU A 74  
C 5 GLN A 179 ? THR A 182 ? ? GLN A 179 THR A 182 
C 6 GLN A 161 ? THR A 164 ? ? GLN A 161 THR A 164 
C 7 LYS A 322 ? TYR A 324 ? ? LYS A 322 TYR A 324 
D 1 TYR A 84  ? LEU A 86  ? ? TYR A 84  LEU A 86  
D 2 ALA A 93  ? GLU A 95  ? ? ALA A 93  GLU A 95  
E 1 TRP A 220 ? TYR A 221 ? ? TRP A 220 TYR A 221 
E 2 LEU A 312 ? HIS A 313 ? ? LEU A 312 HIS A 313 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N ILE A 48  ? N ILE A 48  O LEU A 293 ? O LEU A 293 
A 2 3 O GLY A 282 ? O GLY A 282 N LEU A 126 ? N LEU A 126 
A 3 4 N MET A 127 ? N MET A 127 O THR A 140 ? O THR A 140 
B 1 2 N ILE A 48  ? N ILE A 48  O LEU A 293 ? O LEU A 293 
B 2 3 O GLY A 282 ? O GLY A 282 N LEU A 126 ? N LEU A 126 
B 3 4 N ALA A 116 ? N ALA A 116 O ILE A 213 ? O ILE A 213 
C 1 2 O GLU A 201 ? O GLU A 201 N ILE A 151 ? N ILE A 151 
C 2 3 N PHE A 152 ? N PHE A 152 O PHE A 265 ? O PHE A 265 
C 3 4 O MET A 266 ? O MET A 266 N TYR A 72  ? N TYR A 72  
C 4 5 N LEU A 71  ? N LEU A 71  O VAL A 181 ? O VAL A 181 
C 5 6 O THR A 182 ? O THR A 182 N SER A 163 ? N SER A 163 
C 6 7 N LEU A 162 ? N LEU A 162 O CYS A 323 ? O CYS A 323 
D 1 2 N GLY A 85  ? N GLY A 85  O THR A 94  ? O THR A 94  
E 1 2 N TRP A 220 ? N TRP A 220 O HIS A 313 ? O HIS A 313 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA A 330' SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE MG A 331' SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE MG A 332' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1 AC1 2 GLU A 191 ? GLU A 191 . . 1_555 ? 
2 AC1 2 HOH E .   ? HOH A 334 . . 1_555 ? 
3 AC2 6 HIS A 77  ? HIS A 77  . . 1_555 ? 
4 AC2 6 TRP A 78  ? TRP A 78  . . 1_555 ? 
5 AC2 6 PHE A 232 ? PHE A 232 . . 1_555 ? 
6 AC2 6 TYR A 324 ? TYR A 324 . . 1_555 ? 
7 AC2 6 HOH E .   ? HOH A 477 . . 1_555 ? 
8 AC2 6 HOH E .   ? HOH A 479 . . 1_555 ? 
9 AC3 1 GLU A 139 ? GLU A 139 . . 1_555 ? 
# 
_atom_sites.entry_id                    3N7X 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.004239 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.004074 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.003725 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
CA 
MG 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . GLY A 1 31  ? -29.938 -2.126  69.348  1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A N   1 
ATOM   2    C  CA  . GLY A 1 31  ? -29.161 -1.087  70.099  1.00 62.65 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A CA  1 
ATOM   3    C  C   . GLY A 1 31  ? -28.673 -1.568  71.458  1.00 61.78 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A C   1 
ATOM   4    O  O   . GLY A 1 31  ? -28.813 -2.754  71.781  1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A O   1 
ATOM   5    N  N   . PRO A 1 32  ? -28.081 -0.672  72.276  1.00 59.93 ? ? ? ? ? ? 32  PRO A N   1 
ATOM   6    C  CA  . PRO A 1 32  ? -27.576 -1.031  73.610  1.00 56.15 ? ? ? ? ? ? 32  PRO A CA  1 
ATOM   7    C  C   . PRO A 1 32  ? -28.721 -1.330  74.578  1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 32  PRO A C   1 
ATOM   8    O  O   . PRO A 1 32  ? -29.858 -0.905  74.360  1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 32  PRO A O   1 
ATOM   9    C  CB  . PRO A 1 32  ? -26.789 0.213   74.036  1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 32  PRO A CB  1 
ATOM   10   C  CG  . PRO A 1 32  ? -26.419 0.871   72.731  1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 32  PRO A CG  1 
ATOM   11   C  CD  . PRO A 1 32  ? -27.683 0.704   71.925  1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 32  PRO A CD  1 
ATOM   12   N  N   . ASP A 1 33  ? -28.418 -2.064  75.644  1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A N   1 
ATOM   13   C  CA  . ASP A 1 33  ? -29.425 -2.396  76.643  1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CA  1 
ATOM   14   C  C   . ASP A 1 33  ? -29.609 -1.188  77.556  1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A C   1 
ATOM   15   O  O   . ASP A 1 33  ? -28.681 -0.787  78.256  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A O   1 
ATOM   16   C  CB  . ASP A 1 33  ? -28.970 -3.590  77.482  1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CB  1 
ATOM   17   C  CG  . ASP A 1 33  ? -30.089 -4.167  78.332  1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CG  1 
ATOM   18   O  OD1 . ASP A 1 33  ? -30.971 -3.400  78.781  1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD1 1 
ATOM   19   O  OD2 . ASP A 1 33  ? -30.078 -5.393  78.561  1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD2 1 
ATOM   20   N  N   . PRO A 1 34  ? -30.809 -0.588  77.561  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A N   1 
ATOM   21   C  CA  . PRO A 1 34  ? -31.034 0.576   78.425  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A CA  1 
ATOM   22   C  C   . PRO A 1 34  ? -30.920 0.229   79.911  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A C   1 
ATOM   23   O  O   . PRO A 1 34  ? -30.867 1.112   80.765  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A O   1 
ATOM   24   C  CB  . PRO A 1 34  ? -32.441 1.027   78.032  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A CB  1 
ATOM   25   C  CG  . PRO A 1 34  ? -33.104 -0.248  77.626  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A CG  1 
ATOM   26   C  CD  . PRO A 1 34  ? -32.031 -0.934  76.813  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A CD  1 
ATOM   27   N  N   . HIS A 1 35  ? -30.867 -1.064  80.212  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 35  HIS A N   1 
ATOM   28   C  CA  . HIS A 1 35  ? -30.768 -1.509  81.590  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CA  1 
ATOM   29   C  C   . HIS A 1 35  ? -29.477 -2.251  81.889  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 35  HIS A C   1 
ATOM   30   O  O   . HIS A 1 35  ? -29.411 -3.035  82.836  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 35  HIS A O   1 
ATOM   31   C  CB  . HIS A 1 35  ? -31.976 -2.380  81.939  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CB  1 
ATOM   32   C  CG  . HIS A 1 35  ? -33.278 -1.651  81.832  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CG  1 
ATOM   33   N  ND1 . HIS A 1 35  ? -33.614 -0.607  82.669  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 35  HIS A ND1 1 
ATOM   34   C  CD2 . HIS A 1 35  ? -34.294 -1.765  80.945  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CD2 1 
ATOM   35   C  CE1 . HIS A 1 35  ? -34.779 -0.106  82.297  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CE1 1 
ATOM   36   N  NE2 . HIS A 1 35  ? -35.213 -0.791  81.254  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 35  HIS A NE2 1 
ATOM   37   N  N   . ARG A 1 36  ? -28.446 -2.006  81.088  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A N   1 
ATOM   38   C  CA  . ARG A 1 36  ? -27.171 -2.661  81.336  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CA  1 
ATOM   39   C  C   . ARG A 1 36  ? -26.582 -2.087  82.624  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A C   1 
ATOM   40   O  O   . ARG A 1 36  ? -26.703 -0.890  82.904  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A O   1 
ATOM   41   C  CB  . ARG A 1 36  ? -26.203 -2.457  80.160  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CB  1 
ATOM   42   C  CG  . ARG A 1 36  ? -25.954 -1.012  79.770  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CG  1 
ATOM   43   C  CD  . ARG A 1 36  ? -25.007 -0.918  78.565  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CD  1 
ATOM   44   N  NE  . ARG A 1 36  ? -24.760 0.465   78.139  1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NE  1 
ATOM   45   C  CZ  . ARG A 1 36  ? -25.624 1.219   77.457  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CZ  1 
ATOM   46   N  NH1 . ARG A 1 36  ? -25.305 2.466   77.124  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NH1 1 
ATOM   47   N  NH2 . ARG A 1 36  ? -26.802 0.726   77.092  1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NH2 1 
ATOM   48   N  N   . CYS A 1 37  ? -25.969 -2.960  83.415  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 37  CYS A N   1 
ATOM   49   C  CA  . CYS A 1 37  ? -25.358 -2.564  84.674  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 37  CYS A CA  1 
ATOM   50   C  C   . CYS A 1 37  ? -23.851 -2.534  84.525  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 37  CYS A C   1 
ATOM   51   O  O   . CYS A 1 37  ? -23.282 -3.222  83.677  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 37  CYS A O   1 
ATOM   52   C  CB  . CYS A 1 37  ? -25.716 -3.554  85.784  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 37  CYS A CB  1 
ATOM   53   S  SG  . CYS A 1 37  ? -27.483 -3.758  86.080  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 37  CYS A SG  1 
ATOM   54   N  N   . LEU A 1 38  ? -23.206 -1.733  85.358  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A N   1 
ATOM   55   C  CA  . LEU A 1 38  ? -21.761 -1.636  85.331  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CA  1 
ATOM   56   C  C   . LEU A 1 38  ? -21.158 -2.967  85.780  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A C   1 
ATOM   57   O  O   . LEU A 1 38  ? -21.542 -3.505  86.817  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A O   1 
ATOM   58   C  CB  . LEU A 1 38  ? -21.313 -0.525  86.274  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CB  1 
ATOM   59   C  CG  . LEU A 1 38  ? -19.808 -0.394  86.494  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CG  1 
ATOM   60   C  CD1 . LEU A 1 38  ? -19.114 -0.137  85.166  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD1 1 
ATOM   61   C  CD2 . LEU A 1 38  ? -19.541 0.739   87.487  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 38  LEU A CD2 1 
ATOM   62   N  N   . GLN A 1 39  ? -20.236 -3.512  84.992  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A N   1 
ATOM   63   C  CA  . GLN A 1 39  ? -19.574 -4.762  85.364  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CA  1 
ATOM   64   C  C   . GLN A 1 39  ? -18.233 -4.380  85.984  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A C   1 
ATOM   65   O  O   . GLN A 1 39  ? -17.535 -3.513  85.466  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A O   1 
ATOM   66   C  CB  . GLN A 1 39  ? -19.340 -5.644  84.137  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CB  1 
ATOM   67   C  CG  . GLN A 1 39  ? -20.602 -5.972  83.365  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CG  1 
ATOM   68   C  CD  . GLN A 1 39  ? -21.675 -6.588  84.241  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CD  1 
ATOM   69   O  OE1 . GLN A 1 39  ? -21.488 -7.664  84.809  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A OE1 1 
ATOM   70   N  NE2 . GLN A 1 39  ? -22.807 -5.907  84.355  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A NE2 1 
ATOM   71   N  N   . PHE A 1 40  ? -17.873 -5.009  87.095  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A N   1 
ATOM   72   C  CA  . PHE A 1 40  ? -16.610 -4.679  87.742  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CA  1 
ATOM   73   C  C   . PHE A 1 40  ? -15.425 -5.317  87.039  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A C   1 
ATOM   74   O  O   . PHE A 1 40  ? -15.547 -6.398  86.459  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A O   1 
ATOM   75   C  CB  . PHE A 1 40  ? -16.610 -5.138  89.203  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CB  1 
ATOM   76   C  CG  . PHE A 1 40  ? -17.626 -4.447  90.066  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CG  1 
ATOM   77   C  CD1 . PHE A 1 40  ? -18.329 -3.339  89.599  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD1 1 
ATOM   78   C  CD2 . PHE A 1 40  ? -17.858 -4.889  91.366  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD2 1 
ATOM   79   C  CE1 . PHE A 1 40  ? -19.246 -2.678  90.414  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE1 1 
ATOM   80   C  CE2 . PHE A 1 40  ? -18.771 -4.238  92.191  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE2 1 
ATOM   81   C  CZ  . PHE A 1 40  ? -19.468 -3.126  91.713  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CZ  1 
ATOM   82   N  N   . ASN A 1 41  ? -14.280 -4.644  87.094  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A N   1 
ATOM   83   C  CA  . ASN A 1 41  ? -13.058 -5.170  86.502  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CA  1 
ATOM   84   C  C   . ASN A 1 41  ? -12.698 -6.443  87.249  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A C   1 
ATOM   85   O  O   . ASN A 1 41  ? -13.077 -6.622  88.405  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A O   1 
ATOM   86   C  CB  . ASN A 1 41  ? -11.895 -4.193  86.684  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CB  1 
ATOM   87   C  CG  . ASN A 1 41  ? -12.012 -2.964  85.815  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CG  1 
ATOM   88   O  OD1 . ASN A 1 41  ? -12.917 -2.852  84.981  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A OD1 1 
ATOM   89   N  ND2 . ASN A 1 41  ? -11.081 -2.027  85.998  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A ND2 1 
ATOM   90   N  N   . THR A 1 42  ? -11.958 -7.325  86.597  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 42  THR A N   1 
ATOM   91   C  CA  . THR A 1 42  ? -11.517 -8.546  87.250  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 42  THR A CA  1 
ATOM   92   C  C   . THR A 1 42  ? -10.077 -8.799  86.851  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 42  THR A C   1 
ATOM   93   O  O   . THR A 1 42  ? -9.691  -8.567  85.706  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 42  THR A O   1 
ATOM   94   C  CB  . THR A 1 42  ? -12.365 -9.779  86.844  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 42  THR A CB  1 
ATOM   95   O  OG1 . THR A 1 42  ? -12.378 -9.905  85.419  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 42  THR A OG1 1 
ATOM   96   C  CG2 . THR A 1 42  ? -13.788 -9.653  87.361  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 42  THR A CG2 1 
ATOM   97   N  N   . GLY A 1 43  ? -9.278  -9.251  87.808  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A N   1 
ATOM   98   C  CA  . GLY A 1 43  ? -7.889  -9.552  87.532  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A CA  1 
ATOM   99   C  C   . GLY A 1 43  ? -6.967  -8.404  87.162  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A C   1 
ATOM   100  O  O   . GLY A 1 43  ? -5.834  -8.656  86.748  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A O   1 
ATOM   101  N  N   . ASP A 1 44  ? -7.406  -7.156  87.297  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A N   1 
ATOM   102  C  CA  . ASP A 1 44  ? -6.516  -6.058  86.944  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CA  1 
ATOM   103  C  C   . ASP A 1 44  ? -5.329  -5.974  87.904  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A C   1 
ATOM   104  O  O   . ASP A 1 44  ? -5.407  -6.404  89.057  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A O   1 
ATOM   105  C  CB  . ASP A 1 44  ? -7.274  -4.718  86.829  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CB  1 
ATOM   106  C  CG  . ASP A 1 44  ? -8.333  -4.520  87.900  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CG  1 
ATOM   107  O  OD1 . ASP A 1 44  ? -8.792  -5.515  88.512  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD1 1 
ATOM   108  O  OD2 . ASP A 1 44  ? -8.727  -3.347  88.105  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD2 1 
ATOM   109  N  N   . SER A 1 45  ? -4.218  -5.439  87.413  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 45  SER A N   1 
ATOM   110  C  CA  . SER A 1 45  ? -3.012  -5.378  88.218  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CA  1 
ATOM   111  C  C   . SER A 1 45  ? -2.150  -4.155  87.951  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 45  SER A C   1 
ATOM   112  O  O   . SER A 1 45  ? -2.467  -3.334  87.094  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 45  SER A O   1 
ATOM   113  C  CB  . SER A 1 45  ? -2.185  -6.632  87.949  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CB  1 
ATOM   114  O  OG  . SER A 1 45  ? -1.901  -6.743  86.560  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 45  SER A OG  1 
ATOM   115  N  N   . ILE A 1 46  ? -1.051  -4.052  88.693  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 46  ILE A N   1 
ATOM   116  C  CA  . ILE A 1 46  ? -0.114  -2.948  88.540  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 46  ILE A CA  1 
ATOM   117  C  C   . ILE A 1 46  ? 1.296   -3.508  88.400  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 46  ILE A C   1 
ATOM   118  O  O   . ILE A 1 46  ? 1.564   -4.639  88.809  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 46  ILE A O   1 
ATOM   119  C  CB  . ILE A 1 46  ? -0.147  -2.015  89.750  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 46  ILE A CB  1 
ATOM   120  C  CG1 . ILE A 1 46  ? 0.107   -2.824  91.022  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 46  ILE A CG1 1 
ATOM   121  C  CG2 . ILE A 1 46  ? -1.472  -1.283  89.805  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 46  ILE A CG2 1 
ATOM   122  C  CD1 . ILE A 1 46  ? 0.271   -1.972  92.257  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 46  ILE A CD1 1 
ATOM   123  N  N   . HIS A 1 47  ? 2.193   -2.709  87.826  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A N   1 
ATOM   124  C  CA  . HIS A 1 47  ? 3.577   -3.129  87.617  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CA  1 
ATOM   125  C  C   . HIS A 1 47  ? 4.554   -2.238  88.368  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A C   1 
ATOM   126  O  O   . HIS A 1 47  ? 4.441   -1.016  88.338  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A O   1 
ATOM   127  C  CB  . HIS A 1 47  ? 3.904   -3.110  86.121  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CB  1 
ATOM   128  C  CG  . HIS A 1 47  ? 3.128   -4.114  85.324  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CG  1 
ATOM   129  N  ND1 . HIS A 1 47  ? 3.614   -5.372  85.033  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A ND1 1 
ATOM   130  C  CD2 . HIS A 1 47  ? 1.880   -4.061  84.796  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CD2 1 
ATOM   131  C  CE1 . HIS A 1 47  ? 2.699   -6.048  84.358  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CE1 1 
ATOM   132  N  NE2 . HIS A 1 47  ? 1.638   -5.276  84.202  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A NE2 1 
ATOM   133  N  N   . ILE A 1 48  ? 5.510   -2.860  89.048  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A N   1 
ATOM   134  C  CA  . ILE A 1 48  ? 6.511   -2.120  89.801  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CA  1 
ATOM   135  C  C   . ILE A 1 48  ? 7.891   -2.632  89.433  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A C   1 
ATOM   136  O  O   . ILE A 1 48  ? 8.142   -3.838  89.468  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A O   1 
ATOM   137  C  CB  . ILE A 1 48  ? 6.353   -2.295  91.338  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CB  1 
ATOM   138  C  CG1 . ILE A 1 48  ? 4.984   -1.806  91.805  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CG1 1 
ATOM   139  C  CG2 . ILE A 1 48  ? 7.427   -1.502  92.060  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CG2 1 
ATOM   140  C  CD1 . ILE A 1 48  ? 3.875   -2.801  91.604  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CD1 1 
ATOM   141  N  N   . THR A 1 49  ? 8.784   -1.714  89.079  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 49  THR A N   1 
ATOM   142  C  CA  . THR A 1 49  ? 10.147  -2.084  88.736  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 49  THR A CA  1 
ATOM   143  C  C   . THR A 1 49  ? 11.084  -1.727  89.885  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 49  THR A C   1 
ATOM   144  O  O   . THR A 1 49  ? 10.967  -0.661  90.487  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 49  THR A O   1 
ATOM   145  C  CB  . THR A 1 49  ? 10.626  -1.360  87.468  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 49  THR A CB  1 
ATOM   146  O  OG1 . THR A 1 49  ? 9.874   -1.829  86.343  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 49  THR A OG1 1 
ATOM   147  C  CG2 . THR A 1 49  ? 12.112  -1.628  87.226  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 49  THR A CG2 1 
ATOM   148  N  N   . PHE A 1 50  ? 12.002  -2.636  90.190  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A N   1 
ATOM   149  C  CA  . PHE A 1 50  ? 12.975  -2.422  91.252  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CA  1 
ATOM   150  C  C   . PHE A 1 50  ? 14.338  -2.274  90.603  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A C   1 
ATOM   151  O  O   . PHE A 1 50  ? 14.683  -3.041  89.699  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A O   1 
ATOM   152  C  CB  . PHE A 1 50  ? 12.981  -3.614  92.205  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CB  1 
ATOM   153  C  CG  . PHE A 1 50  ? 11.730  -3.736  93.020  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CG  1 
ATOM   154  C  CD1 . PHE A 1 50  ? 11.667  -3.199  94.304  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CD1 1 
ATOM   155  C  CD2 . PHE A 1 50  ? 10.594  -4.345  92.489  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CD2 1 
ATOM   156  C  CE1 . PHE A 1 50  ? 10.490  -3.263  95.052  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CE1 1 
ATOM   157  C  CE2 . PHE A 1 50  ? 9.412   -4.416  93.226  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CE2 1 
ATOM   158  C  CZ  . PHE A 1 50  ? 9.361   -3.871  94.512  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CZ  1 
ATOM   159  N  N   . GLN A 1 51  ? 15.108  -1.287  91.055  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 51  GLN A N   1 
ATOM   160  C  CA  . GLN A 1 51  ? 16.437  -1.042  90.502  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 51  GLN A CA  1 
ATOM   161  C  C   . GLN A 1 51  ? 17.387  -0.604  91.599  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 51  GLN A C   1 
ATOM   162  O  O   . GLN A 1 51  ? 16.990  0.131   92.503  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 51  GLN A O   1 
ATOM   163  C  CB  . GLN A 1 51  ? 16.375  0.058   89.439  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 51  GLN A CB  1 
ATOM   164  C  CG  . GLN A 1 51  ? 15.399  -0.215  88.315  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 51  GLN A CG  1 
ATOM   165  C  CD  . GLN A 1 51  ? 15.101  1.017   87.481  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 51  GLN A CD  1 
ATOM   166  O  OE1 . GLN A 1 51  ? 14.771  2.077   88.015  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 51  GLN A OE1 1 
ATOM   167  N  NE2 . GLN A 1 51  ? 15.201  0.880   86.162  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 51  GLN A NE2 1 
ATOM   168  N  N   . THR A 1 52  ? 18.638  -1.053  91.521  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 52  THR A N   1 
ATOM   169  C  CA  . THR A 1 52  ? 19.645  -0.670  92.503  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 52  THR A CA  1 
ATOM   170  C  C   . THR A 1 52  ? 21.052  -0.955  91.974  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 52  THR A C   1 
ATOM   171  O  O   . THR A 1 52  ? 21.212  -1.633  90.960  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 52  THR A O   1 
ATOM   172  C  CB  . THR A 1 52  ? 19.445  -1.416  93.845  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 52  THR A CB  1 
ATOM   173  O  OG1 . THR A 1 52  ? 20.253  -0.798  94.858  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 52  THR A OG1 1 
ATOM   174  C  CG2 . THR A 1 52  ? 19.844  -2.888  93.714  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 52  THR A CG2 1 
ATOM   175  N  N   . ARG A 1 53  ? 22.066  -0.429  92.660  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A N   1 
ATOM   176  C  CA  . ARG A 1 53  ? 23.454  -0.638  92.256  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CA  1 
ATOM   177  C  C   . ARG A 1 53  ? 24.280  -1.010  93.487  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A C   1 
ATOM   178  O  O   . ARG A 1 53  ? 24.037  -0.494  94.574  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A O   1 
ATOM   179  C  CB  . ARG A 1 53  ? 24.024  0.630   91.619  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CB  1 
ATOM   180  C  CG  . ARG A 1 53  ? 23.083  1.353   90.662  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CG  1 
ATOM   181  C  CD  . ARG A 1 53  ? 23.830  2.485   89.971  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CD  1 
ATOM   182  N  NE  . ARG A 1 53  ? 22.953  3.440   89.302  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A NE  1 
ATOM   183  C  CZ  . ARG A 1 53  ? 22.355  4.462   89.908  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CZ  1 
ATOM   184  N  NH1 . ARG A 1 53  ? 22.534  4.666   91.206  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A NH1 1 
ATOM   185  N  NH2 . ARG A 1 53  ? 21.592  5.295   89.210  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A NH2 1 
ATOM   186  N  N   . ARG A 1 54  ? 25.264  -1.888  93.314  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A N   1 
ATOM   187  C  CA  . ARG A 1 54  ? 26.096  -2.327  94.433  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A CA  1 
ATOM   188  C  C   . ARG A 1 54  ? 27.556  -2.529  94.050  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A C   1 
ATOM   189  O  O   . ARG A 1 54  ? 27.894  -2.583  92.864  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A O   1 
ATOM   190  C  CB  . ARG A 1 54  ? 25.539  -3.638  94.990  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A CB  1 
ATOM   191  C  CG  . ARG A 1 54  ? 24.140  -3.483  95.523  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A CG  1 
ATOM   192  C  CD  . ARG A 1 54  ? 23.459  -4.789  95.853  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A CD  1 
ATOM   193  N  NE  . ARG A 1 54  ? 22.140  -4.500  96.411  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A NE  1 
ATOM   194  C  CZ  . ARG A 1 54  ? 21.145  -5.377  96.518  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A CZ  1 
ATOM   195  N  NH1 . ARG A 1 54  ? 21.302  -6.630  96.107  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A NH1 1 
ATOM   196  N  NH2 . ARG A 1 54  ? 19.981  -4.987  97.022  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A NH2 1 
ATOM   197  N  N   . TYR A 1 55  ? 28.419  -2.624  95.062  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A N   1 
ATOM   198  C  CA  . TYR A 1 55  ? 29.840  -2.877  94.839  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CA  1 
ATOM   199  C  C   . TYR A 1 55  ? 30.118  -4.275  95.371  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A C   1 
ATOM   200  O  O   . TYR A 1 55  ? 29.695  -4.612  96.484  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A O   1 
ATOM   201  C  CB  . TYR A 1 55  ? 30.746  -1.929  95.630  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CB  1 
ATOM   202  C  CG  . TYR A 1 55  ? 30.673  -0.458  95.305  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CG  1 
ATOM   203  C  CD1 . TYR A 1 55  ? 30.711  0.001   93.990  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CD1 1 
ATOM   204  C  CD2 . TYR A 1 55  ? 30.634  0.485   96.333  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CD2 1 
ATOM   205  C  CE1 . TYR A 1 55  ? 30.712  1.369   93.710  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CE1 1 
ATOM   206  C  CE2 . TYR A 1 55  ? 30.638  1.847   96.065  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CE2 1 
ATOM   207  C  CZ  . TYR A 1 55  ? 30.677  2.286   94.756  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CZ  1 
ATOM   208  O  OH  . TYR A 1 55  ? 30.686  3.640   94.507  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A OH  1 
ATOM   209  N  N   . PHE A 1 56  ? 30.825  -5.081  94.585  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A N   1 
ATOM   210  C  CA  . PHE A 1 56  ? 31.191  -6.426  95.008  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A CA  1 
ATOM   211  C  C   . PHE A 1 56  ? 32.706  -6.566  94.917  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A C   1 
ATOM   212  O  O   . PHE A 1 56  ? 33.340  -5.975  94.032  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A O   1 
ATOM   213  C  CB  . PHE A 1 56  ? 30.555  -7.495  94.110  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A CB  1 
ATOM   214  C  CG  . PHE A 1 56  ? 29.061  -7.622  94.254  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A CG  1 
ATOM   215  C  CD1 . PHE A 1 56  ? 28.408  -7.182  95.400  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A CD1 1 
ATOM   216  C  CD2 . PHE A 1 56  ? 28.312  -8.248  93.255  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A CD2 1 
ATOM   217  C  CE1 . PHE A 1 56  ? 27.032  -7.365  95.552  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A CE1 1 
ATOM   218  C  CE2 . PHE A 1 56  ? 26.936  -8.438  93.395  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A CE2 1 
ATOM   219  C  CZ  . PHE A 1 56  ? 26.294  -7.996  94.547  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A CZ  1 
ATOM   220  N  N   . GLU A 1 57  ? 33.285  -7.335  95.836  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A N   1 
ATOM   221  C  CA  . GLU A 1 57  ? 34.724  -7.576  95.830  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CA  1 
ATOM   222  C  C   . GLU A 1 57  ? 34.935  -9.083  95.845  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A C   1 
ATOM   223  O  O   . GLU A 1 57  ? 34.131  -9.819  96.414  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A O   1 
ATOM   224  C  CB  . GLU A 1 57  ? 35.405  -6.955  97.052  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CB  1 
ATOM   225  C  CG  . GLU A 1 57  ? 35.266  -5.449  97.178  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CG  1 
ATOM   226  C  CD  . GLU A 1 57  ? 33.953  -5.039  97.822  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CD  1 
ATOM   227  O  OE1 . GLU A 1 57  ? 33.547  -5.705  98.799  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A OE1 1 
ATOM   228  O  OE2 . GLU A 1 57  ? 33.333  -4.051  97.364  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A OE2 1 
ATOM   229  N  N   . PHE A 1 58  ? 36.017  -9.537  95.226  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A N   1 
ATOM   230  C  CA  . PHE A 1 58  ? 36.308  -10.963 95.162  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CA  1 
ATOM   231  C  C   . PHE A 1 58  ? 37.798  -11.242 95.250  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A C   1 
ATOM   232  O  O   . PHE A 1 58  ? 38.616  -10.417 94.839  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A O   1 
ATOM   233  C  CB  . PHE A 1 58  ? 35.839  -11.547 93.827  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CB  1 
ATOM   234  C  CG  . PHE A 1 58  ? 34.376  -11.379 93.555  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CG  1 
ATOM   235  C  CD1 . PHE A 1 58  ? 33.439  -12.193 94.181  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CD1 1 
ATOM   236  C  CD2 . PHE A 1 58  ? 33.935  -10.419 92.644  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CD2 1 
ATOM   237  C  CE1 . PHE A 1 58  ? 32.083  -12.060 93.902  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CE1 1 
ATOM   238  C  CE2 . PHE A 1 58  ? 32.582  -10.276 92.359  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CE2 1 
ATOM   239  C  CZ  . PHE A 1 58  ? 31.652  -11.098 92.988  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 58  PHE A CZ  1 
ATOM   240  N  N   . ASP A 1 59  ? 38.139  -12.413 95.777  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A N   1 
ATOM   241  C  CA  . ASP A 1 59  ? 39.526  -12.854 95.832  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CA  1 
ATOM   242  C  C   . ASP A 1 59  ? 39.483  -14.295 95.328  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A C   1 
ATOM   243  O  O   . ASP A 1 59  ? 38.460  -14.728 94.803  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A O   1 
ATOM   244  C  CB  . ASP A 1 59  ? 40.113  -12.775 97.247  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CB  1 
ATOM   245  C  CG  . ASP A 1 59  ? 39.365  -13.623 98.251  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CG  1 
ATOM   246  O  OD1 . ASP A 1 59  ? 38.651  -14.568 97.849  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD1 1 
ATOM   247  O  OD2 . ASP A 1 59  ? 39.509  -13.348 99.458  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD2 1 
ATOM   248  N  N   . ALA A 1 60  ? 40.570  -15.039 95.488  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A N   1 
ATOM   249  C  CA  . ALA A 1 60  ? 40.606  -16.411 95.002  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A CA  1 
ATOM   250  C  C   . ALA A 1 60  ? 39.792  -17.407 95.833  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A C   1 
ATOM   251  O  O   . ALA A 1 60  ? 39.934  -18.622 95.659  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A O   1 
ATOM   252  C  CB  . ALA A 1 60  ? 42.051  -16.877 94.888  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A CB  1 
ATOM   253  N  N   . ALA A 1 61  ? 38.943  -16.900 96.725  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A N   1 
ATOM   254  C  CA  . ALA A 1 61  ? 38.092  -17.754 97.569  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A CA  1 
ATOM   255  C  C   . ALA A 1 61  ? 38.896  -18.725 98.429  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A C   1 
ATOM   256  O  O   . ALA A 1 61  ? 38.418  -19.802 98.801  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A O   1 
ATOM   257  C  CB  . ALA A 1 61  ? 37.110  -18.535 96.696  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A CB  1 
ATOM   258  N  N   . ASN A 1 62  ? 40.116  -18.326 98.758  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A N   1 
ATOM   259  C  CA  . ASN A 1 62  ? 41.006  -19.159 99.548  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CA  1 
ATOM   260  C  C   . ASN A 1 62  ? 41.170  -18.678 100.987 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A C   1 
ATOM   261  O  O   . ASN A 1 62  ? 40.747  -17.583 101.356 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A O   1 
ATOM   262  C  CB  . ASN A 1 62  ? 42.378  -19.181 98.888  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CB  1 
ATOM   263  C  CG  . ASN A 1 62  ? 42.988  -17.798 98.807  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CG  1 
ATOM   264  O  OD1 . ASN A 1 62  ? 42.399  -16.880 98.225  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A OD1 1 
ATOM   265  N  ND2 . ASN A 1 62  ? 44.166  -17.635 99.400  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 62  ASN A ND2 1 
ATOM   266  N  N   . ASP A 1 63  ? 41.806  -19.530 101.781 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A N   1 
ATOM   267  C  CA  . ASP A 1 63  ? 42.113  -19.283 103.183 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A CA  1 
ATOM   268  C  C   . ASP A 1 63  ? 43.496  -19.915 103.294 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A C   1 
ATOM   269  O  O   . ASP A 1 63  ? 43.628  -21.091 103.640 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A O   1 
ATOM   270  C  CB  . ASP A 1 63  ? 41.131  -20.031 104.083 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A CB  1 
ATOM   271  C  CG  . ASP A 1 63  ? 41.240  -19.614 105.537 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A CG  1 
ATOM   272  O  OD1 . ASP A 1 63  ? 42.369  -19.315 105.989 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A OD1 1 
ATOM   273  O  OD2 . ASP A 1 63  ? 40.196  -19.594 106.229 1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A OD2 1 
ATOM   274  N  N   . GLY A 1 64  ? 44.524  -19.140 102.972 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A N   1 
ATOM   275  C  CA  . GLY A 1 64  ? 45.869  -19.677 102.994 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A CA  1 
ATOM   276  C  C   . GLY A 1 64  ? 46.190  -20.129 101.579 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A C   1 
ATOM   277  O  O   . GLY A 1 64  ? 45.911  -19.410 100.622 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A O   1 
ATOM   278  N  N   . ASN A 1 65  ? 46.762  -21.316 101.427 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A N   1 
ATOM   279  C  CA  . ASN A 1 65  ? 47.092  -21.804 100.097 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A CA  1 
ATOM   280  C  C   . ASN A 1 65  ? 45.843  -22.070 99.277  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A C   1 
ATOM   281  O  O   . ASN A 1 65  ? 44.816  -22.486 99.813  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A O   1 
ATOM   282  C  CB  . ASN A 1 65  ? 47.926  -23.077 100.192 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A CB  1 
ATOM   283  C  CG  . ASN A 1 65  ? 49.316  -22.813 100.728 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A CG  1 
ATOM   284  O  OD1 . ASN A 1 65  ? 49.697  -21.661 100.946 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A OD1 1 
ATOM   285  N  ND2 . ASN A 1 65  ? 50.087  -23.876 100.935 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A ND2 1 
ATOM   286  N  N   . PHE A 1 66  ? 45.937  -21.829 97.973  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A N   1 
ATOM   287  C  CA  . PHE A 1 66  ? 44.806  -22.042 97.084  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CA  1 
ATOM   288  C  C   . PHE A 1 66  ? 44.285  -23.466 97.162  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A C   1 
ATOM   289  O  O   . PHE A 1 66  ? 45.056  -24.411 97.321  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A O   1 
ATOM   290  C  CB  . PHE A 1 66  ? 45.190  -21.789 95.621  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CB  1 
ATOM   291  C  CG  . PHE A 1 66  ? 45.646  -20.389 95.326  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CG  1 
ATOM   292  C  CD1 . PHE A 1 66  ? 44.990  -19.288 95.875  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CD1 1 
ATOM   293  C  CD2 . PHE A 1 66  ? 46.697  -20.168 94.437  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CD2 1 
ATOM   294  C  CE1 . PHE A 1 66  ? 45.371  -17.987 95.540  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CE1 1 
ATOM   295  C  CE2 . PHE A 1 66  ? 47.086  -18.871 94.093  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CE2 1 
ATOM   296  C  CZ  . PHE A 1 66  ? 46.423  -17.780 94.643  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CZ  1 
ATOM   297  N  N   . ASP A 1 67  ? 42.971  -23.610 97.047  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A N   1 
ATOM   298  C  CA  . ASP A 1 67  ? 42.331  -24.923 97.014  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CA  1 
ATOM   299  C  C   . ASP A 1 67  ? 41.090  -24.759 96.138  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A C   1 
ATOM   300  O  O   . ASP A 1 67  ? 40.831  -23.669 95.629  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A O   1 
ATOM   301  C  CB  . ASP A 1 67  ? 41.951  -25.421 98.419  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CB  1 
ATOM   302  C  CG  . ASP A 1 67  ? 40.888  -24.570 99.087  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CG  1 
ATOM   303  O  OD1 . ASP A 1 67  ? 39.849  -24.267 98.450  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A OD1 1 
ATOM   304  O  OD2 . ASP A 1 67  ? 41.089  -24.217 100.267 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A OD2 1 
ATOM   305  N  N   . GLY A 1 68  ? 40.332  -25.830 95.948  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A N   1 
ATOM   306  C  CA  . GLY A 1 68  ? 39.140  -25.731 95.128  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A CA  1 
ATOM   307  C  C   . GLY A 1 68  ? 37.899  -26.079 95.922  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A C   1 
ATOM   308  O  O   . GLY A 1 68  ? 36.979  -26.707 95.401  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A O   1 
ATOM   309  N  N   . LYS A 1 69  ? 37.863  -25.652 97.179  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A N   1 
ATOM   310  C  CA  . LYS A 1 69  ? 36.738  -25.957 98.055  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CA  1 
ATOM   311  C  C   . LYS A 1 69  ? 35.557  -24.986 98.014  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A C   1 
ATOM   312  O  O   . LYS A 1 69  ? 34.408  -25.405 98.166  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A O   1 
ATOM   313  C  CB  . LYS A 1 69  ? 37.237  -26.074 99.495  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CB  1 
ATOM   314  C  CG  . LYS A 1 69  ? 38.323  -27.111 99.686  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CG  1 
ATOM   315  C  CD  . LYS A 1 69  ? 38.838  -27.103 101.119 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CD  1 
ATOM   316  C  CE  . LYS A 1 69  ? 39.888  -28.179 101.337 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CE  1 
ATOM   317  N  NZ  . LYS A 1 69  ? 40.479  -28.108 102.702 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A NZ  1 
ATOM   318  N  N   . ASN A 1 70  ? 35.831  -23.697 97.818  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A N   1 
ATOM   319  C  CA  . ASN A 1 70  ? 34.757  -22.710 97.802  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A CA  1 
ATOM   320  C  C   . ASN A 1 70  ? 34.724  -21.782 96.600  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A C   1 
ATOM   321  O  O   . ASN A 1 70  ? 35.718  -21.601 95.898  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A O   1 
ATOM   322  C  CB  . ASN A 1 70  ? 34.804  -21.841 99.063  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A CB  1 
ATOM   323  C  CG  . ASN A 1 70  ? 34.796  -22.655 100.335 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A CG  1 
ATOM   324  O  OD1 . ASN A 1 70  ? 35.848  -23.056 100.827 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A OD1 1 
ATOM   325  N  ND2 . ASN A 1 70  ? 33.606  -22.915 100.870 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A ND2 1 
ATOM   326  N  N   . LEU A 1 71  ? 33.555  -21.189 96.388  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A N   1 
ATOM   327  C  CA  . LEU A 1 71  ? 33.325  -20.236 95.311  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CA  1 
ATOM   328  C  C   . LEU A 1 71  ? 32.276  -19.260 95.822  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A C   1 
ATOM   329  O  O   . LEU A 1 71  ? 31.446  -19.619 96.659  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A O   1 
ATOM   330  C  CB  . LEU A 1 71  ? 32.794  -20.942 94.058  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CB  1 
ATOM   331  C  CG  . LEU A 1 71  ? 33.749  -21.862 93.289  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CG  1 
ATOM   332  C  CD1 . LEU A 1 71  ? 32.993  -22.576 92.170  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD1 1 
ATOM   333  C  CD2 . LEU A 1 71  ? 34.905  -21.048 92.723  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD2 1 
ATOM   334  N  N   . TYR A 1 72  ? 32.323  -18.021 95.347  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A N   1 
ATOM   335  C  CA  . TYR A 1 72  ? 31.326  -17.052 95.762  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CA  1 
ATOM   336  C  C   . TYR A 1 72  ? 30.088  -17.382 94.959  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A C   1 
ATOM   337  O  O   . TYR A 1 72  ? 30.182  -17.758 93.791  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A O   1 
ATOM   338  C  CB  . TYR A 1 72  ? 31.756  -15.626 95.436  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CB  1 
ATOM   339  C  CG  . TYR A 1 72  ? 32.934  -15.134 96.229  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CG  1 
ATOM   340  C  CD1 . TYR A 1 72  ? 34.238  -15.362 95.793  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CD1 1 
ATOM   341  C  CD2 . TYR A 1 72  ? 32.748  -14.424 97.416  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CD2 1 
ATOM   342  C  CE1 . TYR A 1 72  ? 35.330  -14.892 96.519  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CE1 1 
ATOM   343  C  CE2 . TYR A 1 72  ? 33.829  -13.950 98.148  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CE2 1 
ATOM   344  C  CZ  . TYR A 1 72  ? 35.117  -14.185 97.697  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CZ  1 
ATOM   345  O  OH  . TYR A 1 72  ? 36.191  -13.714 98.421  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 72  TYR A OH  1 
ATOM   346  N  N   . CYS A 1 73  ? 28.926  -17.248 95.581  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 73  CYS A N   1 
ATOM   347  C  CA  . CYS A 1 73  ? 27.682  -17.533 94.893  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 73  CYS A CA  1 
ATOM   348  C  C   . CYS A 1 73  ? 26.815  -16.285 94.810  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 73  CYS A C   1 
ATOM   349  O  O   . CYS A 1 73  ? 26.746  -15.508 95.760  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 73  CYS A O   1 
ATOM   350  C  CB  . CYS A 1 73  ? 26.921  -18.642 95.625  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 73  CYS A CB  1 
ATOM   351  S  SG  . CYS A 1 73  ? 25.257  -18.961 94.976  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 73  CYS A SG  1 
ATOM   352  N  N   . LEU A 1 74  ? 26.176  -16.084 93.663  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A N   1 
ATOM   353  C  CA  . LEU A 1 74  ? 25.277  -14.950 93.484  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CA  1 
ATOM   354  C  C   . LEU A 1 74  ? 23.919  -15.526 93.104  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A C   1 
ATOM   355  O  O   . LEU A 1 74  ? 23.675  -15.861 91.945  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A O   1 
ATOM   356  C  CB  . LEU A 1 74  ? 25.778  -14.009 92.385  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CB  1 
ATOM   357  C  CG  . LEU A 1 74  ? 24.825  -12.849 92.057  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CG  1 
ATOM   358  C  CD1 . LEU A 1 74  ? 24.417  -12.115 93.325  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD1 1 
ATOM   359  C  CD2 . LEU A 1 74  ? 25.501  -11.895 91.092  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD2 1 
ATOM   360  N  N   . PRO A 1 75  ? 23.020  -15.662 94.087  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A N   1 
ATOM   361  C  CA  . PRO A 1 75  ? 21.677  -16.207 93.871  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CA  1 
ATOM   362  C  C   . PRO A 1 75  ? 20.696  -15.200 93.273  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A C   1 
ATOM   363  O  O   . PRO A 1 75  ? 19.887  -14.609 93.988  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A O   1 
ATOM   364  C  CB  . PRO A 1 75  ? 21.275  -16.656 95.269  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CB  1 
ATOM   365  C  CG  . PRO A 1 75  ? 21.864  -15.578 96.120  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CG  1 
ATOM   366  C  CD  . PRO A 1 75  ? 23.243  -15.358 95.513  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CD  1 
ATOM   367  N  N   . LEU A 1 76  ? 20.768  -15.021 91.958  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A N   1 
ATOM   368  C  CA  . LEU A 1 76  ? 19.897  -14.084 91.255  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CA  1 
ATOM   369  C  C   . LEU A 1 76  ? 18.426  -14.408 91.385  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A C   1 
ATOM   370  O  O   . LEU A 1 76  ? 17.584  -13.550 91.144  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A O   1 
ATOM   371  C  CB  . LEU A 1 76  ? 20.228  -14.055 89.769  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CB  1 
ATOM   372  C  CG  . LEU A 1 76  ? 21.653  -13.675 89.414  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CG  1 
ATOM   373  C  CD1 . LEU A 1 76  ? 21.765  -13.535 87.915  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CD1 1 
ATOM   374  C  CD2 . LEU A 1 76  ? 22.009  -12.372 90.105  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CD2 1 
ATOM   375  N  N   . HIS A 1 77  ? 18.116  -15.648 91.743  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A N   1 
ATOM   376  C  CA  . HIS A 1 77  ? 16.729  -16.067 91.881  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CA  1 
ATOM   377  C  C   . HIS A 1 77  ? 16.096  -15.665 93.213  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A C   1 
ATOM   378  O  O   . HIS A 1 77  ? 14.893  -15.853 93.410  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A O   1 
ATOM   379  C  CB  . HIS A 1 77  ? 16.623  -17.584 91.700  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CB  1 
ATOM   380  C  CG  . HIS A 1 77  ? 17.549  -18.357 92.584  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CG  1 
ATOM   381  N  ND1 . HIS A 1 77  ? 17.135  -19.441 93.330  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A ND1 1 
ATOM   382  C  CD2 . HIS A 1 77  ? 18.869  -18.203 92.845  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CD2 1 
ATOM   383  C  CE1 . HIS A 1 77  ? 18.159  -19.920 94.014  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CE1 1 
ATOM   384  N  NE2 . HIS A 1 77  ? 19.223  -19.186 93.737  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A NE2 1 
ATOM   385  N  N   . TRP A 1 78  ? 16.899  -15.118 94.124  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A N   1 
ATOM   386  C  CA  . TRP A 1 78  ? 16.393  -14.692 95.430  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A CA  1 
ATOM   387  C  C   . TRP A 1 78  ? 15.743  -13.320 95.325  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A C   1 
ATOM   388  O  O   . TRP A 1 78  ? 16.431  -12.310 95.178  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A O   1 
ATOM   389  C  CB  . TRP A 1 78  ? 17.525  -14.627 96.457  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A CB  1 
ATOM   390  C  CG  . TRP A 1 78  ? 18.056  -15.961 96.893  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A CG  1 
ATOM   391  C  CD1 . TRP A 1 78  ? 17.793  -17.179 96.329  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A CD1 1 
ATOM   392  C  CD2 . TRP A 1 78  ? 18.970  -16.206 97.971  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A CD2 1 
ATOM   393  N  NE1 . TRP A 1 78  ? 18.487  -18.167 96.990  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A NE1 1 
ATOM   394  C  CE2 . TRP A 1 78  ? 19.217  -17.598 98.001  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A CE2 1 
ATOM   395  C  CE3 . TRP A 1 78  ? 19.606  -15.383 98.915  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A CE3 1 
ATOM   396  C  CZ2 . TRP A 1 78  ? 20.074  -18.187 98.939  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A CZ2 1 
ATOM   397  C  CZ3 . TRP A 1 78  ? 20.460  -15.969 99.847  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A CZ3 1 
ATOM   398  C  CH2 . TRP A 1 78  ? 20.685  -17.359 99.851  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 78  TRP A CH2 1 
ATOM   399  N  N   . MET A 1 79  ? 14.418  -13.284 95.403  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 79  MET A N   1 
ATOM   400  C  CA  . MET A 1 79  ? 13.692  -12.022 95.319  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 79  MET A CA  1 
ATOM   401  C  C   . MET A 1 79  ? 14.167  -11.028 96.373  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 79  MET A C   1 
ATOM   402  O  O   . MET A 1 79  ? 14.132  -9.817  96.163  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 79  MET A O   1 
ATOM   403  C  CB  . MET A 1 79  ? 12.195  -12.270 95.491  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 79  MET A CB  1 
ATOM   404  C  CG  . MET A 1 79  ? 11.569  -13.044 94.352  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 79  MET A CG  1 
ATOM   405  S  SD  . MET A 1 79  ? 9.816   -13.373 94.613  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 79  MET A SD  1 
ATOM   406  C  CE  . MET A 1 79  ? 9.124   -11.712 94.533  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 79  MET A CE  1 
ATOM   407  N  N   . ASN A 1 80  ? 14.620  -11.555 97.505  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 80  ASN A N   1 
ATOM   408  C  CA  . ASN A 1 80  ? 15.083  -10.730 98.608  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 80  ASN A CA  1 
ATOM   409  C  C   . ASN A 1 80  ? 16.173  -9.752  98.199  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 80  ASN A C   1 
ATOM   410  O  O   . ASN A 1 80  ? 16.259  -8.654  98.744  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 80  ASN A O   1 
ATOM   411  C  CB  . ASN A 1 80  ? 15.600  -11.619 99.738  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 80  ASN A CB  1 
ATOM   412  C  CG  . ASN A 1 80  ? 14.645  -12.744 100.071 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 80  ASN A CG  1 
ATOM   413  O  OD1 . ASN A 1 80  ? 14.406  -13.636 99.250  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 80  ASN A OD1 1 
ATOM   414  N  ND2 . ASN A 1 80  ? 14.085  -12.710 101.277 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 80  ASN A ND2 1 
ATOM   415  N  N   . LEU A 1 81  ? 17.005  -10.147 97.242  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N   1 
ATOM   416  C  CA  . LEU A 1 81  ? 18.092  -9.283  96.800  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA  1 
ATOM   417  C  C   . LEU A 1 81  ? 17.608  -8.051  96.059  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C   1 
ATOM   418  O  O   . LEU A 1 81  ? 18.348  -7.081  95.922  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O   1 
ATOM   419  C  CB  . LEU A 1 81  ? 19.062  -10.057 95.907  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB  1 
ATOM   420  C  CG  . LEU A 1 81  ? 19.821  -11.228 96.540  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG  1 
ATOM   421  C  CD1 . LEU A 1 81  ? 20.752  -11.832 95.506  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1 1 
ATOM   422  C  CD2 . LEU A 1 81  ? 20.618  -10.754 97.752  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2 1 
ATOM   423  N  N   . TYR A 1 82  ? 16.365  -8.077  95.590  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A N   1 
ATOM   424  C  CA  . TYR A 1 82  ? 15.822  -6.948  94.840  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CA  1 
ATOM   425  C  C   . TYR A 1 82  ? 14.841  -6.089  95.630  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A C   1 
ATOM   426  O  O   . TYR A 1 82  ? 14.784  -4.877  95.438  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A O   1 
ATOM   427  C  CB  . TYR A 1 82  ? 15.119  -7.451  93.578  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CB  1 
ATOM   428  C  CG  . TYR A 1 82  ? 15.951  -8.373  92.713  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CG  1 
ATOM   429  C  CD1 . TYR A 1 82  ? 16.710  -7.877  91.646  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CD1 1 
ATOM   430  C  CD2 . TYR A 1 82  ? 15.965  -9.749  92.951  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CD2 1 
ATOM   431  C  CE1 . TYR A 1 82  ? 17.458  -8.737  90.835  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CE1 1 
ATOM   432  C  CE2 . TYR A 1 82  ? 16.706  -10.611 92.152  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CE2 1 
ATOM   433  C  CZ  . TYR A 1 82  ? 17.446  -10.102 91.098  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CZ  1 
ATOM   434  O  OH  . TYR A 1 82  ? 18.158  -10.970 90.307  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A OH  1 
ATOM   435  N  N   . LEU A 1 83  ? 14.063  -6.715  96.509  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A N   1 
ATOM   436  C  CA  . LEU A 1 83  ? 13.071  -5.990  97.302  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CA  1 
ATOM   437  C  C   . LEU A 1 83  ? 13.638  -5.341  98.562  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A C   1 
ATOM   438  O  O   . LEU A 1 83  ? 12.966  -4.538  99.213  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A O   1 
ATOM   439  C  CB  . LEU A 1 83  ? 11.913  -6.925  97.666  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CB  1 
ATOM   440  C  CG  . LEU A 1 83  ? 10.809  -7.084  96.615  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CG  1 
ATOM   441  C  CD1 . LEU A 1 83  ? 11.411  -7.275  95.239  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CD1 1 
ATOM   442  C  CD2 . LEU A 1 83  ? 9.924   -8.258  96.983  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CD2 1 
ATOM   443  N  N   . TYR A 1 84  ? 14.874  -5.694  98.901  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 84  TYR A N   1 
ATOM   444  C  CA  . TYR A 1 84  ? 15.538  -5.129  100.073 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 84  TYR A CA  1 
ATOM   445  C  C   . TYR A 1 84  ? 16.778  -4.367  99.650  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 84  TYR A C   1 
ATOM   446  O  O   . TYR A 1 84  ? 17.284  -4.546  98.541  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 84  TYR A O   1 
ATOM   447  C  CB  . TYR A 1 84  ? 15.955  -6.234  101.043 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 84  TYR A CB  1 
ATOM   448  C  CG  . TYR A 1 84  ? 14.819  -6.815  101.839 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 84  TYR A CG  1 
ATOM   449  C  CD1 . TYR A 1 84  ? 14.471  -6.282  103.081 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 84  TYR A CD1 1 
ATOM   450  C  CD2 . TYR A 1 84  ? 14.082  -7.894  101.350 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 84  TYR A CD2 1 
ATOM   451  C  CE1 . TYR A 1 84  ? 13.413  -6.813  103.820 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 84  TYR A CE1 1 
ATOM   452  C  CE2 . TYR A 1 84  ? 13.024  -8.432  102.078 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 84  TYR A CE2 1 
ATOM   453  C  CZ  . TYR A 1 84  ? 12.694  -7.891  103.312 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 84  TYR A CZ  1 
ATOM   454  O  OH  . TYR A 1 84  ? 11.656  -8.429  104.040 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 84  TYR A OH  1 
ATOM   455  N  N   . GLY A 1 85  ? 17.260  -3.520  100.550 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N   1 
ATOM   456  C  CA  . GLY A 1 85  ? 18.461  -2.745  100.305 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA  1 
ATOM   457  C  C   . GLY A 1 85  ? 19.200  -2.610  101.624 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C   1 
ATOM   458  O  O   . GLY A 1 85  ? 18.936  -3.366  102.562 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O   1 
ATOM   459  N  N   . LEU A 1 86  ? 20.115  -1.650  101.711 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A N   1 
ATOM   460  C  CA  . LEU A 1 86  ? 20.866  -1.443  102.941 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CA  1 
ATOM   461  C  C   . LEU A 1 86  ? 20.491  -0.143  103.632 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A C   1 
ATOM   462  O  O   . LEU A 1 86  ? 20.336  0.890   102.983 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A O   1 
ATOM   463  C  CB  . LEU A 1 86  ? 22.367  -1.440  102.657 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CB  1 
ATOM   464  C  CG  . LEU A 1 86  ? 22.937  -2.754  102.131 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CG  1 
ATOM   465  C  CD1 . LEU A 1 86  ? 24.441  -2.622  101.964 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD1 1 
ATOM   466  C  CD2 . LEU A 1 86  ? 22.599  -3.882  103.097 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD2 1 
ATOM   467  N  N   . LYS A 1 87  ? 20.342  -0.210  104.953 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A N   1 
ATOM   468  C  CA  . LYS A 1 87  ? 20.016  0.949   105.778 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CA  1 
ATOM   469  C  C   . LYS A 1 87  ? 21.321  1.756   105.842 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A C   1 
ATOM   470  O  O   . LYS A 1 87  ? 22.377  1.203   106.158 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A O   1 
ATOM   471  C  CB  . LYS A 1 87  ? 19.610  0.461   107.167 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CB  1 
ATOM   472  C  CG  . LYS A 1 87  ? 18.932  1.468   108.071 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CG  1 
ATOM   473  C  CD  . LYS A 1 87  ? 18.857  0.880   109.475 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CD  1 
ATOM   474  C  CE  . LYS A 1 87  ? 18.060  1.746   110.433 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CE  1 
ATOM   475  N  NZ  . LYS A 1 87  ? 16.603  1.636   110.165 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A NZ  1 
ATOM   476  N  N   . SER A 1 88  ? 21.256  3.050   105.545 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 88  SER A N   1 
ATOM   477  C  CA  . SER A 1 88  ? 22.457  3.883   105.526 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 88  SER A CA  1 
ATOM   478  C  C   . SER A 1 88  ? 23.228  3.988   106.838 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 88  SER A C   1 
ATOM   479  O  O   . SER A 1 88  ? 24.451  4.152   106.836 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 88  SER A O   1 
ATOM   480  C  CB  . SER A 1 88  ? 22.113  5.296   105.042 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 88  SER A CB  1 
ATOM   481  O  OG  . SER A 1 88  ? 21.349  6.000   106.005 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 88  SER A OG  1 
ATOM   482  N  N   . SER A 1 89  ? 22.523  3.891   107.956 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 89  SER A N   1 
ATOM   483  C  CA  . SER A 1 89  ? 23.172  4.015   109.251 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 89  SER A CA  1 
ATOM   484  C  C   . SER A 1 89  ? 24.006  2.819   109.697 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 89  SER A C   1 
ATOM   485  O  O   . SER A 1 89  ? 25.089  3.001   110.243 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 89  SER A O   1 
ATOM   486  C  CB  . SER A 1 89  ? 22.136  4.347   110.328 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 89  SER A CB  1 
ATOM   487  O  OG  . SER A 1 89  ? 21.131  3.352   110.410 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 89  SER A OG  1 
ATOM   488  N  N   . ASP A 1 90  ? 23.528  1.602   109.462 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A N   1 
ATOM   489  C  CA  . ASP A 1 90  ? 24.277  0.426   109.900 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CA  1 
ATOM   490  C  C   . ASP A 1 90  ? 24.488  -0.658  108.850 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A C   1 
ATOM   491  O  O   . ASP A 1 90  ? 24.918  -1.761  109.181 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A O   1 
ATOM   492  C  CB  . ASP A 1 90  ? 23.591  -0.205  111.112 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CB  1 
ATOM   493  C  CG  . ASP A 1 90  ? 22.145  -0.578  110.833 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CG  1 
ATOM   494  O  OD1 . ASP A 1 90  ? 21.775  -0.699  109.641 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD1 1 
ATOM   495  O  OD2 . ASP A 1 90  ? 21.380  -0.762  111.806 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD2 1 
ATOM   496  N  N   . SER A 1 91  ? 24.176  -0.353  107.597 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 91  SER A N   1 
ATOM   497  C  CA  . SER A 1 91  ? 24.340  -1.323  106.515 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 91  SER A CA  1 
ATOM   498  C  C   . SER A 1 91  ? 23.559  -2.618  106.747 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 91  SER A C   1 
ATOM   499  O  O   . SER A 1 91  ? 23.952  -3.681  106.266 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 91  SER A O   1 
ATOM   500  C  CB  . SER A 1 91  ? 25.822  -1.655  106.321 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 91  SER A CB  1 
ATOM   501  O  OG  . SER A 1 91  ? 26.557  -0.500  105.955 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 91  SER A OG  1 
ATOM   502  N  N   . SER A 1 92  ? 22.458  -2.533  107.485 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 92  SER A N   1 
ATOM   503  C  CA  . SER A 1 92  ? 21.637  -3.710  107.748 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 92  SER A CA  1 
ATOM   504  C  C   . SER A 1 92  ? 20.583  -3.825  106.648 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 92  SER A C   1 
ATOM   505  O  O   . SER A 1 92  ? 20.319  -2.859  105.926 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 92  SER A O   1 
ATOM   506  C  CB  . SER A 1 92  ? 20.943  -3.588  109.108 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 92  SER A CB  1 
ATOM   507  O  OG  . SER A 1 92  ? 19.934  -2.589  109.082 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 92  SER A OG  1 
ATOM   508  N  N   . ALA A 1 93  ? 19.980  -5.000  106.518 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A N   1 
ATOM   509  C  CA  . ALA A 1 93  ? 18.958  -5.197  105.500 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A CA  1 
ATOM   510  C  C   . ALA A 1 93  ? 17.690  -4.442  105.890 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A C   1 
ATOM   511  O  O   . ALA A 1 93  ? 17.271  -4.471  107.046 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A O   1 
ATOM   512  C  CB  . ALA A 1 93  ? 18.656  -6.684  105.335 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A CB  1 
ATOM   513  N  N   . THR A 1 94  ? 17.089  -3.754  104.926 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 94  THR A N   1 
ATOM   514  C  CA  . THR A 1 94  ? 15.860  -3.008  105.174 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CA  1 
ATOM   515  C  C   . THR A 1 94  ? 15.060  -3.028  103.872 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 94  THR A C   1 
ATOM   516  O  O   . THR A 1 94  ? 15.632  -3.048  102.784 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 94  THR A O   1 
ATOM   517  C  CB  . THR A 1 94  ? 16.166  -1.546  105.607 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CB  1 
ATOM   518  O  OG1 . THR A 1 94  ? 14.959  -0.913  106.045 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 1 
ATOM   519  C  CG2 . THR A 1 94  ? 16.754  -0.748  104.450 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 1 
ATOM   520  N  N   . GLU A 1 95  ? 13.739  -3.044  103.967 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A N   1 
ATOM   521  C  CA  . GLU A 1 95  ? 12.951  -3.084  102.748 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CA  1 
ATOM   522  C  C   . GLU A 1 95  ? 12.984  -1.772  101.973 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A C   1 
ATOM   523  O  O   . GLU A 1 95  ? 13.089  -0.693  102.558 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A O   1 
ATOM   524  C  CB  . GLU A 1 95  ? 11.506  -3.502  103.054 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CB  1 
ATOM   525  C  CG  . GLU A 1 95  ? 10.929  -2.949  104.334 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CG  1 
ATOM   526  C  CD  . GLU A 1 95  ? 9.560   -3.537  104.669 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CD  1 
ATOM   527  O  OE1 . GLU A 1 95  ? 9.443   -4.778  104.771 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE1 1 
ATOM   528  O  OE2 . GLU A 1 95  ? 8.601   -2.750  104.841 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE2 1 
ATOM   529  N  N   . THR A 1 96  ? 12.930  -1.883  100.646 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 96  THR A N   1 
ATOM   530  C  CA  . THR A 1 96  ? 12.929  -0.720  99.767  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CA  1 
ATOM   531  C  C   . THR A 1 96  ? 11.580  -0.019  99.892  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 96  THR A C   1 
ATOM   532  O  O   . THR A 1 96  ? 10.578  -0.656  100.211 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 96  THR A O   1 
ATOM   533  C  CB  . THR A 1 96  ? 13.106  -1.136  98.297  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CB  1 
ATOM   534  O  OG1 . THR A 1 96  ? 12.056  -2.045  97.935  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 96  THR A OG1 1 
ATOM   535  C  CG2 . THR A 1 96  ? 14.451  -1.812  98.085  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CG2 1 
ATOM   536  N  N   . GLN A 1 97  ? 11.547  1.285   99.635  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A N   1 
ATOM   537  C  CA  . GLN A 1 97  ? 10.292  2.024   99.725  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CA  1 
ATOM   538  C  C   . GLN A 1 97  ? 9.228   1.364   98.867  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A C   1 
ATOM   539  O  O   . GLN A 1 97  ? 8.074   1.239   99.282  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A O   1 
ATOM   540  C  CB  . GLN A 1 97  ? 10.463  3.472   99.262  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CB  1 
ATOM   541  C  CG  . GLN A 1 97  ? 10.864  4.451   100.349 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CG  1 
ATOM   542  C  CD  . GLN A 1 97  ? 9.933   4.422   101.554 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CD  1 
ATOM   543  O  OE1 . GLN A 1 97  ? 10.262  3.838   102.588 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A OE1 1 
ATOM   544  N  NE2 . GLN A 1 97  ? 8.765   5.049   101.422 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A NE2 1 
ATOM   545  N  N   . ARG A 1 98  ? 9.616   0.940   97.670  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A N   1 
ATOM   546  C  CA  . ARG A 1 98  ? 8.663   0.308   96.778  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CA  1 
ATOM   547  C  C   . ARG A 1 98  ? 8.089   -0.971  97.371  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A C   1 
ATOM   548  O  O   . ARG A 1 98  ? 6.870   -1.149  97.392  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A O   1 
ATOM   549  C  CB  . ARG A 1 98  ? 9.296   0.057   95.405  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CB  1 
ATOM   550  C  CG  . ARG A 1 98  ? 9.592   1.368   94.680  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CG  1 
ATOM   551  C  CD  . ARG A 1 98  ? 9.945   1.217   93.205  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CD  1 
ATOM   552  N  NE  . ARG A 1 98  ? 9.980   2.538   92.579  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NE  1 
ATOM   553  C  CZ  . ARG A 1 98  ? 9.789   2.779   91.284  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CZ  1 
ATOM   554  N  NH1 . ARG A 1 98  ? 9.550   1.785   90.436  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH1 1 
ATOM   555  N  NH2 . ARG A 1 98  ? 9.811   4.029   90.838  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH2 1 
ATOM   556  N  N   . TYR A 1 99  ? 8.940   -1.856  97.874  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A N   1 
ATOM   557  C  CA  . TYR A 1 99  ? 8.414   -3.077  98.459  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CA  1 
ATOM   558  C  C   . TYR A 1 99  ? 7.506   -2.722  99.634  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A C   1 
ATOM   559  O  O   . TYR A 1 99  ? 6.402   -3.250  99.770  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A O   1 
ATOM   560  C  CB  . TYR A 1 99  ? 9.548   -3.993  98.928  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CB  1 
ATOM   561  C  CG  . TYR A 1 99  ? 9.064   -5.193  99.721  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CG  1 
ATOM   562  C  CD1 . TYR A 1 99  ? 7.956   -5.938  99.301  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CD1 1 
ATOM   563  C  CD2 . TYR A 1 99  ? 9.705   -5.578  100.901 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CD2 1 
ATOM   564  C  CE1 . TYR A 1 99  ? 7.497   -7.037  100.041 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CE1 1 
ATOM   565  C  CE2 . TYR A 1 99  ? 9.257   -6.674  101.646 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CE2 1 
ATOM   566  C  CZ  . TYR A 1 99  ? 8.153   -7.398  101.212 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CZ  1 
ATOM   567  O  OH  . TYR A 1 99  ? 7.712   -8.472  101.956 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A OH  1 
ATOM   568  N  N   . LYS A 1 100 ? 7.972   -1.802  100.469 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A N   1 
ATOM   569  C  CA  . LYS A 1 100 ? 7.223   -1.376  101.640 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CA  1 
ATOM   570  C  C   . LYS A 1 100 ? 5.800   -0.917  101.321 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A C   1 
ATOM   571  O  O   . LYS A 1 100 ? 4.853   -1.282  102.015 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A O   1 
ATOM   572  C  CB  . LYS A 1 100 ? 7.983   -0.254  102.342 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CB  1 
ATOM   573  C  CG  . LYS A 1 100 ? 7.363   0.225   103.637 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CG  1 
ATOM   574  C  CD  . LYS A 1 100 ? 8.228   1.312   104.251 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CD  1 
ATOM   575  C  CE  . LYS A 1 100 ? 7.645   1.846   105.554 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CE  1 
ATOM   576  N  NZ  . LYS A 1 100 ? 8.502   2.930   106.136 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A NZ  1 
ATOM   577  N  N   . MET A 1 101 ? 5.651   -0.130  100.263 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 101 MET A N   1 
ATOM   578  C  CA  . MET A 1 101 ? 4.346   0.394   99.885  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 101 MET A CA  1 
ATOM   579  C  C   . MET A 1 101 ? 3.383   -0.587  99.229  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 101 MET A C   1 
ATOM   580  O  O   . MET A 1 101 ? 2.187   -0.307  99.160  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 101 MET A O   1 
ATOM   581  C  CB  . MET A 1 101 ? 4.521   1.592   98.960  1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 101 MET A CB  1 
ATOM   582  C  CG  . MET A 1 101 ? 5.375   2.695   99.545  1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 101 MET A CG  1 
ATOM   583  S  SD  . MET A 1 101 ? 4.575   3.493   100.933 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 101 MET A SD  1 
ATOM   584  C  CE  . MET A 1 101 ? 3.854   4.866   100.129 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 101 MET A CE  1 
ATOM   585  N  N   . VAL A 1 102 ? 3.881   -1.720  98.739  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A N   1 
ATOM   586  C  CA  . VAL A 1 102 ? 3.004   -2.696  98.090  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CA  1 
ATOM   587  C  C   . VAL A 1 102 ? 3.011   -4.039  98.794  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A C   1 
ATOM   588  O  O   . VAL A 1 102 ? 2.328   -4.971  98.377  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A O   1 
ATOM   589  C  CB  . VAL A 1 102 ? 3.401   -2.936  96.619  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CB  1 
ATOM   590  C  CG1 . VAL A 1 102 ? 3.267   -1.649  95.836  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CG1 1 
ATOM   591  C  CG2 . VAL A 1 102 ? 4.823   -3.471  96.537  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CG2 1 
ATOM   592  N  N   . LYS A 1 103 ? 3.797   -4.124  99.857  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A N   1 
ATOM   593  C  CA  . LYS A 1 103 ? 3.930   -5.336  100.652 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A CA  1 
ATOM   594  C  C   . LYS A 1 103 ? 2.577   -5.937  101.039 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A C   1 
ATOM   595  O  O   . LYS A 1 103 ? 2.323   -7.125  100.831 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A O   1 
ATOM   596  C  CB  . LYS A 1 103 ? 4.731   -4.994  101.903 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A CB  1 
ATOM   597  C  CG  . LYS A 1 103 ? 4.968   -6.111  102.890 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A CG  1 
ATOM   598  C  CD  . LYS A 1 103 ? 5.694   -5.506  104.077 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A CD  1 
ATOM   599  C  CE  . LYS A 1 103 ? 5.973   -6.492  105.179 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A CE  1 
ATOM   600  N  NZ  . LYS A 1 103 ? 6.527   -5.748  106.345 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 103 LYS A NZ  1 
ATOM   601  N  N   . SER A 1 104 ? 1.704   -5.107  101.593 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 104 SER A N   1 
ATOM   602  C  CA  . SER A 1 104 ? 0.401   -5.574  102.032 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA  1 
ATOM   603  C  C   . SER A 1 104 ? -0.444  -6.121  100.884 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 104 SER A C   1 
ATOM   604  O  O   . SER A 1 104 ? -1.062  -7.184  100.999 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 104 SER A O   1 
ATOM   605  C  CB  . SER A 1 104 ? -0.341  -4.438  102.735 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB  1 
ATOM   606  O  OG  . SER A 1 104 ? -1.405  -4.951  103.514 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG  1 
ATOM   607  N  N   . MET A 1 105 ? -0.474  -5.388  99.778  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 105 MET A N   1 
ATOM   608  C  CA  . MET A 1 105 ? -1.243  -5.804  98.618  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CA  1 
ATOM   609  C  C   . MET A 1 105 ? -0.681  -7.108  98.046  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 105 MET A C   1 
ATOM   610  O  O   . MET A 1 105 ? -1.435  -8.015  97.696  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 105 MET A O   1 
ATOM   611  C  CB  . MET A 1 105 ? -1.222  -4.704  97.562  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CB  1 
ATOM   612  C  CG  . MET A 1 105 ? -2.390  -4.756  96.600  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CG  1 
ATOM   613  S  SD  . MET A 1 105 ? -2.249  -3.519  95.297  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 105 MET A SD  1 
ATOM   614  C  CE  . MET A 1 105 ? -2.495  -2.045  96.237  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CE  1 
ATOM   615  N  N   . MET A 1 106 ? 0.643   -7.197  97.951  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 106 MET A N   1 
ATOM   616  C  CA  . MET A 1 106 ? 1.301   -8.398  97.446  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 106 MET A CA  1 
ATOM   617  C  C   . MET A 1 106 ? 0.879   -9.595  98.265  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 106 MET A C   1 
ATOM   618  O  O   . MET A 1 106 ? 0.417   -10.603 97.738  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 106 MET A O   1 
ATOM   619  C  CB  . MET A 1 106 ? 2.809   -8.306  97.602  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 106 MET A CB  1 
ATOM   620  C  CG  . MET A 1 106 ? 3.517   -7.426  96.645  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 106 MET A CG  1 
ATOM   621  S  SD  . MET A 1 106 ? 5.244   -7.492  97.115  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 106 MET A SD  1 
ATOM   622  C  CE  . MET A 1 106 ? 5.670   -9.197  96.678  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 106 MET A CE  1 
ATOM   623  N  N   . LYS A 1 107 ? 1.095   -9.467  99.566  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A N   1 
ATOM   624  C  CA  . LYS A 1 107 ? 0.796   -10.513 100.519 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CA  1 
ATOM   625  C  C   . LYS A 1 107 ? -0.602  -11.079 100.378 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A C   1 
ATOM   626  O  O   . LYS A 1 107 ? -0.791  -12.292 100.349 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A O   1 
ATOM   627  C  CB  . LYS A 1 107 ? 0.974   -9.977  101.941 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CB  1 
ATOM   628  C  CG  . LYS A 1 107 ? 0.588   -10.974 103.028 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CG  1 
ATOM   629  C  CD  . LYS A 1 107 ? 0.543   -10.322 104.406 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CD  1 
ATOM   630  C  CE  . LYS A 1 107 ? -0.502  -9.211  104.458 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CE  1 
ATOM   631  N  NZ  . LYS A 1 107 ? -0.607  -8.566  105.807 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A NZ  1 
ATOM   632  N  N   . THR A 1 108 ? -1.582  -10.195 100.278 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 108 THR A N   1 
ATOM   633  C  CA  . THR A 1 108 ? -2.964  -10.624 100.204 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CA  1 
ATOM   634  C  C   . THR A 1 108 ? -3.537  -10.970 98.840  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 108 THR A C   1 
ATOM   635  O  O   . THR A 1 108 ? -4.275  -11.943 98.709  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 108 THR A O   1 
ATOM   636  C  CB  . THR A 1 108 ? -3.876  -9.565  100.833 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CB  1 
ATOM   637  O  OG1 . THR A 1 108 ? -3.449  -9.314  102.178 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 108 THR A OG1 1 
ATOM   638  C  CG2 . THR A 1 108 ? -5.320  -10.040 100.836 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CG2 1 
ATOM   639  N  N   . TYR A 1 109 ? -3.206  -10.191 97.821  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A N   1 
ATOM   640  C  CA  . TYR A 1 109 ? -3.788  -10.441 96.515  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CA  1 
ATOM   641  C  C   . TYR A 1 109 ? -2.935  -11.129 95.464  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A C   1 
ATOM   642  O  O   . TYR A 1 109 ? -3.451  -11.531 94.426  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A O   1 
ATOM   643  C  CB  . TYR A 1 109 ? -4.365  -9.130  95.989  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CB  1 
ATOM   644  C  CG  . TYR A 1 109 ? -5.440  -8.606  96.919  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CG  1 
ATOM   645  C  CD1 . TYR A 1 109 ? -6.698  -9.211  96.963  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CD1 1 
ATOM   646  C  CD2 . TYR A 1 109 ? -5.177  -7.567  97.816  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CD2 1 
ATOM   647  C  CE1 . TYR A 1 109 ? -7.665  -8.801  97.878  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CE1 1 
ATOM   648  C  CE2 . TYR A 1 109 ? -6.143  -7.152  98.742  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CE2 1 
ATOM   649  C  CZ  . TYR A 1 109 ? -7.382  -7.776  98.765  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CZ  1 
ATOM   650  O  OH  . TYR A 1 109 ? -8.340  -7.397  99.677  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A OH  1 
ATOM   651  N  N   . GLY A 1 110 ? -1.640  -11.272 95.718  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A N   1 
ATOM   652  C  CA  . GLY A 1 110 ? -0.805  -11.970 94.756  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A CA  1 
ATOM   653  C  C   . GLY A 1 110 ? 0.120   -11.161 93.871  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A C   1 
ATOM   654  O  O   . GLY A 1 110 ? -0.106  -9.974  93.612  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A O   1 
ATOM   655  N  N   . TRP A 1 111 ? 1.160   -11.830 93.386  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A N   1 
ATOM   656  C  CA  . TRP A 1 111 ? 2.153   -11.193 92.540  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CA  1 
ATOM   657  C  C   . TRP A 1 111 ? 2.851   -12.190 91.614  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A C   1 
ATOM   658  O  O   . TRP A 1 111 ? 2.724   -13.406 91.777  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A O   1 
ATOM   659  C  CB  . TRP A 1 111 ? 3.200   -10.506 93.418  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CB  1 
ATOM   660  C  CG  . TRP A 1 111 ? 3.712   -11.398 94.518  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CG  1 
ATOM   661  C  CD1 . TRP A 1 111 ? 3.266   -11.447 95.807  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CD1 1 
ATOM   662  C  CD2 . TRP A 1 111 ? 4.737   -12.398 94.410  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CD2 1 
ATOM   663  N  NE1 . TRP A 1 111 ? 3.947   -12.413 96.510  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A NE1 1 
ATOM   664  C  CE2 . TRP A 1 111 ? 4.856   -13.012 95.678  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CE2 1 
ATOM   665  C  CE3 . TRP A 1 111 ? 5.564   -12.836 93.366  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CE3 1 
ATOM   666  C  CZ2 . TRP A 1 111 ? 5.774   -14.043 95.933  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CZ2 1 
ATOM   667  C  CZ3 . TRP A 1 111 ? 6.478   -13.862 93.618  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CZ3 1 
ATOM   668  C  CH2 . TRP A 1 111 ? 6.574   -14.453 94.895  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CH2 1 
ATOM   669  N  N   . LYS A 1 112 ? 3.588   -11.648 90.646  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A N   1 
ATOM   670  C  CA  . LYS A 1 112 ? 4.353   -12.431 89.676  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CA  1 
ATOM   671  C  C   . LYS A 1 112 ? 5.653   -11.696 89.446  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A C   1 
ATOM   672  O  O   . LYS A 1 112 ? 5.710   -10.472 89.582  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A O   1 
ATOM   673  C  CB  . LYS A 1 112 ? 3.683   -12.476 88.302  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CB  1 
ATOM   674  C  CG  . LYS A 1 112 ? 2.389   -13.197 88.190  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CG  1 
ATOM   675  C  CD  . LYS A 1 112 ? 1.893   -13.098 86.758  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CD  1 
ATOM   676  C  CE  . LYS A 1 112 ? 0.577   -13.826 86.604  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CE  1 
ATOM   677  N  NZ  . LYS A 1 112 ? 0.061   -13.725 85.220  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A NZ  1 
ATOM   678  N  N   . VAL A 1 113 ? 6.687   -12.441 89.079  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N   1 
ATOM   679  C  CA  . VAL A 1 113 ? 7.963   -11.841 88.741  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA  1 
ATOM   680  C  C   . VAL A 1 113 ? 8.147   -12.190 87.273  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C   1 
ATOM   681  O  O   . VAL A 1 113 ? 8.164   -13.365 86.897  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O   1 
ATOM   682  C  CB  . VAL A 1 113 ? 9.127   -12.428 89.545  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB  1 
ATOM   683  C  CG1 . VAL A 1 113 ? 10.439  -11.833 89.048  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1 1 
ATOM   684  C  CG2 . VAL A 1 113 ? 8.944   -12.122 91.017  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2 1 
ATOM   685  N  N   . HIS A 1 114 ? 8.256   -11.168 86.436  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A N   1 
ATOM   686  C  CA  . HIS A 1 114 ? 8.428   -11.379 85.010  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CA  1 
ATOM   687  C  C   . HIS A 1 114 ? 9.878   -11.613 84.651  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A C   1 
ATOM   688  O  O   . HIS A 1 114 ? 10.247  -12.678 84.165  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A O   1 
ATOM   689  C  CB  . HIS A 1 114 ? 7.895   -10.174 84.237  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CB  1 
ATOM   690  C  CG  . HIS A 1 114 ? 6.403   -10.079 84.238  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CG  1 
ATOM   691  N  ND1 . HIS A 1 114 ? 5.605   -10.919 83.489  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A ND1 1 
ATOM   692  C  CD2 . HIS A 1 114 ? 5.558   -9.290  84.943  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CD2 1 
ATOM   693  C  CE1 . HIS A 1 114 ? 4.335   -10.653 83.736  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CE1 1 
ATOM   694  N  NE2 . HIS A 1 114 ? 4.278   -9.669  84.615  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A NE2 1 
ATOM   695  N  N   . LYS A 1 115 ? 10.705  -10.617 84.915  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A N   1 
ATOM   696  C  CA  . LYS A 1 115 ? 12.112  -10.698 84.578  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A CA  1 
ATOM   697  C  C   . LYS A 1 115 ? 12.937  -10.035 85.677  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A C   1 
ATOM   698  O  O   . LYS A 1 115 ? 12.465  -9.128  86.363  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A O   1 
ATOM   699  C  CB  . LYS A 1 115 ? 12.323  -9.987  83.240  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A CB  1 
ATOM   700  C  CG  . LYS A 1 115 ? 13.679  -10.153 82.610  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A CG  1 
ATOM   701  C  CD  . LYS A 1 115 ? 13.766  -9.354  81.307  1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A CD  1 
ATOM   702  C  CE  . LYS A 1 115 ? 15.140  -9.515  80.647  1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A CE  1 
ATOM   703  N  NZ  . LYS A 1 115 ? 15.332  -8.651  79.438  1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A NZ  1 
ATOM   704  N  N   . ALA A 1 116 ? 14.164  -10.503 85.857  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A N   1 
ATOM   705  C  CA  . ALA A 1 116 ? 15.056  -9.937  86.857  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A CA  1 
ATOM   706  C  C   . ALA A 1 116 ? 16.474  -10.295 86.449  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A C   1 
ATOM   707  O  O   . ALA A 1 116 ? 16.684  -11.229 85.669  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A O   1 
ATOM   708  C  CB  . ALA A 1 116 ? 14.742  -10.499 88.230  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 116 ALA A CB  1 
ATOM   709  N  N   . GLY A 1 117 ? 17.450  -9.553  86.959  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N   1 
ATOM   710  C  CA  . GLY A 1 117 ? 18.820  -9.854  86.603  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA  1 
ATOM   711  C  C   . GLY A 1 117 ? 19.854  -8.871  87.103  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C   1 
ATOM   712  O  O   . GLY A 1 117 ? 19.544  -7.916  87.822  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O   1 
ATOM   713  N  N   . VAL A 1 118 ? 21.097  -9.117  86.705  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A N   1 
ATOM   714  C  CA  . VAL A 1 118 ? 22.217  -8.283  87.096  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A CA  1 
ATOM   715  C  C   . VAL A 1 118 ? 23.177  -8.113  85.949  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A C   1 
ATOM   716  O  O   . VAL A 1 118 ? 23.226  -8.930  85.024  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A O   1 
ATOM   717  C  CB  . VAL A 1 118 ? 23.027  -8.923  88.231  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A CB  1 
ATOM   718  C  CG1 . VAL A 1 118 ? 24.034  -7.929  88.793  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A CG1 1 
ATOM   719  C  CG2 . VAL A 1 118 ? 22.099  -9.391  89.302  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A CG2 1 
ATOM   720  N  N   . VAL A 1 119 ? 23.945  -7.040  86.031  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A N   1 
ATOM   721  C  CA  . VAL A 1 119 ? 24.971  -6.756  85.055  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CA  1 
ATOM   722  C  C   . VAL A 1 119 ? 26.160  -6.304  85.875  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A C   1 
ATOM   723  O  O   . VAL A 1 119 ? 26.070  -5.322  86.609  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A O   1 
ATOM   724  C  CB  . VAL A 1 119 ? 24.588  -5.610  84.100  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CB  1 
ATOM   725  C  CG1 . VAL A 1 119 ? 25.704  -5.397  83.089  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CG1 1 
ATOM   726  C  CG2 . VAL A 1 119 ? 23.302  -5.933  83.386  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CG2 1 
ATOM   727  N  N   . MET A 1 120 ? 27.261  -7.035  85.786  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 120 MET A N   1 
ATOM   728  C  CA  . MET A 1 120 ? 28.456  -6.642  86.511  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 120 MET A CA  1 
ATOM   729  C  C   . MET A 1 120 ? 29.368  -5.990  85.491  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 120 MET A C   1 
ATOM   730  O  O   . MET A 1 120 ? 29.497  -6.480  84.366  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 120 MET A O   1 
ATOM   731  C  CB  . MET A 1 120 ? 29.142  -7.855  87.131  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 120 MET A CB  1 
ATOM   732  C  CG  . MET A 1 120 ? 28.307  -8.553  88.191  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 120 MET A CG  1 
ATOM   733  S  SD  . MET A 1 120 ? 29.233  -9.840  89.064  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 120 MET A SD  1 
ATOM   734  C  CE  . MET A 1 120 ? 29.419  -11.097 87.771  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 120 MET A CE  1 
ATOM   735  N  N   . HIS A 1 121 ? 29.984  -4.876  85.873  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A N   1 
ATOM   736  C  CA  . HIS A 1 121 ? 30.870  -4.172  84.965  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CA  1 
ATOM   737  C  C   . HIS A 1 121 ? 31.890  -3.339  85.722  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A C   1 
ATOM   738  O  O   . HIS A 1 121 ? 31.943  -3.369  86.951  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A O   1 
ATOM   739  C  CB  . HIS A 1 121 ? 30.057  -3.254  84.039  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CB  1 
ATOM   740  C  CG  . HIS A 1 121 ? 29.309  -2.168  84.756  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CG  1 
ATOM   741  N  ND1 . HIS A 1 121 ? 28.038  -2.342  85.263  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A ND1 1 
ATOM   742  C  CD2 . HIS A 1 121 ? 29.656  -0.890  85.050  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CD2 1 
ATOM   743  C  CE1 . HIS A 1 121 ? 27.633  -1.220  85.836  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CE1 1 
ATOM   744  N  NE2 . HIS A 1 121 ? 28.597  -0.324  85.720  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 121 HIS A NE2 1 
ATOM   745  N  N   . SER A 1 122 ? 32.707  -2.608  84.968  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 122 SER A N   1 
ATOM   746  C  CA  . SER A 1 122 ? 33.708  -1.719  85.536  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CA  1 
ATOM   747  C  C   . SER A 1 122 ? 34.652  -2.373  86.538  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 122 SER A C   1 
ATOM   748  O  O   . SER A 1 122 ? 34.953  -1.795  87.583  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 122 SER A O   1 
ATOM   749  C  CB  . SER A 1 122 ? 33.006  -0.540  86.206  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CB  1 
ATOM   750  O  OG  . SER A 1 122 ? 32.207  0.156   85.271  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 122 SER A OG  1 
ATOM   751  N  N   . MET A 1 123 ? 35.131  -3.568  86.221  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 123 MET A N   1 
ATOM   752  C  CA  . MET A 1 123 ? 36.038  -4.255  87.124  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 123 MET A CA  1 
ATOM   753  C  C   . MET A 1 123 ? 37.329  -3.483  87.383  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 123 MET A C   1 
ATOM   754  O  O   . MET A 1 123 ? 37.900  -2.879  86.475  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 123 MET A O   1 
ATOM   755  C  CB  . MET A 1 123 ? 36.408  -5.625  86.575  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 123 MET A CB  1 
ATOM   756  C  CG  . MET A 1 123 ? 37.451  -6.323  87.419  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 123 MET A CG  1 
ATOM   757  S  SD  . MET A 1 123 ? 37.957  -7.882  86.715  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 123 MET A SD  1 
ATOM   758  C  CE  . MET A 1 123 ? 36.436  -8.836  86.927  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 123 MET A CE  1 
ATOM   759  N  N   . VAL A 1 124 ? 37.779  -3.517  88.636  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A N   1 
ATOM   760  C  CA  . VAL A 1 124 ? 39.019  -2.869  89.037  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CA  1 
ATOM   761  C  C   . VAL A 1 124 ? 39.869  -3.922  89.744  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A C   1 
ATOM   762  O  O   . VAL A 1 124 ? 39.595  -4.286  90.885  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A O   1 
ATOM   763  C  CB  . VAL A 1 124 ? 38.764  -1.704  90.007  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CB  1 
ATOM   764  C  CG1 . VAL A 1 124 ? 40.089  -1.107  90.460  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG1 1 
ATOM   765  C  CG2 . VAL A 1 124 ? 37.911  -0.645  89.332  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A CG2 1 
ATOM   766  N  N   . PRO A 1 125 ? 40.900  -4.444  89.060  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A N   1 
ATOM   767  C  CA  . PRO A 1 125 ? 41.797  -5.466  89.619  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CA  1 
ATOM   768  C  C   . PRO A 1 125 ? 42.633  -4.950  90.793  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A C   1 
ATOM   769  O  O   . PRO A 1 125 ? 43.130  -3.822  90.770  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A O   1 
ATOM   770  C  CB  . PRO A 1 125 ? 42.664  -5.859  88.421  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CB  1 
ATOM   771  C  CG  . PRO A 1 125 ? 41.770  -5.588  87.247  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CG  1 
ATOM   772  C  CD  . PRO A 1 125 ? 41.153  -4.264  87.620  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CD  1 
ATOM   773  N  N   . LEU A 1 126 ? 42.798  -5.794  91.806  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A N   1 
ATOM   774  C  CA  . LEU A 1 126 ? 43.550  -5.430  93.001  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CA  1 
ATOM   775  C  C   . LEU A 1 126 ? 44.613  -6.458  93.361  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A C   1 
ATOM   776  O  O   . LEU A 1 126 ? 44.514  -7.625  92.982  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A O   1 
ATOM   777  C  CB  . LEU A 1 126 ? 42.592  -5.297  94.183  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CB  1 
ATOM   778  C  CG  . LEU A 1 126 ? 41.450  -4.298  94.025  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CG  1 
ATOM   779  C  CD1 . LEU A 1 126 ? 40.416  -4.546  95.097  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CD1 1 
ATOM   780  C  CD2 . LEU A 1 126 ? 41.995  -2.878  94.100  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CD2 1 
ATOM   781  N  N   . MET A 1 127 ? 45.625  -6.024  94.108  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 127 MET A N   1 
ATOM   782  C  CA  . MET A 1 127 ? 46.679  -6.931  94.547  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 127 MET A CA  1 
ATOM   783  C  C   . MET A 1 127 ? 47.239  -6.510  95.902  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 127 MET A C   1 
ATOM   784  O  O   . MET A 1 127 ? 47.115  -5.353  96.312  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 127 MET A O   1 
ATOM   785  C  CB  . MET A 1 127 ? 47.812  -6.994  93.522  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 127 MET A CB  1 
ATOM   786  C  CG  . MET A 1 127 ? 48.538  -5.686  93.300  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 127 MET A CG  1 
ATOM   787  S  SD  . MET A 1 127 ? 49.783  -5.881  92.004  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 127 MET A SD  1 
ATOM   788  C  CE  . MET A 1 127 ? 50.837  -4.421  92.267  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 127 MET A CE  1 
ATOM   789  N  N   . LYS A 1 128 ? 47.844  -7.467  96.595  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A N   1 
ATOM   790  C  CA  . LYS A 1 128 ? 48.442  -7.217  97.895  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CA  1 
ATOM   791  C  C   . LYS A 1 128 ? 49.758  -7.980  97.917  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A C   1 
ATOM   792  O  O   . LYS A 1 128 ? 50.032  -8.760  98.827  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A O   1 
ATOM   793  C  CB  . LYS A 1 128 ? 47.511  -7.710  99.006  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CB  1 
ATOM   794  C  CG  . LYS A 1 128 ? 47.848  -7.186  100.396 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CG  1 
ATOM   795  C  CD  . LYS A 1 128 ? 46.767  -7.581  101.392 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CD  1 
ATOM   796  C  CE  . LYS A 1 128 ? 46.959  -6.912  102.743 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CE  1 
ATOM   797  N  NZ  . LYS A 1 128 ? 45.809  -7.191  103.660 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A NZ  1 
ATOM   798  N  N   . ASP A 1 129 ? 50.567  -7.759  96.890  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N   1 
ATOM   799  C  CA  . ASP A 1 129 ? 51.851  -8.429  96.788  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA  1 
ATOM   800  C  C   . ASP A 1 129 ? 53.031  -7.502  97.055  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C   1 
ATOM   801  O  O   . ASP A 1 129 ? 54.155  -7.965  97.226  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O   1 
ATOM   802  C  CB  . ASP A 1 129 ? 51.997  -9.091  95.415  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB  1 
ATOM   803  C  CG  . ASP A 1 129 ? 50.997  -10.213 95.205  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG  1 
ATOM   804  O  OD1 . ASP A 1 129 ? 50.830  -11.036 96.131  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 1 
ATOM   805  O  OD2 . ASP A 1 129 ? 50.382  -10.277 94.118  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 1 
ATOM   806  N  N   . LEU A 1 130 ? 52.775  -6.197  97.087  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A N   1 
ATOM   807  C  CA  . LEU A 1 130 ? 53.827  -5.226  97.362  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CA  1 
ATOM   808  C  C   . LEU A 1 130 ? 54.022  -5.099  98.867  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A C   1 
ATOM   809  O  O   . LEU A 1 130 ? 53.066  -5.165  99.644  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A O   1 
ATOM   810  C  CB  . LEU A 1 130 ? 53.471  -3.859  96.784  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CB  1 
ATOM   811  C  CG  . LEU A 1 130 ? 53.449  -3.766  95.260  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CG  1 
ATOM   812  C  CD1 . LEU A 1 130 ? 53.071  -2.356  94.840  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CD1 1 
ATOM   813  C  CD2 . LEU A 1 130 ? 54.814  -4.141  94.706  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CD2 1 
ATOM   814  N  N   . LYS A 1 131 ? 55.267  -4.916  99.277  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A N   1 
ATOM   815  C  CA  . LYS A 1 131 ? 55.580  -4.789  100.689 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CA  1 
ATOM   816  C  C   . LYS A 1 131 ? 56.785  -3.898  100.912 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A C   1 
ATOM   817  O  O   . LYS A 1 131 ? 57.619  -3.725  100.026 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A O   1 
ATOM   818  C  CB  . LYS A 1 131 ? 55.840  -6.171  101.288 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CB  1 
ATOM   819  C  CG  . LYS A 1 131 ? 56.571  -7.125  100.355 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CG  1 
ATOM   820  C  CD  . LYS A 1 131 ? 56.763  -8.478  101.019 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CD  1 
ATOM   821  C  CE  . LYS A 1 131 ? 56.981  -9.593  100.006 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CE  1 
ATOM   822  N  NZ  . LYS A 1 131 ? 55.733  -9.921  99.250  1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A NZ  1 
ATOM   823  N  N   . VAL A 1 132 ? 56.859  -3.324  102.106 1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A N   1 
ATOM   824  C  CA  . VAL A 1 132 ? 57.967  -2.456  102.476 1.00 50.36 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CA  1 
ATOM   825  C  C   . VAL A 1 132 ? 58.934  -3.263  103.334 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A C   1 
ATOM   826  O  O   . VAL A 1 132 ? 58.529  -4.223  103.993 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A O   1 
ATOM   827  C  CB  . VAL A 1 132 ? 57.466  -1.241  103.278 1.00 51.79 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CB  1 
ATOM   828  C  CG1 . VAL A 1 132 ? 56.783  -0.255  102.345 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG1 1 
ATOM   829  C  CG2 . VAL A 1 132 ? 56.487  -1.702  104.360 1.00 51.97 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG2 1 
ATOM   830  N  N   . SER A 1 133 ? 60.208  -2.881  103.318 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 133 SER A N   1 
ATOM   831  C  CA  . SER A 1 133 ? 61.228  -3.582  104.097 1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 133 SER A CA  1 
ATOM   832  C  C   . SER A 1 133 ? 60.797  -3.722  105.552 1.00 57.47 ? ? ? ? ? ? 133 SER A C   1 
ATOM   833  O  O   . SER A 1 133 ? 60.411  -2.740  106.194 1.00 56.61 ? ? ? ? ? ? 133 SER A O   1 
ATOM   834  C  CB  . SER A 1 133 ? 62.560  -2.834  104.029 1.00 57.85 ? ? ? ? ? ? 133 SER A CB  1 
ATOM   835  O  OG  . SER A 1 133 ? 62.925  -2.586  102.682 1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 133 SER A OG  1 
ATOM   836  N  N   . GLY A 1 134 ? 60.860  -4.949  106.061 1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A N   1 
ATOM   837  C  CA  . GLY A 1 134 ? 60.466  -5.195  107.436 1.00 60.35 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A CA  1 
ATOM   838  C  C   . GLY A 1 134 ? 59.039  -4.751  107.691 1.00 61.19 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A C   1 
ATOM   839  O  O   . GLY A 1 134 ? 58.712  -4.219  108.754 1.00 61.98 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A O   1 
ATOM   840  N  N   . GLY A 1 135 ? 58.185  -4.962  106.697 1.00 61.47 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A N   1 
ATOM   841  C  CA  . GLY A 1 135 ? 56.790  -4.590  106.822 1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A CA  1 
ATOM   842  C  C   . GLY A 1 135 ? 55.926  -5.642  106.161 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A C   1 
ATOM   843  O  O   . GLY A 1 135 ? 56.435  -6.584  105.539 1.00 59.23 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A O   1 
ATOM   844  N  N   . THR A 1 136 ? 54.616  -5.495  106.291 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 136 THR A N   1 
ATOM   845  C  CA  . THR A 1 136 ? 53.704  -6.449  105.687 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CA  1 
ATOM   846  C  C   . THR A 1 136 ? 53.245  -5.966  104.314 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 136 THR A C   1 
ATOM   847  O  O   . THR A 1 136 ? 53.591  -4.867  103.876 1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 136 THR A O   1 
ATOM   848  C  CB  . THR A 1 136 ? 52.473  -6.670  106.582 1.00 55.95 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CB  1 
ATOM   849  O  OG1 . THR A 1 136 ? 51.931  -5.398  106.962 1.00 56.61 ? ? ? ? ? ? 136 THR A OG1 1 
ATOM   850  C  CG2 . THR A 1 136 ? 52.857  -7.455  107.831 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CG2 1 
ATOM   851  N  N   . SER A 1 137 ? 52.472  -6.808  103.640 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 137 SER A N   1 
ATOM   852  C  CA  . SER A 1 137 ? 51.947  -6.483  102.326 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CA  1 
ATOM   853  C  C   . SER A 1 137 ? 50.808  -5.489  102.463 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 137 SER A C   1 
ATOM   854  O  O   . SER A 1 137 ? 50.062  -5.517  103.443 1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 137 SER A O   1 
ATOM   855  C  CB  . SER A 1 137 ? 51.416  -7.744  101.641 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CB  1 
ATOM   856  O  OG  . SER A 1 137 ? 52.444  -8.692  101.424 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 137 SER A OG  1 
ATOM   857  N  N   . PHE A 1 138 ? 50.678  -4.600  101.486 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A N   1 
ATOM   858  C  CA  . PHE A 1 138 ? 49.586  -3.641  101.503 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CA  1 
ATOM   859  C  C   . PHE A 1 138 ? 48.829  -3.701  100.181 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A C   1 
ATOM   860  O  O   . PHE A 1 138 ? 49.394  -4.046  99.141  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A O   1 
ATOM   861  C  CB  . PHE A 1 138 ? 50.096  -2.223  101.803 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CB  1 
ATOM   862  C  CG  . PHE A 1 138 ? 51.225  -1.768  100.924 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CG  1 
ATOM   863  C  CD1 . PHE A 1 138 ? 50.976  -0.997  99.792  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD1 1 
ATOM   864  C  CD2 . PHE A 1 138 ? 52.543  -2.080  101.245 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD2 1 
ATOM   865  C  CE1 . PHE A 1 138 ? 52.025  -0.538  98.994  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE1 1 
ATOM   866  C  CE2 . PHE A 1 138 ? 53.600  -1.627  100.454 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE2 1 
ATOM   867  C  CZ  . PHE A 1 138 ? 53.340  -0.853  99.327  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CZ  1 
ATOM   868  N  N   . GLU A 1 139 ? 47.538  -3.393  100.239 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N   1 
ATOM   869  C  CA  . GLU A 1 139 ? 46.674  -3.426  99.068  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA  1 
ATOM   870  C  C   . GLU A 1 139 ? 46.941  -2.253  98.129  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C   1 
ATOM   871  O  O   . GLU A 1 139 ? 47.166  -1.129  98.573  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O   1 
ATOM   872  C  CB  . GLU A 1 139 ? 45.206  -3.390  99.507  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB  1 
ATOM   873  C  CG  . GLU A 1 139 ? 44.226  -3.889  98.460  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG  1 
ATOM   874  C  CD  . GLU A 1 139 ? 43.809  -5.333  98.688  1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD  1 
ATOM   875  O  OE1 . GLU A 1 139 ? 44.658  -6.139  99.121  1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1 1 
ATOM   876  O  OE2 . GLU A 1 139 ? 42.633  -5.668  98.427  1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2 1 
ATOM   877  N  N   . THR A 1 140 ? 46.919  -2.526  96.830  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 140 THR A N   1 
ATOM   878  C  CA  . THR A 1 140 ? 47.115  -1.488  95.821  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CA  1 
ATOM   879  C  C   . THR A 1 140 ? 46.425  -1.896  94.532  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 140 THR A C   1 
ATOM   880  O  O   . THR A 1 140 ? 45.929  -3.018  94.395  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 140 THR A O   1 
ATOM   881  C  CB  . THR A 1 140 ? 48.605  -1.271  95.452  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CB  1 
ATOM   882  O  OG1 . THR A 1 140 ? 49.123  -2.459  94.840  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 140 THR A OG1 1 
ATOM   883  C  CG2 . THR A 1 140 ? 49.423  -0.924  96.677  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CG2 1 
ATOM   884  N  N   . LEU A 1 141 ? 46.386  -0.971  93.583  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A N   1 
ATOM   885  C  CA  . LEU A 1 141 ? 45.821  -1.281  92.289  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CA  1 
ATOM   886  C  C   . LEU A 1 141 ? 46.812  -2.273  91.698  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A C   1 
ATOM   887  O  O   . LEU A 1 141 ? 47.919  -2.460  92.213  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A O   1 
ATOM   888  C  CB  . LEU A 1 141 ? 45.766  -0.036  91.411  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CB  1 
ATOM   889  C  CG  . LEU A 1 141 ? 44.739  1.025   91.793  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CG  1 
ATOM   890  C  CD1 . LEU A 1 141 ? 45.043  2.300   91.036  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD1 1 
ATOM   891  C  CD2 . LEU A 1 141 ? 43.333  0.525   91.485  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD2 1 
ATOM   892  N  N   . THR A 1 142 ? 46.421  -2.899  90.608  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 142 THR A N   1 
ATOM   893  C  CA  . THR A 1 142 ? 47.267  -3.871  89.961  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 142 THR A CA  1 
ATOM   894  C  C   . THR A 1 142 ? 48.151  -3.147  88.920  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 142 THR A C   1 
ATOM   895  O  O   . THR A 1 142 ? 47.795  -2.058  88.467  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 142 THR A O   1 
ATOM   896  C  CB  . THR A 1 142 ? 46.355  -4.931  89.334  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 142 THR A CB  1 
ATOM   897  O  OG1 . THR A 1 142 ? 47.139  -6.012  88.842  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 142 THR A OG1 1 
ATOM   898  C  CG2 . THR A 1 142 ? 45.544  -4.332  88.212  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 142 THR A CG2 1 
ATOM   899  N  N   . PHE A 1 143 ? 49.304  -3.721  88.569  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 143 PHE A N   1 
ATOM   900  C  CA  . PHE A 1 143 ? 50.215  -3.109  87.581  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 143 PHE A CA  1 
ATOM   901  C  C   . PHE A 1 143 ? 49.627  -3.049  86.174  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 143 PHE A C   1 
ATOM   902  O  O   . PHE A 1 143 ? 49.828  -2.072  85.450  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 143 PHE A O   1 
ATOM   903  C  CB  . PHE A 1 143 ? 51.525  -3.887  87.452  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 143 PHE A CB  1 
ATOM   904  C  CG  . PHE A 1 143 ? 52.421  -3.800  88.641  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 143 PHE A CG  1 
ATOM   905  C  CD1 . PHE A 1 143 ? 52.581  -2.601  89.329  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 143 PHE A CD1 1 
ATOM   906  C  CD2 . PHE A 1 143 ? 53.166  -4.911  89.034  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 143 PHE A CD2 1 
ATOM   907  C  CE1 . PHE A 1 143 ? 53.476  -2.509  90.395  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 143 PHE A CE1 1 
ATOM   908  C  CE2 . PHE A 1 143 ? 54.062  -4.833  90.093  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 143 PHE A CE2 1 
ATOM   909  C  CZ  . PHE A 1 143 ? 54.221  -3.631  90.777  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 143 PHE A CZ  1 
ATOM   910  N  N   . THR A 1 144 ? 48.955  -4.131  85.777  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 144 THR A N   1 
ATOM   911  C  CA  . THR A 1 144 ? 48.329  -4.239  84.461  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CA  1 
ATOM   912  C  C   . THR A 1 144 ? 46.907  -4.759  84.601  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 144 THR A C   1 
ATOM   913  O  O   . THR A 1 144 ? 46.399  -4.901  85.709  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 144 THR A O   1 
ATOM   914  C  CB  . THR A 1 144 ? 49.096  -5.204  83.529  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CB  1 
ATOM   915  O  OG1 . THR A 1 144 ? 49.302  -6.456  84.195  1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 144 THR A OG1 1 
ATOM   916  C  CG2 . THR A 1 144 ? 50.427  -4.615  83.138  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CG2 1 
ATOM   917  N  N   . ASP A 1 145 ? 46.272  -5.058  83.473  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A N   1 
ATOM   918  C  CA  . ASP A 1 145 ? 44.902  -5.544  83.493  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CA  1 
ATOM   919  C  C   . ASP A 1 145 ? 44.802  -7.034  83.201  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A C   1 
ATOM   920  O  O   . ASP A 1 145 ? 43.739  -7.530  82.836  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A O   1 
ATOM   921  C  CB  . ASP A 1 145 ? 44.045  -4.758  82.489  1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CB  1 
ATOM   922  C  CG  . ASP A 1 145 ? 44.009  -3.256  82.790  1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CG  1 
ATOM   923  O  OD1 . ASP A 1 145 ? 43.966  -2.878  83.987  1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A OD1 1 
ATOM   924  O  OD2 . ASP A 1 145 ? 44.008  -2.448  81.829  1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A OD2 1 
ATOM   925  N  N   . THR A 1 146 ? 45.903  -7.753  83.374  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 146 THR A N   1 
ATOM   926  C  CA  . THR A 1 146 ? 45.895  -9.185  83.120  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 146 THR A CA  1 
ATOM   927  C  C   . THR A 1 146 ? 45.070  -10.034 84.105  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 146 THR A C   1 
ATOM   928  O  O   . THR A 1 146 ? 44.526  -11.068 83.721  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 146 THR A O   1 
ATOM   929  C  CB  . THR A 1 146 ? 47.327  -9.732  83.065  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 146 THR A CB  1 
ATOM   930  O  OG1 . THR A 1 146 ? 48.047  -9.313  84.230  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 146 THR A OG1 1 
ATOM   931  C  CG2 . THR A 1 146 ? 48.034  -9.221  81.828  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 146 THR A CG2 1 
ATOM   932  N  N   . PRO A 1 147 ? 44.963  -9.621  85.379  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A N   1 
ATOM   933  C  CA  . PRO A 1 147 ? 44.173  -10.438 86.313  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A CA  1 
ATOM   934  C  C   . PRO A 1 147 ? 42.703  -10.507 85.900  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A C   1 
ATOM   935  O  O   . PRO A 1 147 ? 42.164  -9.549  85.351  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A O   1 
ATOM   936  C  CB  . PRO A 1 147 ? 44.350  -9.716  87.647  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A CB  1 
ATOM   937  C  CG  . PRO A 1 147 ? 45.675  -9.019  87.492  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A CG  1 
ATOM   938  C  CD  . PRO A 1 147 ? 45.597  -8.493  86.083  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 147 PRO A CD  1 
ATOM   939  N  N   . TYR A 1 148 ? 42.052  -11.633 86.168  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A N   1 
ATOM   940  C  CA  . TYR A 1 148 ? 40.652  -11.774 85.800  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CA  1 
ATOM   941  C  C   . TYR A 1 148 ? 39.859  -12.653 86.751  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A C   1 
ATOM   942  O  O   . TYR A 1 148 ? 40.421  -13.438 87.517  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A O   1 
ATOM   943  C  CB  . TYR A 1 148 ? 40.531  -12.314 84.368  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CB  1 
ATOM   944  C  CG  . TYR A 1 148 ? 41.142  -13.680 84.149  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CG  1 
ATOM   945  C  CD1 . TYR A 1 148 ? 40.406  -14.846 84.366  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CD1 1 
ATOM   946  C  CD2 . TYR A 1 148 ? 42.464  -13.806 83.723  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CD2 1 
ATOM   947  C  CE1 . TYR A 1 148 ? 40.975  -16.109 84.159  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CE1 1 
ATOM   948  C  CE2 . TYR A 1 148 ? 43.041  -15.056 83.517  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CE2 1 
ATOM   949  C  CZ  . TYR A 1 148 ? 42.295  -16.200 83.735  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CZ  1 
ATOM   950  O  OH  . TYR A 1 148 ? 42.883  -17.426 83.530  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A OH  1 
ATOM   951  N  N   . LEU A 1 149 ? 38.540  -12.503 86.687  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N   1 
ATOM   952  C  CA  . LEU A 1 149 ? 37.614  -13.250 87.523  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA  1 
ATOM   953  C  C   . LEU A 1 149 ? 37.085  -14.459 86.754  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C   1 
ATOM   954  O  O   . LEU A 1 149 ? 36.894  -14.387 85.539  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O   1 
ATOM   955  C  CB  . LEU A 1 149 ? 36.445  -12.342 87.909  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB  1 
ATOM   956  C  CG  . LEU A 1 149 ? 35.345  -12.879 88.829  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG  1 
ATOM   957  C  CD1 . LEU A 1 149 ? 35.889  -13.053 90.240  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 1 
ATOM   958  C  CD2 . LEU A 1 149 ? 34.172  -11.908 88.837  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 1 
ATOM   959  N  N   . GLU A 1 150 ? 36.860  -15.567 87.457  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N   1 
ATOM   960  C  CA  . GLU A 1 150 ? 36.325  -16.775 86.829  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA  1 
ATOM   961  C  C   . GLU A 1 150 ? 34.865  -16.930 87.251  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C   1 
ATOM   962  O  O   . GLU A 1 150 ? 34.532  -16.763 88.425  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O   1 
ATOM   963  C  CB  . GLU A 1 150 ? 37.121  -18.013 87.255  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB  1 
ATOM   964  C  CG  . GLU A 1 150 ? 38.614  -17.923 86.971  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CG  1 
ATOM   965  C  CD  . GLU A 1 150 ? 39.376  -19.201 87.318  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CD  1 
ATOM   966  O  OE1 . GLU A 1 150 ? 39.006  -19.879 88.303  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE1 1 
ATOM   967  O  OE2 . GLU A 1 150 ? 40.362  -19.513 86.614  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE2 1 
ATOM   968  N  N   . ILE A 1 151 ? 33.997  -17.234 86.289  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A N   1 
ATOM   969  C  CA  . ILE A 1 151 ? 32.572  -17.406 86.554  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A CA  1 
ATOM   970  C  C   . ILE A 1 151 ? 32.136  -18.793 86.092  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A C   1 
ATOM   971  O  O   . ILE A 1 151 ? 32.371  -19.175 84.942  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A O   1 
ATOM   972  C  CB  . ILE A 1 151 ? 31.757  -16.319 85.823  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A CB  1 
ATOM   973  C  CG1 . ILE A 1 151 ? 32.228  -14.941 86.291  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A CG1 1 
ATOM   974  C  CG2 . ILE A 1 151 ? 30.269  -16.498 86.091  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A CG2 1 
ATOM   975  C  CD1 . ILE A 1 151 ? 31.646  -13.793 85.512  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 151 ILE A CD1 1 
ATOM   976  N  N   . PHE A 1 152 ? 31.496  -19.535 86.992  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A N   1 
ATOM   977  C  CA  . PHE A 1 152 ? 31.057  -20.900 86.710  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CA  1 
ATOM   978  C  C   . PHE A 1 152 ? 29.554  -21.133 86.880  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A C   1 
ATOM   979  O  O   . PHE A 1 152 ? 28.866  -20.390 87.581  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A O   1 
ATOM   980  C  CB  . PHE A 1 152 ? 31.772  -21.876 87.649  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CB  1 
ATOM   981  C  CG  . PHE A 1 152 ? 33.273  -21.788 87.615  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CG  1 
ATOM   982  C  CD1 . PHE A 1 152 ? 34.006  -22.469 86.646  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CD1 1 
ATOM   983  C  CD2 . PHE A 1 152 ? 33.959  -21.047 88.573  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CD2 1 
ATOM   984  C  CE1 . PHE A 1 152 ? 35.404  -22.417 86.633  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CE1 1 
ATOM   985  C  CE2 . PHE A 1 152 ? 35.354  -20.988 88.571  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CE2 1 
ATOM   986  C  CZ  . PHE A 1 152 ? 36.078  -21.675 87.600  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CZ  1 
ATOM   987  N  N   . LYS A 1 153 ? 29.072  -22.192 86.233  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A N   1 
ATOM   988  C  CA  . LYS A 1 153 ? 27.682  -22.640 86.311  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CA  1 
ATOM   989  C  C   . LYS A 1 153 ? 27.779  -24.162 86.264  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A C   1 
ATOM   990  O  O   . LYS A 1 153 ? 28.558  -24.716 85.481  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A O   1 
ATOM   991  C  CB  . LYS A 1 153 ? 26.850  -22.158 85.119  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CB  1 
ATOM   992  C  CG  . LYS A 1 153 ? 26.527  -20.669 85.092  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CG  1 
ATOM   993  C  CD  . LYS A 1 153 ? 25.706  -20.341 83.843  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CD  1 
ATOM   994  C  CE  . LYS A 1 153 ? 25.425  -18.852 83.697  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CE  1 
ATOM   995  N  NZ  . LYS A 1 153 ? 24.538  -18.560 82.531  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A NZ  1 
ATOM   996  N  N   . ASP A 1 154 ? 27.007  -24.835 87.108  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A N   1 
ATOM   997  C  CA  . ASP A 1 154 ? 27.026  -26.291 87.153  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CA  1 
ATOM   998  C  C   . ASP A 1 154 ? 26.054  -26.846 86.119  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A C   1 
ATOM   999  O  O   . ASP A 1 154 ? 24.944  -27.255 86.450  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A O   1 
ATOM   1000 C  CB  . ASP A 1 154 ? 26.656  -26.766 88.563  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CB  1 
ATOM   1001 C  CG  . ASP A 1 154 ? 26.521  -28.277 88.663  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CG  1 
ATOM   1002 O  OD1 . ASP A 1 154 ? 27.137  -28.997 87.843  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD1 1 
ATOM   1003 O  OD2 . ASP A 1 154 ? 25.805  -28.744 89.579  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD2 1 
ATOM   1004 N  N   . THR A 1 155 ? 26.480  -26.863 84.862  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 155 THR A N   1 
ATOM   1005 C  CA  . THR A 1 155 ? 25.628  -27.348 83.789  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CA  1 
ATOM   1006 C  C   . THR A 1 155 ? 25.632  -28.857 83.604  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 155 THR A C   1 
ATOM   1007 O  O   . THR A 1 155 ? 24.689  -29.409 83.036  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 155 THR A O   1 
ATOM   1008 C  CB  . THR A 1 155 ? 26.013  -26.709 82.440  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CB  1 
ATOM   1009 O  OG1 . THR A 1 155 ? 27.392  -26.971 82.160  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 155 THR A OG1 1 
ATOM   1010 C  CG2 . THR A 1 155 ? 25.783  -25.213 82.476  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CG2 1 
ATOM   1011 N  N   . THR A 1 156 ? 26.680  -29.527 84.071  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 156 THR A N   1 
ATOM   1012 C  CA  . THR A 1 156 ? 26.763  -30.973 83.907  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CA  1 
ATOM   1013 C  C   . THR A 1 156 ? 26.126  -31.771 85.038  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 156 THR A C   1 
ATOM   1014 O  O   . THR A 1 156 ? 26.195  -32.999 85.048  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 156 THR A O   1 
ATOM   1015 C  CB  . THR A 1 156 ? 28.221  -31.433 83.725  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CB  1 
ATOM   1016 O  OG1 . THR A 1 156 ? 29.001  -31.029 84.854  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 156 THR A OG1 1 
ATOM   1017 C  CG2 . THR A 1 156 ? 28.809  -30.824 82.464  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 156 THR A CG2 1 
ATOM   1018 N  N   . GLY A 1 157 ? 25.513  -31.075 85.992  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N   1 
ATOM   1019 C  CA  . GLY A 1 157 ? 24.840  -31.750 87.091  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA  1 
ATOM   1020 C  C   . GLY A 1 157 ? 25.697  -32.331 88.197  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C   1 
ATOM   1021 O  O   . GLY A 1 157 ? 25.460  -33.453 88.649  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O   1 
ATOM   1022 N  N   . LEU A 1 158 ? 26.681  -31.566 88.652  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A N   1 
ATOM   1023 C  CA  . LEU A 1 158 ? 27.564  -32.022 89.713  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CA  1 
ATOM   1024 C  C   . LEU A 1 158 ? 26.896  -32.022 91.086  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A C   1 
ATOM   1025 O  O   . LEU A 1 158 ? 26.955  -33.015 91.810  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A O   1 
ATOM   1026 C  CB  . LEU A 1 158 ? 28.804  -31.128 89.783  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CB  1 
ATOM   1027 C  CG  . LEU A 1 158 ? 29.717  -31.039 88.557  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CG  1 
ATOM   1028 C  CD1 . LEU A 1 158 ? 30.728  -29.910 88.742  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD1 1 
ATOM   1029 C  CD2 . LEU A 1 158 ? 30.426  -32.365 88.353  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD2 1 
ATOM   1030 N  N   . HIS A 1 159 ? 26.250  -30.911 91.430  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A N   1 
ATOM   1031 C  CA  . HIS A 1 159 ? 25.643  -30.754 92.747  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CA  1 
ATOM   1032 C  C   . HIS A 1 159 ? 24.144  -30.493 92.807  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A C   1 
ATOM   1033 O  O   . HIS A 1 159 ? 23.552  -29.950 91.875  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A O   1 
ATOM   1034 C  CB  . HIS A 1 159 ? 26.338  -29.607 93.475  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CB  1 
ATOM   1035 C  CG  . HIS A 1 159 ? 27.829  -29.619 93.343  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CG  1 
ATOM   1036 N  ND1 . HIS A 1 159 ? 28.628  -30.552 93.970  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A ND1 1 
ATOM   1037 C  CD2 . HIS A 1 159 ? 28.667  -28.806 92.655  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CD2 1 
ATOM   1038 C  CE1 . HIS A 1 159 ? 29.894  -30.311 93.678  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A CE1 1 
ATOM   1039 N  NE2 . HIS A 1 159 ? 29.944  -29.257 92.881  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 159 HIS A NE2 1 
ATOM   1040 N  N   . ASN A 1 160 ? 23.550  -30.853 93.942  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A N   1 
ATOM   1041 C  CA  . ASN A 1 160 ? 22.127  -30.650 94.189  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A CA  1 
ATOM   1042 C  C   . ASN A 1 160 ? 21.951  -29.614 95.296  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A C   1 
ATOM   1043 O  O   . ASN A 1 160 ? 21.196  -28.650 95.153  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A O   1 
ATOM   1044 C  CB  . ASN A 1 160 ? 21.471  -31.963 94.620  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A CB  1 
ATOM   1045 C  CG  . ASN A 1 160 ? 21.473  -33.004 93.519  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A CG  1 
ATOM   1046 O  OD1 . ASN A 1 160 ? 21.606  -34.202 93.781  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A OD1 1 
ATOM   1047 N  ND2 . ASN A 1 160 ? 21.313  -32.555 92.278  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A ND2 1 
ATOM   1048 N  N   . GLN A 1 161 ? 22.662  -29.815 96.402  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A N   1 
ATOM   1049 C  CA  . GLN A 1 161 ? 22.563  -28.913 97.542  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CA  1 
ATOM   1050 C  C   . GLN A 1 161 ? 23.916  -28.624 98.191  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A C   1 
ATOM   1051 O  O   . GLN A 1 161 ? 24.709  -29.532 98.441  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A O   1 
ATOM   1052 C  CB  . GLN A 1 161 ? 21.621  -29.513 98.585  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CB  1 
ATOM   1053 C  CG  . GLN A 1 161 ? 21.353  -28.605 99.774  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CG  1 
ATOM   1054 C  CD  . GLN A 1 161 ? 20.566  -29.300 100.878 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CD  1 
ATOM   1055 O  OE1 . GLN A 1 161 ? 19.577  -29.995 100.614 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A OE1 1 
ATOM   1056 N  NE2 . GLN A 1 161 ? 20.994  -29.106 102.125 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A NE2 1 
ATOM   1057 N  N   . LEU A 1 162 ? 24.174  -27.355 98.479  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N   1 
ATOM   1058 C  CA  . LEU A 1 162 ? 25.431  -26.974 99.102  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA  1 
ATOM   1059 C  C   . LEU A 1 162 ? 25.173  -26.079 100.302 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C   1 
ATOM   1060 O  O   . LEU A 1 162 ? 24.077  -25.536 100.461 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O   1 
ATOM   1061 C  CB  . LEU A 1 162 ? 26.314  -26.234 98.100  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB  1 
ATOM   1062 C  CG  . LEU A 1 162 ? 26.596  -26.964 96.787  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG  1 
ATOM   1063 C  CD1 . LEU A 1 162 ? 27.348  -26.026 95.857  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 1 
ATOM   1064 C  CD2 . LEU A 1 162 ? 27.394  -28.241 97.040  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 1 
ATOM   1065 N  N   . SER A 1 163 ? 26.191  -25.934 101.145 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 163 SER A N   1 
ATOM   1066 C  CA  . SER A 1 163 ? 26.097  -25.085 102.325 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 163 SER A CA  1 
ATOM   1067 C  C   . SER A 1 163 ? 27.082  -23.944 102.188 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 163 SER A C   1 
ATOM   1068 O  O   . SER A 1 163 ? 28.107  -24.078 101.517 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 163 SER A O   1 
ATOM   1069 C  CB  . SER A 1 163 ? 26.437  -25.865 103.598 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 163 SER A CB  1 
ATOM   1070 O  OG  . SER A 1 163 ? 25.413  -26.780 103.932 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 163 SER A OG  1 
ATOM   1071 N  N   . THR A 1 164 ? 26.762  -22.819 102.814 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 164 THR A N   1 
ATOM   1072 C  CA  . THR A 1 164 ? 27.645  -21.664 102.795 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 164 THR A CA  1 
ATOM   1073 C  C   . THR A 1 164 ? 28.842  -22.035 103.668 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 164 THR A C   1 
ATOM   1074 O  O   . THR A 1 164 ? 28.717  -22.874 104.562 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 164 THR A O   1 
ATOM   1075 C  CB  . THR A 1 164 ? 26.942  -20.447 103.397 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 164 THR A CB  1 
ATOM   1076 O  OG1 . THR A 1 164 ? 26.246  -20.849 104.582 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 164 THR A OG1 1 
ATOM   1077 C  CG2 . THR A 1 164 ? 25.945  -19.863 102.417 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 164 THR A CG2 1 
ATOM   1078 N  N   . LYS A 1 165 ? 30.001  -21.435 103.411 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A N   1 
ATOM   1079 C  CA  . LYS A 1 165 ? 31.177  -21.740 104.218 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CA  1 
ATOM   1080 C  C   . LYS A 1 165 ? 30.862  -21.392 105.675 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A C   1 
ATOM   1081 O  O   . LYS A 1 165 ? 31.210  -22.131 106.593 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A O   1 
ATOM   1082 C  CB  . LYS A 1 165 ? 32.391  -20.947 103.735 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CB  1 
ATOM   1083 C  CG  . LYS A 1 165 ? 33.687  -21.367 104.408 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CG  1 
ATOM   1084 C  CD  . LYS A 1 165 ? 34.862  -20.523 103.947 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CD  1 
ATOM   1085 C  CE  . LYS A 1 165 ? 36.146  -20.921 104.655 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CE  1 
ATOM   1086 N  NZ  . LYS A 1 165 ? 37.294  -20.056 104.251 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A NZ  1 
ATOM   1087 N  N   . GLU A 1 166 ? 30.200  -20.259 105.879 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N   1 
ATOM   1088 C  CA  . GLU A 1 166 ? 29.800  -19.840 107.216 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA  1 
ATOM   1089 C  C   . GLU A 1 166 ? 28.309  -20.073 107.290 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C   1 
ATOM   1090 O  O   . GLU A 1 166 ? 27.564  -19.618 106.426 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O   1 
ATOM   1091 C  CB  . GLU A 1 166 ? 30.096  -18.369 107.427 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB  1 
ATOM   1092 C  CG  . GLU A 1 166 ? 31.541  -18.044 107.233 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG  1 
ATOM   1093 C  CD  . GLU A 1 166 ? 31.870  -16.666 107.724 1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD  1 
ATOM   1094 O  OE1 . GLU A 1 166 ? 31.214  -15.698 107.265 1.00 62.57 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1 1 
ATOM   1095 O  OE2 . GLU A 1 166 ? 32.784  -16.552 108.573 1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2 1 
ATOM   1096 N  N   . THR A 1 167 ? 27.860  -20.765 108.323 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 167 THR A N   1 
ATOM   1097 C  CA  . THR A 1 167 ? 26.442  -21.070 108.432 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 167 THR A CA  1 
ATOM   1098 C  C   . THR A 1 167 ? 25.587  -20.071 109.189 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 167 THR A C   1 
ATOM   1099 O  O   . THR A 1 167 ? 24.434  -20.348 109.510 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 167 THR A O   1 
ATOM   1100 C  CB  . THR A 1 167 ? 26.261  -22.443 109.053 1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 167 THR A CB  1 
ATOM   1101 O  OG1 . THR A 1 167 ? 27.123  -22.542 110.195 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 167 THR A OG1 1 
ATOM   1102 C  CG2 . THR A 1 167 ? 26.606  -23.552 108.021 1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 167 THR A CG2 1 
ATOM   1103 N  N   . ASP A 1 168 ? 26.141  -18.904 109.460 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A N   1 
ATOM   1104 C  CA  . ASP A 1 168 ? 25.402  -17.886 110.180 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CA  1 
ATOM   1105 C  C   . ASP A 1 168 ? 25.252  -16.645 109.313 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A C   1 
ATOM   1106 O  O   . ASP A 1 168 ? 25.107  -15.530 109.826 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A O   1 
ATOM   1107 C  CB  . ASP A 1 168 ? 26.138  -17.521 111.469 1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CB  1 
ATOM   1108 C  CG  . ASP A 1 168 ? 27.587  -17.111 111.218 1.00 58.85 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CG  1 
ATOM   1109 O  OD1 . ASP A 1 168 ? 28.162  -16.400 112.077 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD1 1 
ATOM   1110 O  OD2 . ASP A 1 168 ? 28.152  -17.504 110.168 1.00 61.09 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD2 1 
ATOM   1111 N  N   . VAL A 1 169 ? 25.292  -16.836 108.002 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A N   1 
ATOM   1112 C  CA  . VAL A 1 169 ? 25.168  -15.713 107.086 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CA  1 
ATOM   1113 C  C   . VAL A 1 169 ? 23.765  -15.086 107.145 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A C   1 
ATOM   1114 O  O   . VAL A 1 169 ? 22.764  -15.786 107.275 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A O   1 
ATOM   1115 C  CB  . VAL A 1 169 ? 25.506  -16.158 105.644 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CB  1 
ATOM   1116 C  CG1 . VAL A 1 169 ? 24.548  -17.241 105.198 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CG1 1 
ATOM   1117 C  CG2 . VAL A 1 169 ? 25.466  -14.966 104.709 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CG2 1 
ATOM   1118 N  N   . THR A 1 170 ? 23.707  -13.759 107.061 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 170 THR A N   1 
ATOM   1119 C  CA  . THR A 1 170 ? 22.443  -13.025 107.119 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 170 THR A CA  1 
ATOM   1120 C  C   . THR A 1 170 ? 22.063  -12.435 105.766 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 170 THR A C   1 
ATOM   1121 O  O   . THR A 1 170 ? 22.884  -12.383 104.849 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 170 THR A O   1 
ATOM   1122 C  CB  . THR A 1 170 ? 22.535  -11.842 108.091 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 170 THR A CB  1 
ATOM   1123 O  OG1 . THR A 1 170 ? 23.436  -10.864 107.555 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 170 THR A OG1 1 
ATOM   1124 C  CG2 . THR A 1 170 ? 23.043  -12.300 109.447 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 170 THR A CG2 1 
ATOM   1125 N  N   . LEU A 1 171 ? 20.822  -11.975 105.646 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A N   1 
ATOM   1126 C  CA  . LEU A 1 171 ? 20.384  -11.363 104.404 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CA  1 
ATOM   1127 C  C   . LEU A 1 171 ? 21.250  -10.138 104.107 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A C   1 
ATOM   1128 O  O   . LEU A 1 171 ? 21.606  -9.879  102.953 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A O   1 
ATOM   1129 C  CB  . LEU A 1 171 ? 18.917  -10.943 104.490 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CB  1 
ATOM   1130 C  CG  . LEU A 1 171 ? 18.419  -10.124 103.292 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CG  1 
ATOM   1131 C  CD1 . LEU A 1 171 ? 18.645  -10.909 102.016 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CD1 1 
ATOM   1132 C  CD2 . LEU A 1 171 ? 16.942  -9.777  103.457 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 171 LEU A CD2 1 
ATOM   1133 N  N   . ALA A 1 172 ? 21.592  -9.382  105.146 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A N   1 
ATOM   1134 C  CA  . ALA A 1 172 ? 22.423  -8.197  104.962 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A CA  1 
ATOM   1135 C  C   . ALA A 1 172 ? 23.744  -8.558  104.274 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A C   1 
ATOM   1136 O  O   . ALA A 1 172 ? 24.187  -7.859  103.362 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A O   1 
ATOM   1137 C  CB  . ALA A 1 172 ? 22.698  -7.527  106.305 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 172 ALA A CB  1 
ATOM   1138 N  N   . LYS A 1 173 ? 24.371  -9.647  104.710 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A N   1 
ATOM   1139 C  CA  . LYS A 1 173 ? 25.634  -10.082 104.119 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CA  1 
ATOM   1140 C  C   . LYS A 1 173 ? 25.472  -10.340 102.620 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A C   1 
ATOM   1141 O  O   . LYS A 1 173 ? 26.265  -9.858  101.808 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A O   1 
ATOM   1142 C  CB  . LYS A 1 173 ? 26.131  -11.355 104.809 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CB  1 
ATOM   1143 C  CG  . LYS A 1 173 ? 26.595  -11.147 106.243 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CG  1 
ATOM   1144 C  CD  . LYS A 1 173 ? 28.019  -10.608 106.305 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CD  1 
ATOM   1145 C  CE  . LYS A 1 173 ? 29.026  -11.666 105.843 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CE  1 
ATOM   1146 N  NZ  . LYS A 1 173 ? 30.450  -11.201 105.893 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A NZ  1 
ATOM   1147 N  N   . TRP A 1 174 ? 24.442  -11.102 102.258 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A N   1 
ATOM   1148 C  CA  . TRP A 1 174 ? 24.190  -11.405 100.856 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A CA  1 
ATOM   1149 C  C   . TRP A 1 174 ? 23.983  -10.137 100.034 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A C   1 
ATOM   1150 O  O   . TRP A 1 174 ? 24.419  -10.054 98.887  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A O   1 
ATOM   1151 C  CB  . TRP A 1 174 ? 22.966  -12.305 100.709 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A CB  1 
ATOM   1152 C  CG  . TRP A 1 174 ? 23.214  -13.741 101.051 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A CG  1 
ATOM   1153 C  CD1 . TRP A 1 174 ? 22.772  -14.410 102.155 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A CD1 1 
ATOM   1154 C  CD2 . TRP A 1 174 ? 23.903  -14.706 100.248 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A CD2 1 
ATOM   1155 N  NE1 . TRP A 1 174 ? 23.133  -15.731 102.086 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A NE1 1 
ATOM   1156 C  CE2 . TRP A 1 174 ? 23.829  -15.941 100.926 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A CE2 1 
ATOM   1157 C  CE3 . TRP A 1 174 ? 24.571  -14.647 99.019  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A CE3 1 
ATOM   1158 C  CZ2 . TRP A 1 174 ? 24.396  -17.113 100.415 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A CZ2 1 
ATOM   1159 C  CZ3 . TRP A 1 174 ? 25.137  -15.815 98.507  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A CZ3 1 
ATOM   1160 C  CH2 . TRP A 1 174 ? 25.043  -17.031 99.208  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 174 TRP A CH2 1 
ATOM   1161 N  N   . ILE A 1 175 ? 23.308  -9.152  100.611 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A N   1 
ATOM   1162 C  CA  . ILE A 1 175 ? 23.082  -7.904  99.901  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A CA  1 
ATOM   1163 C  C   . ILE A 1 175 ? 24.418  -7.187  99.755  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A C   1 
ATOM   1164 O  O   . ILE A 1 175 ? 24.705  -6.572  98.729  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A O   1 
ATOM   1165 C  CB  . ILE A 1 175 ? 22.099  -7.002  100.664 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A CB  1 
ATOM   1166 C  CG1 . ILE A 1 175 ? 20.709  -7.635  100.652 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A CG1 1 
ATOM   1167 C  CG2 . ILE A 1 175 ? 22.064  -5.617  100.039 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A CG2 1 
ATOM   1168 C  CD1 . ILE A 1 175 ? 19.651  -6.802  101.344 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A CD1 1 
ATOM   1169 N  N   . GLN A 1 176 ? 25.241  -7.275  100.791 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A N   1 
ATOM   1170 C  CA  . GLN A 1 176 ? 26.546  -6.635  100.773 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CA  1 
ATOM   1171 C  C   . GLN A 1 176 ? 27.462  -7.253  99.722  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A C   1 
ATOM   1172 O  O   . GLN A 1 176 ? 28.226  -6.548  99.056  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A O   1 
ATOM   1173 C  CB  . GLN A 1 176 ? 27.205  -6.753  102.151 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CB  1 
ATOM   1174 C  CG  . GLN A 1 176 ? 26.823  -5.649  103.131 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CG  1 
ATOM   1175 C  CD  . GLN A 1 176 ? 26.920  -6.089  104.594 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CD  1 
ATOM   1176 O  OE1 . GLN A 1 176 ? 27.826  -6.834  104.978 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A OE1 1 
ATOM   1177 N  NE2 . GLN A 1 176 ? 25.986  -5.617  105.416 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A NE2 1 
ATOM   1178 N  N   . ASN A 1 177 ? 27.367  -8.568  99.553  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A N   1 
ATOM   1179 C  CA  . ASN A 1 177 ? 28.252  -9.244  98.618  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CA  1 
ATOM   1180 C  C   . ASN A 1 177 ? 27.880  -10.711 98.435  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A C   1 
ATOM   1181 O  O   . ASN A 1 177 ? 27.199  -11.306 99.274  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A O   1 
ATOM   1182 C  CB  . ASN A 1 177 ? 29.687  -9.178  99.176  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CB  1 
ATOM   1183 C  CG  . ASN A 1 177 ? 30.757  -9.327  98.106  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A CG  1 
ATOM   1184 O  OD1 . ASN A 1 177 ? 31.160  -8.347  97.473  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A OD1 1 
ATOM   1185 N  ND2 . ASN A 1 177 ? 31.220  -10.554 97.900  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 177 ASN A ND2 1 
ATOM   1186 N  N   . PRO A 1 178 ? 28.295  -11.305 97.308  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A N   1 
ATOM   1187 C  CA  . PRO A 1 178 ? 27.994  -12.720 97.086  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A CA  1 
ATOM   1188 C  C   . PRO A 1 178 ? 28.785  -13.444 98.178  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A C   1 
ATOM   1189 O  O   . PRO A 1 178 ? 29.906  -13.046 98.494  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A O   1 
ATOM   1190 C  CB  . PRO A 1 178 ? 28.563  -12.972 95.695  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A CB  1 
ATOM   1191 C  CG  . PRO A 1 178 ? 28.300  -11.660 95.006  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A CG  1 
ATOM   1192 C  CD  . PRO A 1 178 ? 28.704  -10.647 96.051  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 178 PRO A CD  1 
ATOM   1193 N  N   . GLN A 1 179 ? 28.210  -14.491 98.757  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A N   1 
ATOM   1194 C  CA  . GLN A 1 179 ? 28.880  -15.217 99.832  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CA  1 
ATOM   1195 C  C   . GLN A 1 179 ? 29.517  -16.530 99.387  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A C   1 
ATOM   1196 O  O   . GLN A 1 179 ? 29.121  -17.118 98.378  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A O   1 
ATOM   1197 C  CB  . GLN A 1 179 ? 27.883  -15.474 100.963 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CB  1 
ATOM   1198 C  CG  . GLN A 1 179 ? 27.307  -14.198 101.552 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CG  1 
ATOM   1199 C  CD  . GLN A 1 179 ? 28.390  -13.287 102.108 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CD  1 
ATOM   1200 O  OE1 . GLN A 1 179 ? 29.188  -13.701 102.949 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A OE1 1 
ATOM   1201 N  NE2 . GLN A 1 179 ? 28.421  -12.041 101.643 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A NE2 1 
ATOM   1202 N  N   . LEU A 1 180 ? 30.508  -16.988 100.147 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N   1 
ATOM   1203 C  CA  . LEU A 1 180 ? 31.192  -18.231 99.819  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA  1 
ATOM   1204 C  C   . LEU A 1 180 ? 30.352  -19.471 100.089 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C   1 
ATOM   1205 O  O   . LEU A 1 180 ? 29.669  -19.576 101.109 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O   1 
ATOM   1206 C  CB  . LEU A 1 180 ? 32.509  -18.339 100.587 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB  1 
ATOM   1207 C  CG  . LEU A 1 180 ? 33.664  -17.450 100.119 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG  1 
ATOM   1208 C  CD1 . LEU A 1 180 ? 34.875  -17.709 101.003 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1 1 
ATOM   1209 C  CD2 . LEU A 1 180 ? 33.998  -17.744 98.656  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2 1 
ATOM   1210 N  N   . VAL A 1 181 ? 30.415  -20.410 99.155  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A N   1 
ATOM   1211 C  CA  . VAL A 1 181 ? 29.689  -21.666 99.253  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A CA  1 
ATOM   1212 C  C   . VAL A 1 181 ? 30.703  -22.788 99.069  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A C   1 
ATOM   1213 O  O   . VAL A 1 181 ? 31.555  -22.726 98.181  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A O   1 
ATOM   1214 C  CB  . VAL A 1 181 ? 28.604  -21.769 98.157  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A CB  1 
ATOM   1215 C  CG1 . VAL A 1 181 ? 28.024  -23.169 98.122  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A CG1 1 
ATOM   1216 C  CG2 . VAL A 1 181 ? 27.498  -20.761 98.426  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A CG2 1 
ATOM   1217 N  N   . THR A 1 182 ? 30.625  -23.806 99.916  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 182 THR A N   1 
ATOM   1218 C  CA  . THR A 1 182 ? 31.552  -24.920 99.813  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 182 THR A CA  1 
ATOM   1219 C  C   . THR A 1 182 ? 31.066  -25.875 98.733  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 182 THR A C   1 
ATOM   1220 O  O   . THR A 1 182 ? 30.013  -26.495 98.870  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 182 THR A O   1 
ATOM   1221 C  CB  . THR A 1 182 ? 31.668  -25.668 101.154 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 182 THR A CB  1 
ATOM   1222 O  OG1 . THR A 1 182 ? 32.160  -24.768 102.154 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 182 THR A OG1 1 
ATOM   1223 C  CG2 . THR A 1 182 ? 32.624  -26.844 101.033 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 182 THR A CG2 1 
ATOM   1224 N  N   . VAL A 1 183 ? 31.838  -25.987 97.657  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A N   1 
ATOM   1225 C  CA  . VAL A 1 183 ? 31.470  -26.855 96.548  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A CA  1 
ATOM   1226 C  C   . VAL A 1 183 ? 32.130  -28.234 96.615  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A C   1 
ATOM   1227 O  O   . VAL A 1 183 ? 31.585  -29.209 96.103  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A O   1 
ATOM   1228 C  CB  . VAL A 1 183 ? 31.808  -26.186 95.195  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A CB  1 
ATOM   1229 C  CG1 . VAL A 1 183 ? 31.013  -24.902 95.042  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A CG1 1 
ATOM   1230 C  CG2 . VAL A 1 183 ? 33.282  -25.880 95.118  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 183 VAL A CG2 1 
ATOM   1231 N  N   . GLN A 1 184 ? 33.299  -28.309 97.247  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 184 GLN A N   1 
ATOM   1232 C  CA  . GLN A 1 184 ? 34.038  -29.564 97.395  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 184 GLN A CA  1 
ATOM   1233 C  C   . GLN A 1 184 ? 34.899  -29.489 98.640  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 184 GLN A C   1 
ATOM   1234 O  O   . GLN A 1 184 ? 36.051  -29.052 98.576  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 184 GLN A O   1 
ATOM   1235 C  CB  . GLN A 1 184 ? 34.955  -29.813 96.198  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 184 GLN A CB  1 
ATOM   1236 C  CG  . GLN A 1 184 ? 34.344  -30.628 95.086  1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 184 GLN A CG  1 
ATOM   1237 C  CD  . GLN A 1 184 ? 33.713  -31.908 95.588  1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 184 GLN A CD  1 
ATOM   1238 O  OE1 . GLN A 1 184 ? 34.229  -32.551 96.509  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 184 GLN A OE1 1 
ATOM   1239 N  NE2 . GLN A 1 184 ? 32.594  -32.294 94.978  1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 184 GLN A NE2 1 
ATOM   1240 N  N   . SER A 1 185 ? 34.348  -29.923 99.768  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 185 SER A N   1 
ATOM   1241 C  CA  . SER A 1 185 ? 35.072  -29.878 101.035 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 185 SER A CA  1 
ATOM   1242 C  C   . SER A 1 185 ? 36.428  -30.581 101.009 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 185 SER A C   1 
ATOM   1243 O  O   . SER A 1 185 ? 37.319  -30.230 101.778 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 185 SER A O   1 
ATOM   1244 C  CB  . SER A 1 185 ? 34.211  -30.474 102.149 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 185 SER A CB  1 
ATOM   1245 O  OG  . SER A 1 185 ? 33.877  -31.819 101.857 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 185 SER A OG  1 
ATOM   1246 N  N   . THR A 1 186 ? 36.592  -31.559 100.122 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 186 THR A N   1 
ATOM   1247 C  CA  . THR A 1 186 ? 37.852  -32.298 100.040 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 186 THR A CA  1 
ATOM   1248 C  C   . THR A 1 186 ? 38.772  -31.863 98.898  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 186 THR A C   1 
ATOM   1249 O  O   . THR A 1 186 ? 39.799  -32.499 98.655  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 186 THR A O   1 
ATOM   1250 C  CB  . THR A 1 186 ? 37.598  -33.814 99.873  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 186 THR A CB  1 
ATOM   1251 O  OG1 . THR A 1 186 ? 36.964  -34.065 98.607  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 186 THR A OG1 1 
ATOM   1252 C  CG2 . THR A 1 186 ? 36.709  -34.327 100.996 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 186 THR A CG2 1 
ATOM   1253 N  N   . ALA A 1 187 ? 38.414  -30.785 98.207  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A N   1 
ATOM   1254 C  CA  . ALA A 1 187 ? 39.209  -30.306 97.079  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A CA  1 
ATOM   1255 C  C   . ALA A 1 187 ? 40.464  -29.518 97.441  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A C   1 
ATOM   1256 O  O   . ALA A 1 187 ? 40.476  -28.286 97.402  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A O   1 
ATOM   1257 C  CB  . ALA A 1 187 ? 38.337  -29.477 96.152  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A CB  1 
ATOM   1258 N  N   . ALA A 1 188 ? 41.527  -30.230 97.787  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A N   1 
ATOM   1259 C  CA  . ALA A 1 188 ? 42.778  -29.568 98.116  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A CA  1 
ATOM   1260 C  C   . ALA A 1 188 ? 43.336  -28.975 96.821  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A C   1 
ATOM   1261 O  O   . ALA A 1 188 ? 43.944  -27.904 96.827  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A O   1 
ATOM   1262 C  CB  . ALA A 1 188 ? 43.762  -30.569 98.709  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A CB  1 
ATOM   1263 N  N   . ASN A 1 189 ? 43.121  -29.686 95.714  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A N   1 
ATOM   1264 C  CA  . ASN A 1 189 ? 43.578  -29.254 94.394  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A CA  1 
ATOM   1265 C  C   . ASN A 1 189 ? 42.788  -28.031 93.926  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A C   1 
ATOM   1266 O  O   . ASN A 1 189 ? 41.596  -28.129 93.617  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A O   1 
ATOM   1267 C  CB  . ASN A 1 189 ? 43.415  -30.399 93.392  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A CB  1 
ATOM   1268 C  CG  . ASN A 1 189 ? 43.575  -29.945 91.956  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A CG  1 
ATOM   1269 O  OD1 . ASN A 1 189 ? 44.336  -29.022 91.664  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A OD1 1 
ATOM   1270 N  ND2 . ASN A 1 189 ? 42.867  -30.601 91.048  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A ND2 1 
ATOM   1271 N  N   . TYR A 1 190 ? 43.459  -26.883 93.858  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A N   1 
ATOM   1272 C  CA  . TYR A 1 190 ? 42.794  -25.646 93.467  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CA  1 
ATOM   1273 C  C   . TYR A 1 190 ? 42.281  -25.623 92.031  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A C   1 
ATOM   1274 O  O   . TYR A 1 190 ? 41.503  -24.740 91.671  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A O   1 
ATOM   1275 C  CB  . TYR A 1 190 ? 43.714  -24.443 93.721  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CB  1 
ATOM   1276 C  CG  . TYR A 1 190 ? 44.747  -24.188 92.650  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CG  1 
ATOM   1277 C  CD1 . TYR A 1 190 ? 45.609  -25.199 92.224  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CD1 1 
ATOM   1278 C  CD2 . TYR A 1 190 ? 44.872  -22.925 92.066  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CD2 1 
ATOM   1279 C  CE1 . TYR A 1 190 ? 46.570  -24.958 91.244  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CE1 1 
ATOM   1280 C  CE2 . TYR A 1 190 ? 45.831  -22.668 91.085  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CE2 1 
ATOM   1281 C  CZ  . TYR A 1 190 ? 46.676  -23.689 90.677  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CZ  1 
ATOM   1282 O  OH  . TYR A 1 190 ? 47.621  -23.446 89.704  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A OH  1 
ATOM   1283 N  N   . GLU A 1 191 ? 42.702  -26.588 91.216  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 191 GLU A N   1 
ATOM   1284 C  CA  . GLU A 1 191 ? 42.248  -26.651 89.826  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 191 GLU A CA  1 
ATOM   1285 C  C   . GLU A 1 191 ? 40.924  -27.396 89.672  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 191 GLU A C   1 
ATOM   1286 O  O   . GLU A 1 191 ? 40.368  -27.464 88.577  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 191 GLU A O   1 
ATOM   1287 C  CB  . GLU A 1 191 ? 43.304  -27.325 88.932  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 191 GLU A CB  1 
ATOM   1288 C  CG  . GLU A 1 191 ? 44.369  -26.375 88.395  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 191 GLU A CG  1 
ATOM   1289 C  CD  . GLU A 1 191 ? 45.339  -27.027 87.411  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 191 GLU A CD  1 
ATOM   1290 O  OE1 . GLU A 1 191 ? 44.903  -27.865 86.592  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 191 GLU A OE1 1 
ATOM   1291 O  OE2 . GLU A 1 191 ? 46.541  -26.682 87.440  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 191 GLU A OE2 1 
ATOM   1292 N  N   . ASP A 1 192 ? 40.404  -27.939 90.766  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N   1 
ATOM   1293 C  CA  . ASP A 1 192 ? 39.169  -28.706 90.688  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA  1 
ATOM   1294 C  C   . ASP A 1 192 ? 38.019  -28.006 89.965  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C   1 
ATOM   1295 O  O   . ASP A 1 192 ? 37.370  -28.595 89.098  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O   1 
ATOM   1296 C  CB  . ASP A 1 192 ? 38.715  -29.133 92.082  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB  1 
ATOM   1297 C  CG  . ASP A 1 192 ? 37.810  -30.354 92.044  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG  1 
ATOM   1298 O  OD1 . ASP A 1 192 ? 38.253  -31.404 91.525  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1 1 
ATOM   1299 O  OD2 . ASP A 1 192 ? 36.659  -30.268 92.525  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2 1 
ATOM   1300 N  N   . PRO A 1 193 ? 37.752  -26.737 90.301  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A N   1 
ATOM   1301 C  CA  . PRO A 1 193 ? 36.657  -26.019 89.642  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CA  1 
ATOM   1302 C  C   . PRO A 1 193 ? 36.740  -25.976 88.114  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A C   1 
ATOM   1303 O  O   . PRO A 1 193 ? 35.739  -26.212 87.435  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A O   1 
ATOM   1304 C  CB  . PRO A 1 193 ? 36.731  -24.633 90.272  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CB  1 
ATOM   1305 C  CG  . PRO A 1 193 ? 37.236  -24.927 91.652  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CG  1 
ATOM   1306 C  CD  . PRO A 1 193 ? 38.344  -25.917 91.372  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CD  1 
ATOM   1307 N  N   . ILE A 1 194 ? 37.920  -25.684 87.567  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A N   1 
ATOM   1308 C  CA  . ILE A 1 194 ? 38.059  -25.617 86.112  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CA  1 
ATOM   1309 C  C   . ILE A 1 194 ? 38.054  -26.996 85.461  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A C   1 
ATOM   1310 O  O   . ILE A 1 194 ? 37.850  -27.119 84.255  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A O   1 
ATOM   1311 C  CB  . ILE A 1 194 ? 39.340  -24.863 85.674  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CB  1 
ATOM   1312 C  CG1 . ILE A 1 194 ? 40.587  -25.666 86.042  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CG1 1 
ATOM   1313 C  CG2 . ILE A 1 194 ? 39.362  -23.477 86.302  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CG2 1 
ATOM   1314 C  CD1 . ILE A 1 194 ? 41.882  -25.008 85.606  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A CD1 1 
ATOM   1315 N  N   . GLN A 1 195 ? 38.278  -28.036 86.252  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A N   1 
ATOM   1316 C  CA  . GLN A 1 195 ? 38.251  -29.382 85.709  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CA  1 
ATOM   1317 C  C   . GLN A 1 195 ? 36.826  -29.925 85.745  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A C   1 
ATOM   1318 O  O   . GLN A 1 195 ? 36.458  -30.768 84.931  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A O   1 
ATOM   1319 C  CB  . GLN A 1 195 ? 39.158  -30.322 86.523  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CB  1 
ATOM   1320 C  CG  . GLN A 1 195 ? 38.893  -31.816 86.258  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CG  1 
ATOM   1321 C  CD  . GLN A 1 195 ? 39.800  -32.761 87.050  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CD  1 
ATOM   1322 O  OE1 . GLN A 1 195 ? 41.001  -32.858 86.788  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A OE1 1 
ATOM   1323 N  NE2 . GLN A 1 195 ? 39.221  -33.466 88.019  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A NE2 1 
ATOM   1324 N  N   . GLN A 1 196 ? 36.019  -29.409 86.670  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 196 GLN A N   1 
ATOM   1325 C  CA  . GLN A 1 196 ? 34.663  -29.912 86.870  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 196 GLN A CA  1 
ATOM   1326 C  C   . GLN A 1 196 ? 33.442  -29.160 86.337  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 196 GLN A C   1 
ATOM   1327 O  O   . GLN A 1 196 ? 32.561  -29.768 85.727  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 196 GLN A O   1 
ATOM   1328 C  CB  . GLN A 1 196 ? 34.466  -30.172 88.366  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 196 GLN A CB  1 
ATOM   1329 C  CG  . GLN A 1 196 ? 35.467  -31.161 88.944  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 196 GLN A CG  1 
ATOM   1330 C  CD  . GLN A 1 196 ? 35.263  -32.569 88.414  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 196 GLN A CD  1 
ATOM   1331 O  OE1 . GLN A 1 196 ? 36.206  -33.223 87.960  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 196 GLN A OE1 1 
ATOM   1332 N  NE2 . GLN A 1 196 ? 34.026  -33.049 88.479  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 196 GLN A NE2 1 
ATOM   1333 N  N   . PHE A 1 197 ? 33.362  -27.857 86.577  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 197 PHE A N   1 
ATOM   1334 C  CA  . PHE A 1 197 ? 32.205  -27.093 86.121  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 197 PHE A CA  1 
ATOM   1335 C  C   . PHE A 1 197 ? 32.053  -27.025 84.600  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 197 PHE A C   1 
ATOM   1336 O  O   . PHE A 1 197 ? 32.986  -26.663 83.879  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 197 PHE A O   1 
ATOM   1337 C  CB  . PHE A 1 197 ? 32.250  -25.698 86.740  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 197 PHE A CB  1 
ATOM   1338 C  CG  . PHE A 1 197 ? 31.887  -25.687 88.197  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 197 PHE A CG  1 
ATOM   1339 C  CD1 . PHE A 1 197 ? 30.587  -25.396 88.602  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 197 PHE A CD1 1 
ATOM   1340 C  CD2 . PHE A 1 197 ? 32.826  -26.033 89.164  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 197 PHE A CD2 1 
ATOM   1341 C  CE1 . PHE A 1 197 ? 30.223  -25.455 89.951  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 197 PHE A CE1 1 
ATOM   1342 C  CE2 . PHE A 1 197 ? 32.475  -26.095 90.515  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 197 PHE A CE2 1 
ATOM   1343 C  CZ  . PHE A 1 197 ? 31.171  -25.807 90.910  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 197 PHE A CZ  1 
ATOM   1344 N  N   . GLY A 1 198 ? 30.863  -27.382 84.124  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A N   1 
ATOM   1345 C  CA  . GLY A 1 198 ? 30.590  -27.395 82.697  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A CA  1 
ATOM   1346 C  C   . GLY A 1 198 ? 30.657  -26.057 81.986  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A C   1 
ATOM   1347 O  O   . GLY A 1 198 ? 31.114  -25.978 80.847  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A O   1 
ATOM   1348 N  N   . PHE A 1 199 ? 30.190  -25.007 82.652  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A N   1 
ATOM   1349 C  CA  . PHE A 1 199 ? 30.202  -23.672 82.078  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CA  1 
ATOM   1350 C  C   . PHE A 1 199 ? 31.255  -22.807 82.747  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A C   1 
ATOM   1351 O  O   . PHE A 1 199 ? 31.391  -22.804 83.968  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A O   1 
ATOM   1352 C  CB  . PHE A 1 199 ? 28.844  -23.006 82.259  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CB  1 
ATOM   1353 C  CG  . PHE A 1 199 ? 28.824  -21.554 81.870  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CG  1 
ATOM   1354 C  CD1 . PHE A 1 199 ? 28.427  -21.165 80.594  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CD1 1 
ATOM   1355 C  CD2 . PHE A 1 199 ? 29.200  -20.573 82.781  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CD2 1 
ATOM   1356 C  CE1 . PHE A 1 199 ? 28.401  -19.809 80.231  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CE1 1 
ATOM   1357 C  CE2 . PHE A 1 199 ? 29.180  -19.219 82.431  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CE2 1 
ATOM   1358 C  CZ  . PHE A 1 199 ? 28.779  -18.836 81.154  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 199 PHE A CZ  1 
ATOM   1359 N  N   . MET A 1 200 ? 31.985  -22.049 81.945  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 200 MET A N   1 
ATOM   1360 C  CA  . MET A 1 200 ? 33.004  -21.181 82.492  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 200 MET A CA  1 
ATOM   1361 C  C   . MET A 1 200 ? 33.298  -20.016 81.568  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 200 MET A C   1 
ATOM   1362 O  O   . MET A 1 200 ? 33.367  -20.180 80.351  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 200 MET A O   1 
ATOM   1363 C  CB  . MET A 1 200 ? 34.301  -21.957 82.732  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 200 MET A CB  1 
ATOM   1364 C  CG  . MET A 1 200 ? 35.460  -21.051 83.115  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 200 MET A CG  1 
ATOM   1365 S  SD  . MET A 1 200 ? 37.080  -21.848 83.148  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 200 MET A SD  1 
ATOM   1366 C  CE  . MET A 1 200 ? 38.049  -20.612 84.024  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 200 MET A CE  1 
ATOM   1367 N  N   . GLU A 1 201 ? 33.460  -18.836 82.150  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A N   1 
ATOM   1368 C  CA  . GLU A 1 201 ? 33.803  -17.662 81.369  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A CA  1 
ATOM   1369 C  C   . GLU A 1 201 ? 34.612  -16.732 82.251  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A C   1 
ATOM   1370 O  O   . GLU A 1 201 ? 34.590  -16.851 83.480  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A O   1 
ATOM   1371 C  CB  . GLU A 1 201 ? 32.557  -16.957 80.822  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A CB  1 
ATOM   1372 C  CG  . GLU A 1 201 ? 31.756  -16.125 81.796  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A CG  1 
ATOM   1373 C  CD  . GLU A 1 201 ? 30.590  -15.419 81.099  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A CD  1 
ATOM   1374 O  OE1 . GLU A 1 201 ? 30.843  -14.672 80.125  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A OE1 1 
ATOM   1375 O  OE2 . GLU A 1 201 ? 29.424  -15.609 81.516  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A OE2 1 
ATOM   1376 N  N   . GLN A 1 202 ? 35.346  -15.824 81.621  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A N   1 
ATOM   1377 C  CA  . GLN A 1 202 ? 36.184  -14.892 82.352  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A CA  1 
ATOM   1378 C  C   . GLN A 1 202 ? 35.636  -13.481 82.286  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A C   1 
ATOM   1379 O  O   . GLN A 1 202 ? 34.926  -13.124 81.347  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A O   1 
ATOM   1380 C  CB  . GLN A 1 202 ? 37.597  -14.890 81.768  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A CB  1 
ATOM   1381 C  CG  . GLN A 1 202 ? 38.250  -16.248 81.690  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A CG  1 
ATOM   1382 C  CD  . GLN A 1 202 ? 39.613  -16.191 81.026  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A CD  1 
ATOM   1383 O  OE1 . GLN A 1 202 ? 40.101  -15.111 80.676  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A OE1 1 
ATOM   1384 N  NE2 . GLN A 1 202 ? 40.242  -17.356 80.852  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A NE2 1 
ATOM   1385 N  N   . MET A 1 203 ? 35.964  -12.681 83.292  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 203 MET A N   1 
ATOM   1386 C  CA  . MET A 1 203 ? 35.551  -11.292 83.308  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 203 MET A CA  1 
ATOM   1387 C  C   . MET A 1 203 ? 36.774  -10.454 83.620  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 203 MET A C   1 
ATOM   1388 O  O   . MET A 1 203 ? 37.495  -10.732 84.579  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 203 MET A O   1 
ATOM   1389 C  CB  . MET A 1 203 ? 34.487  -11.025 84.362  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 203 MET A CB  1 
ATOM   1390 C  CG  . MET A 1 203 ? 34.082  -9.557  84.405  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 203 MET A CG  1 
ATOM   1391 S  SD  . MET A 1 203 ? 32.883  -9.168  85.692  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 203 MET A SD  1 
ATOM   1392 C  CE  . MET A 1 203 ? 32.561  -7.395  85.378  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 203 MET A CE  1 
ATOM   1393 N  N   . ARG A 1 204 ? 37.020  -9.441  82.801  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A N   1 
ATOM   1394 C  CA  . ARG A 1 204 ? 38.153  -8.560  83.019  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CA  1 
ATOM   1395 C  C   . ARG A 1 204 ? 37.754  -7.118  82.771  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A C   1 
ATOM   1396 O  O   . ARG A 1 204 ? 36.608  -6.831  82.425  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A O   1 
ATOM   1397 C  CB  . ARG A 1 204 ? 39.328  -8.955  82.121  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CB  1 
ATOM   1398 C  CG  . ARG A 1 204 ? 38.924  -9.526  80.786  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CG  1 
ATOM   1399 C  CD  . ARG A 1 204 ? 40.126  -9.691  79.856  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CD  1 
ATOM   1400 N  NE  . ARG A 1 204 ? 41.094  -10.709 80.278  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A NE  1 
ATOM   1401 C  CZ  . ARG A 1 204 ? 40.820  -12.004 80.401  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CZ  1 
ATOM   1402 N  NH1 . ARG A 1 204 ? 39.594  -12.442 80.148  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A NH1 1 
ATOM   1403 N  NH2 . ARG A 1 204 ? 41.778  -12.867 80.737  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A NH2 1 
ATOM   1404 N  N   . THR A 1 205 ? 38.696  -6.209  82.978  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 205 THR A N   1 
ATOM   1405 C  CA  . THR A 1 205 ? 38.434  -4.795  82.778  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 205 THR A CA  1 
ATOM   1406 C  C   . THR A 1 205 ? 37.742  -4.563  81.437  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 205 THR A C   1 
ATOM   1407 O  O   . THR A 1 205 ? 38.121  -5.153  80.418  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 205 THR A O   1 
ATOM   1408 C  CB  . THR A 1 205 ? 39.743  -3.991  82.818  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 205 THR A CB  1 
ATOM   1409 O  OG1 . THR A 1 205 ? 40.685  -4.564  81.899  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 205 THR A OG1 1 
ATOM   1410 C  CG2 . THR A 1 205 ? 40.338  -4.017  84.218  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 205 THR A CG2 1 
ATOM   1411 N  N   . GLY A 1 206 ? 36.718  -3.716  81.444  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 206 GLY A N   1 
ATOM   1412 C  CA  . GLY A 1 206 ? 36.000  -3.418  80.218  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 206 GLY A CA  1 
ATOM   1413 C  C   . GLY A 1 206 ? 34.830  -4.337  79.907  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 206 GLY A C   1 
ATOM   1414 O  O   . GLY A 1 206 ? 33.957  -3.981  79.118  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 206 GLY A O   1 
ATOM   1415 N  N   . ASP A 1 207 ? 34.799  -5.519  80.514  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A N   1 
ATOM   1416 C  CA  . ASP A 1 207 ? 33.709  -6.452  80.257  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CA  1 
ATOM   1417 C  C   . ASP A 1 207 ? 32.430  -6.067  80.973  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A C   1 
ATOM   1418 O  O   . ASP A 1 207 ? 32.446  -5.328  81.955  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A O   1 
ATOM   1419 C  CB  . ASP A 1 207 ? 34.067  -7.872  80.712  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CB  1 
ATOM   1420 C  CG  . ASP A 1 207 ? 35.104  -8.535  79.832  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A CG  1 
ATOM   1421 O  OD1 . ASP A 1 207 ? 35.393  -8.009  78.733  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD1 1 
ATOM   1422 O  OD2 . ASP A 1 207 ? 35.622  -9.600  80.244  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 207 ASP A OD2 1 
ATOM   1423 N  N   . ARG A 1 208 ? 31.323  -6.584  80.453  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 208 ARG A N   1 
ATOM   1424 C  CA  . ARG A 1 208 ? 30.005  -6.402  81.047  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 208 ARG A CA  1 
ATOM   1425 C  C   . ARG A 1 208 ? 29.465  -7.825  81.079  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 208 ARG A C   1 
ATOM   1426 O  O   . ARG A 1 208 ? 29.470  -8.510  80.059  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 208 ARG A O   1 
ATOM   1427 C  CB  . ARG A 1 208 ? 29.097  -5.528  80.181  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 208 ARG A CB  1 
ATOM   1428 C  CG  . ARG A 1 208 ? 29.457  -4.058  80.166  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 208 ARG A CG  1 
ATOM   1429 C  CD  . ARG A 1 208 ? 28.423  -3.255  79.394  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 208 ARG A CD  1 
ATOM   1430 N  NE  . ARG A 1 208 ? 27.149  -3.171  80.102  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 208 ARG A NE  1 
ATOM   1431 C  CZ  . ARG A 1 208 ? 26.887  -2.304  81.079  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 208 ARG A CZ  1 
ATOM   1432 N  NH1 . ARG A 1 208 ? 27.814  -1.435  81.480  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 208 ARG A NH1 1 
ATOM   1433 N  NH2 . ARG A 1 208 ? 25.690  -2.296  81.650  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 208 ARG A NH2 1 
ATOM   1434 N  N   . LYS A 1 209 ? 29.038  -8.283  82.249  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 209 LYS A N   1 
ATOM   1435 C  CA  . LYS A 1 209 ? 28.508  -9.634  82.380  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 209 LYS A CA  1 
ATOM   1436 C  C   . LYS A 1 209 ? 27.080  -9.551  82.869  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 209 LYS A C   1 
ATOM   1437 O  O   . LYS A 1 209 ? 26.817  -9.156  84.008  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 209 LYS A O   1 
ATOM   1438 C  CB  . LYS A 1 209 ? 29.357  -10.447 83.356  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 209 LYS A CB  1 
ATOM   1439 C  CG  . LYS A 1 209 ? 30.799  -10.633 82.903  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 209 LYS A CG  1 
ATOM   1440 C  CD  . LYS A 1 209 ? 30.871  -11.379 81.576  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 209 LYS A CD  1 
ATOM   1441 C  CE  . LYS A 1 209 ? 32.317  -11.650 81.180  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 209 LYS A CE  1 
ATOM   1442 N  NZ  . LYS A 1 209 ? 32.433  -12.420 79.907  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 209 LYS A NZ  1 
ATOM   1443 N  N   . ALA A 1 210 ? 26.154  -9.921  81.996  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 210 ALA A N   1 
ATOM   1444 C  CA  . ALA A 1 210 ? 24.742  -9.861  82.329  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 210 ALA A CA  1 
ATOM   1445 C  C   . ALA A 1 210 ? 24.116  -11.233 82.487  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 210 ALA A C   1 
ATOM   1446 O  O   . ALA A 1 210 ? 24.320  -12.124 81.661  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 210 ALA A O   1 
ATOM   1447 C  CB  . ALA A 1 210 ? 24.002  -9.073  81.265  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 210 ALA A CB  1 
ATOM   1448 N  N   . TYR A 1 211 ? 23.352  -11.391 83.561  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A N   1 
ATOM   1449 C  CA  . TYR A 1 211 ? 22.672  -12.644 83.842  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CA  1 
ATOM   1450 C  C   . TYR A 1 211 ? 21.256  -12.279 84.223  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A C   1 
ATOM   1451 O  O   . TYR A 1 211 ? 21.036  -11.378 85.035  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A O   1 
ATOM   1452 C  CB  . TYR A 1 211 ? 23.370  -13.373 84.989  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CB  1 
ATOM   1453 C  CG  . TYR A 1 211 ? 24.832  -13.623 84.701  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CG  1 
ATOM   1454 C  CD1 . TYR A 1 211 ? 25.230  -14.641 83.828  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CD1 1 
ATOM   1455 C  CD2 . TYR A 1 211 ? 25.818  -12.792 85.237  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CD2 1 
ATOM   1456 C  CE1 . TYR A 1 211 ? 26.576  -14.818 83.492  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CE1 1 
ATOM   1457 C  CE2 . TYR A 1 211 ? 27.164  -12.960 84.907  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CE2 1 
ATOM   1458 C  CZ  . TYR A 1 211 ? 27.535  -13.972 84.035  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CZ  1 
ATOM   1459 O  OH  . TYR A 1 211 ? 28.862  -14.117 83.696  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A OH  1 
ATOM   1460 N  N   . THR A 1 212 ? 20.292  -12.960 83.618  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 212 THR A N   1 
ATOM   1461 C  CA  . THR A 1 212 ? 18.899  -12.672 83.911  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 212 THR A CA  1 
ATOM   1462 C  C   . THR A 1 212 ? 18.115  -13.949 84.149  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 212 THR A C   1 
ATOM   1463 O  O   . THR A 1 212 ? 18.588  -15.052 83.883  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 212 THR A O   1 
ATOM   1464 C  CB  . THR A 1 212 ? 18.222  -11.908 82.753  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 212 THR A CB  1 
ATOM   1465 O  OG1 . THR A 1 212 ? 18.109  -12.776 81.624  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 212 THR A OG1 1 
ATOM   1466 C  CG2 . THR A 1 212 ? 19.037  -10.691 82.358  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 212 THR A CG2 1 
ATOM   1467 N  N   . ILE A 1 213 ? 16.906  -13.783 84.662  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A N   1 
ATOM   1468 C  CA  . ILE A 1 213 ? 16.035  -14.907 84.917  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CA  1 
ATOM   1469 C  C   . ILE A 1 213 ? 14.615  -14.457 84.622  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A C   1 
ATOM   1470 O  O   . ILE A 1 213 ? 14.236  -13.328 84.930  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A O   1 
ATOM   1471 C  CB  . ILE A 1 213 ? 16.146  -15.371 86.383  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CB  1 
ATOM   1472 C  CG1 . ILE A 1 213 ? 15.150  -16.501 86.648  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CG1 1 
ATOM   1473 C  CG2 . ILE A 1 213 ? 15.894  -14.200 87.324  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CG2 1 
ATOM   1474 C  CD1 . ILE A 1 213 ? 15.340  -17.173 87.991  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 213 ILE A CD1 1 
ATOM   1475 N  N   . HIS A 1 214 ? 13.845  -15.325 83.982  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 214 HIS A N   1 
ATOM   1476 C  CA  . HIS A 1 214 ? 12.457  -15.014 83.676  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 214 HIS A CA  1 
ATOM   1477 C  C   . HIS A 1 214 ? 11.616  -15.940 84.543  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 214 HIS A C   1 
ATOM   1478 O  O   . HIS A 1 214 ? 11.780  -17.161 84.499  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 214 HIS A O   1 
ATOM   1479 C  CB  . HIS A 1 214 ? 12.143  -15.265 82.200  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 214 HIS A CB  1 
ATOM   1480 C  CG  . HIS A 1 214 ? 12.897  -14.379 81.255  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 214 HIS A CG  1 
ATOM   1481 N  ND1 . HIS A 1 214 ? 14.224  -14.584 80.934  1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 214 HIS A ND1 1 
ATOM   1482 C  CD2 . HIS A 1 214 ? 12.506  -13.286 80.555  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 214 HIS A CD2 1 
ATOM   1483 C  CE1 . HIS A 1 214 ? 14.616  -13.658 80.075  1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 214 HIS A CE1 1 
ATOM   1484 N  NE2 . HIS A 1 214 ? 13.593  -12.858 79.830  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 214 HIS A NE2 1 
ATOM   1485 N  N   . GLY A 1 215 ? 10.728  -15.359 85.341  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 215 GLY A N   1 
ATOM   1486 C  CA  . GLY A 1 215 ? 9.895   -16.168 86.208  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 215 GLY A CA  1 
ATOM   1487 C  C   . GLY A 1 215 ? 8.709   -16.762 85.479  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 215 GLY A C   1 
ATOM   1488 O  O   . GLY A 1 215 ? 8.278   -16.242 84.451  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 215 GLY A O   1 
ATOM   1489 N  N   . ASP A 1 216 ? 8.186   -17.865 86.005  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A N   1 
ATOM   1490 C  CA  . ASP A 1 216 ? 7.027   -18.508 85.410  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CA  1 
ATOM   1491 C  C   . ASP A 1 216 ? 5.837   -17.609 85.722  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A C   1 
ATOM   1492 O  O   . ASP A 1 216 ? 5.650   -17.196 86.867  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A O   1 
ATOM   1493 C  CB  . ASP A 1 216 ? 6.803   -19.879 86.026  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CB  1 
ATOM   1494 C  CG  . ASP A 1 216 ? 5.783   -20.681 85.265  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CG  1 
ATOM   1495 O  OD1 . ASP A 1 216 ? 6.195   -21.555 84.473  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A OD1 1 
ATOM   1496 O  OD2 . ASP A 1 216 ? 4.572   -20.426 85.443  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A OD2 1 
ATOM   1497 N  N   . THR A 1 217 ? 5.022   -17.321 84.717  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 217 THR A N   1 
ATOM   1498 C  CA  . THR A 1 217 ? 3.892   -16.428 84.922  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 217 THR A CA  1 
ATOM   1499 C  C   . THR A 1 217 ? 2.502   -17.044 84.857  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 217 THR A C   1 
ATOM   1500 O  O   . THR A 1 217 ? 1.511   -16.311 84.807  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 217 THR A O   1 
ATOM   1501 C  CB  . THR A 1 217 ? 3.937   -15.268 83.914  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 217 THR A CB  1 
ATOM   1502 O  OG1 . THR A 1 217 ? 3.970   -15.796 82.581  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 217 THR A OG1 1 
ATOM   1503 C  CG2 . THR A 1 217 ? 5.165   -14.408 84.144  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 217 THR A CG2 1 
ATOM   1504 N  N   . ARG A 1 218 ? 2.406   -18.368 84.872  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A N   1 
ATOM   1505 C  CA  . ARG A 1 218 ? 1.091   -18.999 84.802  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CA  1 
ATOM   1506 C  C   . ARG A 1 218 ? 0.260   -18.798 86.074  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A C   1 
ATOM   1507 O  O   . ARG A 1 218 ? -0.971  -18.836 86.020  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A O   1 
ATOM   1508 C  CB  . ARG A 1 218 ? 1.224   -20.499 84.504  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CB  1 
ATOM   1509 C  CG  . ARG A 1 218 ? 1.478   -21.390 85.715  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CG  1 
ATOM   1510 C  CD  . ARG A 1 218 ? 1.884   -22.773 85.246  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CD  1 
ATOM   1511 N  NE  . ARG A 1 218 ? 3.155   -22.708 84.531  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A NE  1 
ATOM   1512 C  CZ  . ARG A 1 218 ? 3.511   -23.518 83.539  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CZ  1 
ATOM   1513 N  NH1 . ARG A 1 218 ? 2.691   -24.474 83.122  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A NH1 1 
ATOM   1514 N  NH2 . ARG A 1 218 ? 4.694   -23.368 82.961  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 218 ARG A NH2 1 
ATOM   1515 N  N   . ASN A 1 219 ? 0.924   -18.579 87.208  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 219 ASN A N   1 
ATOM   1516 C  CA  . ASN A 1 219 ? 0.218   -18.387 88.474  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 219 ASN A CA  1 
ATOM   1517 C  C   . ASN A 1 219 ? 0.483   -17.045 89.137  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 219 ASN A C   1 
ATOM   1518 O  O   . ASN A 1 219 ? 1.368   -16.291 88.732  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 219 ASN A O   1 
ATOM   1519 C  CB  . ASN A 1 219 ? 0.621   -19.458 89.492  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 219 ASN A CB  1 
ATOM   1520 C  CG  . ASN A 1 219 ? 0.408   -20.859 88.987  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 219 ASN A CG  1 
ATOM   1521 O  OD1 . ASN A 1 219 ? -0.656  -21.189 88.462  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 219 ASN A OD1 1 
ATOM   1522 N  ND2 . ASN A 1 219 ? 1.416   -21.705 89.157  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 219 ASN A ND2 1 
ATOM   1523 N  N   . TRP A 1 220 ? -0.313  -16.768 90.165  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A N   1 
ATOM   1524 C  CA  . TRP A 1 220 ? -0.154  -15.583 90.995  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A CA  1 
ATOM   1525 C  C   . TRP A 1 220 ? 0.355   -16.200 92.300  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A C   1 
ATOM   1526 O  O   . TRP A 1 220 ? -0.059  -17.304 92.669  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A O   1 
ATOM   1527 C  CB  . TRP A 1 220 ? -1.492  -14.880 91.251  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A CB  1 
ATOM   1528 C  CG  . TRP A 1 220 ? -2.013  -14.084 90.090  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A CG  1 
ATOM   1529 C  CD1 . TRP A 1 220 ? -3.083  -14.390 89.298  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A CD1 1 
ATOM   1530 C  CD2 . TRP A 1 220 ? -1.483  -12.848 89.589  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A CD2 1 
ATOM   1531 N  NE1 . TRP A 1 220 ? -3.252  -13.424 88.333  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A NE1 1 
ATOM   1532 C  CE2 . TRP A 1 220 ? -2.285  -12.466 88.487  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A CE2 1 
ATOM   1533 C  CE3 . TRP A 1 220 ? -0.408  -12.026 89.964  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A CE3 1 
ATOM   1534 C  CZ2 . TRP A 1 220 ? -2.048  -11.297 87.752  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A CZ2 1 
ATOM   1535 C  CZ3 . TRP A 1 220 ? -0.169  -10.860 89.234  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A CZ3 1 
ATOM   1536 C  CH2 . TRP A 1 220 ? -0.989  -10.509 88.138  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 220 TRP A CH2 1 
ATOM   1537 N  N   . TYR A 1 221 ? 1.253   -15.510 92.989  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A N   1 
ATOM   1538 C  CA  . TYR A 1 221 ? 1.804   -16.023 94.237  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CA  1 
ATOM   1539 C  C   . TYR A 1 221 ? 1.489   -15.079 95.383  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A C   1 
ATOM   1540 O  O   . TYR A 1 221 ? 1.409   -13.865 95.191  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A O   1 
ATOM   1541 C  CB  . TYR A 1 221 ? 3.316   -16.214 94.083  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CB  1 
ATOM   1542 C  CG  . TYR A 1 221 ? 3.647   -17.257 93.036  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CG  1 
ATOM   1543 C  CD1 . TYR A 1 221 ? 3.814   -18.596 93.389  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CD1 1 
ATOM   1544 C  CD2 . TYR A 1 221 ? 3.679   -16.927 91.678  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CD2 1 
ATOM   1545 C  CE1 . TYR A 1 221 ? 3.994   -19.587 92.416  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CE1 1 
ATOM   1546 C  CE2 . TYR A 1 221 ? 3.855   -17.909 90.697  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CE2 1 
ATOM   1547 C  CZ  . TYR A 1 221 ? 4.008   -19.238 91.076  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CZ  1 
ATOM   1548 O  OH  . TYR A 1 221 ? 4.145   -20.220 90.122  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A OH  1 
ATOM   1549 N  N   . GLY A 1 222 ? 1.298   -15.638 96.573  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 222 GLY A N   1 
ATOM   1550 C  CA  . GLY A 1 222 ? 0.984   -14.811 97.724  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 222 GLY A CA  1 
ATOM   1551 C  C   . GLY A 1 222 ? 2.065   -14.770 98.790  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 222 GLY A C   1 
ATOM   1552 O  O   . GLY A 1 222 ? 3.095   -15.435 98.664  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 222 GLY A O   1 
ATOM   1553 N  N   . GLY A 1 223 ? 1.828   -13.978 99.836  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 223 GLY A N   1 
ATOM   1554 C  CA  . GLY A 1 223 ? 2.775   -13.872 100.931 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 223 GLY A CA  1 
ATOM   1555 C  C   . GLY A 1 223 ? 3.815   -12.785 100.766 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 223 GLY A C   1 
ATOM   1556 O  O   . GLY A 1 223 ? 4.045   -12.290 99.663  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 223 GLY A O   1 
ATOM   1557 N  N   . GLU A 1 224 ? 4.445   -12.408 101.873 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A N   1 
ATOM   1558 C  CA  . GLU A 1 224 ? 5.482   -11.385 101.848 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CA  1 
ATOM   1559 C  C   . GLU A 1 224 ? 6.812   -12.062 101.553 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A C   1 
ATOM   1560 O  O   . GLU A 1 224 ? 6.900   -13.289 101.496 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A O   1 
ATOM   1561 C  CB  . GLU A 1 224 ? 5.614   -10.695 103.208 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CB  1 
ATOM   1562 C  CG  . GLU A 1 224 ? 4.321   -10.350 103.914 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CG  1 
ATOM   1563 C  CD  . GLU A 1 224 ? 4.572   -9.662  105.253 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CD  1 
ATOM   1564 O  OE1 . GLU A 1 224 ? 5.502   -10.090 105.978 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A OE1 1 
ATOM   1565 O  OE2 . GLU A 1 224 ? 3.839   -8.703  105.585 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 224 GLU A OE2 1 
ATOM   1566 N  N   . ILE A 1 225 ? 7.844   -11.251 101.359 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A N   1 
ATOM   1567 C  CA  . ILE A 1 225 ? 9.183   -11.767 101.136 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CA  1 
ATOM   1568 C  C   . ILE A 1 225 ? 9.910   -11.350 102.410 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A C   1 
ATOM   1569 O  O   . ILE A 1 225 ? 10.380  -10.218 102.535 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A O   1 
ATOM   1570 C  CB  . ILE A 1 225 ? 9.851   -11.148 99.883  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CB  1 
ATOM   1571 C  CG1 . ILE A 1 225 ? 9.265   -11.772 98.611  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CG1 1 
ATOM   1572 C  CG2 . ILE A 1 225 ? 11.351  -11.426 99.896  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CG2 1 
ATOM   1573 C  CD1 . ILE A 1 225 ? 7.818   -11.489 98.386  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CD1 1 
ATOM   1574 N  N   . PRO A 1 226 ? 9.989   -12.268 103.384 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 226 PRO A N   1 
ATOM   1575 C  CA  . PRO A 1 226 ? 10.631  -12.056 104.681 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 226 PRO A CA  1 
ATOM   1576 C  C   . PRO A 1 226 ? 12.122  -11.788 104.641 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 226 PRO A C   1 
ATOM   1577 O  O   . PRO A 1 226 ? 12.773  -11.885 103.606 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 226 PRO A O   1 
ATOM   1578 C  CB  . PRO A 1 226 ? 10.303  -13.338 105.432 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 226 PRO A CB  1 
ATOM   1579 C  CG  . PRO A 1 226 ? 10.400  -14.353 104.345 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 226 PRO A CG  1 
ATOM   1580 C  CD  . PRO A 1 226 ? 9.627   -13.687 103.219 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 226 PRO A CD  1 
ATOM   1581 N  N   . THR A 1 227 ? 12.651  -11.465 105.807 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 227 THR A N   1 
ATOM   1582 C  CA  . THR A 1 227 ? 14.053  -11.161 105.969 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 227 THR A CA  1 
ATOM   1583 C  C   . THR A 1 227 ? 14.778  -12.405 106.471 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 227 THR A C   1 
ATOM   1584 O  O   . THR A 1 227 ? 16.006  -12.457 106.519 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 227 THR A O   1 
ATOM   1585 C  CB  . THR A 1 227 ? 14.208  -10.042 107.000 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 227 THR A CB  1 
ATOM   1586 O  OG1 . THR A 1 227 ? 15.569  -9.619  107.037 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 227 THR A OG1 1 
ATOM   1587 C  CG2 . THR A 1 227 ? 13.807  -10.538 108.388 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 227 THR A CG2 1 
ATOM   1588 N  N   . THR A 1 228 ? 13.993  -13.413 106.826 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 228 THR A N   1 
ATOM   1589 C  CA  . THR A 1 228 ? 14.512  -14.652 107.386 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CA  1 
ATOM   1590 C  C   . THR A 1 228 ? 14.877  -15.758 106.401 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 228 THR A C   1 
ATOM   1591 O  O   . THR A 1 228 ? 15.790  -16.544 106.658 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 228 THR A O   1 
ATOM   1592 C  CB  . THR A 1 228 ? 13.497  -15.228 108.366 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CB  1 
ATOM   1593 O  OG1 . THR A 1 228 ? 12.334  -15.652 107.641 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 228 THR A OG1 1 
ATOM   1594 C  CG2 . THR A 1 228 ? 13.082  -14.164 109.377 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CG2 1 
ATOM   1595 N  N   . GLY A 1 229 ? 14.157  -15.842 105.291 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 229 GLY A N   1 
ATOM   1596 C  CA  . GLY A 1 229 ? 14.447  -16.891 104.332 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 229 GLY A CA  1 
ATOM   1597 C  C   . GLY A 1 229 ? 14.289  -16.446 102.894 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 229 GLY A C   1 
ATOM   1598 O  O   . GLY A 1 229 ? 13.338  -15.731 102.553 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 229 GLY A O   1 
ATOM   1599 N  N   . PRO A 1 230 ? 15.210  -16.865 102.018 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A N   1 
ATOM   1600 C  CA  . PRO A 1 230 ? 15.128  -16.479 100.610 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A CA  1 
ATOM   1601 C  C   . PRO A 1 230 ? 13.887  -17.033 99.915  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A C   1 
ATOM   1602 O  O   . PRO A 1 230 ? 13.547  -18.206 100.069 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A O   1 
ATOM   1603 C  CB  . PRO A 1 230 ? 16.425  -17.038 100.028 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A CB  1 
ATOM   1604 C  CG  . PRO A 1 230 ? 16.650  -18.266 100.850 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A CG  1 
ATOM   1605 C  CD  . PRO A 1 230 ? 16.340  -17.783 102.248 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 230 PRO A CD  1 
ATOM   1606 N  N   . THR A 1 231 ? 13.204  -16.172 99.170  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 231 THR A N   1 
ATOM   1607 C  CA  . THR A 1 231 ? 12.022  -16.572 98.421  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 231 THR A CA  1 
ATOM   1608 C  C   . THR A 1 231 ? 12.450  -16.605 96.954  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 231 THR A C   1 
ATOM   1609 O  O   . THR A 1 231 ? 12.951  -15.614 96.417  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 231 THR A O   1 
ATOM   1610 C  CB  . THR A 1 231 ? 10.870  -15.572 98.615  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 231 THR A CB  1 
ATOM   1611 O  OG1 . THR A 1 231 ? 10.498  -15.540 99.999  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 231 THR A OG1 1 
ATOM   1612 C  CG2 . THR A 1 231 ? 9.664   -15.980 97.785  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 231 THR A CG2 1 
ATOM   1613 N  N   . PHE A 1 232 ? 12.265  -17.753 96.315  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A N   1 
ATOM   1614 C  CA  . PHE A 1 232 ? 12.677  -17.925 94.929  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CA  1 
ATOM   1615 C  C   . PHE A 1 232 ? 11.725  -17.361 93.887  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A C   1 
ATOM   1616 O  O   . PHE A 1 232 ? 10.506  -17.442 94.028  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A O   1 
ATOM   1617 C  CB  . PHE A 1 232 ? 12.884  -19.412 94.611  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CB  1 
ATOM   1618 C  CG  . PHE A 1 232 ? 13.888  -20.104 95.491  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CG  1 
ATOM   1619 C  CD1 . PHE A 1 232 ? 14.720  -19.382 96.345  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CD1 1 
ATOM   1620 C  CD2 . PHE A 1 232 ? 14.015  -21.489 95.447  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CD2 1 
ATOM   1621 C  CE1 . PHE A 1 232 ? 15.663  -20.030 97.144  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CE1 1 
ATOM   1622 C  CE2 . PHE A 1 232 ? 14.953  -22.148 96.239  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CE2 1 
ATOM   1623 C  CZ  . PHE A 1 232 ? 15.781  -21.418 97.091  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CZ  1 
ATOM   1624 N  N   . ILE A 1 233 ? 12.294  -16.783 92.837  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A N   1 
ATOM   1625 C  CA  . ILE A 1 233 ? 11.491  -16.283 91.737  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CA  1 
ATOM   1626 C  C   . ILE A 1 233 ? 10.884  -17.572 91.177  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A C   1 
ATOM   1627 O  O   . ILE A 1 233 ? 11.601  -18.535 90.905  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A O   1 
ATOM   1628 C  CB  . ILE A 1 233 ? 12.378  -15.595 90.691  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CB  1 
ATOM   1629 C  CG1 . ILE A 1 233 ? 12.848  -14.247 91.246  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CG1 1 
ATOM   1630 C  CG2 . ILE A 1 233 ? 11.624  -15.435 89.384  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CG2 1 
ATOM   1631 C  CD1 . ILE A 1 233 ? 13.917  -13.565 90.419  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 233 ILE A CD1 1 
ATOM   1632 N  N   . PRO A 1 234 ? 9.555   -17.614 91.015  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A N   1 
ATOM   1633 C  CA  . PRO A 1 234 ? 8.867   -18.804 90.502  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A CA  1 
ATOM   1634 C  C   . PRO A 1 234 ? 9.523   -19.524 89.334  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A C   1 
ATOM   1635 O  O   . PRO A 1 234 ? 9.633   -18.989 88.233  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A O   1 
ATOM   1636 C  CB  . PRO A 1 234 ? 7.477   -18.275 90.161  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A CB  1 
ATOM   1637 C  CG  . PRO A 1 234 ? 7.273   -17.226 91.203  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A CG  1 
ATOM   1638 C  CD  . PRO A 1 234 ? 8.605   -16.501 91.186  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 234 PRO A CD  1 
ATOM   1639 N  N   . LYS A 1 235 ? 9.953   -20.752 89.597  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A N   1 
ATOM   1640 C  CA  . LYS A 1 235 ? 10.586  -21.608 88.601  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CA  1 
ATOM   1641 C  C   . LYS A 1 235 ? 10.223  -23.036 88.978  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A C   1 
ATOM   1642 O  O   . LYS A 1 235 ? 10.085  -23.345 90.159  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A O   1 
ATOM   1643 C  CB  . LYS A 1 235 ? 12.105  -21.437 88.631  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CB  1 
ATOM   1644 C  CG  . LYS A 1 235 ? 12.631  -20.268 87.811  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CG  1 
ATOM   1645 C  CD  . LYS A 1 235 ? 12.538  -20.582 86.327  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CD  1 
ATOM   1646 C  CE  . LYS A 1 235 ? 13.255  -19.550 85.484  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CE  1 
ATOM   1647 N  NZ  . LYS A 1 235 ? 13.127  -19.868 84.042  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A NZ  1 
ATOM   1648 N  N   . TRP A 1 236 ? 10.067  -23.904 87.985  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A N   1 
ATOM   1649 C  CA  . TRP A 1 236 ? 9.706   -25.294 88.244  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A CA  1 
ATOM   1650 C  C   . TRP A 1 236 ? 10.637  -26.234 87.498  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A C   1 
ATOM   1651 O  O   . TRP A 1 236 ? 10.769  -26.139 86.284  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A O   1 
ATOM   1652 C  CB  . TRP A 1 236 ? 8.258   -25.538 87.807  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A CB  1 
ATOM   1653 C  CG  . TRP A 1 236 ? 7.733   -26.895 88.152  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A CG  1 
ATOM   1654 C  CD1 . TRP A 1 236 ? 7.981   -28.071 87.496  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A CD1 1 
ATOM   1655 C  CD2 . TRP A 1 236 ? 6.887   -27.225 89.260  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A CD2 1 
ATOM   1656 N  NE1 . TRP A 1 236 ? 7.341   -29.112 88.129  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A NE1 1 
ATOM   1657 C  CE2 . TRP A 1 236 ? 6.664   -28.624 89.216  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A CE2 1 
ATOM   1658 C  CE3 . TRP A 1 236 ? 6.297   -26.475 90.290  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A CE3 1 
ATOM   1659 C  CZ2 . TRP A 1 236 ? 5.874   -29.290 90.164  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A CZ2 1 
ATOM   1660 C  CZ3 . TRP A 1 236 ? 5.508   -27.140 91.237  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A CZ3 1 
ATOM   1661 C  CH2 . TRP A 1 236 ? 5.306   -28.535 91.163  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 236 TRP A CH2 1 
ATOM   1662 N  N   . GLY A 1 237 ? 11.282  -27.142 88.226  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 237 GLY A N   1 
ATOM   1663 C  CA  . GLY A 1 237 ? 12.191  -28.080 87.593  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 237 GLY A CA  1 
ATOM   1664 C  C   . GLY A 1 237 ? 13.096  -28.785 88.583  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 237 GLY A C   1 
ATOM   1665 O  O   . GLY A 1 237 ? 13.522  -28.193 89.577  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 237 GLY A O   1 
ATOM   1666 N  N   . GLY A 1 238 ? 13.392  -30.054 88.311  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A N   1 
ATOM   1667 C  CA  . GLY A 1 238 ? 14.250  -30.819 89.198  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A CA  1 
ATOM   1668 C  C   . GLY A 1 238 ? 13.708  -30.860 90.614  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A C   1 
ATOM   1669 O  O   . GLY A 1 238 ? 12.544  -31.196 90.832  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A O   1 
ATOM   1670 N  N   . GLN A 1 239 ? 14.551  -30.513 91.580  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A N   1 
ATOM   1671 C  CA  . GLN A 1 239 ? 14.148  -30.515 92.982  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CA  1 
ATOM   1672 C  C   . GLN A 1 239 ? 13.335  -29.267 93.310  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A C   1 
ATOM   1673 O  O   . GLN A 1 239 ? 12.641  -29.218 94.325  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A O   1 
ATOM   1674 C  CB  . GLN A 1 239 ? 15.383  -30.554 93.876  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CB  1 
ATOM   1675 C  CG  . GLN A 1 239 ? 16.174  -29.254 93.876  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CG  1 
ATOM   1676 C  CD  . GLN A 1 239 ? 17.447  -29.346 94.701  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CD  1 
ATOM   1677 O  OE1 . GLN A 1 239 ? 17.423  -29.788 95.853  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A OE1 1 
ATOM   1678 N  NE2 . GLN A 1 239 ? 18.565  -28.922 94.118  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A NE2 1 
ATOM   1679 N  N   . ILE A 1 240 ? 13.422  -28.264 92.440  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A N   1 
ATOM   1680 C  CA  . ILE A 1 240 ? 12.721  -27.002 92.642  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A CA  1 
ATOM   1681 C  C   . ILE A 1 240 ? 11.242  -27.049 92.295  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A C   1 
ATOM   1682 O  O   . ILE A 1 240 ? 10.867  -27.448 91.195  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A O   1 
ATOM   1683 C  CB  . ILE A 1 240 ? 13.350  -25.882 91.802  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A CB  1 
ATOM   1684 C  CG1 . ILE A 1 240 ? 14.852  -25.805 92.074  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A CG1 1 
ATOM   1685 C  CG2 . ILE A 1 240 ? 12.673  -24.558 92.127  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A CG2 1 
ATOM   1686 C  CD1 . ILE A 1 240 ? 15.198  -25.561 93.529  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A CD1 1 
ATOM   1687 N  N   . LYS A 1 241 ? 10.406  -26.612 93.229  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 241 LYS A N   1 
ATOM   1688 C  CA  . LYS A 1 241 ? 8.969   -26.596 92.997  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 241 LYS A CA  1 
ATOM   1689 C  C   . LYS A 1 241 ? 8.271   -25.621 93.937  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 241 LYS A C   1 
ATOM   1690 O  O   . LYS A 1 241 ? 8.731   -25.396 95.057  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 241 LYS A O   1 
ATOM   1691 C  CB  . LYS A 1 241 ? 8.389   -27.990 93.215  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 241 LYS A CB  1 
ATOM   1692 C  CG  . LYS A 1 241 ? 8.361   -28.417 94.670  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 241 LYS A CG  1 
ATOM   1693 C  CD  . LYS A 1 241 ? 7.707   -29.778 94.810  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 241 LYS A CD  1 
ATOM   1694 C  CE  . LYS A 1 241 ? 7.286   -30.063 96.246  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 241 LYS A CE  1 
ATOM   1695 N  NZ  . LYS A 1 241 ? 8.445   -30.158 97.159  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 241 LYS A NZ  1 
ATOM   1696 N  N   . TRP A 1 242 ? 7.167   -25.037 93.475  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A N   1 
ATOM   1697 C  CA  . TRP A 1 242 ? 6.390   -24.123 94.303  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A CA  1 
ATOM   1698 C  C   . TRP A 1 242 ? 5.239   -24.941 94.874  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A C   1 
ATOM   1699 O  O   . TRP A 1 242 ? 5.059   -26.096 94.486  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A O   1 
ATOM   1700 C  CB  . TRP A 1 242 ? 5.874   -22.937 93.481  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A CB  1 
ATOM   1701 C  CG  . TRP A 1 242 ? 5.108   -23.289 92.239  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A CG  1 
ATOM   1702 C  CD1 . TRP A 1 242 ? 3.879   -23.884 92.167  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A CD1 1 
ATOM   1703 C  CD2 . TRP A 1 242 ? 5.504   -23.024 90.885  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A CD2 1 
ATOM   1704 N  NE1 . TRP A 1 242 ? 3.484   -24.001 90.853  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A NE1 1 
ATOM   1705 C  CE2 . TRP A 1 242 ? 4.462   -23.483 90.046  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A CE2 1 
ATOM   1706 C  CE3 . TRP A 1 242 ? 6.640   -22.445 90.299  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A CE3 1 
ATOM   1707 C  CZ2 . TRP A 1 242 ? 4.520   -23.378 88.651  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A CZ2 1 
ATOM   1708 C  CZ3 . TRP A 1 242 ? 6.698   -22.341 88.910  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A CZ3 1 
ATOM   1709 C  CH2 . TRP A 1 242 ? 5.642   -22.806 88.103  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 242 TRP A CH2 1 
ATOM   1710 N  N   . ASP A 1 243 ? 4.462   -24.363 95.784  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 243 ASP A N   1 
ATOM   1711 C  CA  . ASP A 1 243 ? 3.362   -25.107 96.397  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 243 ASP A CA  1 
ATOM   1712 C  C   . ASP A 1 243 ? 1.967   -24.655 96.008  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 243 ASP A C   1 
ATOM   1713 O  O   . ASP A 1 243 ? 1.747   -23.503 95.624  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 243 ASP A O   1 
ATOM   1714 C  CB  . ASP A 1 243 ? 3.495   -25.082 97.918  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 243 ASP A CB  1 
ATOM   1715 C  CG  . ASP A 1 243 ? 4.817   -25.656 98.393  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 243 ASP A CG  1 
ATOM   1716 O  OD1 . ASP A 1 243 ? 5.186   -26.766 97.942  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 243 ASP A OD1 1 
ATOM   1717 O  OD2 . ASP A 1 243 ? 5.487   -24.999 99.219  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 243 ASP A OD2 1 
ATOM   1718 N  N   . LYS A 1 244 ? 1.026   -25.586 96.138  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 244 LYS A N   1 
ATOM   1719 C  CA  . LYS A 1 244 ? -0.372  -25.362 95.795  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 244 LYS A CA  1 
ATOM   1720 C  C   . LYS A 1 244 ? -1.063  -24.348 96.696  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 244 LYS A C   1 
ATOM   1721 O  O   . LYS A 1 244 ? -0.614  -24.074 97.808  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 244 LYS A O   1 
ATOM   1722 C  CB  . LYS A 1 244 ? -1.143  -26.683 95.874  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 244 LYS A CB  1 
ATOM   1723 C  CG  . LYS A 1 244 ? -1.297  -27.220 97.300  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 244 LYS A CG  1 
ATOM   1724 C  CD  . LYS A 1 244 ? -2.049  -28.553 97.345  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 244 LYS A CD  1 
ATOM   1725 C  CE  . LYS A 1 244 ? -3.510  -28.432 96.906  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 244 LYS A CE  1 
ATOM   1726 N  NZ  . LYS A 1 244 ? -4.329  -27.596 97.833  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 244 LYS A NZ  1 
ATOM   1727 N  N   . PRO A 1 245 ? -2.170  -23.767 96.211  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A N   1 
ATOM   1728 C  CA  . PRO A 1 245 ? -2.935  -22.785 96.987  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A CA  1 
ATOM   1729 C  C   . PRO A 1 245 ? -3.576  -23.498 98.187  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A C   1 
ATOM   1730 O  O   . PRO A 1 245 ? -3.706  -24.727 98.179  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A O   1 
ATOM   1731 C  CB  . PRO A 1 245 ? -3.987  -22.299 95.987  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A CB  1 
ATOM   1732 C  CG  . PRO A 1 245 ? -3.306  -22.479 94.651  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A CG  1 
ATOM   1733 C  CD  . PRO A 1 245 ? -2.641  -23.819 94.813  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A CD  1 
ATOM   1734 N  N   . SER A 1 246 ? -3.970  -22.733 99.205  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 246 SER A N   1 
ATOM   1735 C  CA  . SER A 1 246 ? -4.611  -23.289 100.403 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 246 SER A CA  1 
ATOM   1736 C  C   . SER A 1 246 ? -5.844  -24.087 100.016 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 246 SER A C   1 
ATOM   1737 O  O   . SER A 1 246 ? -6.010  -25.224 100.444 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 246 SER A O   1 
ATOM   1738 C  CB  . SER A 1 246 ? -5.071  -22.181 101.350 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 246 SER A CB  1 
ATOM   1739 O  OG  . SER A 1 246 ? -4.032  -21.275 101.646 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 246 SER A OG  1 
ATOM   1740 N  N   . LEU A 1 247 ? -6.711  -23.474 99.215  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A N   1 
ATOM   1741 C  CA  . LEU A 1 247 ? -7.946  -24.116 98.785  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A CA  1 
ATOM   1742 C  C   . LEU A 1 247 ? -8.018  -24.347 97.288  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A C   1 
ATOM   1743 O  O   . LEU A 1 247 ? -9.088  -24.215 96.698  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A O   1 
ATOM   1744 C  CB  . LEU A 1 247 ? -9.145  -23.262 99.179  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A CB  1 
ATOM   1745 C  CG  . LEU A 1 247 ? -9.260  -22.801 100.624 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A CG  1 
ATOM   1746 C  CD1 . LEU A 1 247 ? -10.541 -21.989 100.765 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A CD1 1 
ATOM   1747 C  CD2 . LEU A 1 247 ? -9.270  -24.001 101.564 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A CD2 1 
ATOM   1748 N  N   . GLY A 1 248 ? -6.905  -24.692 96.660  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 248 GLY A N   1 
ATOM   1749 C  CA  . GLY A 1 248 ? -6.965  -24.888 95.228  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 248 GLY A CA  1 
ATOM   1750 C  C   . GLY A 1 248 ? -5.971  -25.856 94.642  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 248 GLY A C   1 
ATOM   1751 O  O   . GLY A 1 248 ? -4.965  -26.204 95.261  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 248 GLY A O   1 
ATOM   1752 N  N   . ASN A 1 249 ? -6.267  -26.277 93.420  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A N   1 
ATOM   1753 C  CA  . ASN A 1 249 ? -5.435  -27.214 92.692  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A CA  1 
ATOM   1754 C  C   . ASN A 1 249 ? -4.088  -26.606 92.334  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A C   1 
ATOM   1755 O  O   . ASN A 1 249 ? -3.977  -25.407 92.076  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A O   1 
ATOM   1756 C  CB  . ASN A 1 249 ? -6.142  -27.628 91.406  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A CB  1 
ATOM   1757 C  CG  . ASN A 1 249 ? -7.531  -28.162 91.655  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A CG  1 
ATOM   1758 O  OD1 . ASN A 1 249 ? -8.447  -27.928 90.866  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A OD1 1 
ATOM   1759 N  ND2 . ASN A 1 249 ? -7.696  -28.895 92.750  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A ND2 1 
ATOM   1760 N  N   . LEU A 1 250 ? -3.065  -27.449 92.315  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 250 LEU A N   1 
ATOM   1761 C  CA  . LEU A 1 250 ? -1.732  -27.015 91.947  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CA  1 
ATOM   1762 C  C   . LEU A 1 250 ? -1.691  -26.872 90.425  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 250 LEU A C   1 
ATOM   1763 O  O   . LEU A 1 250 ? -2.221  -27.713 89.701  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 250 LEU A O   1 
ATOM   1764 C  CB  . LEU A 1 250 ? -0.705  -28.056 92.386  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CB  1 
ATOM   1765 C  CG  . LEU A 1 250 ? 0.713   -27.868 91.846  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CG  1 
ATOM   1766 C  CD1 . LEU A 1 250 ? 1.334   -26.607 92.443  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CD1 1 
ATOM   1767 C  CD2 . LEU A 1 250 ? 1.546   -29.098 92.183  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 250 LEU A CD2 1 
ATOM   1768 N  N   . VAL A 1 251 ? -1.077  -25.798 89.944  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A N   1 
ATOM   1769 C  CA  . VAL A 1 251 ? -0.951  -25.572 88.512  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CA  1 
ATOM   1770 C  C   . VAL A 1 251 ? 0.543   -25.488 88.223  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A C   1 
ATOM   1771 O  O   . VAL A 1 251 ? 1.253   -24.679 88.818  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A O   1 
ATOM   1772 C  CB  . VAL A 1 251 ? -1.658  -24.269 88.089  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CB  1 
ATOM   1773 C  CG1 . VAL A 1 251 ? -1.457  -24.016 86.610  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CG1 1 
ATOM   1774 C  CG2 . VAL A 1 251 ? -3.138  -24.374 88.396  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CG2 1 
ATOM   1775 N  N   . TYR A 1 252 ? 1.019   -26.333 87.315  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A N   1 
ATOM   1776 C  CA  . TYR A 1 252 ? 2.440   -26.374 86.987  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CA  1 
ATOM   1777 C  C   . TYR A 1 252 ? 2.677   -27.144 85.692  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A C   1 
ATOM   1778 O  O   . TYR A 1 252 ? 1.782   -27.817 85.192  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A O   1 
ATOM   1779 C  CB  . TYR A 1 252 ? 3.191   -27.092 88.101  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CB  1 
ATOM   1780 C  CG  . TYR A 1 252 ? 2.839   -28.561 88.165  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CG  1 
ATOM   1781 C  CD1 . TYR A 1 252 ? 1.550   -28.976 88.508  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CD1 1 
ATOM   1782 C  CD2 . TYR A 1 252 ? 3.782   -29.538 87.850  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CD2 1 
ATOM   1783 C  CE1 . TYR A 1 252 ? 1.210   -30.331 88.533  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CE1 1 
ATOM   1784 C  CE2 . TYR A 1 252 ? 3.457   -30.893 87.875  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CE2 1 
ATOM   1785 C  CZ  . TYR A 1 252 ? 2.168   -31.285 88.215  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A CZ  1 
ATOM   1786 O  OH  . TYR A 1 252 ? 1.839   -32.626 88.222  1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 252 TYR A OH  1 
ATOM   1787 N  N   . PRO A 1 253 ? 3.897   -27.056 85.136  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A N   1 
ATOM   1788 C  CA  . PRO A 1 253 ? 4.233   -27.769 83.895  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CA  1 
ATOM   1789 C  C   . PRO A 1 253 ? 4.629   -29.220 84.213  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A C   1 
ATOM   1790 O  O   . PRO A 1 253 ? 5.796   -29.509 84.478  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A O   1 
ATOM   1791 C  CB  . PRO A 1 253 ? 5.393   -26.951 83.343  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CB  1 
ATOM   1792 C  CG  . PRO A 1 253 ? 6.099   -26.511 84.599  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CG  1 
ATOM   1793 C  CD  . PRO A 1 253 ? 4.961   -26.104 85.508  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CD  1 
ATOM   1794 N  N   . ALA A 1 254 ? 3.652   -30.124 84.188  1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 254 ALA A N   1 
ATOM   1795 C  CA  . ALA A 1 254 ? 3.874   -31.541 84.509  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 254 ALA A CA  1 
ATOM   1796 C  C   . ALA A 1 254 ? 4.269   -32.372 83.300  1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 254 ALA A C   1 
ATOM   1797 O  O   . ALA A 1 254 ? 4.933   -33.402 83.408  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 254 ALA A O   1 
ATOM   1798 C  CB  . ALA A 1 254 ? 2.607   -32.128 85.114  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 254 ALA A CB  1 
ATOM   1799 N  N   . ASP A 1 255 ? 3.822   -31.888 82.157  1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A N   1 
ATOM   1800 C  CA  . ASP A 1 255 ? 4.003   -32.485 80.850  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A CA  1 
ATOM   1801 C  C   . ASP A 1 255 ? 5.437   -32.748 80.360  1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A C   1 
ATOM   1802 O  O   . ASP A 1 255 ? 5.715   -33.770 79.732  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A O   1 
ATOM   1803 C  CB  . ASP A 1 255 ? 3.281   -31.567 79.865  1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A CB  1 
ATOM   1804 C  CG  . ASP A 1 255 ? 3.201   -32.140 78.491  1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A CG  1 
ATOM   1805 O  OD1 . ASP A 1 255 ? 2.418   -33.098 78.295  1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A OD1 1 
ATOM   1806 O  OD2 . ASP A 1 255 ? 3.927   -31.627 77.610  1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A OD2 1 
ATOM   1807 N  N   . HIS A 1 256 ? 6.346   -31.827 80.656  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A N   1 
ATOM   1808 C  CA  . HIS A 1 256 ? 7.719   -31.925 80.165  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A CA  1 
ATOM   1809 C  C   . HIS A 1 256 ? 8.734   -31.344 81.147  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A C   1 
ATOM   1810 O  O   . HIS A 1 256 ? 8.373   -30.711 82.137  1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A O   1 
ATOM   1811 C  CB  . HIS A 1 256 ? 7.815   -31.109 78.889  1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A CB  1 
ATOM   1812 C  CG  . HIS A 1 256 ? 7.475   -29.663 79.104  1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A CG  1 
ATOM   1813 N  ND1 . HIS A 1 256 ? 6.217   -29.248 79.495  1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A ND1 1 
ATOM   1814 C  CD2 . HIS A 1 256 ? 8.250   -28.551 79.099  1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A CD2 1 
ATOM   1815 C  CE1 . HIS A 1 256 ? 6.234   -27.947 79.727  1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A CE1 1 
ATOM   1816 N  NE2 . HIS A 1 256 ? 7.456   -27.500 79.495  1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A NE2 1 
ATOM   1817 N  N   . HIS A 1 257 ? 10.010  -31.546 80.841  1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 257 HIS A N   1 
ATOM   1818 C  CA  . HIS A 1 257 ? 11.098  -31.006 81.648  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 257 HIS A CA  1 
ATOM   1819 C  C   . HIS A 1 257 ? 11.367  -29.606 81.116  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 257 HIS A C   1 
ATOM   1820 O  O   . HIS A 1 257 ? 11.588  -29.424 79.918  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 257 HIS A O   1 
ATOM   1821 C  CB  . HIS A 1 257 ? 12.369  -31.843 81.480  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 257 HIS A CB  1 
ATOM   1822 C  CG  . HIS A 1 257 ? 12.364  -33.124 82.251  1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 257 HIS A CG  1 
ATOM   1823 N  ND1 . HIS A 1 257 ? 12.555  -33.172 83.616  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 257 HIS A ND1 1 
ATOM   1824 C  CD2 . HIS A 1 257 ? 12.196  -34.406 81.850  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 257 HIS A CD2 1 
ATOM   1825 C  CE1 . HIS A 1 257 ? 12.508  -34.428 84.021  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 257 HIS A CE1 1 
ATOM   1826 N  NE2 . HIS A 1 257 ? 12.291  -35.197 82.968  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 257 HIS A NE2 1 
ATOM   1827 N  N   . THR A 1 258 ? 11.343  -28.613 81.995  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 258 THR A N   1 
ATOM   1828 C  CA  . THR A 1 258 ? 11.599  -27.245 81.570  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 258 THR A CA  1 
ATOM   1829 C  C   . THR A 1 258 ? 13.108  -27.044 81.473  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 258 THR A C   1 
ATOM   1830 O  O   . THR A 1 258 ? 13.878  -27.888 81.927  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 258 THR A O   1 
ATOM   1831 C  CB  . THR A 1 258 ? 11.043  -26.249 82.590  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 258 THR A CB  1 
ATOM   1832 O  OG1 . THR A 1 258 ? 11.732  -26.418 83.833  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 258 THR A OG1 1 
ATOM   1833 C  CG2 . THR A 1 258 ? 9.557   -26.488 82.812  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 258 THR A CG2 1 
ATOM   1834 N  N   . ASN A 1 259 ? 13.534  -25.939 80.873  1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A N   1 
ATOM   1835 C  CA  . ASN A 1 259 ? 14.961  -25.658 80.778  1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CA  1 
ATOM   1836 C  C   . ASN A 1 259 ? 15.381  -25.185 82.153  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A C   1 
ATOM   1837 O  O   . ASN A 1 259 ? 14.799  -24.233 82.679  1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A O   1 
ATOM   1838 C  CB  . ASN A 1 259 ? 15.234  -24.551 79.764  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CB  1 
ATOM   1839 C  CG  . ASN A 1 259 ? 14.864  -24.956 78.358  1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CG  1 
ATOM   1840 O  OD1 . ASN A 1 259 ? 15.332  -25.983 77.854  1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A OD1 1 
ATOM   1841 N  ND2 . ASN A 1 259 ? 14.019  -24.156 77.709  1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 259 ASN A ND2 1 
ATOM   1842 N  N   . ASP A 1 260 ? 16.371  -25.843 82.751  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 260 ASP A N   1 
ATOM   1843 C  CA  . ASP A 1 260 ? 16.784  -25.416 84.077  1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 260 ASP A CA  1 
ATOM   1844 C  C   . ASP A 1 260 ? 17.537  -24.095 84.029  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 260 ASP A C   1 
ATOM   1845 O  O   . ASP A 1 260 ? 18.068  -23.696 82.991  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 260 ASP A O   1 
ATOM   1846 C  CB  . ASP A 1 260 ? 17.612  -26.498 84.802  1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 260 ASP A CB  1 
ATOM   1847 C  CG  . ASP A 1 260 ? 18.825  -26.949 84.021  1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 260 ASP A CG  1 
ATOM   1848 O  OD1 . ASP A 1 260 ? 19.595  -26.086 83.549  1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 260 ASP A OD1 1 
ATOM   1849 O  OD2 . ASP A 1 260 ? 19.017  -28.179 83.896  1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 260 ASP A OD2 1 
ATOM   1850 N  N   . TRP A 1 261 ? 17.537  -23.409 85.164  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A N   1 
ATOM   1851 C  CA  . TRP A 1 261 ? 18.198  -22.127 85.301  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A CA  1 
ATOM   1852 C  C   . TRP A 1 261 ? 19.320  -22.287 86.320  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A C   1 
ATOM   1853 O  O   . TRP A 1 261 ? 19.128  -22.879 87.385  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A O   1 
ATOM   1854 C  CB  . TRP A 1 261 ? 17.195  -21.081 85.777  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A CB  1 
ATOM   1855 C  CG  . TRP A 1 261 ? 17.808  -19.755 86.008  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A CG  1 
ATOM   1856 C  CD1 . TRP A 1 261 ? 17.977  -18.754 85.095  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A CD1 1 
ATOM   1857 C  CD2 . TRP A 1 261 ? 18.406  -19.300 87.225  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A CD2 1 
ATOM   1858 N  NE1 . TRP A 1 261 ? 18.648  -17.698 85.670  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A NE1 1 
ATOM   1859 C  CE2 . TRP A 1 261 ? 18.924  -18.008 86.978  1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A CE2 1 
ATOM   1860 C  CE3 . TRP A 1 261 ? 18.558  -19.860 88.502  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A CE3 1 
ATOM   1861 C  CZ2 . TRP A 1 261 ? 19.585  -17.265 87.963  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A CZ2 1 
ATOM   1862 C  CZ3 . TRP A 1 261 ? 19.217  -19.122 89.482  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A CZ3 1 
ATOM   1863 C  CH2 . TRP A 1 261 ? 19.721  -17.836 89.206  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 261 TRP A CH2 1 
ATOM   1864 N  N   . GLN A 1 262 ? 20.488  -21.747 85.991  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 262 GLN A N   1 
ATOM   1865 C  CA  . GLN A 1 262 ? 21.658  -21.851 86.857  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 262 GLN A CA  1 
ATOM   1866 C  C   . GLN A 1 262 ? 22.099  -20.529 87.471  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 262 GLN A C   1 
ATOM   1867 O  O   . GLN A 1 262 ? 22.118  -19.498 86.791  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 262 GLN A O   1 
ATOM   1868 C  CB  . GLN A 1 262 ? 22.833  -22.424 86.059  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 262 GLN A CB  1 
ATOM   1869 C  CG  . GLN A 1 262 ? 22.550  -23.770 85.442  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 262 GLN A CG  1 
ATOM   1870 C  CD  . GLN A 1 262 ? 22.340  -24.831 86.488  1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 262 GLN A CD  1 
ATOM   1871 O  OE1 . GLN A 1 262 ? 21.581  -25.774 86.283  1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 262 GLN A OE1 1 
ATOM   1872 N  NE2 . GLN A 1 262 ? 23.019  -24.689 87.620  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 262 GLN A NE2 1 
ATOM   1873 N  N   . GLN A 1 263 ? 22.447  -20.557 88.757  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 263 GLN A N   1 
ATOM   1874 C  CA  . GLN A 1 263 ? 22.949  -19.357 89.418  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 263 GLN A CA  1 
ATOM   1875 C  C   . GLN A 1 263 ? 24.448  -19.405 89.147  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 263 GLN A C   1 
ATOM   1876 O  O   . GLN A 1 263 ? 24.964  -20.430 88.699  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 263 GLN A O   1 
ATOM   1877 C  CB  . GLN A 1 263 ? 22.668  -19.366 90.932  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 263 GLN A CB  1 
ATOM   1878 C  CG  . GLN A 1 263 ? 23.190  -20.573 91.702  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 263 GLN A CG  1 
ATOM   1879 C  CD  . GLN A 1 263 ? 22.153  -21.679 91.844  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 263 GLN A CD  1 
ATOM   1880 O  OE1 . GLN A 1 263 ? 21.763  -22.317 90.866  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 263 GLN A OE1 1 
ATOM   1881 N  NE2 . GLN A 1 263 ? 21.700  -21.906 93.071  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 263 GLN A NE2 1 
ATOM   1882 N  N   . ILE A 1 264 ? 25.157  -18.316 89.406  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 264 ILE A N   1 
ATOM   1883 C  CA  . ILE A 1 264 ? 26.584  -18.314 89.126  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 264 ILE A CA  1 
ATOM   1884 C  C   . ILE A 1 264 ? 27.485  -18.426 90.345  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 264 ILE A C   1 
ATOM   1885 O  O   . ILE A 1 264 ? 27.093  -18.094 91.461  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 264 ILE A O   1 
ATOM   1886 C  CB  . ILE A 1 264 ? 26.977  -17.061 88.325  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 264 ILE A CB  1 
ATOM   1887 C  CG1 . ILE A 1 264 ? 26.622  -15.806 89.115  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 264 ILE A CG1 1 
ATOM   1888 C  CG2 . ILE A 1 264 ? 26.250  -17.053 86.992  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 264 ILE A CG2 1 
ATOM   1889 C  CD1 . ILE A 1 264 ? 26.986  -14.532 88.395  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 264 ILE A CD1 1 
ATOM   1890 N  N   . PHE A 1 265 ? 28.698  -18.912 90.104  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A N   1 
ATOM   1891 C  CA  . PHE A 1 265 ? 29.711  -19.084 91.134  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A CA  1 
ATOM   1892 C  C   . PHE A 1 265 ? 30.969  -18.399 90.619  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A C   1 
ATOM   1893 O  O   . PHE A 1 265 ? 31.248  -18.441 89.421  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A O   1 
ATOM   1894 C  CB  . PHE A 1 265 ? 29.954  -20.572 91.367  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A CB  1 
ATOM   1895 C  CG  . PHE A 1 265 ? 28.760  -21.287 91.928  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A CG  1 
ATOM   1896 C  CD1 . PHE A 1 265 ? 28.470  -21.223 93.286  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A CD1 1 
ATOM   1897 C  CD2 . PHE A 1 265 ? 27.898  -21.990 91.091  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A CD2 1 
ATOM   1898 C  CE1 . PHE A 1 265 ? 27.334  -21.850 93.807  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A CE1 1 
ATOM   1899 C  CE2 . PHE A 1 265 ? 26.763  -22.617 91.599  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A CE2 1 
ATOM   1900 C  CZ  . PHE A 1 265 ? 26.482  -22.546 92.961  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A CZ  1 
ATOM   1901 N  N   . MET A 1 266 ? 31.726  -17.764 91.511  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 266 MET A N   1 
ATOM   1902 C  CA  . MET A 1 266 ? 32.920  -17.042 91.080  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CA  1 
ATOM   1903 C  C   . MET A 1 266 ? 34.096  -17.126 92.027  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 266 MET A C   1 
ATOM   1904 O  O   . MET A 1 266 ? 33.976  -17.599 93.154  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 266 MET A O   1 
ATOM   1905 C  CB  . MET A 1 266 ? 32.597  -15.560 90.898  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CB  1 
ATOM   1906 C  CG  . MET A 1 266 ? 31.393  -15.275 90.043  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CG  1 
ATOM   1907 S  SD  . MET A 1 266 ? 30.452  -13.906 90.738  1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 266 MET A SD  1 
ATOM   1908 C  CE  . MET A 1 266 ? 29.772  -14.722 92.187  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CE  1 
ATOM   1909 N  N   . ARG A 1 267 ? 35.229  -16.632 91.539  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A N   1 
ATOM   1910 C  CA  . ARG A 1 267 ? 36.475  -16.555 92.289  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CA  1 
ATOM   1911 C  C   . ARG A 1 267 ? 37.493  -15.878 91.391  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A C   1 
ATOM   1912 O  O   . ARG A 1 267 ? 37.522  -16.121 90.184  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A O   1 
ATOM   1913 C  CB  . ARG A 1 267 ? 36.992  -17.944 92.684  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CB  1 
ATOM   1914 C  CG  . ARG A 1 267 ? 37.713  -18.698 91.580  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CG  1 
ATOM   1915 C  CD  . ARG A 1 267 ? 38.353  -19.967 92.117  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CD  1 
ATOM   1916 N  NE  . ARG A 1 267 ? 39.046  -20.712 91.071  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A NE  1 
ATOM   1917 C  CZ  . ARG A 1 267 ? 39.709  -21.846 91.270  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CZ  1 
ATOM   1918 N  NH1 . ARG A 1 267 ? 39.773  -22.378 92.483  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A NH1 1 
ATOM   1919 N  NH2 . ARG A 1 267 ? 40.310  -22.449 90.253  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A NH2 1 
ATOM   1920 N  N   . MET A 1 268 ? 38.307  -15.003 91.964  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 268 MET A N   1 
ATOM   1921 C  CA  . MET A 1 268 ? 39.339  -14.354 91.178  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 268 MET A CA  1 
ATOM   1922 C  C   . MET A 1 268 ? 40.231  -15.529 90.783  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 268 MET A C   1 
ATOM   1923 O  O   . MET A 1 268 ? 40.454  -16.433 91.590  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 268 MET A O   1 
ATOM   1924 C  CB  . MET A 1 268 ? 40.103  -13.348 92.041  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 268 MET A CB  1 
ATOM   1925 C  CG  . MET A 1 268 ? 41.125  -12.507 91.291  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 268 MET A CG  1 
ATOM   1926 S  SD  . MET A 1 268 ? 40.478  -11.159 90.244  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 268 MET A SD  1 
ATOM   1927 C  CE  . MET A 1 268 ? 38.768  -11.415 90.351  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 268 MET A CE  1 
ATOM   1928 N  N   . SER A 1 269 ? 40.714  -15.548 89.546  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 269 SER A N   1 
ATOM   1929 C  CA  . SER A 1 269 ? 41.556  -16.655 89.103  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 269 SER A CA  1 
ATOM   1930 C  C   . SER A 1 269 ? 42.807  -16.762 89.983  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 269 SER A C   1 
ATOM   1931 O  O   . SER A 1 269 ? 43.595  -15.822 90.081  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 269 SER A O   1 
ATOM   1932 C  CB  . SER A 1 269 ? 41.943  -16.461 87.635  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 269 SER A CB  1 
ATOM   1933 O  OG  . SER A 1 269 ? 42.439  -17.667 87.088  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 269 SER A OG  1 
ATOM   1934 N  N   . PRO A 1 270 ? 42.996  -17.916 90.644  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A N   1 
ATOM   1935 C  CA  . PRO A 1 270 ? 44.146  -18.153 91.525  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A CA  1 
ATOM   1936 C  C   . PRO A 1 270 ? 45.454  -18.334 90.761  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A C   1 
ATOM   1937 O  O   . PRO A 1 270 ? 45.697  -19.384 90.172  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A O   1 
ATOM   1938 C  CB  . PRO A 1 270 ? 43.734  -19.407 92.283  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A CB  1 
ATOM   1939 C  CG  . PRO A 1 270 ? 42.963  -20.166 91.245  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A CG  1 
ATOM   1940 C  CD  . PRO A 1 270 ? 42.107  -19.092 90.609  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A CD  1 
ATOM   1941 N  N   . ILE A 1 271 ? 46.301  -17.311 90.793  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A N   1 
ATOM   1942 C  CA  . ILE A 1 271 ? 47.571  -17.344 90.076  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A CA  1 
ATOM   1943 C  C   . ILE A 1 271 ? 48.767  -17.910 90.846  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A C   1 
ATOM   1944 O  O   . ILE A 1 271 ? 49.189  -17.346 91.856  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A O   1 
ATOM   1945 C  CB  . ILE A 1 271 ? 47.968  -15.927 89.604  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A CB  1 
ATOM   1946 C  CG1 . ILE A 1 271 ? 46.784  -15.254 88.910  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A CG1 1 
ATOM   1947 C  CG2 . ILE A 1 271 ? 49.163  -16.007 88.662  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A CG2 1 
ATOM   1948 C  CD1 . ILE A 1 271 ? 46.271  -16.001 87.708  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A CD1 1 
ATOM   1949 N  N   . LYS A 1 272 ? 49.308  -19.022 90.355  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A N   1 
ATOM   1950 C  CA  . LYS A 1 272 ? 50.488  -19.649 90.947  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CA  1 
ATOM   1951 C  C   . LYS A 1 272 ? 51.636  -19.404 89.981  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A C   1 
ATOM   1952 O  O   . LYS A 1 272 ? 51.438  -19.424 88.768  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A O   1 
ATOM   1953 C  CB  . LYS A 1 272 ? 50.316  -21.162 91.093  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CB  1 
ATOM   1954 C  CG  . LYS A 1 272 ? 49.574  -21.606 92.323  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CG  1 
ATOM   1955 C  CD  . LYS A 1 272 ? 49.698  -23.110 92.499  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CD  1 
ATOM   1956 C  CE  . LYS A 1 272 ? 48.865  -23.587 93.678  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CE  1 
ATOM   1957 N  NZ  . LYS A 1 272 ? 48.912  -25.068 93.881  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A NZ  1 
ATOM   1958 N  N   . GLY A 1 273 ? 52.832  -19.180 90.512  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 273 GLY A N   1 
ATOM   1959 C  CA  . GLY A 1 273 ? 53.984  -18.958 89.657  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 273 GLY A CA  1 
ATOM   1960 C  C   . GLY A 1 273 ? 54.648  -20.287 89.346  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 273 GLY A C   1 
ATOM   1961 O  O   . GLY A 1 273 ? 54.275  -21.306 89.923  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 273 GLY A O   1 
ATOM   1962 N  N   . PRO A 1 274 ? 55.647  -20.308 88.455  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A N   1 
ATOM   1963 C  CA  . PRO A 1 274 ? 56.345  -21.549 88.090  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A CA  1 
ATOM   1964 C  C   . PRO A 1 274 ? 57.025  -22.213 89.293  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A C   1 
ATOM   1965 O  O   . PRO A 1 274 ? 57.242  -23.428 89.302  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A O   1 
ATOM   1966 C  CB  . PRO A 1 274 ? 57.376  -21.087 87.058  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A CB  1 
ATOM   1967 C  CG  . PRO A 1 274 ? 56.865  -19.750 86.591  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A CG  1 
ATOM   1968 C  CD  . PRO A 1 274 ? 56.290  -19.142 87.830  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A CD  1 
ATOM   1969 N  N   . ASN A 1 275 ? 57.364  -21.410 90.300  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 275 ASN A N   1 
ATOM   1970 C  CA  . ASN A 1 275 ? 58.030  -21.922 91.492  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 275 ASN A CA  1 
ATOM   1971 C  C   . ASN A 1 275 ? 57.100  -22.121 92.681  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 275 ASN A C   1 
ATOM   1972 O  O   . ASN A 1 275 ? 57.561  -22.288 93.808  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 275 ASN A O   1 
ATOM   1973 C  CB  . ASN A 1 275 ? 59.179  -20.995 91.897  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 275 ASN A CB  1 
ATOM   1974 C  CG  . ASN A 1 275 ? 60.268  -20.920 90.835  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 275 ASN A CG  1 
ATOM   1975 O  OD1 . ASN A 1 275 ? 60.822  -21.946 90.421  1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 275 ASN A OD1 1 
ATOM   1976 N  ND2 . ASN A 1 275 ? 60.582  -19.701 90.391  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 275 ASN A ND2 1 
ATOM   1977 N  N   . GLY A 1 276 ? 55.794  -22.093 92.433  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A N   1 
ATOM   1978 C  CA  . GLY A 1 276 ? 54.841  -22.303 93.508  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A CA  1 
ATOM   1979 C  C   . GLY A 1 276 ? 54.352  -21.066 94.235  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A C   1 
ATOM   1980 O  O   . GLY A 1 276 ? 53.449  -21.158 95.068  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A O   1 
ATOM   1981 N  N   . ASP A 1 277 ? 54.944  -19.913 93.943  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A N   1 
ATOM   1982 C  CA  . ASP A 1 277 ? 54.523  -18.668 94.578  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A CA  1 
ATOM   1983 C  C   . ASP A 1 277 ? 53.046  -18.415 94.265  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A C   1 
ATOM   1984 O  O   . ASP A 1 277 ? 52.594  -18.667 93.148  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A O   1 
ATOM   1985 C  CB  . ASP A 1 277 ? 55.365  -17.508 94.048  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A CB  1 
ATOM   1986 C  CG  . ASP A 1 277 ? 56.834  -17.639 94.409  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A CG  1 
ATOM   1987 O  OD1 . ASP A 1 277 ? 57.203  -17.255 95.540  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A OD1 1 
ATOM   1988 O  OD2 . ASP A 1 277 ? 57.619  -18.131 93.566  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A OD2 1 
ATOM   1989 N  N   . GLU A 1 278 ? 52.291  -17.932 95.245  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A N   1 
ATOM   1990 C  CA  . GLU A 1 278 ? 50.873  -17.650 95.035  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A CA  1 
ATOM   1991 C  C   . GLU A 1 278 ? 50.612  -16.159 95.200  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A C   1 
ATOM   1992 O  O   . GLU A 1 278 ? 50.919  -15.576 96.241  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A O   1 
ATOM   1993 C  CB  . GLU A 1 278 ? 50.009  -18.446 96.022  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A CB  1 
ATOM   1994 C  CG  . GLU A 1 278 ? 50.213  -19.953 95.927  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A CG  1 
ATOM   1995 C  CD  . GLU A 1 278 ? 49.193  -20.752 96.731  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A CD  1 
ATOM   1996 O  OE1 . GLU A 1 278 ? 48.398  -20.141 97.487  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A OE1 1 
ATOM   1997 O  OE2 . GLU A 1 278 ? 49.191  -22.000 96.607  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 278 GLU A OE2 1 
ATOM   1998 N  N   . LEU A 1 279 ? 50.054  -15.538 94.169  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A N   1 
ATOM   1999 C  CA  . LEU A 1 279 ? 49.768  -14.113 94.229  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CA  1 
ATOM   2000 C  C   . LEU A 1 279 ? 48.518  -13.830 95.045  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A C   1 
ATOM   2001 O  O   . LEU A 1 279 ? 47.669  -14.704 95.232  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A O   1 
ATOM   2002 C  CB  . LEU A 1 279 ? 49.590  -13.544 92.821  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CB  1 
ATOM   2003 C  CG  . LEU A 1 279 ? 50.789  -13.636 91.874  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CG  1 
ATOM   2004 C  CD1 . LEU A 1 279 ? 50.449  -12.908 90.580  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CD1 1 
ATOM   2005 C  CD2 . LEU A 1 279 ? 52.024  -13.019 92.520  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CD2 1 
ATOM   2006 N  N   . LYS A 1 280 ? 48.422  -12.605 95.547  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A N   1 
ATOM   2007 C  CA  . LYS A 1 280 ? 47.265  -12.180 96.324  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CA  1 
ATOM   2008 C  C   . LYS A 1 280 ? 46.523  -11.171 95.461  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A C   1 
ATOM   2009 O  O   . LYS A 1 280 ? 46.797  -9.967  95.500  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A O   1 
ATOM   2010 C  CB  . LYS A 1 280 ? 47.703  -11.536 97.641  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CB  1 
ATOM   2011 C  CG  . LYS A 1 280 ? 48.511  -12.457 98.545  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CG  1 
ATOM   2012 C  CD  . LYS A 1 280 ? 48.713  -11.845 99.930  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CD  1 
ATOM   2013 C  CE  . LYS A 1 280 ? 49.662  -12.680 100.784 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CE  1 
ATOM   2014 N  NZ  . LYS A 1 280 ? 51.053  -12.676 100.230 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A NZ  1 
ATOM   2015 N  N   . LEU A 1 281 ? 45.590  -11.677 94.665  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A N   1 
ATOM   2016 C  CA  . LEU A 1 281 ? 44.821  -10.832 93.768  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CA  1 
ATOM   2017 C  C   . LEU A 1 281 ? 43.341  -10.826 94.116  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A C   1 
ATOM   2018 O  O   . LEU A 1 281 ? 42.832  -11.742 94.761  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A O   1 
ATOM   2019 C  CB  . LEU A 1 281 ? 44.997  -11.309 92.320  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CB  1 
ATOM   2020 C  CG  . LEU A 1 281 ? 46.426  -11.463 91.792  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CG  1 
ATOM   2021 C  CD1 . LEU A 1 281 ? 46.374  -11.984 90.368  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD1 1 
ATOM   2022 C  CD2 . LEU A 1 281 ? 47.159  -10.127 91.846  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A CD2 1 
ATOM   2023 N  N   . GLY A 1 282 ? 42.659  -9.777  93.672  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 282 GLY A N   1 
ATOM   2024 C  CA  . GLY A 1 282 ? 41.238  -9.641  93.908  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 282 GLY A CA  1 
ATOM   2025 C  C   . GLY A 1 282 ? 40.716  -8.591  92.954  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 282 GLY A C   1 
ATOM   2026 O  O   . GLY A 1 282 ? 41.439  -8.159  92.058  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 282 GLY A O   1 
ATOM   2027 N  N   . CYS A 1 283 ? 39.469  -8.176  93.129  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 283 CYS A N   1 
ATOM   2028 C  CA  . CYS A 1 283 ? 38.909  -7.154  92.263  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 283 CYS A CA  1 
ATOM   2029 C  C   . CYS A 1 283 ? 37.598  -6.638  92.824  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 283 CYS A C   1 
ATOM   2030 O  O   . CYS A 1 283 ? 36.989  -7.263  93.696  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 283 CYS A O   1 
ATOM   2031 C  CB  . CYS A 1 283 ? 38.663  -7.720  90.869  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 283 CYS A CB  1 
ATOM   2032 S  SG  . CYS A 1 283 ? 37.233  -8.818  90.791  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 283 CYS A SG  1 
ATOM   2033 N  N   . ARG A 1 284 ? 37.177  -5.486  92.320  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 284 ARG A N   1 
ATOM   2034 C  CA  . ARG A 1 284 ? 35.923  -4.870  92.725  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CA  1 
ATOM   2035 C  C   . ARG A 1 284 ? 35.155  -4.526  91.465  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 284 ARG A C   1 
ATOM   2036 O  O   . ARG A 1 284 ? 35.721  -4.003  90.504  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 284 ARG A O   1 
ATOM   2037 C  CB  . ARG A 1 284 ? 36.171  -3.596  93.524  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CB  1 
ATOM   2038 C  CG  . ARG A 1 284 ? 34.969  -2.652  93.587  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CG  1 
ATOM   2039 C  CD  . ARG A 1 284 ? 35.353  -1.489  94.454  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CD  1 
ATOM   2040 N  NE  . ARG A 1 284 ? 34.461  -0.330  94.436  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 284 ARG A NE  1 
ATOM   2041 C  CZ  . ARG A 1 284 ? 34.168  0.386   93.359  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CZ  1 
ATOM   2042 N  NH1 . ARG A 1 284 ? 34.668  0.065   92.179  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 284 ARG A NH1 1 
ATOM   2043 N  NH2 . ARG A 1 284 ? 33.438  1.480   93.482  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 284 ARG A NH2 1 
ATOM   2044 N  N   . VAL A 1 285 ? 33.864  -4.816  91.471  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 285 VAL A N   1 
ATOM   2045 C  CA  . VAL A 1 285 ? 33.034  -4.529  90.314  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 285 VAL A CA  1 
ATOM   2046 C  C   . VAL A 1 285 ? 31.778  -3.808  90.760  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 285 VAL A C   1 
ATOM   2047 O  O   . VAL A 1 285 ? 31.480  -3.743  91.951  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 285 VAL A O   1 
ATOM   2048 C  CB  . VAL A 1 285 ? 32.600  -5.832  89.588  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 285 VAL A CB  1 
ATOM   2049 C  CG1 . VAL A 1 285 ? 33.817  -6.662  89.220  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 285 VAL A CG1 1 
ATOM   2050 C  CG2 . VAL A 1 285 ? 31.653  -6.629  90.472  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 285 VAL A CG2 1 
ATOM   2051 N  N   . GLN A 1 286 ? 31.055  -3.252  89.795  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 286 GLN A N   1 
ATOM   2052 C  CA  . GLN A 1 286 ? 29.795  -2.589  90.085  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 286 GLN A CA  1 
ATOM   2053 C  C   . GLN A 1 286 ? 28.748  -3.576  89.591  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 286 GLN A C   1 
ATOM   2054 O  O   . GLN A 1 286 ? 28.923  -4.201  88.544  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 286 GLN A O   1 
ATOM   2055 C  CB  . GLN A 1 286 ? 29.656  -1.272  89.320  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 286 GLN A CB  1 
ATOM   2056 C  CG  . GLN A 1 286 ? 28.396  -0.512  89.706  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 286 GLN A CG  1 
ATOM   2057 C  CD  . GLN A 1 286 ? 28.211  0.774   88.929  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 286 GLN A CD  1 
ATOM   2058 O  OE1 . GLN A 1 286 ? 29.159  1.535   88.730  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 286 GLN A OE1 1 
ATOM   2059 N  NE2 . GLN A 1 286 ? 26.980  1.034   88.497  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 286 GLN A NE2 1 
ATOM   2060 N  N   . ALA A 1 287 ? 27.671  -3.735  90.345  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 287 ALA A N   1 
ATOM   2061 C  CA  . ALA A 1 287 ? 26.627  -4.663  89.949  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 287 ALA A CA  1 
ATOM   2062 C  C   . ALA A 1 287 ? 25.277  -3.967  89.964  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 287 ALA A C   1 
ATOM   2063 O  O   . ALA A 1 287 ? 24.821  -3.504  91.010  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 287 ALA A O   1 
ATOM   2064 C  CB  . ALA A 1 287 ? 26.616  -5.862  90.887  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 287 ALA A CB  1 
ATOM   2065 N  N   . ASP A 1 288 ? 24.646  -3.886  88.799  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A N   1 
ATOM   2066 C  CA  . ASP A 1 288 ? 23.345  -3.244  88.690  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A CA  1 
ATOM   2067 C  C   . ASP A 1 288 ? 22.257  -4.312  88.647  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A C   1 
ATOM   2068 O  O   . ASP A 1 288 ? 22.335  -5.265  87.867  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A O   1 
ATOM   2069 C  CB  . ASP A 1 288 ? 23.305  -2.350  87.445  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A CB  1 
ATOM   2070 C  CG  . ASP A 1 288 ? 24.348  -1.226  87.496  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A CG  1 
ATOM   2071 O  OD1 . ASP A 1 288 ? 24.774  -0.848  88.615  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A OD1 1 
ATOM   2072 O  OD2 . ASP A 1 288 ? 24.734  -0.711  86.419  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A OD2 1 
ATOM   2073 N  N   . PHE A 1 289 ? 21.254  -4.148  89.507  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 289 PHE A N   1 
ATOM   2074 C  CA  . PHE A 1 289 ? 20.149  -5.095  89.633  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 289 PHE A CA  1 
ATOM   2075 C  C   . PHE A 1 289 ? 18.817  -4.516  89.216  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 289 PHE A C   1 
ATOM   2076 O  O   . PHE A 1 289 ? 18.579  -3.317  89.357  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 289 PHE A O   1 
ATOM   2077 C  CB  . PHE A 1 289 ? 19.990  -5.540  91.088  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 289 PHE A CB  1 
ATOM   2078 C  CG  . PHE A 1 289 ? 21.122  -6.371  91.606  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 289 PHE A CG  1 
ATOM   2079 C  CD1 . PHE A 1 289 ? 20.959  -7.740  91.804  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 289 PHE A CD1 1 
ATOM   2080 C  CD2 . PHE A 1 289 ? 22.344  -5.785  91.931  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 289 PHE A CD2 1 
ATOM   2081 C  CE1 . PHE A 1 289 ? 21.999  -8.518  92.322  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 289 PHE A CE1 1 
ATOM   2082 C  CE2 . PHE A 1 289 ? 23.389  -6.551  92.448  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 289 PHE A CE2 1 
ATOM   2083 C  CZ  . PHE A 1 289 ? 23.216  -7.921  92.645  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 289 PHE A CZ  1 
ATOM   2084 N  N   . PHE A 1 290 ? 17.933  -5.384  88.735  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A N   1 
ATOM   2085 C  CA  . PHE A 1 290 ? 16.595  -4.961  88.354  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CA  1 
ATOM   2086 C  C   . PHE A 1 290 ? 15.638  -6.147  88.446  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A C   1 
ATOM   2087 O  O   . PHE A 1 290 ? 16.034  -7.302  88.254  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A O   1 
ATOM   2088 C  CB  . PHE A 1 290 ? 16.567  -4.409  86.924  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CB  1 
ATOM   2089 C  CG  . PHE A 1 290 ? 16.607  -5.472  85.869  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CG  1 
ATOM   2090 C  CD1 . PHE A 1 290 ? 17.824  -6.011  85.447  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CD1 1 
ATOM   2091 C  CD2 . PHE A 1 290 ? 15.423  -5.994  85.349  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CD2 1 
ATOM   2092 C  CE1 . PHE A 1 290 ? 17.862  -7.059  84.524  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CE1 1 
ATOM   2093 C  CE2 . PHE A 1 290 ? 15.448  -7.043  84.427  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CE2 1 
ATOM   2094 C  CZ  . PHE A 1 290 ? 16.673  -7.576  84.015  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 290 PHE A CZ  1 
ATOM   2095 N  N   . LEU A 1 291 ? 14.379  -5.849  88.745  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A N   1 
ATOM   2096 C  CA  . LEU A 1 291 ? 13.347  -6.866  88.826  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A CA  1 
ATOM   2097 C  C   . LEU A 1 291 ? 12.011  -6.233  88.467  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A C   1 
ATOM   2098 O  O   . LEU A 1 291 ? 11.683  -5.138  88.934  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A O   1 
ATOM   2099 C  CB  . LEU A 1 291 ? 13.285  -7.473  90.227  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A CB  1 
ATOM   2100 C  CG  . LEU A 1 291 ? 12.191  -8.536  90.404  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A CG  1 
ATOM   2101 C  CD1 . LEU A 1 291 ? 12.623  -9.559  91.442  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A CD1 1 
ATOM   2102 C  CD2 . LEU A 1 291 ? 10.875  -7.869  90.804  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A CD2 1 
ATOM   2103 N  N   . HIS A 1 292 ? 11.256  -6.920  87.613  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 292 HIS A N   1 
ATOM   2104 C  CA  . HIS A 1 292 ? 9.947   -6.448  87.184  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 292 HIS A CA  1 
ATOM   2105 C  C   . HIS A 1 292 ? 8.884   -7.255  87.908  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 292 HIS A C   1 
ATOM   2106 O  O   . HIS A 1 292 ? 8.733   -8.459  87.684  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 292 HIS A O   1 
ATOM   2107 C  CB  . HIS A 1 292 ? 9.783   -6.594  85.667  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 292 HIS A CB  1 
ATOM   2108 C  CG  . HIS A 1 292 ? 10.743  -5.759  84.875  1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 292 HIS A CG  1 
ATOM   2109 N  ND1 . HIS A 1 292 ? 10.856  -4.393  85.041  1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 292 HIS A ND1 1 
ATOM   2110 C  CD2 . HIS A 1 292 ? 11.646  -6.097  83.922  1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 292 HIS A CD2 1 
ATOM   2111 C  CE1 . HIS A 1 292 ? 11.787  -3.926  84.227  1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 292 HIS A CE1 1 
ATOM   2112 N  NE2 . HIS A 1 292 ? 12.282  -4.939  83.537  1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 292 HIS A NE2 1 
ATOM   2113 N  N   . LEU A 1 293 ? 8.154   -6.576  88.785  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A N   1 
ATOM   2114 C  CA  . LEU A 1 293 ? 7.113   -7.208  89.571  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A CA  1 
ATOM   2115 C  C   . LEU A 1 293 ? 5.730   -6.777  89.111  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A C   1 
ATOM   2116 O  O   . LEU A 1 293 ? 5.528   -5.638  88.688  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A O   1 
ATOM   2117 C  CB  . LEU A 1 293 ? 7.289   -6.833  91.038  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A CB  1 
ATOM   2118 C  CG  . LEU A 1 293 ? 6.383   -7.555  92.034  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A CG  1 
ATOM   2119 C  CD1 . LEU A 1 293 ? 6.871   -8.981  92.227  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A CD1 1 
ATOM   2120 C  CD2 . LEU A 1 293 ? 6.397   -6.819  93.359  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 293 LEU A CD2 1 
ATOM   2121 N  N   . GLU A 1 294 ? 4.781   -7.702  89.175  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A N   1 
ATOM   2122 C  CA  . GLU A 1 294 ? 3.408   -7.392  88.813  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A CA  1 
ATOM   2123 C  C   . GLU A 1 294 ? 2.581   -7.788  90.021  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A C   1 
ATOM   2124 O  O   . GLU A 1 294 ? 2.677   -8.911  90.518  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A O   1 
ATOM   2125 C  CB  . GLU A 1 294 ? 2.951   -8.166  87.573  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A CB  1 
ATOM   2126 C  CG  . GLU A 1 294 ? 1.480   -7.926  87.231  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A CG  1 
ATOM   2127 C  CD  . GLU A 1 294 ? 1.040   -8.556  85.910  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A CD  1 
ATOM   2128 O  OE1 . GLU A 1 294 ? 1.709   -9.496  85.427  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A OE1 1 
ATOM   2129 O  OE2 . GLU A 1 294 ? 0.007   -8.112  85.357  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A OE2 1 
ATOM   2130 N  N   . VAL A 1 295 ? 1.790   -6.847  90.512  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A N   1 
ATOM   2131 C  CA  . VAL A 1 295 ? 0.966   -7.096  91.675  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CA  1 
ATOM   2132 C  C   . VAL A 1 295 ? -0.499  -6.958  91.326  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A C   1 
ATOM   2133 O  O   . VAL A 1 295 ? -0.924  -6.037  90.624  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A O   1 
ATOM   2134 C  CB  . VAL A 1 295 ? 1.296   -6.125  92.819  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CB  1 
ATOM   2135 C  CG1 . VAL A 1 295 ? 0.425   -6.432  94.024  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CG1 1 
ATOM   2136 C  CG2 . VAL A 1 295 ? 2.765   -6.234  93.182  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 295 VAL A CG2 1 
ATOM   2137 N  N   . ARG A 1 296 ? -1.263  -7.896  91.850  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A N   1 
ATOM   2138 C  CA  . ARG A 1 296 ? -2.688  -7.977  91.640  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CA  1 
ATOM   2139 C  C   . ARG A 1 296 ? -3.416  -6.955  92.535  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A C   1 
ATOM   2140 O  O   . ARG A 1 296 ? -3.040  -6.749  93.691  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A O   1 
ATOM   2141 C  CB  . ARG A 1 296 ? -3.080  -9.417  91.959  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CB  1 
ATOM   2142 C  CG  . ARG A 1 296 ? -4.461  -9.808  91.631  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CG  1 
ATOM   2143 C  CD  . ARG A 1 296 ? -4.745  -9.888  90.152  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CD  1 
ATOM   2144 N  NE  . ARG A 1 296 ? -6.174  -10.136 90.069  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NE  1 
ATOM   2145 C  CZ  . ARG A 1 296 ? -6.724  -11.339 90.153  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CZ  1 
ATOM   2146 N  NH1 . ARG A 1 296 ? -5.961  -12.414 90.281  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NH1 1 
ATOM   2147 N  NH2 . ARG A 1 296 ? -8.041  -11.457 90.202  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NH2 1 
ATOM   2148 N  N   . LEU A 1 297 ? -4.440  -6.294  91.998  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A N   1 
ATOM   2149 C  CA  . LEU A 1 297 ? -5.198  -5.307  92.774  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A CA  1 
ATOM   2150 C  C   . LEU A 1 297 ? -6.334  -5.936  93.574  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A C   1 
ATOM   2151 O  O   . LEU A 1 297 ? -6.849  -7.000  93.218  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A O   1 
ATOM   2152 C  CB  . LEU A 1 297 ? -5.804  -4.249  91.850  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A CB  1 
ATOM   2153 C  CG  . LEU A 1 297 ? -4.892  -3.181  91.252  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A CG  1 
ATOM   2154 C  CD1 . LEU A 1 297 ? -5.661  -2.367  90.220  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A CD1 1 
ATOM   2155 C  CD2 . LEU A 1 297 ? -4.378  -2.282  92.358  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 297 LEU A CD2 1 
ATOM   2156 N  N   . PRO A 1 298 ? -6.730  -5.299  94.684  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A N   1 
ATOM   2157 C  CA  . PRO A 1 298 ? -7.829  -5.880  95.457  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A CA  1 
ATOM   2158 C  C   . PRO A 1 298 ? -9.117  -5.682  94.662  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A C   1 
ATOM   2159 O  O   . PRO A 1 298 ? -9.163  -4.867  93.742  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A O   1 
ATOM   2160 C  CB  . PRO A 1 298 ? -7.802  -5.085  96.762  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A CB  1 
ATOM   2161 C  CG  . PRO A 1 298 ? -7.200  -3.789  96.368  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A CG  1 
ATOM   2162 C  CD  . PRO A 1 298 ? -6.109  -4.178  95.407  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A CD  1 
ATOM   2163 N  N   . PRO A 1 299 ? -10.177 -6.428  94.996  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A N   1 
ATOM   2164 C  CA  . PRO A 1 299 ? -11.440 -6.287  94.266  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CA  1 
ATOM   2165 C  C   . PRO A 1 299 ? -12.174 -4.998  94.597  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A C   1 
ATOM   2166 O  O   . PRO A 1 299 ? -11.819 -4.299  95.546  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A O   1 
ATOM   2167 C  CB  . PRO A 1 299 ? -12.222 -7.513  94.713  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CB  1 
ATOM   2168 C  CG  . PRO A 1 299 ? -11.807 -7.628  96.156  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CG  1 
ATOM   2169 C  CD  . PRO A 1 299 ? -10.306 -7.407  96.093  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CD  1 
ATOM   2170 N  N   . GLN A 1 300 ? -13.190 -4.678  93.802  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A N   1 
ATOM   2171 C  CA  . GLN A 1 300 ? -13.993 -3.493  94.059  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CA  1 
ATOM   2172 C  C   . GLN A 1 300 ? -14.747 -3.828  95.344  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A C   1 
ATOM   2173 O  O   . GLN A 1 300 ? -14.868 -5.000  95.700  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A O   1 
ATOM   2174 C  CB  . GLN A 1 300 ? -14.992 -3.263  92.922  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CB  1 
ATOM   2175 C  CG  . GLN A 1 300 ? -14.372 -2.960  91.565  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CG  1 
ATOM   2176 C  CD  . GLN A 1 300 ? -13.615 -1.642  91.538  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CD  1 
ATOM   2177 O  OE1 . GLN A 1 300 ? -13.648 -0.875  92.497  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A OE1 1 
ATOM   2178 N  NE2 . GLN A 1 300 ? -12.936 -1.370  90.428  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A NE2 1 
ATOM   2179 N  N   . GLY A 1 301 ? -15.246 -2.821  96.048  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A N   1 
ATOM   2180 C  CA  . GLY A 1 301 ? -15.978 -3.104  97.269  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A CA  1 
ATOM   2181 C  C   . GLY A 1 301 ? -15.278 -2.697  98.551  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A C   1 
ATOM   2182 O  O   . GLY A 1 301 ? -14.193 -2.106  98.530  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A O   1 
ATOM   2183 N  N   . CYS A 1 302 ? -15.891 -3.040  99.680  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 302 CYS A N   1 
ATOM   2184 C  CA  . CYS A 1 302 ? -15.338 -2.663  100.971 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 302 CYS A CA  1 
ATOM   2185 C  C   . CYS A 1 302 ? -14.890 -3.782  101.896 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 302 CYS A C   1 
ATOM   2186 O  O   . CYS A 1 302 ? -14.778 -3.576  103.102 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 302 CYS A O   1 
ATOM   2187 C  CB  . CYS A 1 302 ? -16.334 -1.770  101.697 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 302 CYS A CB  1 
ATOM   2188 S  SG  . CYS A 1 302 ? -16.668 -0.254  100.786 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 302 CYS A SG  1 
ATOM   2189 N  N   . VAL A 1 303 ? -14.630 -4.960  101.348 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A N   1 
ATOM   2190 C  CA  . VAL A 1 303 ? -14.160 -6.067  102.173 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A CA  1 
ATOM   2191 C  C   . VAL A 1 303 ? -13.025 -6.786  101.468 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A C   1 
ATOM   2192 O  O   . VAL A 1 303 ? -12.924 -6.752  100.247 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A O   1 
ATOM   2193 C  CB  . VAL A 1 303 ? -15.282 -7.105  102.463 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A CB  1 
ATOM   2194 C  CG1 . VAL A 1 303 ? -16.511 -6.406  103.000 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A CG1 1 
ATOM   2195 C  CG2 . VAL A 1 303 ? -15.616 -7.896  101.207 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 303 VAL A CG2 1 
ATOM   2196 N  N   . ALA A 1 304 ? -12.148 -7.414  102.236 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A N   1 
ATOM   2197 C  CA  . ALA A 1 304 ? -11.070 -8.179  101.628 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CA  1 
ATOM   2198 C  C   . ALA A 1 304 ? -11.776 -9.446  101.142 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A C   1 
ATOM   2199 O  O   . ALA A 1 304 ? -12.613 -10.014 101.853 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A O   1 
ATOM   2200 C  CB  . ALA A 1 304 ? -10.018 -8.524  102.666 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 304 ALA A CB  1 
ATOM   2201 N  N   . SER A 1 305 ? -11.477 -9.887  99.932  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 305 SER A N   1 
ATOM   2202 C  CA  . SER A 1 305 ? -12.134 -11.086 99.436  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 305 SER A CA  1 
ATOM   2203 C  C   . SER A 1 305 ? -11.463 -12.339 100.004 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 305 SER A C   1 
ATOM   2204 O  O   . SER A 1 305 ? -10.577 -12.243 100.850 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 305 SER A O   1 
ATOM   2205 C  CB  . SER A 1 305 ? -12.088 -11.092 97.912  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 305 SER A CB  1 
ATOM   2206 O  OG  . SER A 1 305 ? -10.784 -10.786 97.453  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 305 SER A OG  1 
ATOM   2207 N  N   . LEU A 1 306 ? -11.892 -13.510 99.546  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A N   1 
ATOM   2208 C  CA  . LEU A 1 306 ? -11.314 -14.768 100.008 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CA  1 
ATOM   2209 C  C   . LEU A 1 306 ? -11.019 -15.686 98.836  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A C   1 
ATOM   2210 O  O   . LEU A 1 306 ? -10.272 -16.657 98.961  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A O   1 
ATOM   2211 C  CB  . LEU A 1 306 ? -12.275 -15.476 100.954 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CB  1 
ATOM   2212 C  CG  . LEU A 1 306 ? -12.525 -14.787 102.292 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CG  1 
ATOM   2213 C  CD1 . LEU A 1 306 ? -13.637 -15.522 103.023 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CD1 1 
ATOM   2214 C  CD2 . LEU A 1 306 ? -11.241 -14.767 103.121 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CD2 1 
ATOM   2215 N  N   . GLY A 1 307 ? -11.619 -15.362 97.697  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 307 GLY A N   1 
ATOM   2216 C  CA  . GLY A 1 307 ? -11.447 -16.164 96.506  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 307 GLY A CA  1 
ATOM   2217 C  C   . GLY A 1 307 ? -10.018 -16.466 96.111  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 307 GLY A C   1 
ATOM   2218 O  O   . GLY A 1 307 ? -9.736  -17.555 95.610  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 307 GLY A O   1 
ATOM   2219 N  N   . MET A 1 308 ? -9.111  -15.523 96.337  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 308 MET A N   1 
ATOM   2220 C  CA  . MET A 1 308 ? -7.722  -15.735 95.954  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 308 MET A CA  1 
ATOM   2221 C  C   . MET A 1 308 ? -7.111  -16.977 96.602  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 308 MET A C   1 
ATOM   2222 O  O   . MET A 1 308 ? -6.110  -17.506 96.118  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 308 MET A O   1 
ATOM   2223 C  CB  . MET A 1 308 ? -6.872  -14.492 96.266  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 308 MET A CB  1 
ATOM   2224 C  CG  . MET A 1 308 ? -6.525  -14.275 97.730  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 308 MET A CG  1 
ATOM   2225 S  SD  . MET A 1 308 ? -7.909  -13.741 98.757  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 308 MET A SD  1 
ATOM   2226 C  CE  . MET A 1 308 ? -8.078  -12.052 98.234  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 308 MET A CE  1 
ATOM   2227 N  N   . LEU A 1 309 ? -7.713  -17.454 97.686  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A N   1 
ATOM   2228 C  CA  . LEU A 1 309 ? -7.198  -18.641 98.357  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CA  1 
ATOM   2229 C  C   . LEU A 1 309 ? -7.236  -19.868 97.452  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A C   1 
ATOM   2230 O  O   . LEU A 1 309 ? -6.528  -20.849 97.692  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A O   1 
ATOM   2231 C  CB  . LEU A 1 309 ? -8.003  -18.934 99.625  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CB  1 
ATOM   2232 C  CG  . LEU A 1 309 ? -7.863  -17.930 100.771 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CG  1 
ATOM   2233 C  CD1 . LEU A 1 309 ? -8.725  -18.369 101.942 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CD1 1 
ATOM   2234 C  CD2 . LEU A 1 309 ? -6.406  -17.827 101.192 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CD2 1 
ATOM   2235 N  N   . GLN A 1 310 ? -8.063  -19.811 96.414  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 310 GLN A N   1 
ATOM   2236 C  CA  . GLN A 1 310 ? -8.204  -20.925 95.487  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 310 GLN A CA  1 
ATOM   2237 C  C   . GLN A 1 310 ? -7.140  -20.974 94.402  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 310 GLN A C   1 
ATOM   2238 O  O   . GLN A 1 310 ? -6.918  -22.028 93.803  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 310 GLN A O   1 
ATOM   2239 C  CB  . GLN A 1 310 ? -9.574  -20.888 94.808  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 310 GLN A CB  1 
ATOM   2240 C  CG  . GLN A 1 310 ? -10.746 -21.224 95.697  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 310 GLN A CG  1 
ATOM   2241 C  CD  . GLN A 1 310 ? -12.041 -21.280 94.917  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 310 GLN A CD  1 
ATOM   2242 O  OE1 . GLN A 1 310 ? -12.161 -22.034 93.953  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 310 GLN A OE1 1 
ATOM   2243 N  NE2 . GLN A 1 310 ? -13.017 -20.482 95.325  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 310 GLN A NE2 1 
ATOM   2244 N  N   . TYR A 1 311 ? -6.483  -19.849 94.134  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 311 TYR A N   1 
ATOM   2245 C  CA  . TYR A 1 311 ? -5.476  -19.843 93.079  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 311 TYR A CA  1 
ATOM   2246 C  C   . TYR A 1 311 ? -4.112  -19.257 93.432  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 311 TYR A C   1 
ATOM   2247 O  O   . TYR A 1 311 ? -3.170  -19.395 92.655  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 311 TYR A O   1 
ATOM   2248 C  CB  . TYR A 1 311 ? -6.037  -19.148 91.829  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 311 TYR A CB  1 
ATOM   2249 C  CG  . TYR A 1 311 ? -6.458  -17.717 92.057  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 311 TYR A CG  1 
ATOM   2250 C  CD1 . TYR A 1 311 ? -5.517  -16.688 92.091  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 311 TYR A CD1 1 
ATOM   2251 C  CD2 . TYR A 1 311 ? -7.799  -17.391 92.264  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 311 TYR A CD2 1 
ATOM   2252 C  CE1 . TYR A 1 311 ? -5.899  -15.367 92.327  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 311 TYR A CE1 1 
ATOM   2253 C  CE2 . TYR A 1 311 ? -8.194  -16.076 92.503  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 311 TYR A CE2 1 
ATOM   2254 C  CZ  . TYR A 1 311 ? -7.239  -15.066 92.533  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 311 TYR A CZ  1 
ATOM   2255 O  OH  . TYR A 1 311 ? -7.624  -13.763 92.767  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 311 TYR A OH  1 
ATOM   2256 N  N   . LEU A 1 312 ? -3.989  -18.601 94.579  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A N   1 
ATOM   2257 C  CA  . LEU A 1 312 ? -2.685  -18.059 94.952  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CA  1 
ATOM   2258 C  C   . LEU A 1 312 ? -1.759  -19.187 95.381  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A C   1 
ATOM   2259 O  O   . LEU A 1 312 ? -2.013  -19.875 96.368  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A O   1 
ATOM   2260 C  CB  . LEU A 1 312 ? -2.795  -17.052 96.098  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CB  1 
ATOM   2261 C  CG  . LEU A 1 312 ? -3.296  -15.649 95.756  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CG  1 
ATOM   2262 C  CD1 . LEU A 1 312 ? -3.058  -14.737 96.955  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CD1 1 
ATOM   2263 C  CD2 . LEU A 1 312 ? -2.557  -15.107 94.539  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CD2 1 
ATOM   2264 N  N   . HIS A 1 313 ? -0.690  -19.386 94.625  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A N   1 
ATOM   2265 C  CA  . HIS A 1 313 ? 0.270   -20.425 94.952  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A CA  1 
ATOM   2266 C  C   . HIS A 1 313 ? 1.293   -19.882 95.940  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A C   1 
ATOM   2267 O  O   . HIS A 1 313 ? 1.400   -18.673 96.142  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A O   1 
ATOM   2268 C  CB  . HIS A 1 313 ? 0.979   -20.907 93.685  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A CB  1 
ATOM   2269 C  CG  . HIS A 1 313 ? 0.138   -21.796 92.824  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A CG  1 
ATOM   2270 N  ND1 . HIS A 1 313 ? -1.079  -21.402 92.309  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A ND1 1 
ATOM   2271 C  CD2 . HIS A 1 313 ? 0.339   -23.064 92.389  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A CD2 1 
ATOM   2272 C  CE1 . HIS A 1 313 ? -1.590  -22.388 91.595  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A CE1 1 
ATOM   2273 N  NE2 . HIS A 1 313 ? -0.750  -23.408 91.626  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A NE2 1 
ATOM   2274 N  N   . ALA A 1 314 ? 2.037   -20.784 96.565  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 314 ALA A N   1 
ATOM   2275 C  CA  . ALA A 1 314 ? 3.065   -20.380 97.512  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 314 ALA A CA  1 
ATOM   2276 C  C   . ALA A 1 314 ? 4.410   -20.596 96.833  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 314 ALA A C   1 
ATOM   2277 O  O   . ALA A 1 314 ? 4.697   -21.681 96.320  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 314 ALA A O   1 
ATOM   2278 C  CB  . ALA A 1 314 ? 2.973   -21.211 98.782  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 314 ALA A CB  1 
ATOM   2279 N  N   . PRO A 1 315 ? 5.247   -19.557 96.806  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 315 PRO A N   1 
ATOM   2280 C  CA  . PRO A 1 315 ? 6.561   -19.671 96.174  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 315 PRO A CA  1 
ATOM   2281 C  C   . PRO A 1 315 ? 7.498   -20.594 96.936  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 315 PRO A C   1 
ATOM   2282 O  O   . PRO A 1 315 ? 7.314   -20.853 98.127  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 315 PRO A O   1 
ATOM   2283 C  CB  . PRO A 1 315 ? 7.062   -18.232 96.168  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 315 PRO A CB  1 
ATOM   2284 C  CG  . PRO A 1 315 ? 6.461   -17.671 97.428  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 315 PRO A CG  1 
ATOM   2285 C  CD  . PRO A 1 315 ? 5.042   -18.205 97.356  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 315 PRO A CD  1 
ATOM   2286 N  N   . CYS A 1 316 ? 8.505   -21.090 96.234  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 316 CYS A N   1 
ATOM   2287 C  CA  . CYS A 1 316 ? 9.498   -21.958 96.835  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 316 CYS A CA  1 
ATOM   2288 C  C   . CYS A 1 316 ? 10.420  -21.076 97.680  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 316 CYS A C   1 
ATOM   2289 O  O   . CYS A 1 316 ? 10.688  -19.924 97.321  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 316 CYS A O   1 
ATOM   2290 C  CB  . CYS A 1 316 ? 10.305  -22.645 95.732  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 316 CYS A CB  1 
ATOM   2291 S  SG  . CYS A 1 316 ? 11.480  -23.894 96.299  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 316 CYS A SG  1 
ATOM   2292 N  N   . THR A 1 317 ? 10.892  -21.604 98.804  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 317 THR A N   1 
ATOM   2293 C  CA  . THR A 1 317 ? 11.806  -20.859 99.668  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 317 THR A CA  1 
ATOM   2294 C  C   . THR A 1 317 ? 12.985  -21.733 100.087 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 317 THR A C   1 
ATOM   2295 O  O   . THR A 1 317 ? 12.906  -22.967 100.052 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 317 THR A O   1 
ATOM   2296 C  CB  . THR A 1 317 ? 11.101  -20.338 100.947 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 317 THR A CB  1 
ATOM   2297 O  OG1 . THR A 1 317 ? 10.579  -21.443 101.692 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 317 THR A OG1 1 
ATOM   2298 C  CG2 . THR A 1 317 ? 9.966   -19.391 100.587 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 317 THR A CG2 1 
ATOM   2299 N  N   . GLY A 1 318 ? 14.082  -21.090 100.476 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 318 GLY A N   1 
ATOM   2300 C  CA  . GLY A 1 318 ? 15.263  -21.825 100.900 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 318 GLY A CA  1 
ATOM   2301 C  C   . GLY A 1 318 ? 15.774  -21.311 102.230 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 318 GLY A C   1 
ATOM   2302 O  O   . GLY A 1 318 ? 14.988  -20.866 103.064 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 318 GLY A O   1 
ATOM   2303 N  N   . GLN A 1 319 ? 17.086  -21.373 102.436 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 319 GLN A N   1 
ATOM   2304 C  CA  . GLN A 1 319 ? 17.683  -20.891 103.673 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 319 GLN A CA  1 
ATOM   2305 C  C   . GLN A 1 319 ? 18.898  -20.046 103.343 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 319 GLN A C   1 
ATOM   2306 O  O   . GLN A 1 319 ? 19.618  -20.332 102.390 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 319 GLN A O   1 
ATOM   2307 C  CB  . GLN A 1 319 ? 18.102  -22.058 104.576 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 319 GLN A CB  1 
ATOM   2308 C  CG  . GLN A 1 319 ? 16.970  -22.994 104.953 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 319 GLN A CG  1 
ATOM   2309 C  CD  . GLN A 1 319 ? 16.675  -24.018 103.865 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 319 GLN A CD  1 
ATOM   2310 O  OE1 . GLN A 1 319 ? 15.547  -24.504 103.741 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 319 GLN A OE1 1 
ATOM   2311 N  NE2 . GLN A 1 319 ? 17.694  -24.363 103.079 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 319 GLN A NE2 1 
ATOM   2312 N  N   . LEU A 1 320 ? 19.122  -19.008 104.138 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A N   1 
ATOM   2313 C  CA  . LEU A 1 320 ? 20.251  -18.113 103.935 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CA  1 
ATOM   2314 C  C   . LEU A 1 320 ? 21.619  -18.808 103.886 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A C   1 
ATOM   2315 O  O   . LEU A 1 320 ? 22.557  -18.276 103.290 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A O   1 
ATOM   2316 C  CB  . LEU A 1 320 ? 20.258  -17.043 105.031 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CB  1 
ATOM   2317 C  CG  . LEU A 1 320 ? 19.525  -15.710 104.822 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CG  1 
ATOM   2318 C  CD1 . LEU A 1 320 ? 18.685  -15.729 103.560 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CD1 1 
ATOM   2319 C  CD2 . LEU A 1 320 ? 18.673  -15.418 106.043 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CD2 1 
ATOM   2320 N  N   . ASN A 1 321 ? 21.739  -19.985 104.501 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A N   1 
ATOM   2321 C  CA  . ASN A 1 321 ? 23.017  -20.703 104.513 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A CA  1 
ATOM   2322 C  C   . ASN A 1 321 ? 23.037  -21.924 103.609 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A C   1 
ATOM   2323 O  O   . ASN A 1 321 ? 23.903  -22.797 103.745 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A O   1 
ATOM   2324 C  CB  . ASN A 1 321 ? 23.380  -21.139 105.935 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A CB  1 
ATOM   2325 C  CG  . ASN A 1 321 ? 22.342  -22.069 106.550 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A CG  1 
ATOM   2326 O  OD1 . ASN A 1 321 ? 21.470  -22.599 105.857 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A OD1 1 
ATOM   2327 N  ND2 . ASN A 1 321 ? 22.441  -22.279 107.858 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A ND2 1 
ATOM   2328 N  N   . LYS A 1 322 ? 22.078  -21.987 102.692 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A N   1 
ATOM   2329 C  CA  . LYS A 1 322 ? 21.992  -23.102 101.760 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A CA  1 
ATOM   2330 C  C   . LYS A 1 322 ? 21.965  -22.618 100.317 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A C   1 
ATOM   2331 O  O   . LYS A 1 322 ? 21.592  -21.479 100.028 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A O   1 
ATOM   2332 C  CB  . LYS A 1 322 ? 20.737  -23.935 102.026 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A CB  1 
ATOM   2333 C  CG  . LYS A 1 322 ? 20.719  -24.629 103.362 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A CG  1 
ATOM   2334 C  CD  . LYS A 1 322 ? 21.796  -25.685 103.462 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A CD  1 
ATOM   2335 C  CE  . LYS A 1 322 ? 21.812  -26.273 104.863 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A CE  1 
ATOM   2336 N  NZ  . LYS A 1 322 ? 22.880  -27.293 105.037 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A NZ  1 
ATOM   2337 N  N   . CYS A 1 323 ? 22.358  -23.508 99.417  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 323 CYS A N   1 
ATOM   2338 C  CA  . CYS A 1 323 ? 22.385  -23.213 97.998  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 323 CYS A CA  1 
ATOM   2339 C  C   . CYS A 1 323 ? 21.792  -24.403 97.251  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 323 CYS A C   1 
ATOM   2340 O  O   . CYS A 1 323 ? 22.336  -25.509 97.301  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 323 CYS A O   1 
ATOM   2341 C  CB  . CYS A 1 323 ? 23.828  -22.975 97.559  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 323 CYS A CB  1 
ATOM   2342 S  SG  . CYS A 1 323 ? 24.088  -22.934 95.778  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 323 CYS A SG  1 
ATOM   2343 N  N   . TYR A 1 324 ? 20.669  -24.182 96.575  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A N   1 
ATOM   2344 C  CA  . TYR A 1 324 ? 20.015  -25.249 95.823  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CA  1 
ATOM   2345 C  C   . TYR A 1 324 ? 20.202  -25.057 94.327  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A C   1 
ATOM   2346 O  O   . TYR A 1 324 ? 19.838  -24.018 93.775  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A O   1 
ATOM   2347 C  CB  . TYR A 1 324 ? 18.523  -25.284 96.152  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CB  1 
ATOM   2348 C  CG  . TYR A 1 324 ? 18.239  -25.676 97.578  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CG  1 
ATOM   2349 C  CD1 . TYR A 1 324 ? 18.124  -27.019 97.942  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CD1 1 
ATOM   2350 C  CD2 . TYR A 1 324 ? 18.116  -24.706 98.574  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CD2 1 
ATOM   2351 C  CE1 . TYR A 1 324 ? 17.895  -27.388 99.267  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CE1 1 
ATOM   2352 C  CE2 . TYR A 1 324 ? 17.888  -25.061 99.901  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CE2 1 
ATOM   2353 C  CZ  . TYR A 1 324 ? 17.780  -26.404 100.241 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A CZ  1 
ATOM   2354 O  OH  . TYR A 1 324 ? 17.583  -26.756 101.556 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 324 TYR A OH  1 
ATOM   2355 N  N   . ILE A 1 325 ? 20.765  -26.065 93.671  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A N   1 
ATOM   2356 C  CA  . ILE A 1 325 ? 20.996  -25.991 92.238  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A CA  1 
ATOM   2357 C  C   . ILE A 1 325 ? 19.984  -26.840 91.479  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A C   1 
ATOM   2358 O  O   . ILE A 1 325 ? 19.785  -28.013 91.788  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A O   1 
ATOM   2359 C  CB  . ILE A 1 325 ? 22.409  -26.465 91.898  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A CB  1 
ATOM   2360 C  CG1 . ILE A 1 325 ? 23.418  -25.628 92.681  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A CG1 1 
ATOM   2361 C  CG2 . ILE A 1 325 ? 22.656  -26.342 90.404  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A CG2 1 
ATOM   2362 C  CD1 . ILE A 1 325 ? 24.836  -26.105 92.547  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 325 ILE A CD1 1 
ATOM   2363 N  N   . MET A 1 326 ? 19.347  -26.234 90.483  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 326 MET A N   1 
ATOM   2364 C  CA  . MET A 1 326 ? 18.345  -26.920 89.676  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 326 MET A CA  1 
ATOM   2365 C  C   . MET A 1 326 ? 18.945  -27.735 88.526  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 326 MET A C   1 
ATOM   2366 O  O   . MET A 1 326 ? 19.863  -27.283 87.843  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 326 MET A O   1 
ATOM   2367 C  CB  . MET A 1 326 ? 17.370  -25.899 89.098  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 326 MET A CB  1 
ATOM   2368 C  CG  . MET A 1 326 ? 16.220  -26.515 88.326  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 326 MET A CG  1 
ATOM   2369 S  SD  . MET A 1 326 ? 15.333  -25.293 87.336  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 326 MET A SD  1 
ATOM   2370 C  CE  . MET A 1 326 ? 14.393  -24.434 88.590  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 326 MET A CE  1 
ATOM   2371 N  N   . HIS A 1 327 ? 18.426  -28.941 88.319  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 327 HIS A N   1 
ATOM   2372 C  CA  . HIS A 1 327 ? 18.881  -29.795 87.226  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 327 HIS A CA  1 
ATOM   2373 C  C   . HIS A 1 327 ? 17.681  -30.542 86.667  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 327 HIS A C   1 
ATOM   2374 O  O   . HIS A 1 327 ? 17.134  -31.418 87.336  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 327 HIS A O   1 
ATOM   2375 C  CB  . HIS A 1 327 ? 19.915  -30.816 87.704  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 327 HIS A CB  1 
ATOM   2376 C  CG  . HIS A 1 327 ? 21.216  -30.211 88.117  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 327 HIS A CG  1 
ATOM   2377 N  ND1 . HIS A 1 327 ? 21.965  -29.413 87.280  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 327 HIS A ND1 1 
ATOM   2378 C  CD2 . HIS A 1 327 ? 21.906  -30.289 89.281  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 327 HIS A CD2 1 
ATOM   2379 C  CE1 . HIS A 1 327 ? 23.059  -29.023 87.910  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 327 HIS A CE1 1 
ATOM   2380 N  NE2 . HIS A 1 327 ? 23.047  -29.541 89.125  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 327 HIS A NE2 1 
ATOM   2381 N  N   . THR A 1 328 ? 17.264  -30.193 85.453  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 328 THR A N   1 
ATOM   2382 C  CA  . THR A 1 328 ? 16.123  -30.862 84.835  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 328 THR A CA  1 
ATOM   2383 C  C   . THR A 1 328 ? 16.606  -31.872 83.805  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 328 THR A C   1 
ATOM   2384 O  O   . THR A 1 328 ? 15.810  -32.595 83.205  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 328 THR A O   1 
ATOM   2385 C  CB  . THR A 1 328 ? 15.184  -29.861 84.138  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 328 THR A CB  1 
ATOM   2386 O  OG1 . THR A 1 328 ? 15.899  -29.169 83.106  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 328 THR A OG1 1 
ATOM   2387 C  CG2 . THR A 1 328 ? 14.642  -28.860 85.139  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 328 THR A CG2 1 
ATOM   2388 N  N   . ASN A 1 329 ? 17.918  -31.913 83.605  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A N   1 
ATOM   2389 C  CA  . ASN A 1 329 ? 18.524  -32.838 82.657  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A CA  1 
ATOM   2390 C  C   . ASN A 1 329 ? 20.043  -32.733 82.742  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A C   1 
ATOM   2391 O  O   . ASN A 1 329 ? 20.530  -31.843 83.476  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A O   1 
ATOM   2392 C  CB  . ASN A 1 329 ? 18.065  -32.518 81.232  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A CB  1 
ATOM   2393 C  CG  . ASN A 1 329 ? 18.441  -33.611 80.235  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A CG  1 
ATOM   2394 O  OD1 . ASN A 1 329 ? 17.971  -34.750 80.331  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A OD1 1 
ATOM   2395 N  ND2 . ASN A 1 329 ? 19.292  -33.267 79.276  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A ND2 1 
ATOM   2396 O  OXT . ASN A 1 329 ? 20.727  -33.535 82.076  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 329 ASN A OXT 1 
HETATM 2397 CA CA  . CA  B 2 .   ? 48.645  -27.213 86.750  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 330 CA  A CA  1 
HETATM 2398 MG MG  . MG  C 3 .   ? 19.225  -21.420 96.680  1.00 5.78  ? ? ? ? ? ? 331 MG  A MG  1 
HETATM 2399 MG MG  . MG  D 3 .   ? 43.635  -8.896  98.198  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 332 MG  A MG  1 
HETATM 2400 O  O   . HOH E 4 .   ? 15.689  -34.976 81.742  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2401 O  O   . HOH E 4 .   ? 50.886  -26.418 86.631  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2402 O  O   . HOH E 4 .   ? -32.759 2.546   82.075  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2403 O  O   . HOH E 4 .   ? -17.978 -1.318  94.901  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2404 O  O   . HOH E 4 .   ? 25.169  -23.244 88.565  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2405 O  O   . HOH E 4 .   ? 14.508  -37.350 82.757  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2406 O  O   . HOH E 4 .   ? -14.826 -5.792  98.485  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2407 O  O   . HOH E 4 .   ? 31.270  -3.314  98.963  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2408 O  O   . HOH E 4 .   ? 40.763  -32.370 91.173  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2409 O  O   . HOH E 4 .   ? 33.946  -18.321 77.771  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2410 O  O   . HOH E 4 .   ? -0.114  2.358   99.903  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2411 O  O   . HOH E 4 .   ? 0.143   -11.338 84.004  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2412 O  O   . HOH E 4 .   ? -7.282  -7.701  90.635  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2413 O  O   . HOH E 4 .   ? -5.595  -23.217 91.735  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2414 O  O   . HOH E 4 .   ? 7.699   0.594   87.643  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2415 O  O   . HOH E 4 .   ? 8.146   -25.580 97.718  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH E 4 .   ? 28.518  -27.636 100.913 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH E 4 .   ? 23.584  0.355   99.859  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH E 4 .   ? 9.246   -24.028 99.965  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2419 O  O   . HOH E 4 .   ? 45.722  -17.947 82.713  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2420 O  O   . HOH E 4 .   ? 30.984  2.559   90.383  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH E 4 .   ? 54.482  -12.393 96.227  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH E 4 .   ? 34.377  -1.423  97.038  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH E 4 .   ? -13.043 -0.656  105.028 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH E 4 .   ? 52.235  -13.000 97.261  1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH E 4 .   ? 9.933   -30.649 86.777  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH E 4 .   ? 19.507  5.816   108.377 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH E 4 .   ? 46.057  -5.377  80.443  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH E 4 .   ? -2.578  -14.685 85.366  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH E 4 .   ? 43.079  -8.262  80.153  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH E 4 .   ? -8.176  -9.535  93.695  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH E 4 .   ? 14.929  -17.766 82.862  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH E 4 .   ? 48.967  -27.999 92.745  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH E 4 .   ? 29.257  -15.940 104.471 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH E 4 .   ? 2.045   -28.140 96.828  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH E 4 .   ? 30.560  1.606   104.559 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH E 4 .   ? -12.164 -1.748  96.415  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH E 4 .   ? 4.350   -28.824 95.128  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH E 4 .   ? 2.252   -35.335 76.728  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH E 4 .   ? 35.457  -32.697 92.395  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH E 4 .   ? 6.931   -15.304 88.376  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH E 4 .   ? 22.228  -18.654 108.350 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH E 4 .   ? 24.150  -0.951  83.716  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH E 4 .   ? -36.854 1.855   83.849  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH E 4 .   ? 10.275  -0.121  84.075  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH E 4 .   ? 11.029  -22.750 84.895  1.00 54.96 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH E 4 .   ? 41.146  -7.188  83.923  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH E 4 .   ? 45.405  -12.531 81.265  1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 2448 O  O   . HOH E 4 .   ? 50.101  -15.446 98.997  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 2449 O  O   . HOH E 4 .   ? 21.250  -1.876  97.266  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH E 4 .   ? -3.526  -8.362  84.915  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH E 4 .   ? 47.784  -24.449 96.721  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH E 4 .   ? 38.714  -22.074 101.362 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH E 4 .   ? 37.761  1.435   84.158  1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH E 4 .   ? -17.768 -10.667 92.603  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH E 4 .   ? -17.098 -8.664  86.455  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 2456 O  O   . HOH E 4 .   ? 23.056  -19.855 98.025  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 2457 O  O   . HOH E 4 .   ? 35.484  -16.131 78.743  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH E 4 .   ? 10.961  -21.544 92.194  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH E 4 .   ? 6.928   -32.368 93.011  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH E 4 .   ? 17.938  -28.015 80.916  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH E 4 .   ? 21.604  -28.907 81.383  1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH E 4 .   ? -10.122 -7.410  90.788  1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH E 4 .   ? 23.231  -31.948 83.623  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH E 4 .   ? 19.563  -23.525 89.975  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH E 4 .   ? 6.907   -31.732 86.564  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH E 4 .   ? -34.687 5.114   83.686  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH E 4 .   ? 6.223   -34.501 91.619  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH E 4 .   ? -18.952 -9.035  84.578  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH E 4 .   ? 9.308   -29.387 84.375  1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH E 4 .   ? 3.777   -19.192 87.650  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH E 4 .   ? 35.421  -28.029 92.919  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH E 4 .   ? -3.763  -19.966 98.542  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH E 4 .   ? 46.930  -28.667 90.677  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH E 4 .   ? 21.809  -16.934 83.584  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH E 4 .   ? 10.414  -7.110  106.142 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH E 4 .   ? 23.662  -8.219  96.589  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH E 4 .   ? 18.653  -12.206 107.719 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH E 4 .   ? 44.716  -14.418 95.151  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH E 4 .   ? 17.943  -30.910 103.164 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH E 4 .   ? 50.841  -9.625  84.202  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH E 4 .   ? 31.621  -15.348 102.325 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH E 4 .   ? 9.221   -19.964 93.577  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH E 4 .   ? 6.759   -5.890  85.445  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH E 4 .   ? -21.375 -10.637 99.636  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH E 4 .   ? 2.033   -2.136  101.857 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH E 4 .   ? 4.723   -33.608 89.566  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH E 4 .   ? 28.305  -14.818 107.885 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH E 4 .   ? -7.108  -23.249 89.260  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH E 4 .   ? 26.775  -4.241  98.245  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH E 4 .   ? 24.701  -32.690 81.146  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
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A 1 7   ARG 7   7   ?   ?   ?   A . n 
A 1 8   THR 8   8   ?   ?   ?   A . n 
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A 1 86  LEU 86  86  86  LEU LEU A . n 
A 1 87  LYS 87  87  87  LYS LYS A . n 
A 1 88  SER 88  88  88  SER SER A . n 
A 1 89  SER 89  89  89  SER SER A . n 
A 1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A . n 
A 1 91  SER 91  91  91  SER SER A . n 
A 1 92  SER 92  92  92  SER SER A . n 
A 1 93  ALA 93  93  93  ALA ALA A . n 
A 1 94  THR 94  94  94  THR THR A . n 
A 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU A . n 
A 1 96  THR 96  96  96  THR THR A . n 
A 1 97  GLN 97  97  97  GLN GLN A . n 
A 1 98  ARG 98  98  98  ARG ARG A . n 
A 1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A . n 
A 1 100 LYS 100 100 100 LYS LYS A . n 
A 1 101 MET 101 101 101 MET MET A . n 
A 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A . n 
A 1 103 LYS 103 103 103 LYS LYS A . n 
A 1 104 SER 104 104 104 SER SER A . n 
A 1 105 MET 105 105 105 MET MET A . n 
A 1 106 MET 106 106 106 MET MET A . n 
A 1 107 LYS 107 107 107 LYS LYS A . n 
A 1 108 THR 108 108 108 THR THR A . n 
A 1 109 TYR 109 109 109 TYR TYR A . n 
A 1 110 GLY 110 110 110 GLY GLY A . n 
A 1 111 TRP 111 111 111 TRP TRP A . n 
A 1 112 LYS 112 112 112 LYS LYS A . n 
A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A . n 
A 1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A . n 
A 1 115 LYS 115 115 115 LYS LYS A . n 
A 1 116 ALA 116 116 116 ALA ALA A . n 
A 1 117 GLY 117 117 117 GLY GLY A . n 
A 1 118 VAL 118 118 118 VAL VAL A . n 
A 1 119 VAL 119 119 119 VAL VAL A . n 
A 1 120 MET 120 120 120 MET MET A . n 
A 1 121 HIS 121 121 121 HIS HIS A . n 
A 1 122 SER 122 122 122 SER SER A . n 
A 1 123 MET 123 123 123 MET MET A . n 
A 1 124 VAL 124 124 124 VAL VAL A . n 
A 1 125 PRO 125 125 125 PRO PRO A . n 
A 1 126 LEU 126 126 126 LEU LEU A . n 
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A 1 128 LYS 128 128 128 LYS LYS A . n 
A 1 129 ASP 129 129 129 ASP ASP A . n 
A 1 130 LEU 130 130 130 LEU LEU A . n 
A 1 131 LYS 131 131 131 LYS LYS A . n 
A 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A . n 
A 1 133 SER 133 133 133 SER SER A . n 
A 1 134 GLY 134 134 134 GLY GLY A . n 
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A 1 136 THR 136 136 136 THR THR A . n 
A 1 137 SER 137 137 137 SER SER A . n 
A 1 138 PHE 138 138 138 PHE PHE A . n 
A 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A . n 
A 1 140 THR 140 140 140 THR THR A . n 
A 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A . n 
A 1 142 THR 142 142 142 THR THR A . n 
A 1 143 PHE 143 143 143 PHE PHE A . n 
A 1 144 THR 144 144 144 THR THR A . n 
A 1 145 ASP 145 145 145 ASP ASP A . n 
A 1 146 THR 146 146 146 THR THR A . n 
A 1 147 PRO 147 147 147 PRO PRO A . n 
A 1 148 TYR 148 148 148 TYR TYR A . n 
A 1 149 LEU 149 149 149 LEU LEU A . n 
A 1 150 GLU 150 150 150 GLU GLU A . n 
A 1 151 ILE 151 151 151 ILE ILE A . n 
A 1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A . n 
A 1 153 LYS 153 153 153 LYS LYS A . n 
A 1 154 ASP 154 154 154 ASP ASP A . n 
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A 1 156 THR 156 156 156 THR THR A . n 
A 1 157 GLY 157 157 157 GLY GLY A . n 
A 1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU A . n 
A 1 159 HIS 159 159 159 HIS HIS A . n 
A 1 160 ASN 160 160 160 ASN ASN A . n 
A 1 161 GLN 161 161 161 GLN GLN A . n 
A 1 162 LEU 162 162 162 LEU LEU A . n 
A 1 163 SER 163 163 163 SER SER A . n 
A 1 164 THR 164 164 164 THR THR A . n 
A 1 165 LYS 165 165 165 LYS LYS A . n 
A 1 166 GLU 166 166 166 GLU GLU A . n 
A 1 167 THR 167 167 167 THR THR A . n 
A 1 168 ASP 168 168 168 ASP ASP A . n 
A 1 169 VAL 169 169 169 VAL VAL A . n 
A 1 170 THR 170 170 170 THR THR A . n 
A 1 171 LEU 171 171 171 LEU LEU A . n 
A 1 172 ALA 172 172 172 ALA ALA A . n 
A 1 173 LYS 173 173 173 LYS LYS A . n 
A 1 174 TRP 174 174 174 TRP TRP A . n 
A 1 175 ILE 175 175 175 ILE ILE A . n 
A 1 176 GLN 176 176 176 GLN GLN A . n 
A 1 177 ASN 177 177 177 ASN ASN A . n 
A 1 178 PRO 178 178 178 PRO PRO A . n 
A 1 179 GLN 179 179 179 GLN GLN A . n 
A 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU A . n 
A 1 181 VAL 181 181 181 VAL VAL A . n 
A 1 182 THR 182 182 182 THR THR A . n 
A 1 183 VAL 183 183 183 VAL VAL A . n 
A 1 184 GLN 184 184 184 GLN GLN A . n 
A 1 185 SER 185 185 185 SER SER A . n 
A 1 186 THR 186 186 186 THR THR A . n 
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A 1 188 ALA 188 188 188 ALA ALA A . n 
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A 1 190 TYR 190 190 190 TYR TYR A . n 
A 1 191 GLU 191 191 191 GLU GLU A . n 
A 1 192 ASP 192 192 192 ASP ASP A . n 
A 1 193 PRO 193 193 193 PRO PRO A . n 
A 1 194 ILE 194 194 194 ILE ILE A . n 
A 1 195 GLN 195 195 195 GLN GLN A . n 
A 1 196 GLN 196 196 196 GLN GLN A . n 
A 1 197 PHE 197 197 197 PHE PHE A . n 
A 1 198 GLY 198 198 198 GLY GLY A . n 
A 1 199 PHE 199 199 199 PHE PHE A . n 
A 1 200 MET 200 200 200 MET MET A . n 
A 1 201 GLU 201 201 201 GLU GLU A . n 
A 1 202 GLN 202 202 202 GLN GLN A . n 
A 1 203 MET 203 203 203 MET MET A . n 
A 1 204 ARG 204 204 204 ARG ARG A . n 
A 1 205 THR 205 205 205 THR THR A . n 
A 1 206 GLY 206 206 206 GLY GLY A . n 
A 1 207 ASP 207 207 207 ASP ASP A . n 
A 1 208 ARG 208 208 208 ARG ARG A . n 
A 1 209 LYS 209 209 209 LYS LYS A . n 
A 1 210 ALA 210 210 210 ALA ALA A . n 
A 1 211 TYR 211 211 211 TYR TYR A . n 
A 1 212 THR 212 212 212 THR THR A . n 
A 1 213 ILE 213 213 213 ILE ILE A . n 
A 1 214 HIS 214 214 214 HIS HIS A . n 
A 1 215 GLY 215 215 215 GLY GLY A . n 
A 1 216 ASP 216 216 216 ASP ASP A . n 
A 1 217 THR 217 217 217 THR THR A . n 
A 1 218 ARG 218 218 218 ARG ARG A . n 
A 1 219 ASN 219 219 219 ASN ASN A . n 
A 1 220 TRP 220 220 220 TRP TRP A . n 
A 1 221 TYR 221 221 221 TYR TYR A . n 
A 1 222 GLY 222 222 222 GLY GLY A . n 
A 1 223 GLY 223 223 223 GLY GLY A . n 
A 1 224 GLU 224 224 224 GLU GLU A . n 
A 1 225 ILE 225 225 225 ILE ILE A . n 
A 1 226 PRO 226 226 226 PRO PRO A . n 
A 1 227 THR 227 227 227 THR THR A . n 
A 1 228 THR 228 228 228 THR THR A . n 
A 1 229 GLY 229 229 229 GLY GLY A . n 
A 1 230 PRO 230 230 230 PRO PRO A . n 
A 1 231 THR 231 231 231 THR THR A . n 
A 1 232 PHE 232 232 232 PHE PHE A . n 
A 1 233 ILE 233 233 233 ILE ILE A . n 
A 1 234 PRO 234 234 234 PRO PRO A . n 
A 1 235 LYS 235 235 235 LYS LYS A . n 
A 1 236 TRP 236 236 236 TRP TRP A . n 
A 1 237 GLY 237 237 237 GLY GLY A . n 
A 1 238 GLY 238 238 238 GLY GLY A . n 
A 1 239 GLN 239 239 239 GLN GLN A . n 
A 1 240 ILE 240 240 240 ILE ILE A . n 
A 1 241 LYS 241 241 241 LYS LYS A . n 
A 1 242 TRP 242 242 242 TRP TRP A . n 
A 1 243 ASP 243 243 243 ASP ASP A . n 
A 1 244 LYS 244 244 244 LYS LYS A . n 
A 1 245 PRO 245 245 245 PRO PRO A . n 
A 1 246 SER 246 246 246 SER SER A . n 
A 1 247 LEU 247 247 247 LEU LEU A . n 
A 1 248 GLY 248 248 248 GLY GLY A . n 
A 1 249 ASN 249 249 249 ASN ASN A . n 
A 1 250 LEU 250 250 250 LEU LEU A . n 
A 1 251 VAL 251 251 251 VAL VAL A . n 
A 1 252 TYR 252 252 252 TYR TYR A . n 
A 1 253 PRO 253 253 253 PRO PRO A . n 
A 1 254 ALA 254 254 254 ALA ALA A . n 
A 1 255 ASP 255 255 255 ASP ASP A . n 
A 1 256 HIS 256 256 256 HIS HIS A . n 
A 1 257 HIS 257 257 257 HIS HIS A . n 
A 1 258 THR 258 258 258 THR THR A . n 
A 1 259 ASN 259 259 259 ASN ASN A . n 
A 1 260 ASP 260 260 260 ASP ASP A . n 
A 1 261 TRP 261 261 261 TRP TRP A . n 
A 1 262 GLN 262 262 262 GLN GLN A . n 
A 1 263 GLN 263 263 263 GLN GLN A . n 
A 1 264 ILE 264 264 264 ILE ILE A . n 
A 1 265 PHE 265 265 265 PHE PHE A . n 
A 1 266 MET 266 266 266 MET MET A . n 
A 1 267 ARG 267 267 267 ARG ARG A . n 
A 1 268 MET 268 268 268 MET MET A . n 
A 1 269 SER 269 269 269 SER SER A . n 
A 1 270 PRO 270 270 270 PRO PRO A . n 
A 1 271 ILE 271 271 271 ILE ILE A . n 
A 1 272 LYS 272 272 272 LYS LYS A . n 
A 1 273 GLY 273 273 273 GLY GLY A . n 
A 1 274 PRO 274 274 274 PRO PRO A . n 
A 1 275 ASN 275 275 275 ASN ASN A . n 
A 1 276 GLY 276 276 276 GLY GLY A . n 
A 1 277 ASP 277 277 277 ASP ASP A . n 
A 1 278 GLU 278 278 278 GLU GLU A . n 
A 1 279 LEU 279 279 279 LEU LEU A . n 
A 1 280 LYS 280 280 280 LYS LYS A . n 
A 1 281 LEU 281 281 281 LEU LEU A . n 
A 1 282 GLY 282 282 282 GLY GLY A . n 
A 1 283 CYS 283 283 283 CYS CYS A . n 
A 1 284 ARG 284 284 284 ARG ARG A . n 
A 1 285 VAL 285 285 285 VAL VAL A . n 
A 1 286 GLN 286 286 286 GLN GLN A . n 
A 1 287 ALA 287 287 287 ALA ALA A . n 
A 1 288 ASP 288 288 288 ASP ASP A . n 
A 1 289 PHE 289 289 289 PHE PHE A . n 
A 1 290 PHE 290 290 290 PHE PHE A . n 
A 1 291 LEU 291 291 291 LEU LEU A . n 
A 1 292 HIS 292 292 292 HIS HIS A . n 
A 1 293 LEU 293 293 293 LEU LEU A . n 
A 1 294 GLU 294 294 294 GLU GLU A . n 
A 1 295 VAL 295 295 295 VAL VAL A . n 
A 1 296 ARG 296 296 296 ARG ARG A . n 
A 1 297 LEU 297 297 297 LEU LEU A . n 
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A 1 299 PRO 299 299 299 PRO PRO A . n 
A 1 300 GLN 300 300 300 GLN GLN A . n 
A 1 301 GLY 301 301 301 GLY GLY A . n 
A 1 302 CYS 302 302 302 CYS CYS A . n 
A 1 303 VAL 303 303 303 VAL VAL A . n 
A 1 304 ALA 304 304 304 ALA ALA A . n 
A 1 305 SER 305 305 305 SER SER A . n 
A 1 306 LEU 306 306 306 LEU LEU A . n 
A 1 307 GLY 307 307 307 GLY GLY A . n 
A 1 308 MET 308 308 308 MET MET A . n 
A 1 309 LEU 309 309 309 LEU LEU A . n 
A 1 310 GLN 310 310 310 GLN GLN A . n 
A 1 311 TYR 311 311 311 TYR TYR A . n 
A 1 312 LEU 312 312 312 LEU LEU A . n 
A 1 313 HIS 313 313 313 HIS HIS A . n 
A 1 314 ALA 314 314 314 ALA ALA A . n 
A 1 315 PRO 315 315 315 PRO PRO A . n 
A 1 316 CYS 316 316 316 CYS CYS A . n 
A 1 317 THR 317 317 317 THR THR A . n 
A 1 318 GLY 318 318 318 GLY GLY A . n 
A 1 319 GLN 319 319 319 GLN GLN A . n 
A 1 320 LEU 320 320 320 LEU LEU A . n 
A 1 321 ASN 321 321 321 ASN ASN A . n 
A 1 322 LYS 322 322 322 LYS LYS A . n 
A 1 323 CYS 323 323 323 CYS CYS A . n 
A 1 324 TYR 324 324 324 TYR TYR A . n 
A 1 325 ILE 325 325 325 ILE ILE A . n 
A 1 326 MET 326 326 326 MET MET A . n 
A 1 327 HIS 327 327 327 HIS HIS A . n 
A 1 328 THR 328 328 328 THR THR A . n 
A 1 329 ASN 329 329 329 ASN ASN A . n 
# 
_pdbx_database_remark.id     285 
_pdbx_database_remark.text   
;THE ENTRY PRESENTED HERE DOES NOT CONTAIN THE 
COMPLETE CRYSTAL ASYMMETRIC UNIT. IN ADDITION, 
THE COORDINATES ARE NOT PRESENTED IN THE STANDARD 
CRYSTAL FRAME.IN ORDER TO GENERATE THE FULL 
CRYSTAL AU, APPLY THE FOLLOWING TRANSFORMATION 
MATRIX OR MATRICES AND SELECTED BIOMT RECORDS 
TO THE COORDINATES, AS SHOWN BELOW.

X0  1    0.000000   0.998071   0.062090    0.00000
X0  2   -1.000000   0.000000   0.000000   62.84100
X0  3    0.000000  -0.062090   0.998071    0.00000
CRYSTAL AU = (X0) * (BIOMT 1-30) * CHAINS A
;
# 
loop_
_software.pdbx_ordinal 
_software.name 
_software.version 
_software.date 
_software.type 
_software.contact_author 
_software.contact_author_email 
_software.classification 
_software.location 
_software.language 
1 HKL         ?     ?               package 'Zbyszek Otwinowski' hkl@hkl-xray.com      'data  processing' http://www.hkl-xray.com/ 
?          
2 CNS         ?     ?               package 'Axel T. Brunger'    axel.brunger@yale.edu refinement         http://cns-online.org/ 
Fortran_77 
3 pdb_extract 3.100 'May. 21, 2010' package PDB                  help@deposit.rcsb.org 'data extraction'  
http://sw-tools.pdb.org/apps/PDB_EXTRACT/ C++        
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1  Y 1 1 A MET 1  ? 
2  Y 1 1 A CYS 2  ? 
3  Y 1 1 A ALA 3  ? 
4  Y 1 1 A ASP 4  ? 
5  Y 1 1 A SER 5  ? 
6  Y 1 1 A THR 6  ? 
7  Y 1 1 A ARG 7  ? 
8  Y 1 1 A THR 8  ? 
9  Y 1 1 A SER 9  ? 
10 Y 1 1 A PRO 10 ? 
11 Y 1 1 A ARG 11 ? 
12 Y 1 1 A LYS 12 ? 
13 Y 1 1 A ARG 13 ? 
14 Y 1 1 A SER 14 ? 
15 Y 1 1 A ARG 15 ? 
16 Y 1 1 A ARG 16 ? 
17 Y 1 1 A ASP 17 ? 
18 Y 1 1 A ALA 18 ? 
19 Y 1 1 A HIS 19 ? 
20 Y 1 1 A ASN 20 ? 
21 Y 1 1 A GLU 21 ? 
22 Y 1 1 A ASP 22 ? 
23 Y 1 1 A GLU 23 ? 
24 Y 1 1 A GLU 24 ? 
25 Y 1 1 A HIS 25 ? 
26 Y 1 1 A ALA 26 ? 
27 Y 1 1 A GLU 27 ? 
28 Y 1 1 A GLY 28 ? 
29 Y 1 1 A SER 29 ? 
30 Y 1 1 A SER 30 ? 
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_pdbx_point_symmetry.Schoenflies_symbol   I 
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# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
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_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
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_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
_pdbx_struct_oper_list.name 
P  'transform to point frame'   0.00000000  -1.00000000 0.00000000  0.00000 1.00000000  0.00000000  0.00000000  0.00000  
0.00000000  0.00000000  1.00000000  0.00000 ? 
X0 'transform to crystal frame' 0.00000000  0.99807100  0.06209000  0.00000 -1.00000000 0.00000000  0.00000000  62.84100 
0.00000000  -0.06209000 0.99807100  0.00000 ? 
1  'point symmetry operation'   1.00000000  0.00000000  0.00000000  0.00000 0.00000000  1.00000000  0.00000000  0.00000  
0.00000000  0.00000000  1.00000000  0.00000 ? 
2  'point symmetry operation'   0.50000000  -0.80901699 0.30901699  0.00000 0.80901699  0.30901699  -0.50000000 0.00000  
0.30901699  0.50000000  0.80901699  0.00000 ? 
3  'point symmetry operation'   -0.30901699 -0.50000000 0.80901699  0.00000 0.50000000  -0.80901699 -0.30901699 0.00000  
0.80901699  0.30901699  0.50000000  0.00000 ? 
4  'point symmetry operation'   -0.30901699 0.50000000  0.80901699  0.00000 -0.50000000 -0.80901699 0.30901699  0.00000  
0.80901699  -0.30901699 0.50000000  0.00000 ? 
5  'point symmetry operation'   0.50000000  0.80901699  0.30901699  0.00000 -0.80901699 0.30901699  0.50000000  0.00000  
0.30901699  -0.50000000 0.80901699  0.00000 ? 
6  'point symmetry operation'   -1.00000000 0.00000000  0.00000000  0.00000 0.00000000  -1.00000000 0.00000000  0.00000  
0.00000000  0.00000000  1.00000000  0.00000 ? 
7  'point symmetry operation'   -0.50000000 0.80901699  -0.30901699 0.00000 -0.80901699 -0.30901699 0.50000000  0.00000  
0.30901699  0.50000000  0.80901699  0.00000 ? 
8  'point symmetry operation'   0.30901699  0.50000000  -0.80901699 0.00000 -0.50000000 0.80901699  0.30901699  0.00000  
0.80901699  0.30901699  0.50000000  0.00000 ? 
9  'point symmetry operation'   0.30901699  -0.50000000 -0.80901699 0.00000 0.50000000  0.80901699  -0.30901699 0.00000  
0.80901699  -0.30901699 0.50000000  0.00000 ? 
10 'point symmetry operation'   -0.50000000 -0.80901699 -0.30901699 0.00000 0.80901699  -0.30901699 -0.50000000 0.00000  
0.30901699  -0.50000000 0.80901699  0.00000 ? 
11 'point symmetry operation'   1.00000000  0.00000000  0.00000000  0.00000 0.00000000  -1.00000000 0.00000000  0.00000  
0.00000000  0.00000000  -1.00000000 0.00000 ? 
12 'point symmetry operation'   0.50000000  -0.80901699 0.30901699  0.00000 -0.80901699 -0.30901699 0.50000000  0.00000  
-0.30901699 -0.50000000 -0.80901699 0.00000 ? 
13 'point symmetry operation'   -0.30901699 -0.50000000 0.80901699  0.00000 -0.50000000 0.80901699  0.30901699  0.00000  
-0.80901699 -0.30901699 -0.50000000 0.00000 ? 
14 'point symmetry operation'   -0.30901699 0.50000000  0.80901699  0.00000 0.50000000  0.80901699  -0.30901699 0.00000  
-0.80901699 0.30901699  -0.50000000 0.00000 ? 
15 'point symmetry operation'   0.50000000  0.80901699  0.30901699  0.00000 0.80901699  -0.30901699 -0.50000000 0.00000  
-0.30901699 0.50000000  -0.80901699 0.00000 ? 
16 'point symmetry operation'   -1.00000000 0.00000000  0.00000000  0.00000 0.00000000  1.00000000  0.00000000  0.00000  
0.00000000  0.00000000  -1.00000000 0.00000 ? 
17 'point symmetry operation'   -0.50000000 0.80901699  -0.30901699 0.00000 0.80901699  0.30901699  -0.50000000 0.00000  
-0.30901699 -0.50000000 -0.80901699 0.00000 ? 
18 'point symmetry operation'   0.30901699  0.50000000  -0.80901699 0.00000 0.50000000  -0.80901699 -0.30901699 0.00000  
-0.80901699 -0.30901699 -0.50000000 0.00000 ? 
19 'point symmetry operation'   0.30901699  -0.50000000 -0.80901699 0.00000 -0.50000000 -0.80901699 0.30901699  0.00000  
-0.80901699 0.30901699  -0.50000000 0.00000 ? 
20 'point symmetry operation'   -0.50000000 -0.80901699 -0.30901699 0.00000 -0.80901699 0.30901699  0.50000000  0.00000  
-0.30901699 0.50000000  -0.80901699 0.00000 ? 
21 'point symmetry operation'   0.00000000  -1.00000000 0.00000000  0.00000 0.00000000  0.00000000  -1.00000000 0.00000  
1.00000000  0.00000000  0.00000000  0.00000 ? 
22 'point symmetry operation'   -0.80901699 -0.30901699 0.50000000  0.00000 -0.30901699 -0.50000000 -0.80901699 0.00000  
0.50000000  -0.80901699 0.30901699  0.00000 ? 
23 'point symmetry operation'   -0.50000000 0.80901699  0.30901699  0.00000 -0.80901699 -0.30901699 -0.50000000 0.00000  
-0.30901699 -0.50000000 0.80901699  0.00000 ? 
24 'point symmetry operation'   0.50000000  0.80901699  -0.30901699 0.00000 -0.80901699 0.30901699  -0.50000000 0.00000  
-0.30901699 0.50000000  0.80901699  0.00000 ? 
25 'point symmetry operation'   0.80901699  -0.30901699 -0.50000000 0.00000 -0.30901699 0.50000000  -0.80901699 0.00000  
0.50000000  0.80901699  0.30901699  0.00000 ? 
26 'point symmetry operation'   0.00000000  1.00000000  0.00000000  0.00000 0.00000000  0.00000000  -1.00000000 0.00000  
-1.00000000 0.00000000  0.00000000  0.00000 ? 
27 'point symmetry operation'   0.80901699  0.30901699  -0.50000000 0.00000 -0.30901699 -0.50000000 -0.80901699 0.00000  
-0.50000000 0.80901699  -0.30901699 0.00000 ? 
28 'point symmetry operation'   0.50000000  -0.80901699 -0.30901699 0.00000 -0.80901699 -0.30901699 -0.50000000 0.00000  
0.30901699  0.50000000  -0.80901699 0.00000 ? 
29 'point symmetry operation'   -0.50000000 -0.80901699 0.30901699  0.00000 -0.80901699 0.30901699  -0.50000000 0.00000  
0.30901699  -0.50000000 -0.80901699 0.00000 ? 
30 'point symmetry operation'   -0.80901699 0.30901699  0.50000000  0.00000 -0.30901699 0.50000000  -0.80901699 0.00000  
-0.50000000 -0.80901699 -0.30901699 0.00000 ? 
31 'point symmetry operation'   0.00000000  1.00000000  0.00000000  0.00000 0.00000000  0.00000000  1.00000000  0.00000  
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0.50000000  0.80901699  0.30901699  0.00000 ? 
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38 'point symmetry operation'   -0.50000000 0.80901699  0.30901699  0.00000 0.80901699  0.30901699  0.50000000  0.00000  
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39 'point symmetry operation'   0.50000000  0.80901699  -0.30901699 0.00000 0.80901699  -0.30901699 0.50000000  0.00000  
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40 'point symmetry operation'   0.80901699  -0.30901699 -0.50000000 0.00000 0.30901699  -0.50000000 0.80901699  0.00000  
-0.50000000 -0.80901699 -0.30901699 0.00000 ? 
41 'point symmetry operation'   0.00000000  0.00000000  1.00000000  0.00000 -1.00000000 0.00000000  0.00000000  0.00000  
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42 'point symmetry operation'   0.30901699  0.50000000  0.80901699  0.00000 -0.50000000 0.80901699  -0.30901699 0.00000  
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43 'point symmetry operation'   0.80901699  0.30901699  0.50000000  0.00000 0.30901699  0.50000000  -0.80901699 0.00000  
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48 'point symmetry operation'   0.80901699  0.30901699  0.50000000  0.00000 -0.30901699 -0.50000000 0.80901699  0.00000  
0.50000000  -0.80901699 -0.30901699 0.00000 ? 
49 'point symmetry operation'   0.80901699  -0.30901699 0.50000000  0.00000 -0.30901699 0.50000000  0.80901699  0.00000  
-0.50000000 -0.80901699 0.30901699  0.00000 ? 
50 'point symmetry operation'   0.30901699  -0.50000000 0.80901699  0.00000 0.50000000  0.80901699  0.30901699  0.00000  
-0.80901699 0.30901699  0.50000000  0.00000 ? 
51 'point symmetry operation'   0.00000000  0.00000000  -1.00000000 0.00000 -1.00000000 0.00000000  0.00000000  0.00000  
0.00000000  1.00000000  0.00000000  0.00000 ? 
52 'point symmetry operation'   -0.30901699 -0.50000000 -0.80901699 0.00000 -0.50000000 0.80901699  -0.30901699 0.00000  
0.80901699  0.30901699  -0.50000000 0.00000 ? 
53 'point symmetry operation'   -0.80901699 -0.30901699 -0.50000000 0.00000 0.30901699  0.50000000  -0.80901699 0.00000  
0.50000000  -0.80901699 -0.30901699 0.00000 ? 
54 'point symmetry operation'   -0.80901699 0.30901699  -0.50000000 0.00000 0.30901699  -0.50000000 -0.80901699 0.00000  
-0.50000000 -0.80901699 0.30901699  0.00000 ? 
55 'point symmetry operation'   -0.30901699 0.50000000  -0.80901699 0.00000 -0.50000000 -0.80901699 -0.30901699 0.00000  
-0.80901699 0.30901699  0.50000000  0.00000 ? 
56 'point symmetry operation'   0.00000000  0.00000000  -1.00000000 0.00000 1.00000000  0.00000000  0.00000000  0.00000  
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57 'point symmetry operation'   -0.30901699 -0.50000000 -0.80901699 0.00000 0.50000000  -0.80901699 0.30901699  0.00000  
-0.80901699 -0.30901699 0.50000000  0.00000 ? 
58 'point symmetry operation'   -0.80901699 -0.30901699 -0.50000000 0.00000 -0.30901699 -0.50000000 0.80901699  0.00000  
-0.50000000 0.80901699  0.30901699  0.00000 ? 
59 'point symmetry operation'   -0.80901699 0.30901699  -0.50000000 0.00000 -0.30901699 0.50000000  0.80901699  0.00000  
0.50000000  0.80901699  -0.30901699 0.00000 ? 
60 'point symmetry operation'   -0.30901699 0.50000000  -0.80901699 0.00000 0.50000000  0.80901699  0.30901699  0.00000  
0.80901699  -0.30901699 -0.50000000 0.00000 ? 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly.id 
_pdbx_struct_assembly.details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 
_pdbx_struct_assembly.method_details 
1   'complete icosahedral assembly'                60-MERIC 60 ? 
2   'icosahedral asymmetric unit'                  ?        ?  ? 
3   'icosahedral pentamer'                         ?        ?  ? 
4   'icosahedral 23 hexamer'                       ?        ?  ? 
PAU 'icosahedral asymmetric unit, std point frame' ?        ?  ? 
XAU 'crystal asymmetric unit, crystal frame'       ?        ?  ? 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list 
1   '(1-60)'                       A,B,C,D,E 
2   1                              A,B,C,D,E 
3   '(1-5)'                        A,B,C,D,E 
4   '(1,2,6,10,23,24)'             A,B,C,D,E 
PAU P                              A,B,C,D,E 
XAU '(X0)(1-10,21-30,41-45,51-55)' A,B,C,D,E 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B 2 CA  1   330 1   CA  CA  A . 
C 3 MG  1   331 1   MG  MG  A . 
D 3 MG  1   332 1   MG  MG  A . 
E 4 HOH 1   333 1   HOH HOH A . 
E 4 HOH 2   334 2   HOH HOH A . 
E 4 HOH 3   335 3   HOH HOH A . 
E 4 HOH 4   336 4   HOH HOH A . 
E 4 HOH 5   337 5   HOH HOH A . 
E 4 HOH 6   338 6   HOH HOH A . 
E 4 HOH 7   339 7   HOH HOH A . 
E 4 HOH 8   340 8   HOH HOH A . 
E 4 HOH 9   341 9   HOH HOH A . 
E 4 HOH 10  342 10  HOH HOH A . 
E 4 HOH 11  343 11  HOH HOH A . 
E 4 HOH 12  344 12  HOH HOH A . 
E 4 HOH 13  345 13  HOH HOH A . 
E 4 HOH 14  346 14  HOH HOH A . 
E 4 HOH 15  347 15  HOH HOH A . 
E 4 HOH 16  348 16  HOH HOH A . 
E 4 HOH 17  349 17  HOH HOH A . 
E 4 HOH 18  350 18  HOH HOH A . 
E 4 HOH 19  351 19  HOH HOH A . 
E 4 HOH 20  352 20  HOH HOH A . 
E 4 HOH 21  353 21  HOH HOH A . 
E 4 HOH 22  354 22  HOH HOH A . 
E 4 HOH 23  355 23  HOH HOH A . 
E 4 HOH 24  356 24  HOH HOH A . 
E 4 HOH 25  357 25  HOH HOH A . 
E 4 HOH 26  358 26  HOH HOH A . 
E 4 HOH 27  359 27  HOH HOH A . 
E 4 HOH 28  360 28  HOH HOH A . 
E 4 HOH 29  361 29  HOH HOH A . 
E 4 HOH 30  362 30  HOH HOH A . 
E 4 HOH 31  363 31  HOH HOH A . 
E 4 HOH 32  364 32  HOH HOH A . 
E 4 HOH 33  365 33  HOH HOH A . 
E 4 HOH 34  366 34  HOH HOH A . 
E 4 HOH 35  367 35  HOH HOH A . 
E 4 HOH 36  368 36  HOH HOH A . 
E 4 HOH 37  369 37  HOH HOH A . 
E 4 HOH 38  370 38  HOH HOH A . 
E 4 HOH 39  371 39  HOH HOH A . 
E 4 HOH 40  372 40  HOH HOH A . 
E 4 HOH 41  373 41  HOH HOH A . 
E 4 HOH 42  374 42  HOH HOH A . 
E 4 HOH 43  375 43  HOH HOH A . 
E 4 HOH 44  376 44  HOH HOH A . 
E 4 HOH 45  377 45  HOH HOH A . 
E 4 HOH 46  378 46  HOH HOH A . 
E 4 HOH 47  379 47  HOH HOH A . 
E 4 HOH 48  380 48  HOH HOH A . 
E 4 HOH 49  381 49  HOH HOH A . 
E 4 HOH 50  382 50  HOH HOH A . 
E 4 HOH 51  383 51  HOH HOH A . 
E 4 HOH 52  384 52  HOH HOH A . 
E 4 HOH 53  385 53  HOH HOH A . 
E 4 HOH 54  386 54  HOH HOH A . 
E 4 HOH 55  387 55  HOH HOH A . 
E 4 HOH 56  388 56  HOH HOH A . 
E 4 HOH 57  389 57  HOH HOH A . 
E 4 HOH 58  390 58  HOH HOH A . 
E 4 HOH 59  391 59  HOH HOH A . 
E 4 HOH 60  392 60  HOH HOH A . 
E 4 HOH 61  393 61  HOH HOH A . 
E 4 HOH 62  394 62  HOH HOH A . 
E 4 HOH 63  395 63  HOH HOH A . 
E 4 HOH 64  396 64  HOH HOH A . 
E 4 HOH 65  397 65  HOH HOH A . 
E 4 HOH 66  398 66  HOH HOH A . 
E 4 HOH 67  399 67  HOH HOH A . 
E 4 HOH 68  400 68  HOH HOH A . 
E 4 HOH 69  401 69  HOH HOH A . 
E 4 HOH 70  402 70  HOH HOH A . 
E 4 HOH 71  403 71  HOH HOH A . 
E 4 HOH 72  404 72  HOH HOH A . 
E 4 HOH 73  405 73  HOH HOH A . 
E 4 HOH 74  406 74  HOH HOH A . 
E 4 HOH 75  407 75  HOH HOH A . 
E 4 HOH 76  408 76  HOH HOH A . 
E 4 HOH 77  409 77  HOH HOH A . 
E 4 HOH 78  410 78  HOH HOH A . 
E 4 HOH 79  411 79  HOH HOH A . 
E 4 HOH 80  412 80  HOH HOH A . 
E 4 HOH 81  413 81  HOH HOH A . 
E 4 HOH 82  414 82  HOH HOH A . 
E 4 HOH 83  415 83  HOH HOH A . 
E 4 HOH 84  416 84  HOH HOH A . 
E 4 HOH 85  417 85  HOH HOH A . 
E 4 HOH 86  418 86  HOH HOH A . 
E 4 HOH 87  419 87  HOH HOH A . 
E 4 HOH 88  420 88  HOH HOH A . 
E 4 HOH 89  421 89  HOH HOH A . 
E 4 HOH 90  422 90  HOH HOH A . 
E 4 HOH 91  423 91  HOH HOH A . 
E 4 HOH 92  424 92  HOH HOH A . 
E 4 HOH 93  425 93  HOH HOH A . 
E 4 HOH 94  426 94  HOH HOH A . 
E 4 HOH 95  427 95  HOH HOH A . 
E 4 HOH 96  428 96  HOH HOH A . 
E 4 HOH 97  429 97  HOH HOH A . 
E 4 HOH 98  430 98  HOH HOH A . 
E 4 HOH 99  431 99  HOH HOH A . 
E 4 HOH 100 432 100 HOH HOH A . 
E 4 HOH 101 433 101 HOH HOH A . 
E 4 HOH 102 434 102 HOH HOH A . 
E 4 HOH 103 435 103 HOH HOH A . 
E 4 HOH 104 436 104 HOH HOH A . 
E 4 HOH 105 437 105 HOH HOH A . 
E 4 HOH 106 438 106 HOH HOH A . 
E 4 HOH 107 439 107 HOH HOH A . 
E 4 HOH 108 440 108 HOH HOH A . 
E 4 HOH 109 441 109 HOH HOH A . 
E 4 HOH 110 442 110 HOH HOH A . 
E 4 HOH 111 443 111 HOH HOH A . 
E 4 HOH 112 444 112 HOH HOH A . 
E 4 HOH 113 445 113 HOH HOH A . 
E 4 HOH 114 446 114 HOH HOH A . 
E 4 HOH 115 447 115 HOH HOH A . 
E 4 HOH 116 448 116 HOH HOH A . 
E 4 HOH 117 449 117 HOH HOH A . 
E 4 HOH 118 450 118 HOH HOH A . 
E 4 HOH 119 451 119 HOH HOH A . 
E 4 HOH 120 452 120 HOH HOH A . 
E 4 HOH 121 453 121 HOH HOH A . 
E 4 HOH 122 454 122 HOH HOH A . 
E 4 HOH 123 455 123 HOH HOH A . 
E 4 HOH 124 456 124 HOH HOH A . 
E 4 HOH 125 457 125 HOH HOH A . 
E 4 HOH 126 458 126 HOH HOH A . 
E 4 HOH 127 459 127 HOH HOH A . 
E 4 HOH 128 460 128 HOH HOH A . 
E 4 HOH 129 461 129 HOH HOH A . 
E 4 HOH 130 462 130 HOH HOH A . 
E 4 HOH 131 463 131 HOH HOH A . 
E 4 HOH 132 464 132 HOH HOH A . 
E 4 HOH 133 465 133 HOH HOH A . 
E 4 HOH 134 466 134 HOH HOH A . 
E 4 HOH 135 467 135 HOH HOH A . 
E 4 HOH 136 468 136 HOH HOH A . 
E 4 HOH 137 469 137 HOH HOH A . 
E 4 HOH 138 470 138 HOH HOH A . 
E 4 HOH 139 471 139 HOH HOH A . 
E 4 HOH 140 472 140 HOH HOH A . 
E 4 HOH 141 473 141 HOH HOH A . 
E 4 HOH 142 474 142 HOH HOH A . 
E 4 HOH 143 475 143 HOH HOH A . 
E 4 HOH 144 476 144 HOH HOH A . 
E 4 HOH 145 477 145 HOH HOH A . 
E 4 HOH 146 478 146 HOH HOH A . 
E 4 HOH 147 479 147 HOH HOH A . 
E 4 HOH 148 480 148 HOH HOH A . 
E 4 HOH 149 481 149 HOH HOH A . 
E 4 HOH 150 482 150 HOH HOH A . 
E 4 HOH 151 483 151 HOH HOH A . 
E 4 HOH 152 484 152 HOH HOH A . 
E 4 HOH 153 485 153 HOH HOH A . 
E 4 HOH 154 486 154 HOH HOH A . 
E 4 HOH 155 487 155 HOH HOH A . 
E 4 HOH 156 488 156 HOH HOH A . 
E 4 HOH 157 489 157 HOH HOH A . 
E 4 HOH 158 490 158 HOH HOH A . 
E 4 HOH 159 491 159 HOH HOH A . 
# 
_pdbx_validate_torsion.id              1 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num   1 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id    ARG 
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_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 'CALCIUM ION'   CA  
3 'MAGNESIUM ION' MG  
4 water           HOH 
# 
