data_2VF9
# 
_entry.id   2VF9 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    1.0670 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB 2VF9      
EBI EBI-34268 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2008-09-23 2007-11-01 ? 2VF9 0 
2 2008-10-28 ?          ? 2VF9 1 
3 2009-02-24 ?          ? 2VF9 1 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 JRNL  ? 
3 VERSN ? 
# 
_pdbx_database_status.status_code    REL 
_pdbx_database_status.entry_id       2VF9 
_pdbx_database_status.deposit_site   EBI 
_pdbx_database_status.process_site   EBI 
_pdbx_database_status.SG_entry       . 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Persson, M.' 1 
'Tars, K.'    2 
'Liljas, L.'  3 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     'The Capsid of the Small RNA Phage Prr1 is Stabilized by Metal Ions' 
_citation.journal_abbrev            J.Mol.Biol. 
_citation.journal_volume            383 
_citation.page_first                914 
_citation.page_last                 922 
_citation.year                      2008 
_citation.journal_id_ASTM           JMOBAK 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0022-2836 
_citation.journal_id_CSD            0070 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   18786545 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.jmb.2008.08.060 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Persson, M.' 1 
primary 'Tars, K.'    2 
primary 'Liljas, L.'  3 
# 
_cell.entry_id           2VF9 
_cell.length_a           281.400 
_cell.length_b           285.400 
_cell.length_c           472.500 
_cell.angle_alpha        93.27 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        119.44 
_cell.Z_PDB              3 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_symmetry.entry_id                         2VF9 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 1' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
1 polymer     man 'COAT PROTEIN' 14568.632 3 ? 
2 non-polymer syn 'CALCIUM ION'  40.080    1 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 'PRR1 COAT PROTEIN' 
2 ?                   
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;AQLQNLVLKDREATPNDHTFVPRDIRDNVGEVVESTGVPIGESRFTISLRKTSNGRYKSTLKLVVPVVQSQTVNGIVTPV
VVRTSYVTVDFDYDARSTTKERNNFVGMIADALKADKMLVHDTIVNLQGVY
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;AQLQNLVLKDREATPNDHTFVPRDIRDNVGEVVESTGVPIGESRFTISLRKTSNGRYKSTLKLVVPVVQSQTVNGIVTPV
VVRTSYVTVDFDYDARSTTKERNNFVGMIADALKADKMLVHDTIVNLQGVY
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B,C 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   ALA n 
1 2   GLN n 
1 3   LEU n 
1 4   GLN n 
1 5   ASN n 
1 6   LEU n 
1 7   VAL n 
1 8   LEU n 
1 9   LYS n 
1 10  ASP n 
1 11  ARG n 
1 12  GLU n 
1 13  ALA n 
1 14  THR n 
1 15  PRO n 
1 16  ASN n 
1 17  ASP n 
1 18  HIS n 
1 19  THR n 
1 20  PHE n 
1 21  VAL n 
1 22  PRO n 
1 23  ARG n 
1 24  ASP n 
1 25  ILE n 
1 26  ARG n 
1 27  ASP n 
1 28  ASN n 
1 29  VAL n 
1 30  GLY n 
1 31  GLU n 
1 32  VAL n 
1 33  VAL n 
1 34  GLU n 
1 35  SER n 
1 36  THR n 
1 37  GLY n 
1 38  VAL n 
1 39  PRO n 
1 40  ILE n 
1 41  GLY n 
1 42  GLU n 
1 43  SER n 
1 44  ARG n 
1 45  PHE n 
1 46  THR n 
1 47  ILE n 
1 48  SER n 
1 49  LEU n 
1 50  ARG n 
1 51  LYS n 
1 52  THR n 
1 53  SER n 
1 54  ASN n 
1 55  GLY n 
1 56  ARG n 
1 57  TYR n 
1 58  LYS n 
1 59  SER n 
1 60  THR n 
1 61  LEU n 
1 62  LYS n 
1 63  LEU n 
1 64  VAL n 
1 65  VAL n 
1 66  PRO n 
1 67  VAL n 
1 68  VAL n 
1 69  GLN n 
1 70  SER n 
1 71  GLN n 
1 72  THR n 
1 73  VAL n 
1 74  ASN n 
1 75  GLY n 
1 76  ILE n 
1 77  VAL n 
1 78  THR n 
1 79  PRO n 
1 80  VAL n 
1 81  VAL n 
1 82  VAL n 
1 83  ARG n 
1 84  THR n 
1 85  SER n 
1 86  TYR n 
1 87  VAL n 
1 88  THR n 
1 89  VAL n 
1 90  ASP n 
1 91  PHE n 
1 92  ASP n 
1 93  TYR n 
1 94  ASP n 
1 95  ALA n 
1 96  ARG n 
1 97  SER n 
1 98  THR n 
1 99  THR n 
1 100 LYS n 
1 101 GLU n 
1 102 ARG n 
1 103 ASN n 
1 104 ASN n 
1 105 PHE n 
1 106 VAL n 
1 107 GLY n 
1 108 MET n 
1 109 ILE n 
1 110 ALA n 
1 111 ASP n 
1 112 ALA n 
1 113 LEU n 
1 114 LYS n 
1 115 ALA n 
1 116 ASP n 
1 117 LYS n 
1 118 MET n 
1 119 LEU n 
1 120 VAL n 
1 121 HIS n 
1 122 ASP n 
1 123 THR n 
1 124 ILE n 
1 125 VAL n 
1 126 ASN n 
1 127 LEU n 
1 128 GLN n 
1 129 GLY n 
1 130 VAL n 
1 131 TYR n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 ? 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'BACTERIOPHAGE PRR1' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     12024 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'ESCHERICHIA COLI' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       PBAD 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    COAT_BPPRR 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   ? 
_struct_ref.pdbx_align_begin           ? 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 2VF9 A 1 ? 131 ? P03616 1 ? 131 ? 1 131 
2 1 2VF9 B 1 ? 131 ? P03616 1 ? 131 ? 1 131 
3 1 2VF9 C 1 ? 131 ? P03616 1 ? 131 ? 1 131 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
1 2VF9 LYS A 117 ? UNP P03616 LEU 117 CONFLICT 117 1 
2 2VF9 LYS B 117 ? UNP P03616 LEU 117 CONFLICT 117 2 
3 2VF9 LYS C 117 ? UNP P03616 LEU 117 CONFLICT 117 3 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE         ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE       ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE      ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
GLY 'peptide linking'   y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
SER 'L-peptide linking' y SERINE          ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE        ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE      ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
CA  non-polymer         . 'CALCIUM ION'   ? 'CA 2'           40.080  
# 
_exptl.entry_id          2VF9 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      ? 
_exptl_crystal.density_percent_sol   ? 
_exptl_crystal.description           NONE 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          ? 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    ? 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   ADSC 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2004-11-14 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.9340 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'ESRF BEAMLINE ID14-1' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ESRF 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   ID14-1 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             0.9340 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        ? 
# 
_reflns.entry_id                     2VF9 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   2.0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             30.00 
_reflns.d_resolution_high            3.50 
_reflns.number_obs                   1617870 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         63.0 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.25 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        4.60 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.pdbx_redundancy              1.6 
# 
_reflns_shell.d_res_high             3.48 
_reflns_shell.d_res_low              3.55 
_reflns_shell.percent_possible_all   66.0 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           ? 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    2.20 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        1.5 
# 
_computing.entry_id                           2VF9 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             DENZO 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALEPACK 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 'DENZO, SCALEPACK, GLRF, CNS, MOLEMAN2, AVE, O, PHASER, MAMA' 
_computing.structure_refinement               CNS 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.entry_id                               2VF9 
_refine.ls_number_reflns_obs                   1617870 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             299537.82 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           29.12 
_refine.ls_d_res_high                          3.50 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  63.0 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.311 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.311 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.313 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               0.001 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               5.0 
_refine.ls_number_reflns_R_free                50827 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        ? 
_refine.B_iso_mean                             31.6 
_refine.aniso_B[1][1]                          -3.66 
_refine.aniso_B[2][2]                          -11.17 
_refine.aniso_B[3][3]                          14.83 
_refine.aniso_B[1][2]                          -3.12 
_refine.aniso_B[1][3]                          -0.41 
_refine.aniso_B[2][3]                          2.61 
_refine.solvent_model_details                  'FLAT MODEL' 
_refine.solvent_model_param_ksol               0.207761 
_refine.solvent_model_param_bsol               10 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                ? 
_refine.pdbx_starting_model                    'PDB ENTRY 2MS2' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           RESTRAINED 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.overall_SU_ML                          ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.overall_SU_B                           ? 
# 
_refine_analyze.pdbx_refine_id                  'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_analyze.entry_id                        2VF9 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    0.62 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             0.96 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           5.00 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   0.62 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            0.98 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ? 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        3072 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         1 
_refine_hist.number_atoms_solvent             0 
_refine_hist.number_atoms_total               3073 
_refine_hist.d_res_high                       3.50 
_refine_hist.d_res_low                        29.12 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
c_bond_d                0.011 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_bond_d_na             ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_bond_d_prot           ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d               ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d_na            ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d_prot          ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg             1.5   ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg_na          ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg_prot        ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d      25.5  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d_na   ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d_prot ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d      0.88  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d_na   ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d_prot ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_mcbond_it             ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_mcangle_it            ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_scbond_it             ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_scangle_it            ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   6 
_refine_ls_shell.d_res_high                       3.50 
_refine_ls_shell.d_res_low                        3.72 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             166186 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.388 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               65.2 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.386 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            0.004 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            5.0 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             8718 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
# 
loop_
_pdbx_xplor_file.pdbx_refine_id 
_pdbx_xplor_file.serial_no 
_pdbx_xplor_file.param_file 
_pdbx_xplor_file.topol_file 
'X-RAY DIFFRACTION' 1 PROTEIN_REP.PARAM PROTEIN.TOP 
'X-RAY DIFFRACTION' 2 DNA-RNA_REP.PARAM DNA-RNA.TOP 
'X-RAY DIFFRACTION' 3 ION.PARAM         ION.TOP     
# 
_struct.entry_id                  2VF9 
_struct.title                     'CRYSTAL STRUCTURE OF BACTERIOPHAGE PRR1' 
_struct.pdbx_descriptor           'COAT PROTEIN' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        2VF9 
_struct_keywords.pdbx_keywords   VIRUS 
_struct_keywords.text            'VIRION, RNA-BINDING, CAPSID PROTEIN, STRUCTURAL PROTEIN, VIRUS' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 1 ? 
D N N 2 ? 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 1 THR A 98  ? LEU A 113 ? THR A 98  LEU A 113 1 ? 16 
HELX_P HELX_P2 2 LYS A 117 ? VAL A 125 ? LYS A 117 VAL A 125 1 ? 9  
HELX_P HELX_P3 3 VAL B 38  ? GLU B 42  ? VAL B 38  GLU B 42  5 ? 5  
HELX_P HELX_P4 4 THR B 98  ? LEU B 113 ? THR B 98  LEU B 113 1 ? 16 
HELX_P HELX_P5 5 LYS B 117 ? VAL B 125 ? LYS B 117 VAL B 125 1 ? 9  
HELX_P HELX_P6 6 THR C 98  ? LYS C 114 ? THR C 98  LYS C 114 1 ? 17 
HELX_P HELX_P7 7 LYS C 117 ? VAL C 125 ? LYS C 117 VAL C 125 1 ? 9  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
metalc1 metalc ? D CA . CA ? ? ? 1_555 B TYR 131 O   ? ? C CA 1132 B TYR 131 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.308 
metalc2 metalc ? D CA . CA ? ? ? 1_555 C GLN 2   OE1 ? ? C CA 1132 C GLN 2   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.258 
# 
_struct_conn_type.id          metalc 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA ? 12 ? 
CA ? 6  ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA 1  2  ? anti-parallel 
AA 2  3  ? anti-parallel 
AA 3  4  ? anti-parallel 
AA 4  5  ? anti-parallel 
AA 5  6  ? anti-parallel 
AA 6  7  ? anti-parallel 
AA 7  8  ? anti-parallel 
AA 8  9  ? anti-parallel 
AA 9  10 ? anti-parallel 
AA 10 11 ? anti-parallel 
AA 11 12 ? anti-parallel 
CA 1  2  ? anti-parallel 
CA 2  3  ? anti-parallel 
CA 3  4  ? anti-parallel 
CA 4  5  ? anti-parallel 
CA 5  6  ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA 1  LEU A 6  ? LYS A 9  ? ? LEU A 6  LYS A 9  
AA 2  ASP A 17 ? ILE A 25 ? ? ASP A 17 ILE A 25 
AA 3  VAL A 29 ? GLU A 34 ? ? VAL A 29 GLU A 34 
AA 4  SER A 43 ? LYS A 51 ? ? SER A 43 LYS A 51 
AA 5  ARG A 56 ? VAL A 73 ? ? ARG A 56 VAL A 73 
AA 6  ILE A 76 ? ASP A 94 ? ? ILE A 76 ASP A 94 
AA 7  ILE B 76 ? ASP B 94 ? ? ILE B 76 ASP B 94 
AA 8  ARG B 56 ? VAL B 73 ? ? ARG B 56 VAL B 73 
AA 9  SER B 43 ? LYS B 51 ? ? SER B 43 LYS B 51 
AA 10 VAL B 29 ? GLU B 34 ? ? VAL B 29 GLU B 34 
AA 11 ASP B 17 ? ILE B 25 ? ? ASP B 17 ILE B 25 
AA 12 LEU B 6  ? LYS B 9  ? ? LEU B 6  LYS B 9  
CA 1  LEU C 6  ? LYS C 9  ? ? LEU C 6  LYS C 9  
CA 2  ASP C 17 ? ILE C 25 ? ? ASP C 17 ILE C 25 
CA 3  VAL C 29 ? GLU C 34 ? ? VAL C 29 GLU C 34 
CA 4  SER C 43 ? LYS C 51 ? ? SER C 43 LYS C 51 
CA 5  ARG C 56 ? VAL C 73 ? ? ARG C 56 VAL C 73 
CA 6  ILE C 76 ? ASP C 94 ? ? ILE C 76 ASP C 94 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA 1  2  N LEU A 8  ? N LEU A 8  O HIS A 18 ? O HIS A 18 
AA 2  3  N ARG A 23 ? N ARG A 23 O GLU A 31 ? O GLU A 31 
AA 3  4  N GLU A 34 ? N GLU A 34 O SER A 43 ? O SER A 43 
AA 4  5  N ARG A 50 ? N ARG A 50 O LYS A 58 ? O LYS A 58 
AA 5  6  N VAL A 73 ? N VAL A 73 O ILE A 76 ? O ILE A 76 
AA 6  7  N ASP A 92 ? N ASP A 92 O TYR B 86 ? O TYR B 86 
AA 7  8  N TYR B 93 ? N TYR B 93 O TYR B 57 ? O TYR B 57 
AA 8  9  N VAL B 64 ? N VAL B 64 O ARG B 44 ? O ARG B 44 
AA 9  10 N ILE B 47 ? N ILE B 47 O GLY B 30 ? O GLY B 30 
AA 10 11 N VAL B 33 ? N VAL B 33 O VAL B 21 ? O VAL B 21 
AA 11 12 N PHE B 20 ? N PHE B 20 O LEU B 6  ? O LEU B 6  
CA 1  2  N LEU C 8  ? N LEU C 8  O HIS C 18 ? O HIS C 18 
CA 2  3  N ARG C 23 ? N ARG C 23 O GLU C 31 ? O GLU C 31 
CA 3  4  N GLU C 34 ? N GLU C 34 O SER C 43 ? O SER C 43 
CA 4  5  N ARG C 50 ? N ARG C 50 O LYS C 58 ? O LYS C 58 
CA 5  6  N VAL C 73 ? N VAL C 73 O ILE C 76 ? O ILE C 76 
# 
_struct_site.id                   AC1 
_struct_site.details              'BINDING SITE FOR RESIDUE CA C 1132' 
_struct_site.pdbx_evidence_code   SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1 AC1 2 TYR B 131 ? TYR B 131 . . 1_555 ? 
2 AC1 2 GLN C 2   ? GLN C 2   . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          2VF9 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    2VF9 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.003554 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.002006 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000132 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.004023 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000264 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.002121 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
CA 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ALA A 1 1   ? 7.635   26.032  128.250 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 1    ALA A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ALA A 1 1   ? 8.848   25.291  128.701 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 1    ALA A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ALA A 1 1   ? 8.800   23.830  128.282 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 1    ALA A C   1 
ATOM   4    O  O   . ALA A 1 1   ? 8.323   23.508  127.198 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 1    ALA A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ALA A 1 1   ? 8.991   25.385  130.212 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 1    ALA A CB  1 
ATOM   6    N  N   . GLN A 1 2   ? 9.303   22.946  129.139 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A N   1 
ATOM   7    C  CA  . GLN A 1 2   ? 9.309   21.525  128.826 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A CA  1 
ATOM   8    C  C   . GLN A 1 2   ? 7.907   20.976  128.839 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A C   1 
ATOM   9    O  O   . GLN A 1 2   ? 7.094   21.367  129.665 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A O   1 
ATOM   10   C  CB  . GLN A 1 2   ? 10.145  20.741  129.834 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A CB  1 
ATOM   11   C  CG  . GLN A 1 2   ? 11.641  20.935  129.707 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A CG  1 
ATOM   12   C  CD  . GLN A 1 2   ? 12.438  19.755  130.262 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A CD  1 
ATOM   13   O  OE1 . GLN A 1 2   ? 12.291  19.391  131.433 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A OE1 1 
ATOM   14   N  NE2 . GLN A 1 2   ? 13.289  19.155  129.419 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A NE2 1 
ATOM   15   N  N   . LEU A 1 3   ? 7.616   20.058  127.931 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A N   1 
ATOM   16   C  CA  . LEU A 1 3   ? 6.287   19.478  127.893 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CA  1 
ATOM   17   C  C   . LEU A 1 3   ? 6.083   18.737  129.195 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A C   1 
ATOM   18   O  O   . LEU A 1 3   ? 6.814   17.804  129.505 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A O   1 
ATOM   19   C  CB  . LEU A 1 3   ? 6.155   18.507  126.734 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CB  1 
ATOM   20   C  CG  . LEU A 1 3   ? 4.723   18.037  126.551 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CG  1 
ATOM   21   C  CD1 . LEU A 1 3   ? 3.866   19.224  126.211 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CD1 1 
ATOM   22   C  CD2 . LEU A 1 3   ? 4.648   17.012  125.454 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CD2 1 
ATOM   23   N  N   . GLN A 1 4   ? 5.080   19.151  129.953 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 4    GLN A N   1 
ATOM   24   C  CA  . GLN A 1 4   ? 4.800   18.544  131.242 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 4    GLN A CA  1 
ATOM   25   C  C   . GLN A 1 4   ? 3.311   18.347  131.441 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 4    GLN A C   1 
ATOM   26   O  O   . GLN A 1 4   ? 2.542   18.450  130.494 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 4    GLN A O   1 
ATOM   27   C  CB  . GLN A 1 4   ? 5.340   19.450  132.330 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 4    GLN A CB  1 
ATOM   28   C  CG  . GLN A 1 4   ? 5.152   20.916  132.000 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 4    GLN A CG  1 
ATOM   29   C  CD  . GLN A 1 4   ? 5.589   21.824  133.123 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 4    GLN A CD  1 
ATOM   30   O  OE1 . GLN A 1 4   ? 5.012   21.799  134.213 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 4    GLN A OE1 1 
ATOM   31   N  NE2 . GLN A 1 4   ? 6.617   22.631  132.871 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 4    GLN A NE2 1 
ATOM   32   N  N   . ASN A 1 5   ? 2.896   18.066  132.669 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 5    ASN A N   1 
ATOM   33   C  CA  . ASN A 1 5   ? 1.476   17.880  132.920 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 5    ASN A CA  1 
ATOM   34   C  C   . ASN A 1 5   ? 0.734   19.194  132.851 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 5    ASN A C   1 
ATOM   35   O  O   . ASN A 1 5   ? 1.329   20.264  132.954 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 5    ASN A O   1 
ATOM   36   C  CB  . ASN A 1 5   ? 1.236   17.250  134.285 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 5    ASN A CB  1 
ATOM   37   C  CG  . ASN A 1 5   ? 1.408   15.751  134.267 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 5    ASN A CG  1 
ATOM   38   O  OD1 . ASN A 1 5   ? 1.067   15.068  135.235 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 5    ASN A OD1 1 
ATOM   39   N  ND2 . ASN A 1 5   ? 1.942   15.224  133.166 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 5    ASN A ND2 1 
ATOM   40   N  N   . LEU A 1 6   ? -0.576  19.100  132.678 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 6    LEU A N   1 
ATOM   41   C  CA  . LEU A 1 6   ? -1.435  20.270  132.604 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CA  1 
ATOM   42   C  C   . LEU A 1 6   ? -2.792  19.916  133.171 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 6    LEU A C   1 
ATOM   43   O  O   . LEU A 1 6   ? -3.459  19.013  132.669 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 6    LEU A O   1 
ATOM   44   C  CB  . LEU A 1 6   ? -1.613  20.713  131.161 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CB  1 
ATOM   45   C  CG  . LEU A 1 6   ? -2.635  21.831  131.012 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CG  1 
ATOM   46   C  CD1 . LEU A 1 6   ? -2.182  22.996  131.848 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CD1 1 
ATOM   47   C  CD2 . LEU A 1 6   ? -2.773  22.233  129.562 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CD2 1 
ATOM   48   N  N   . VAL A 1 7   ? -3.210  20.626  134.208 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A N   1 
ATOM   49   C  CA  . VAL A 1 7   ? -4.498  20.336  134.811 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A CA  1 
ATOM   50   C  C   . VAL A 1 7   ? -5.542  21.406  134.543 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A C   1 
ATOM   51   O  O   . VAL A 1 7   ? -5.337  22.576  134.841 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A O   1 
ATOM   52   C  CB  . VAL A 1 7   ? -4.360  20.174  136.309 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A CB  1 
ATOM   53   C  CG1 . VAL A 1 7   ? -5.706  19.865  136.911 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A CG1 1 
ATOM   54   C  CG2 . VAL A 1 7   ? -3.379  19.073  136.610 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A CG2 1 
ATOM   55   N  N   . LEU A 1 8   ? -6.677  20.999  134.001 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A N   1 
ATOM   56   C  CA  . LEU A 1 8   ? -7.728  21.950  133.702 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CA  1 
ATOM   57   C  C   . LEU A 1 8   ? -8.959  21.658  134.539 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A C   1 
ATOM   58   O  O   . LEU A 1 8   ? -9.257  20.499  134.813 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A O   1 
ATOM   59   C  CB  . LEU A 1 8   ? -8.061  21.871  132.221 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CB  1 
ATOM   60   C  CG  . LEU A 1 8   ? -6.820  21.947  131.337 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CG  1 
ATOM   61   C  CD1 . LEU A 1 8   ? -7.248  21.948  129.891 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD1 1 
ATOM   62   C  CD2 . LEU A 1 8   ? -6.032  23.198  131.653 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD2 1 
ATOM   63   N  N   . LYS A 1 9   ? -9.681  22.700  134.939 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 9    LYS A N   1 
ATOM   64   C  CA  . LYS A 1 9   ? -10.866 22.510  135.758 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 9    LYS A CA  1 
ATOM   65   C  C   . LYS A 1 9   ? -12.205 22.549  135.032 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 9    LYS A C   1 
ATOM   66   O  O   . LYS A 1 9   ? -12.331 23.114  133.949 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 9    LYS A O   1 
ATOM   67   C  CB  . LYS A 1 9   ? -10.885 23.532  136.890 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 9    LYS A CB  1 
ATOM   68   C  CG  . LYS A 1 9   ? -9.763  23.340  137.895 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 9    LYS A CG  1 
ATOM   69   C  CD  . LYS A 1 9   ? -10.205 23.719  139.313 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 9    LYS A CD  1 
ATOM   70   C  CE  . LYS A 1 9   ? -9.171  23.291  140.366 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 9    LYS A CE  1 
ATOM   71   N  NZ  . LYS A 1 9   ? -9.704  23.360  141.768 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 9    LYS A NZ  1 
ATOM   72   N  N   . ASP A 1 10  ? -13.198 21.920  135.655 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 10   ASP A N   1 
ATOM   73   C  CA  . ASP A 1 10  ? -14.562 21.862  135.155 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 10   ASP A CA  1 
ATOM   74   C  C   . ASP A 1 10  ? -15.249 23.117  135.568 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 10   ASP A C   1 
ATOM   75   O  O   . ASP A 1 10  ? -14.644 24.062  136.067 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 10   ASP A O   1 
ATOM   76   C  CB  . ASP A 1 10  ? -15.354 20.771  135.846 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 10   ASP A CB  1 
ATOM   77   C  CG  . ASP A 1 10  ? -15.299 19.478  135.133 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 10   ASP A CG  1 
ATOM   78   O  OD1 . ASP A 1 10  ? -15.448 19.497  133.897 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 10   ASP A OD1 1 
ATOM   79   O  OD2 . ASP A 1 10  ? -15.128 18.442  135.809 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 10   ASP A OD2 1 
ATOM   80   N  N   . ARG A 1 11  ? -16.553 23.083  135.382 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 11   ARG A N   1 
ATOM   81   C  CA  . ARG A 1 11  ? -17.421 24.155  135.803 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 11   ARG A CA  1 
ATOM   82   C  C   . ARG A 1 11  ? -18.565 23.362  136.401 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 11   ARG A C   1 
ATOM   83   O  O   . ARG A 1 11  ? -19.693 23.837  136.531 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 11   ARG A O   1 
ATOM   84   C  CB  . ARG A 1 11  ? -17.862 25.024  134.622 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 11   ARG A CB  1 
ATOM   85   C  CG  . ARG A 1 11  ? -16.948 26.238  134.420 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 11   ARG A CG  1 
ATOM   86   C  CD  . ARG A 1 11  ? -17.420 27.148  133.306 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 11   ARG A CD  1 
ATOM   87   N  NE  . ARG A 1 11  ? -16.557 28.313  133.155 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 11   ARG A NE  1 
ATOM   88   C  CZ  . ARG A 1 11  ? -16.760 29.287  132.271 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 11   ARG A CZ  1 
ATOM   89   N  NH1 . ARG A 1 11  ? -17.801 29.247  131.445 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 11   ARG A NH1 1 
ATOM   90   N  NH2 . ARG A 1 11  ? -15.918 30.308  132.215 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 11   ARG A NH2 1 
ATOM   91   N  N   . GLU A 1 12  ? -18.227 22.127  136.765 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A N   1 
ATOM   92   C  CA  . GLU A 1 12  ? -19.161 21.198  137.373 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A CA  1 
ATOM   93   C  C   . GLU A 1 12  ? -19.424 21.693  138.790 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A C   1 
ATOM   94   O  O   . GLU A 1 12  ? -18.649 22.490  139.316 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A O   1 
ATOM   95   C  CB  . GLU A 1 12  ? -18.547 19.799  137.403 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A CB  1 
ATOM   96   C  CG  . GLU A 1 12  ? -19.554 18.661  137.525 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A CG  1 
ATOM   97   C  CD  . GLU A 1 12  ? -20.470 18.549  136.315 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A CD  1 
ATOM   98   O  OE1 . GLU A 1 12  ? -21.238 17.566  136.231 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A OE1 1 
ATOM   99   O  OE2 . GLU A 1 12  ? -20.429 19.445  135.449 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A OE2 1 
ATOM   100  N  N   . ALA A 1 13  ? -20.518 21.230  139.394 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A N   1 
ATOM   101  C  CA  . ALA A 1 13  ? -20.898 21.631  140.752 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CA  1 
ATOM   102  C  C   . ALA A 1 13  ? -19.662 21.846  141.610 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A C   1 
ATOM   103  O  O   . ALA A 1 13  ? -19.428 22.941  142.130 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A O   1 
ATOM   104  C  CB  . ALA A 1 13  ? -21.785 20.565  141.374 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CB  1 
ATOM   105  N  N   . THR A 1 14  ? -18.886 20.777  141.760 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 14   THR A N   1 
ATOM   106  C  CA  . THR A 1 14  ? -17.638 20.806  142.509 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 14   THR A CA  1 
ATOM   107  C  C   . THR A 1 14  ? -16.582 20.467  141.470 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 14   THR A C   1 
ATOM   108  O  O   . THR A 1 14  ? -16.264 19.298  141.249 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 14   THR A O   1 
ATOM   109  C  CB  . THR A 1 14  ? -17.613 19.751  143.616 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 14   THR A CB  1 
ATOM   110  O  OG1 . THR A 1 14  ? -18.745 19.938  144.474 1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 14   THR A OG1 1 
ATOM   111  C  CG2 . THR A 1 14  ? -16.336 19.881  144.437 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 14   THR A CG2 1 
ATOM   112  N  N   . PRO A 1 15  ? -16.029 21.498  140.819 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 15   PRO A N   1 
ATOM   113  C  CA  . PRO A 1 15  ? -15.007 21.444  139.772 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 15   PRO A CA  1 
ATOM   114  C  C   . PRO A 1 15  ? -14.081 20.241  139.833 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 15   PRO A C   1 
ATOM   115  O  O   . PRO A 1 15  ? -13.371 20.047  140.820 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 15   PRO A O   1 
ATOM   116  C  CB  . PRO A 1 15  ? -14.256 22.748  139.971 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 15   PRO A CB  1 
ATOM   117  C  CG  . PRO A 1 15  ? -15.331 23.670  140.385 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 15   PRO A CG  1 
ATOM   118  C  CD  . PRO A 1 15  ? -16.099 22.855  141.389 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 15   PRO A CD  1 
ATOM   119  N  N   . ASN A 1 16  ? -14.081 19.439  138.775 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 16   ASN A N   1 
ATOM   120  C  CA  . ASN A 1 16  ? -13.212 18.274  138.729 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 16   ASN A CA  1 
ATOM   121  C  C   . ASN A 1 16  ? -11.911 18.632  138.042 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 16   ASN A C   1 
ATOM   122  O  O   . ASN A 1 16  ? -11.892 19.424  137.105 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 16   ASN A O   1 
ATOM   123  C  CB  . ASN A 1 16  ? -13.872 17.132  137.966 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 16   ASN A CB  1 
ATOM   124  C  CG  . ASN A 1 16  ? -15.092 16.604  138.664 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 16   ASN A CG  1 
ATOM   125  O  OD1 . ASN A 1 16  ? -15.025 16.196  139.825 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 16   ASN A OD1 1 
ATOM   126  N  ND2 . ASN A 1 16  ? -16.222 16.600  137.964 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 16   ASN A ND2 1 
ATOM   127  N  N   . ASP A 1 17  ? -10.818 18.047  138.507 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 17   ASP A N   1 
ATOM   128  C  CA  . ASP A 1 17  ? -9.531  18.319  137.901 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 17   ASP A CA  1 
ATOM   129  C  C   . ASP A 1 17  ? -9.278  17.332  136.778 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 17   ASP A C   1 
ATOM   130  O  O   . ASP A 1 17  ? -9.384  16.123  136.962 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 17   ASP A O   1 
ATOM   131  C  CB  . ASP A 1 17  ? -8.418  18.209  138.939 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 17   ASP A CB  1 
ATOM   132  C  CG  . ASP A 1 17  ? -8.501  19.288  140.004 1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 17   ASP A CG  1 
ATOM   133  O  OD1 . ASP A 1 17  ? -8.464  20.487  139.650 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 17   ASP A OD1 1 
ATOM   134  O  OD2 . ASP A 1 17  ? -8.598  18.936  141.200 1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 17   ASP A OD2 1 
ATOM   135  N  N   . HIS A 1 18  ? -8.951  17.854  135.606 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A N   1 
ATOM   136  C  CA  . HIS A 1 18  ? -8.659  17.016  134.458 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CA  1 
ATOM   137  C  C   . HIS A 1 18  ? -7.164  17.036  134.258 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A C   1 
ATOM   138  O  O   . HIS A 1 18  ? -6.600  18.049  133.850 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A O   1 
ATOM   139  C  CB  . HIS A 1 18  ? -9.360  17.572  133.239 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CB  1 
ATOM   140  C  CG  . HIS A 1 18  ? -10.840 17.418  133.293 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CG  1 
ATOM   141  N  ND1 . HIS A 1 18  ? -11.468 16.220  133.033 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A ND1 1 
ATOM   142  C  CD2 . HIS A 1 18  ? -11.817 18.296  133.612 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CD2 1 
ATOM   143  C  CE1 . HIS A 1 18  ? -12.771 16.368  133.188 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CE1 1 
ATOM   144  N  NE2 . HIS A 1 18  ? -13.008 17.618  133.539 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A NE2 1 
ATOM   145  N  N   . THR A 1 19  ? -6.517  15.916  134.545 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 19   THR A N   1 
ATOM   146  C  CA  . THR A 1 19  ? -5.073  15.859  134.426 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 19   THR A CA  1 
ATOM   147  C  C   . THR A 1 19  ? -4.604  15.362  133.079 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 19   THR A C   1 
ATOM   148  O  O   . THR A 1 19  ? -4.810  14.202  132.736 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 19   THR A O   1 
ATOM   149  C  CB  . THR A 1 19  ? -4.481  14.962  135.512 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 19   THR A CB  1 
ATOM   150  O  OG1 . THR A 1 19  ? -5.042  15.315  136.782 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 19   THR A OG1 1 
ATOM   151  C  CG2 . THR A 1 19  ? -2.987  15.140  135.579 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 19   THR A CG2 1 
ATOM   152  N  N   . PHE A 1 20  ? -3.981  16.249  132.313 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A N   1 
ATOM   153  C  CA  . PHE A 1 20  ? -3.452  15.890  131.003 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CA  1 
ATOM   154  C  C   . PHE A 1 20  ? -1.976  15.576  131.149 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A C   1 
ATOM   155  O  O   . PHE A 1 20  ? -1.254  16.317  131.811 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A O   1 
ATOM   156  C  CB  . PHE A 1 20  ? -3.588  17.046  130.019 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CB  1 
ATOM   157  C  CG  . PHE A 1 20  ? -4.993  17.338  129.611 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CG  1 
ATOM   158  C  CD1 . PHE A 1 20  ? -5.918  17.793  130.534 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CD1 1 
ATOM   159  C  CD2 . PHE A 1 20  ? -5.387  17.188  128.287 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CD2 1 
ATOM   160  C  CE1 . PHE A 1 20  ? -7.217  18.101  130.144 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CE1 1 
ATOM   161  C  CE2 . PHE A 1 20  ? -6.683  17.492  127.889 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CE2 1 
ATOM   162  C  CZ  . PHE A 1 20  ? -7.598  17.950  128.820 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CZ  1 
ATOM   163  N  N   . VAL A 1 21  ? -1.517  14.488  130.543 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A N   1 
ATOM   164  C  CA  . VAL A 1 21  ? -0.101  14.153  130.618 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A CA  1 
ATOM   165  C  C   . VAL A 1 21  ? 0.483   14.204  129.226 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A C   1 
ATOM   166  O  O   . VAL A 1 21  ? -0.242  14.128  128.233 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A O   1 
ATOM   167  C  CB  . VAL A 1 21  ? 0.141   12.760  131.171 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A CB  1 
ATOM   168  C  CG1 . VAL A 1 21  ? -0.492  12.642  132.531 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A CG1 1 
ATOM   169  C  CG2 . VAL A 1 21  ? -0.396  11.712  130.199 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A CG2 1 
ATOM   170  N  N   . PRO A 1 22  ? 1.806   14.336  129.132 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 22   PRO A N   1 
ATOM   171  C  CA  . PRO A 1 22  ? 2.484   14.402  127.843 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 22   PRO A CA  1 
ATOM   172  C  C   . PRO A 1 22  ? 2.232   13.174  126.996 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 22   PRO A C   1 
ATOM   173  O  O   . PRO A 1 22  ? 2.063   12.070  127.515 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 22   PRO A O   1 
ATOM   174  C  CB  . PRO A 1 22  ? 3.944   14.535  128.237 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 22   PRO A CB  1 
ATOM   175  C  CG  . PRO A 1 22  ? 3.867   15.274  129.518 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 22   PRO A CG  1 
ATOM   176  C  CD  . PRO A 1 22  ? 2.756   14.556  130.228 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 22   PRO A CD  1 
ATOM   177  N  N   . ARG A 1 23  ? 2.195   13.381  125.688 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A N   1 
ATOM   178  C  CA  . ARG A 1 23  ? 1.985   12.303  124.745 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CA  1 
ATOM   179  C  C   . ARG A 1 23  ? 3.132   12.372  123.764 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A C   1 
ATOM   180  O  O   . ARG A 1 23  ? 3.825   11.386  123.543 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A O   1 
ATOM   181  C  CB  . ARG A 1 23  ? 0.646   12.480  124.024 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CB  1 
ATOM   182  C  CG  . ARG A 1 23  ? 0.511   11.767  122.666 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CG  1 
ATOM   183  C  CD  . ARG A 1 23  ? 0.392   10.224  122.723 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CD  1 
ATOM   184  N  NE  . ARG A 1 23  ? -0.906  9.728   123.193 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NE  1 
ATOM   185  C  CZ  . ARG A 1 23  ? -1.221  9.541   124.474 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CZ  1 
ATOM   186  N  NH1 . ARG A 1 23  ? -0.329  9.811   125.425 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH1 1 
ATOM   187  N  NH2 . ARG A 1 23  ? -2.421  9.072   124.807 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH2 1 
ATOM   188  N  N   . ASP A 1 24  ? 3.354   13.549  123.198 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A N   1 
ATOM   189  C  CA  . ASP A 1 24  ? 4.427   13.709  122.237 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CA  1 
ATOM   190  C  C   . ASP A 1 24  ? 4.397   15.128  121.717 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A C   1 
ATOM   191  O  O   . ASP A 1 24  ? 3.444   15.862  121.966 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A O   1 
ATOM   192  C  CB  . ASP A 1 24  ? 4.216   12.754  121.056 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CB  1 
ATOM   193  C  CG  . ASP A 1 24  ? 5.476   12.577  120.197 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CG  1 
ATOM   194  O  OD1 . ASP A 1 24  ? 6.340   13.491  120.198 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD1 1 
ATOM   195  O  OD2 . ASP A 1 24  ? 5.599   11.527  119.510 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD2 1 
ATOM   196  N  N   . ILE A 1 25  ? 5.457   15.513  121.013 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A N   1 
ATOM   197  C  CA  . ILE A 1 25  ? 5.532   16.820  120.381 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CA  1 
ATOM   198  C  C   . ILE A 1 25  ? 6.082   16.564  118.984 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A C   1 
ATOM   199  O  O   . ILE A 1 25  ? 7.206   16.097  118.822 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A O   1 
ATOM   200  C  CB  . ILE A 1 25  ? 6.424   17.814  121.169 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CB  1 
ATOM   201  C  CG1 . ILE A 1 25  ? 7.887   17.415  121.125 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CG1 1 
ATOM   202  C  CG2 . ILE A 1 25  ? 6.014   17.822  122.618 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CG2 1 
ATOM   203  C  CD1 . ILE A 1 25  ? 8.773   18.378  121.914 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 25   ILE A CD1 1 
ATOM   204  N  N   . ARG A 1 26  ? 5.254   16.825  117.980 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A N   1 
ATOM   205  C  CA  . ARG A 1 26  ? 5.628   16.608  116.590 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A CA  1 
ATOM   206  C  C   . ARG A 1 26  ? 5.611   17.907  115.818 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A C   1 
ATOM   207  O  O   . ARG A 1 26  ? 4.597   18.597  115.778 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A O   1 
ATOM   208  C  CB  . ARG A 1 26  ? 4.654   15.641  115.938 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A CB  1 
ATOM   209  C  CG  . ARG A 1 26  ? 4.638   14.269  116.564 1.00 59.87  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A CG  1 
ATOM   210  C  CD  . ARG A 1 26  ? 3.521   13.413  115.973 1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A CD  1 
ATOM   211  N  NE  . ARG A 1 26  ? 3.612   12.021  116.417 1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A NE  1 
ATOM   212  C  CZ  . ARG A 1 26  ? 4.478   11.130  115.933 1.00 84.78  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A CZ  1 
ATOM   213  N  NH1 . ARG A 1 26  ? 5.338   11.477  114.975 1.00 84.49  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A NH1 1 
ATOM   214  N  NH2 . ARG A 1 26  ? 4.491   9.889   116.416 1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A NH2 1 
ATOM   215  N  N   . ASP A 1 27  ? 6.733   18.225  115.183 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 27   ASP A N   1 
ATOM   216  C  CA  . ASP A 1 27  ? 6.856   19.459  114.414 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 27   ASP A CA  1 
ATOM   217  C  C   . ASP A 1 27  ? 6.741   20.653  115.343 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 27   ASP A C   1 
ATOM   218  O  O   . ASP A 1 27  ? 6.227   21.707  114.977 1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 27   ASP A O   1 
ATOM   219  C  CB  . ASP A 1 27  ? 5.783   19.525  113.324 1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 27   ASP A CB  1 
ATOM   220  C  CG  . ASP A 1 27  ? 6.044   18.534  112.188 1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 27   ASP A CG  1 
ATOM   221  O  OD1 . ASP A 1 27  ? 7.088   18.683  111.499 1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 27   ASP A OD1 1 
ATOM   222  O  OD2 . ASP A 1 27  ? 5.213   17.609  111.987 1.00 75.31  ? ? ? ? ? ? 27   ASP A OD2 1 
ATOM   223  N  N   . ASN A 1 28  ? 7.243   20.458  116.556 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 28   ASN A N   1 
ATOM   224  C  CA  . ASN A 1 28  ? 7.237   21.478  117.588 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 28   ASN A CA  1 
ATOM   225  C  C   . ASN A 1 28  ? 5.828   21.881  117.968 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 28   ASN A C   1 
ATOM   226  O  O   . ASN A 1 28  ? 5.497   23.069  118.055 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 28   ASN A O   1 
ATOM   227  C  CB  . ASN A 1 28  ? 8.054   22.683  117.136 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 28   ASN A CB  1 
ATOM   228  C  CG  . ASN A 1 28  ? 9.482   22.304  116.792 1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 28   ASN A CG  1 
ATOM   229  O  OD1 . ASN A 1 28  ? 9.861   22.270  115.616 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 28   ASN A OD1 1 
ATOM   230  N  ND2 . ASN A 1 28  ? 10.280  21.990  117.819 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 28   ASN A ND2 1 
ATOM   231  N  N   . VAL A 1 29  ? 5.012   20.859  118.207 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 29   VAL A N   1 
ATOM   232  C  CA  . VAL A 1 29  ? 3.631   21.033  118.603 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 29   VAL A CA  1 
ATOM   233  C  C   . VAL A 1 29  ? 3.379   20.075  119.742 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 29   VAL A C   1 
ATOM   234  O  O   . VAL A 1 29  ? 3.078   18.906  119.528 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 29   VAL A O   1 
ATOM   235  C  CB  . VAL A 1 29  ? 2.697   20.687  117.476 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 29   VAL A CB  1 
ATOM   236  C  CG1 . VAL A 1 29  ? 1.300   21.135  117.820 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 29   VAL A CG1 1 
ATOM   237  C  CG2 . VAL A 1 29  ? 3.181   21.337  116.204 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 29   VAL A CG2 1 
ATOM   238  N  N   . GLY A 1 30  ? 3.509   20.583  120.958 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 30   GLY A N   1 
ATOM   239  C  CA  . GLY A 1 30  ? 3.314   19.757  122.127 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 30   GLY A CA  1 
ATOM   240  C  C   . GLY A 1 30  ? 1.897   19.282  122.288 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 30   GLY A C   1 
ATOM   241  O  O   . GLY A 1 30  ? 0.943   20.022  122.062 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 30   GLY A O   1 
ATOM   242  N  N   . GLU A 1 31  ? 1.755   18.027  122.669 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A N   1 
ATOM   243  C  CA  . GLU A 1 31  ? 0.439   17.474  122.880 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CA  1 
ATOM   244  C  C   . GLU A 1 31  ? 0.458   16.860  124.255 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A C   1 
ATOM   245  O  O   . GLU A 1 31  ? 1.435   16.255  124.677 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A O   1 
ATOM   246  C  CB  . GLU A 1 31  ? 0.116   16.418  121.829 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CB  1 
ATOM   247  C  CG  . GLU A 1 31  ? -1.238  15.744  122.010 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CG  1 
ATOM   248  C  CD  . GLU A 1 31  ? -1.565  14.764  120.878 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CD  1 
ATOM   249  O  OE1 . GLU A 1 31  ? -0.772  13.816  120.656 1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE1 1 
ATOM   250  O  OE2 . GLU A 1 31  ? -2.615  14.940  120.207 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE2 1 
ATOM   251  N  N   . VAL A 1 32  ? -0.629  17.041  124.966 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 32   VAL A N   1 
ATOM   252  C  CA  . VAL A 1 32  ? -0.734  16.510  126.296 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 32   VAL A CA  1 
ATOM   253  C  C   . VAL A 1 32  ? -2.162  15.996  126.347 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 32   VAL A C   1 
ATOM   254  O  O   . VAL A 1 32  ? -3.089  16.682  125.902 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 32   VAL A O   1 
ATOM   255  C  CB  . VAL A 1 32  ? -0.494  17.625  127.312 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 32   VAL A CB  1 
ATOM   256  C  CG1 . VAL A 1 32  ? -1.462  18.754  127.074 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 32   VAL A CG1 1 
ATOM   257  C  CG2 . VAL A 1 32  ? -0.661  17.101  128.693 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 32   VAL A CG2 1 
ATOM   258  N  N   . VAL A 1 33  ? -2.352  14.787  126.859 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 33   VAL A N   1 
ATOM   259  C  CA  . VAL A 1 33  ? -3.694  14.240  126.892 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 33   VAL A CA  1 
ATOM   260  C  C   . VAL A 1 33  ? -4.166  13.706  128.217 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 33   VAL A C   1 
ATOM   261  O  O   . VAL A 1 33  ? -3.381  13.307  129.073 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 33   VAL A O   1 
ATOM   262  C  CB  . VAL A 1 33  ? -3.855  13.112  125.882 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 33   VAL A CB  1 
ATOM   263  C  CG1 . VAL A 1 33  ? -3.300  13.542  124.555 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 33   VAL A CG1 1 
ATOM   264  C  CG2 . VAL A 1 33  ? -3.157  11.871  126.375 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 33   VAL A CG2 1 
ATOM   265  N  N   . GLU A 1 34  ? -5.483  13.714  128.364 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A N   1 
ATOM   266  C  CA  . GLU A 1 34  ? -6.125  13.199  129.550 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A CA  1 
ATOM   267  C  C   . GLU A 1 34  ? -6.755  11.929  129.066 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A C   1 
ATOM   268  O  O   . GLU A 1 34  ? -7.629  11.960  128.199 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A O   1 
ATOM   269  C  CB  . GLU A 1 34  ? -7.242  14.116  130.045 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A CB  1 
ATOM   270  C  CG  . GLU A 1 34  ? -8.140  13.416  131.070 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A CG  1 
ATOM   271  C  CD  . GLU A 1 34  ? -9.354  14.228  131.485 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A CD  1 
ATOM   272  O  OE1 . GLU A 1 34  ? -10.188 14.558  130.605 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A OE1 1 
ATOM   273  O  OE2 . GLU A 1 34  ? -9.471  14.524  132.699 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A OE2 1 
ATOM   274  N  N   . SER A 1 35  ? -6.311  10.805  129.603 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 35   SER A N   1 
ATOM   275  C  CA  . SER A 1 35  ? -6.901  9.554   129.182 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 35   SER A CA  1 
ATOM   276  C  C   . SER A 1 35  ? -6.727  8.457   130.196 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 35   SER A C   1 
ATOM   277  O  O   . SER A 1 35  ? -5.896  8.529   131.103 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 35   SER A O   1 
ATOM   278  C  CB  . SER A 1 35  ? -6.317  9.091   127.835 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 35   SER A CB  1 
ATOM   279  O  OG  . SER A 1 35  ? -5.090  8.386   127.983 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 35   SER A OG  1 
ATOM   280  N  N   . THR A 1 36  ? -7.561  7.446   130.033 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 36   THR A N   1 
ATOM   281  C  CA  . THR A 1 36  ? -7.518  6.272   130.859 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 36   THR A CA  1 
ATOM   282  C  C   . THR A 1 36  ? -6.466  5.473   130.101 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 36   THR A C   1 
ATOM   283  O  O   . THR A 1 36  ? -5.918  5.969   129.116 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 36   THR A O   1 
ATOM   284  C  CB  . THR A 1 36  ? -8.855  5.564   130.794 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 36   THR A CB  1 
ATOM   285  O  OG1 . THR A 1 36  ? -8.735  4.282   131.415 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 36   THR A OG1 1 
ATOM   286  C  CG2 . THR A 1 36  ? -9.306  5.410   129.329 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 36   THR A CG2 1 
ATOM   287  N  N   . GLY A 1 37  ? -6.172  4.253   130.526 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A N   1 
ATOM   288  C  CA  . GLY A 1 37  ? -5.182  3.480   129.794 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A CA  1 
ATOM   289  C  C   . GLY A 1 37  ? -5.393  3.407   128.279 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A C   1 
ATOM   290  O  O   . GLY A 1 37  ? -4.433  3.347   127.511 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A O   1 
ATOM   291  N  N   . VAL A 1 38  ? -6.646  3.430   127.838 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 38   VAL A N   1 
ATOM   292  C  CA  . VAL A 1 38  ? -6.945  3.322   126.417 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 38   VAL A CA  1 
ATOM   293  C  C   . VAL A 1 38  ? -6.840  4.601   125.602 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 38   VAL A C   1 
ATOM   294  O  O   . VAL A 1 38  ? -7.356  5.645   125.989 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 38   VAL A O   1 
ATOM   295  C  CB  . VAL A 1 38  ? -8.336  2.762   126.200 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 38   VAL A CB  1 
ATOM   296  C  CG1 . VAL A 1 38  ? -8.528  2.458   124.731 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 38   VAL A CG1 1 
ATOM   297  C  CG2 . VAL A 1 38  ? -8.533  1.517   127.049 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 38   VAL A CG2 1 
ATOM   298  N  N   . PRO A 1 39  ? -6.179  4.515   124.440 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 39   PRO A N   1 
ATOM   299  C  CA  . PRO A 1 39  ? -5.925  5.577   123.466 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 39   PRO A CA  1 
ATOM   300  C  C   . PRO A 1 39  ? -7.114  5.903   122.598 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 39   PRO A C   1 
ATOM   301  O  O   . PRO A 1 39  ? -6.963  6.110   121.394 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 39   PRO A O   1 
ATOM   302  C  CB  . PRO A 1 39  ? -4.786  5.017   122.618 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 39   PRO A CB  1 
ATOM   303  C  CG  . PRO A 1 39  ? -4.164  4.003   123.487 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 39   PRO A CG  1 
ATOM   304  C  CD  . PRO A 1 39  ? -5.351  3.349   124.121 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 39   PRO A CD  1 
ATOM   305  N  N   . ILE A 1 40  ? -8.301  5.945   123.177 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 40   ILE A N   1 
ATOM   306  C  CA  . ILE A 1 40  ? -9.452  6.266   122.362 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 40   ILE A CA  1 
ATOM   307  C  C   . ILE A 1 40  ? -10.372 7.280   123.001 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 40   ILE A C   1 
ATOM   308  O  O   . ILE A 1 40  ? -10.769 7.133   124.159 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 40   ILE A O   1 
ATOM   309  C  CB  . ILE A 1 40  ? -10.240 5.016   122.018 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 40   ILE A CB  1 
ATOM   310  C  CG1 . ILE A 1 40  ? -9.389  4.123   121.127 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 40   ILE A CG1 1 
ATOM   311  C  CG2 . ILE A 1 40  ? -11.501 5.391   121.285 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 40   ILE A CG2 1 
ATOM   312  C  CD1 . ILE A 1 40  ? -10.130 2.933   120.587 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 40   ILE A CD1 1 
ATOM   313  N  N   . GLY A 1 41  ? -10.707 8.312   122.232 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 41   GLY A N   1 
ATOM   314  C  CA  . GLY A 1 41  ? -11.581 9.349   122.738 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 41   GLY A CA  1 
ATOM   315  C  C   . GLY A 1 41  ? -10.932 10.099  123.887 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 41   GLY A C   1 
ATOM   316  O  O   . GLY A 1 41  ? -11.608 10.620  124.786 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 41   GLY A O   1 
ATOM   317  N  N   . GLU A 1 42  ? -9.608  10.148  123.878 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 42   GLU A N   1 
ATOM   318  C  CA  . GLU A 1 42  ? -8.915  10.860  124.929 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 42   GLU A CA  1 
ATOM   319  C  C   . GLU A 1 42  ? -8.971  12.336  124.588 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 42   GLU A C   1 
ATOM   320  O  O   . GLU A 1 42  ? -8.864  12.707  123.420 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 42   GLU A O   1 
ATOM   321  C  CB  . GLU A 1 42  ? -7.467  10.384  125.027 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 42   GLU A CB  1 
ATOM   322  C  CG  . GLU A 1 42  ? -6.967  9.601   123.819 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 42   GLU A CG  1 
ATOM   323  C  CD  . GLU A 1 42  ? -5.546  9.077   124.023 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 42   GLU A CD  1 
ATOM   324  O  OE1 . GLU A 1 42  ? -5.314  8.322   125.002 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 42   GLU A OE1 1 
ATOM   325  O  OE2 . GLU A 1 42  ? -4.660  9.424   123.202 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 42   GLU A OE2 1 
ATOM   326  N  N   . SER A 1 43  ? -9.174  13.170  125.601 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 43   SER A N   1 
ATOM   327  C  CA  . SER A 1 43  ? -9.227  14.606  125.391 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 43   SER A CA  1 
ATOM   328  C  C   . SER A 1 43  ? -7.797  15.079  125.191 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 43   SER A C   1 
ATOM   329  O  O   . SER A 1 43  ? -6.908  14.758  125.976 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 43   SER A O   1 
ATOM   330  C  CB  . SER A 1 43  ? -9.858  15.290  126.595 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 43   SER A CB  1 
ATOM   331  O  OG  . SER A 1 43  ? -11.164 14.790  126.807 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 43   SER A OG  1 
ATOM   332  N  N   . ARG A 1 44  ? -7.581  15.843  124.129 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 44   ARG A N   1 
ATOM   333  C  CA  . ARG A 1 44  ? -6.256  16.323  123.793 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 44   ARG A CA  1 
ATOM   334  C  C   . ARG A 1 44  ? -6.126  17.827  123.844 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 44   ARG A C   1 
ATOM   335  O  O   . ARG A 1 44  ? -7.061  18.553  123.508 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 44   ARG A O   1 
ATOM   336  C  CB  . ARG A 1 44  ? -5.894  15.846  122.390 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 44   ARG A CB  1 
ATOM   337  C  CG  . ARG A 1 44  ? -5.963  14.341  122.237 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 44   ARG A CG  1 
ATOM   338  C  CD  . ARG A 1 44  ? -5.697  13.855  120.811 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 44   ARG A CD  1 
ATOM   339  N  NE  . ARG A 1 44  ? -6.833  14.069  119.914 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 44   ARG A NE  1 
ATOM   340  C  CZ  . ARG A 1 44  ? -6.911  15.049  119.016 1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 44   ARG A CZ  1 
ATOM   341  N  NH1 . ARG A 1 44  ? -5.909  15.924  118.887 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 44   ARG A NH1 1 
ATOM   342  N  NH2 . ARG A 1 44  ? -7.991  15.150  118.242 1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 44   ARG A NH2 1 
ATOM   343  N  N   . PHE A 1 45  ? -4.952  18.286  124.266 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A N   1 
ATOM   344  C  CA  . PHE A 1 45  ? -4.645  19.706  124.327 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CA  1 
ATOM   345  C  C   . PHE A 1 45  ? -3.274  19.867  123.716 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A C   1 
ATOM   346  O  O   . PHE A 1 45  ? -2.317  19.249  124.165 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A O   1 
ATOM   347  C  CB  . PHE A 1 45  ? -4.625  20.197  125.761 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CB  1 
ATOM   348  C  CG  . PHE A 1 45  ? -4.200  21.621  125.901 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CG  1 
ATOM   349  C  CD1 . PHE A 1 45  ? -2.863  21.970  125.835 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CD1 1 
ATOM   350  C  CD2 . PHE A 1 45  ? -5.138  22.620  126.096 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CD2 1 
ATOM   351  C  CE1 . PHE A 1 45  ? -2.467  23.294  125.964 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CE1 1 
ATOM   352  C  CE2 . PHE A 1 45  ? -4.747  23.950  126.226 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CE2 1 
ATOM   353  C  CZ  . PHE A 1 45  ? -3.411  24.284  126.161 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 45   PHE A CZ  1 
ATOM   354  N  N   . THR A 1 46  ? -3.178  20.689  122.683 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 46   THR A N   1 
ATOM   355  C  CA  . THR A 1 46  ? -1.903  20.894  122.014 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 46   THR A CA  1 
ATOM   356  C  C   . THR A 1 46  ? -1.487  22.350  122.140 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 46   THR A C   1 
ATOM   357  O  O   . THR A 1 46  ? -2.332  23.241  122.199 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 46   THR A O   1 
ATOM   358  C  CB  . THR A 1 46  ? -2.002  20.553  120.524 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 46   THR A CB  1 
ATOM   359  O  OG1 . THR A 1 46  ? -2.371  21.729  119.787 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 46   THR A OG1 1 
ATOM   360  C  CG2 . THR A 1 46  ? -3.063  19.483  120.299 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 46   THR A CG2 1 
ATOM   361  N  N   . ILE A 1 47  ? -0.183  22.590  122.165 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A N   1 
ATOM   362  C  CA  . ILE A 1 47  ? 0.332   23.939  122.297 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A CA  1 
ATOM   363  C  C   . ILE A 1 47  ? 1.556   24.093  121.433 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A C   1 
ATOM   364  O  O   . ILE A 1 47  ? 2.360   23.179  121.339 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A O   1 
ATOM   365  C  CB  . ILE A 1 47  ? 0.714   24.222  123.738 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A CB  1 
ATOM   366  C  CG1 . ILE A 1 47  ? 1.284   25.622  123.859 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A CG1 1 
ATOM   367  C  CG2 . ILE A 1 47  ? 1.737   23.226  124.200 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A CG2 1 
ATOM   368  C  CD1 . ILE A 1 47  ? 1.480   26.040  125.287 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A CD1 1 
ATOM   369  N  N   . SER A 1 48  ? 1.705   25.252  120.808 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 48   SER A N   1 
ATOM   370  C  CA  . SER A 1 48  ? 2.847   25.484  119.934 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 48   SER A CA  1 
ATOM   371  C  C   . SER A 1 48  ? 3.209   26.949  119.839 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 48   SER A C   1 
ATOM   372  O  O   . SER A 1 48  ? 2.404   27.822  120.154 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 48   SER A O   1 
ATOM   373  C  CB  . SER A 1 48  ? 2.543   24.984  118.527 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 48   SER A CB  1 
ATOM   374  O  OG  . SER A 1 48  ? 1.633   25.856  117.868 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 48   SER A OG  1 
ATOM   375  N  N   . LEU A 1 49  ? 4.426   27.207  119.377 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A N   1 
ATOM   376  C  CA  . LEU A 1 49  ? 4.910   28.567  119.225 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CA  1 
ATOM   377  C  C   . LEU A 1 49  ? 5.826   28.647  118.035 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A C   1 
ATOM   378  O  O   . LEU A 1 49  ? 6.685   27.788  117.856 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A O   1 
ATOM   379  C  CB  . LEU A 1 49  ? 5.684   29.008  120.459 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CB  1 
ATOM   380  C  CG  . LEU A 1 49  ? 6.379   30.352  120.277 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CG  1 
ATOM   381  C  CD1 . LEU A 1 49  ? 5.361   31.371  119.835 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD1 1 
ATOM   382  C  CD2 . LEU A 1 49  ? 7.045   30.781  121.567 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD2 1 
ATOM   383  N  N   . ARG A 1 50  ? 5.649   29.682  117.225 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A N   1 
ATOM   384  C  CA  . ARG A 1 50  ? 6.481   29.865  116.049 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CA  1 
ATOM   385  C  C   . ARG A 1 50  ? 6.748   31.334  115.826 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A C   1 
ATOM   386  O  O   . ARG A 1 50  ? 5.937   32.180  116.183 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A O   1 
ATOM   387  C  CB  . ARG A 1 50  ? 5.806   29.270  114.805 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CB  1 
ATOM   388  C  CG  . ARG A 1 50  ? 4.341   29.659  114.641 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CG  1 
ATOM   389  C  CD  . ARG A 1 50  ? 3.726   29.186  113.311 1.00 64.17  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CD  1 
ATOM   390  N  NE  . ARG A 1 50  ? 4.188   29.958  112.149 1.00 75.06  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NE  1 
ATOM   391  C  CZ  . ARG A 1 50  ? 3.384   30.442  111.195 1.00 79.53  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CZ  1 
ATOM   392  N  NH1 . ARG A 1 50  ? 2.069   30.236  111.260 1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NH1 1 
ATOM   393  N  NH2 . ARG A 1 50  ? 3.891   31.138  110.175 1.00 80.30  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NH2 1 
ATOM   394  N  N   . LYS A 1 51  ? 7.905   31.630  115.255 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A N   1 
ATOM   395  C  CA  . LYS A 1 51  ? 8.277   32.999  114.957 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CA  1 
ATOM   396  C  C   . LYS A 1 51  ? 7.965   33.186  113.484 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A C   1 
ATOM   397  O  O   . LYS A 1 51  ? 8.283   32.329  112.668 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A O   1 
ATOM   398  C  CB  . LYS A 1 51  ? 9.766   33.213  115.215 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CB  1 
ATOM   399  C  CG  . LYS A 1 51  ? 10.218  34.639  114.991 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CG  1 
ATOM   400  C  CD  . LYS A 1 51  ? 11.676  34.834  115.378 1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CD  1 
ATOM   401  C  CE  . LYS A 1 51  ? 12.113  36.288  115.166 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CE  1 
ATOM   402  N  NZ  . LYS A 1 51  ? 13.537  36.546  115.570 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A NZ  1 
ATOM   403  N  N   . THR A 1 52  ? 7.332   34.295  113.136 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 52   THR A N   1 
ATOM   404  C  CA  . THR A 1 52  ? 6.982   34.525  111.750 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 52   THR A CA  1 
ATOM   405  C  C   . THR A 1 52  ? 8.050   35.253  110.990 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 52   THR A C   1 
ATOM   406  O  O   . THR A 1 52  ? 8.788   36.060  111.547 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 52   THR A O   1 
ATOM   407  C  CB  . THR A 1 52  ? 5.720   35.348  111.614 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 52   THR A CB  1 
ATOM   408  O  OG1 . THR A 1 52  ? 4.689   34.759  112.404 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 52   THR A OG1 1 
ATOM   409  C  CG2 . THR A 1 52  ? 5.268   35.374  110.164 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 52   THR A CG2 1 
ATOM   410  N  N   . SER A 1 53  ? 8.108   34.957  109.698 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 53   SER A N   1 
ATOM   411  C  CA  . SER A 1 53  ? 9.054   35.576  108.783 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 53   SER A CA  1 
ATOM   412  C  C   . SER A 1 53  ? 9.018   37.101  108.920 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 53   SER A C   1 
ATOM   413  O  O   . SER A 1 53  ? 10.063  37.763  108.895 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 53   SER A O   1 
ATOM   414  C  CB  . SER A 1 53  ? 8.700   35.162  107.354 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 53   SER A CB  1 
ATOM   415  O  OG  . SER A 1 53  ? 7.289   35.132  107.179 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 53   SER A OG  1 
ATOM   416  N  N   . ASN A 1 54  ? 7.811   37.648  109.068 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 54   ASN A N   1 
ATOM   417  C  CA  . ASN A 1 54  ? 7.628   39.089  109.222 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 54   ASN A CA  1 
ATOM   418  C  C   . ASN A 1 54  ? 8.111   39.583  110.592 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 54   ASN A C   1 
ATOM   419  O  O   . ASN A 1 54  ? 8.072   40.780  110.877 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 54   ASN A O   1 
ATOM   420  C  CB  . ASN A 1 54  ? 6.154   39.480  108.999 1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 54   ASN A CB  1 
ATOM   421  C  CG  . ASN A 1 54  ? 5.172   38.602  109.782 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 54   ASN A CG  1 
ATOM   422  O  OD1 . ASN A 1 54  ? 5.404   38.275  110.953 1.00 74.36  ? ? ? ? ? ? 54   ASN A OD1 1 
ATOM   423  N  ND2 . ASN A 1 54  ? 4.058   38.234  109.139 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 54   ASN A ND2 1 
ATOM   424  N  N   . GLY A 1 55  ? 8.561   38.654  111.432 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 55   GLY A N   1 
ATOM   425  C  CA  . GLY A 1 55  ? 9.080   39.014  112.741 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 55   GLY A CA  1 
ATOM   426  C  C   . GLY A 1 55  ? 8.090   39.065  113.885 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 55   GLY A C   1 
ATOM   427  O  O   . GLY A 1 55  ? 8.212   39.903  114.776 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 55   GLY A O   1 
ATOM   428  N  N   . ARG A 1 56  ? 7.110   38.173  113.877 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 56   ARG A N   1 
ATOM   429  C  CA  . ARG A 1 56  ? 6.121   38.151  114.941 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 56   ARG A CA  1 
ATOM   430  C  C   . ARG A 1 56  ? 6.128   36.831  115.658 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 56   ARG A C   1 
ATOM   431  O  O   . ARG A 1 56  ? 6.509   35.826  115.088 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 56   ARG A O   1 
ATOM   432  C  CB  . ARG A 1 56  ? 4.730   38.382  114.374 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 56   ARG A CB  1 
ATOM   433  C  CG  . ARG A 1 56  ? 4.355   39.822  114.306 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 56   ARG A CG  1 
ATOM   434  C  CD  . ARG A 1 56  ? 2.938   40.005  113.832 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 56   ARG A CD  1 
ATOM   435  N  NE  . ARG A 1 56  ? 2.455   41.302  114.277 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 56   ARG A NE  1 
ATOM   436  C  CZ  . ARG A 1 56  ? 2.024   41.549  115.508 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 56   ARG A CZ  1 
ATOM   437  N  NH1 . ARG A 1 56  ? 2.002   40.577  116.409 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 56   ARG A NH1 1 
ATOM   438  N  NH2 . ARG A 1 56  ? 1.650   42.778  115.851 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 56   ARG A NH2 1 
ATOM   439  N  N   . TYR A 1 57  ? 5.730   36.826  116.917 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 57   TYR A N   1 
ATOM   440  C  CA  . TYR A 1 57  ? 5.665   35.573  117.629 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 57   TYR A CA  1 
ATOM   441  C  C   . TYR A 1 57  ? 4.208   35.215  117.624 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 57   TYR A C   1 
ATOM   442  O  O   . TYR A 1 57  ? 3.357   36.063  117.870 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 57   TYR A O   1 
ATOM   443  C  CB  . TYR A 1 57  ? 6.175   35.711  119.050 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 57   TYR A CB  1 
ATOM   444  C  CG  . TYR A 1 57  ? 7.663   35.855  119.093 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 57   TYR A CG  1 
ATOM   445  C  CD1 . TYR A 1 57  ? 8.265   37.083  118.874 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 57   TYR A CD1 1 
ATOM   446  C  CD2 . TYR A 1 57  ? 8.476   34.753  119.299 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 57   TYR A CD2 1 
ATOM   447  C  CE1 . TYR A 1 57  ? 9.650   37.214  118.860 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 57   TYR A CE1 1 
ATOM   448  C  CE2 . TYR A 1 57  ? 9.862   34.866  119.285 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 57   TYR A CE2 1 
ATOM   449  C  CZ  . TYR A 1 57  ? 10.446  36.100  119.066 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 57   TYR A CZ  1 
ATOM   450  O  OH  . TYR A 1 57  ? 11.823  36.224  119.058 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 57   TYR A OH  1 
ATOM   451  N  N   . LYS A 1 58  ? 3.918   33.962  117.321 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 58   LYS A N   1 
ATOM   452  C  CA  . LYS A 1 58  ? 2.548   33.511  117.267 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CA  1 
ATOM   453  C  C   . LYS A 1 58  ? 2.414   32.109  117.835 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 58   LYS A C   1 
ATOM   454  O  O   . LYS A 1 58  ? 3.004   31.167  117.315 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 58   LYS A O   1 
ATOM   455  C  CB  . LYS A 1 58  ? 2.078   33.561  115.818 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CB  1 
ATOM   456  C  CG  . LYS A 1 58  ? 0.818   32.764  115.527 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CG  1 
ATOM   457  C  CD  . LYS A 1 58  ? 0.036   33.366  114.351 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CD  1 
ATOM   458  C  CE  . LYS A 1 58  ? 0.933   33.670  113.140 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CE  1 
ATOM   459  N  NZ  . LYS A 1 58  ? 0.205   34.405  112.049 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 58   LYS A NZ  1 
ATOM   460  N  N   . SER A 1 59  ? 1.652   31.967  118.915 1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 59   SER A N   1 
ATOM   461  C  CA  . SER A 1 59  ? 1.469   30.652  119.514 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 59   SER A CA  1 
ATOM   462  C  C   . SER A 1 59  ? 0.026   30.212  119.371 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 59   SER A C   1 
ATOM   463  O  O   . SER A 1 59  ? -0.873  31.040  119.196 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 59   SER A O   1 
ATOM   464  C  CB  . SER A 1 59  ? 1.862   30.660  120.986 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 59   SER A CB  1 
ATOM   465  O  OG  . SER A 1 59  ? 0.862   31.280  121.758 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 59   SER A OG  1 
ATOM   466  N  N   . THR A 1 60  ? -0.189  28.904  119.466 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 60   THR A N   1 
ATOM   467  C  CA  . THR A 1 60  ? -1.516  28.330  119.290 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 60   THR A CA  1 
ATOM   468  C  C   . THR A 1 60  ? -1.912  27.252  120.280 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 60   THR A C   1 
ATOM   469  O  O   . THR A 1 60  ? -1.172  26.298  120.511 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 60   THR A O   1 
ATOM   470  C  CB  . THR A 1 60  ? -1.649  27.693  117.900 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 60   THR A CB  1 
ATOM   471  O  OG1 . THR A 1 60  ? -1.293  28.646  116.895 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 60   THR A OG1 1 
ATOM   472  C  CG2 . THR A 1 60  ? -3.065  27.227  117.670 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 60   THR A CG2 1 
ATOM   473  N  N   . LEU A 1 61  ? -3.108  27.392  120.832 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A N   1 
ATOM   474  C  CA  . LEU A 1 61  ? -3.618  26.408  121.759 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A CA  1 
ATOM   475  C  C   . LEU A 1 61  ? -4.813  25.726  121.121 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A C   1 
ATOM   476  O  O   . LEU A 1 61  ? -5.598  26.357  120.411 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A O   1 
ATOM   477  C  CB  . LEU A 1 61  ? -4.031  27.074  123.058 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A CB  1 
ATOM   478  C  CG  . LEU A 1 61  ? -2.945  27.937  123.675 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A CG  1 
ATOM   479  C  CD1 . LEU A 1 61  ? -3.398  28.430  125.028 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A CD1 1 
ATOM   480  C  CD2 . LEU A 1 61  ? -1.684  27.126  123.811 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A CD2 1 
ATOM   481  N  N   . LYS A 1 62  ? -4.943  24.431  121.373 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A N   1 
ATOM   482  C  CA  . LYS A 1 62  ? -6.038  23.653  120.827 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A CA  1 
ATOM   483  C  C   . LYS A 1 62  ? -6.474  22.632  121.855 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A C   1 
ATOM   484  O  O   . LYS A 1 62  ? -5.668  21.822  122.319 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A O   1 
ATOM   485  C  CB  . LYS A 1 62  ? -5.577  22.932  119.572 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A CB  1 
ATOM   486  C  CG  . LYS A 1 62  ? -6.489  23.096  118.377 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A CG  1 
ATOM   487  C  CD  . LYS A 1 62  ? -5.719  22.754  117.093 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A CD  1 
ATOM   488  C  CE  . LYS A 1 62  ? -6.366  23.361  115.831 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A CE  1 
ATOM   489  N  NZ  . LYS A 1 62  ? -5.393  23.498  114.680 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A NZ  1 
ATOM   490  N  N   . LEU A 1 63  ? -7.745  22.682  122.224 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A N   1 
ATOM   491  C  CA  . LEU A 1 63  ? -8.276  21.735  123.184 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CA  1 
ATOM   492  C  C   . LEU A 1 63  ? -9.363  20.942  122.502 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A C   1 
ATOM   493  O  O   . LEU A 1 63  ? -10.225 21.509  121.843 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A O   1 
ATOM   494  C  CB  . LEU A 1 63  ? -8.858  22.444  124.400 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CB  1 
ATOM   495  C  CG  . LEU A 1 63  ? -9.600  21.468  125.312 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CG  1 
ATOM   496  C  CD1 . LEU A 1 63  ? -8.677  20.331  125.678 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CD1 1 
ATOM   497  C  CD2 . LEU A 1 63  ? -10.084 22.171  126.554 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CD2 1 
ATOM   498  N  N   . VAL A 1 64  ? -9.318  19.628  122.652 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A N   1 
ATOM   499  C  CA  . VAL A 1 64  ? -10.313 18.780  122.029 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A CA  1 
ATOM   500  C  C   . VAL A 1 64  ? -10.889 17.828  123.035 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A C   1 
ATOM   501  O  O   . VAL A 1 64  ? -10.177 17.005  123.594 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A O   1 
ATOM   502  C  CB  . VAL A 1 64  ? -9.721  17.953  120.926 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A CB  1 
ATOM   503  C  CG1 . VAL A 1 64  ? -10.814 17.208  120.226 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A CG1 1 
ATOM   504  C  CG2 . VAL A 1 64  ? -8.980  18.837  119.974 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A CG2 1 
ATOM   505  N  N   . VAL A 1 65  ? -12.188 17.917  123.255 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A N   1 
ATOM   506  C  CA  . VAL A 1 65  ? -12.799 17.050  124.232 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A CA  1 
ATOM   507  C  C   . VAL A 1 65  ? -13.937 16.239  123.686 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A C   1 
ATOM   508  O  O   . VAL A 1 65  ? -15.061 16.721  123.550 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A O   1 
ATOM   509  C  CB  . VAL A 1 65  ? -13.305 17.837  125.424 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A CB  1 
ATOM   510  C  CG1 . VAL A 1 65  ? -13.893 16.892  126.450 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A CG1 1 
ATOM   511  C  CG2 . VAL A 1 65  ? -12.168 18.628  126.020 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A CG2 1 
ATOM   512  N  N   . PRO A 1 66  ? -13.653 14.979  123.366 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 66   PRO A N   1 
ATOM   513  C  CA  . PRO A 1 66  ? -14.638 14.052  122.831 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 66   PRO A CA  1 
ATOM   514  C  C   . PRO A 1 66  ? -15.445 13.501  123.994 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 66   PRO A C   1 
ATOM   515  O  O   . PRO A 1 66  ? -14.931 13.368  125.109 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 66   PRO A O   1 
ATOM   516  C  CB  . PRO A 1 66  ? -13.770 12.993  122.183 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 66   PRO A CB  1 
ATOM   517  C  CG  . PRO A 1 66  ? -12.628 12.913  123.140 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 66   PRO A CG  1 
ATOM   518  C  CD  . PRO A 1 66  ? -12.318 14.360  123.403 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 66   PRO A CD  1 
ATOM   519  N  N   . VAL A 1 67  ? -16.712 13.201  123.735 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 67   VAL A N   1 
ATOM   520  C  CA  . VAL A 1 67  ? -17.584 12.647  124.758 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 67   VAL A CA  1 
ATOM   521  C  C   . VAL A 1 67  ? -17.687 11.170  124.456 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 67   VAL A C   1 
ATOM   522  O  O   . VAL A 1 67  ? -18.095 10.788  123.358 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 67   VAL A O   1 
ATOM   523  C  CB  . VAL A 1 67  ? -18.984 13.240  124.683 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 67   VAL A CB  1 
ATOM   524  C  CG1 . VAL A 1 67  ? -19.779 12.824  125.899 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 67   VAL A CG1 1 
ATOM   525  C  CG2 . VAL A 1 67  ? -18.898 14.743  124.591 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 67   VAL A CG2 1 
ATOM   526  N  N   . VAL A 1 68  ? -17.317 10.337  125.420 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A N   1 
ATOM   527  C  CA  . VAL A 1 68  ? -17.367 8.901   125.207 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A CA  1 
ATOM   528  C  C   . VAL A 1 68  ? -18.363 8.209   126.103 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A C   1 
ATOM   529  O  O   . VAL A 1 68  ? -18.471 8.519   127.292 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A O   1 
ATOM   530  C  CB  . VAL A 1 68  ? -16.010 8.267   125.440 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A CB  1 
ATOM   531  C  CG1 . VAL A 1 68  ? -15.053 8.718   124.363 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A CG1 1 
ATOM   532  C  CG2 . VAL A 1 68  ? -15.490 8.664   126.811 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A CG2 1 
ATOM   533  N  N   . GLN A 1 69  ? -19.093 7.271   125.514 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 69   GLN A N   1 
ATOM   534  C  CA  . GLN A 1 69  ? -20.090 6.502   126.238 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 69   GLN A CA  1 
ATOM   535  C  C   . GLN A 1 69  ? -19.871 5.049   125.830 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 69   GLN A C   1 
ATOM   536  O  O   . GLN A 1 69  ? -19.204 4.773   124.824 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 69   GLN A O   1 
ATOM   537  C  CB  . GLN A 1 69  ? -21.498 6.981   125.868 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 69   GLN A CB  1 
ATOM   538  C  CG  . GLN A 1 69  ? -21.632 8.506   125.842 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 69   GLN A CG  1 
ATOM   539  C  CD  . GLN A 1 69  ? -23.048 8.998   125.560 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 69   GLN A CD  1 
ATOM   540  O  OE1 . GLN A 1 69  ? -23.745 8.485   124.679 1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 69   GLN A OE1 1 
ATOM   541  N  NE2 . GLN A 1 69  ? -23.471 10.015  126.303 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 69   GLN A NE2 1 
ATOM   542  N  N   . SER A 1 70  ? -20.419 4.125   126.613 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 70   SER A N   1 
ATOM   543  C  CA  . SER A 1 70  ? -20.252 2.698   126.350 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 70   SER A CA  1 
ATOM   544  C  C   . SER A 1 70  ? -21.269 2.119   125.370 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 70   SER A C   1 
ATOM   545  O  O   . SER A 1 70  ? -22.479 2.148   125.602 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 70   SER A O   1 
ATOM   546  C  CB  . SER A 1 70  ? -20.292 1.935   127.675 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 70   SER A CB  1 
ATOM   547  O  OG  . SER A 1 70  ? -21.337 2.427   128.502 1.00 63.15  ? ? ? ? ? ? 70   SER A OG  1 
ATOM   548  N  N   . GLN A 1 71  ? -20.746 1.581   124.276 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 71   GLN A N   1 
ATOM   549  C  CA  . GLN A 1 71  ? -21.548 0.997   123.214 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 71   GLN A CA  1 
ATOM   550  C  C   . GLN A 1 71  ? -21.550 -0.518  123.301 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 71   GLN A C   1 
ATOM   551  O  O   . GLN A 1 71  ? -20.582 -1.162  122.904 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 71   GLN A O   1 
ATOM   552  C  CB  . GLN A 1 71  ? -20.979 1.416   121.864 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 71   GLN A CB  1 
ATOM   553  C  CG  . GLN A 1 71  ? -21.689 0.818   120.678 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 71   GLN A CG  1 
ATOM   554  C  CD  . GLN A 1 71  ? -20.929 1.040   119.385 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 71   GLN A CD  1 
ATOM   555  O  OE1 . GLN A 1 71  ? -19.802 0.566   119.229 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 71   GLN A OE1 1 
ATOM   556  N  NE2 . GLN A 1 71  ? -21.542 1.764   118.448 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 71   GLN A NE2 1 
ATOM   557  N  N   . THR A 1 72  ? -22.643 -1.086  123.798 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 72   THR A N   1 
ATOM   558  C  CA  . THR A 1 72  ? -22.766 -2.534  123.943 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 72   THR A CA  1 
ATOM   559  C  C   . THR A 1 72  ? -23.214 -3.230  122.658 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 72   THR A C   1 
ATOM   560  O  O   . THR A 1 72  ? -24.302 -2.968  122.145 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 72   THR A O   1 
ATOM   561  C  CB  . THR A 1 72  ? -23.777 -2.882  125.035 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 72   THR A CB  1 
ATOM   562  O  OG1 . THR A 1 72  ? -23.654 -1.949  126.118 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 72   THR A OG1 1 
ATOM   563  C  CG2 . THR A 1 72  ? -23.525 -4.285  125.549 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 72   THR A CG2 1 
ATOM   564  N  N   . VAL A 1 73  ? -22.380 -4.126  122.144 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 73   VAL A N   1 
ATOM   565  C  CA  . VAL A 1 73  ? -22.712 -4.856  120.923 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 73   VAL A CA  1 
ATOM   566  C  C   . VAL A 1 73  ? -22.519 -6.358  121.091 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 73   VAL A C   1 
ATOM   567  O  O   . VAL A 1 73  ? -21.393 -6.862  121.085 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 73   VAL A O   1 
ATOM   568  C  CB  . VAL A 1 73  ? -21.858 -4.391  119.740 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 73   VAL A CB  1 
ATOM   569  C  CG1 . VAL A 1 73  ? -22.198 -5.201  118.505 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 73   VAL A CG1 1 
ATOM   570  C  CG2 . VAL A 1 73  ? -22.099 -2.929  119.485 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 73   VAL A CG2 1 
ATOM   571  N  N   . ASN A 1 74  ? -23.629 -7.073  121.220 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 74   ASN A N   1 
ATOM   572  C  CA  . ASN A 1 74  ? -23.575 -8.508  121.406 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 74   ASN A CA  1 
ATOM   573  C  C   . ASN A 1 74  ? -22.749 -8.781  122.648 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 74   ASN A C   1 
ATOM   574  O  O   . ASN A 1 74  ? -21.860 -9.620  122.626 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 74   ASN A O   1 
ATOM   575  C  CB  . ASN A 1 74  ? -22.925 -9.192  120.203 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 74   ASN A CB  1 
ATOM   576  C  CG  . ASN A 1 74  ? -23.681 -8.947  118.913 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 74   ASN A CG  1 
ATOM   577  O  OD1 . ASN A 1 74  ? -24.905 -9.099  118.852 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 74   ASN A OD1 1 
ATOM   578  N  ND2 . ASN A 1 74  ? -22.951 -8.576  117.865 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 74   ASN A ND2 1 
ATOM   579  N  N   . GLY A 1 75  ? -23.038 -8.054  123.724 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 75   GLY A N   1 
ATOM   580  C  CA  . GLY A 1 75  ? -22.320 -8.246  124.975 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 75   GLY A CA  1 
ATOM   581  C  C   . GLY A 1 75  ? -20.908 -7.689  125.004 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 75   GLY A C   1 
ATOM   582  O  O   . GLY A 1 75  ? -20.274 -7.658  126.062 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 75   GLY A O   1 
ATOM   583  N  N   . ILE A 1 76  ? -20.411 -7.255  123.848 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 76   ILE A N   1 
ATOM   584  C  CA  . ILE A 1 76  ? -19.064 -6.691  123.741 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 76   ILE A CA  1 
ATOM   585  C  C   . ILE A 1 76  ? -19.098 -5.187  124.019 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 76   ILE A C   1 
ATOM   586  O  O   . ILE A 1 76  ? -19.292 -4.380  123.103 1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 76   ILE A O   1 
ATOM   587  C  CB  . ILE A 1 76  ? -18.464 -6.911  122.321 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 76   ILE A CB  1 
ATOM   588  C  CG1 . ILE A 1 76  ? -18.342 -8.409  122.017 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 76   ILE A CG1 1 
ATOM   589  C  CG2 . ILE A 1 76  ? -17.100 -6.237  122.219 1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 76   ILE A CG2 1 
ATOM   590  C  CD1 . ILE A 1 76  ? -17.498 -9.181  123.017 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 76   ILE A CD1 1 
ATOM   591  N  N   . VAL A 1 77  ? -18.911 -4.816  125.283 1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A N   1 
ATOM   592  C  CA  . VAL A 1 77  ? -18.925 -3.410  125.677 1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A CA  1 
ATOM   593  C  C   . VAL A 1 77  ? -17.642 -2.694  125.256 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A C   1 
ATOM   594  O  O   . VAL A 1 77  ? -16.540 -3.060  125.668 1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A O   1 
ATOM   595  C  CB  . VAL A 1 77  ? -19.106 -3.251  127.211 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A CB  1 
ATOM   596  C  CG1 . VAL A 1 77  ? -19.064 -1.779  127.592 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A CG1 1 
ATOM   597  C  CG2 . VAL A 1 77  ? -20.426 -3.861  127.649 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 77   VAL A CG2 1 
ATOM   598  N  N   . THR A 1 78  ? -17.798 -1.674  124.424 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 78   THR A N   1 
ATOM   599  C  CA  . THR A 1 78  ? -16.668 -0.891  123.945 1.00 68.50  ? ? ? ? ? ? 78   THR A CA  1 
ATOM   600  C  C   . THR A 1 78  ? -16.968 0.592   124.105 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 78   THR A C   1 
ATOM   601  O  O   . THR A 1 78  ? -18.072 1.048   123.795 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 78   THR A O   1 
ATOM   602  C  CB  . THR A 1 78  ? -16.382 -1.158  122.450 1.00 67.82  ? ? ? ? ? ? 78   THR A CB  1 
ATOM   603  O  OG1 . THR A 1 78  ? -15.976 -2.521  122.283 1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 78   THR A OG1 1 
ATOM   604  C  CG2 . THR A 1 78  ? -15.278 -0.221  121.927 1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 78   THR A CG2 1 
ATOM   605  N  N   . PRO A 1 79  ? -15.997 1.366   124.613 1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 79   PRO A N   1 
ATOM   606  C  CA  . PRO A 1 79  ? -16.276 2.793   124.757 1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 79   PRO A CA  1 
ATOM   607  C  C   . PRO A 1 79  ? -16.105 3.418   123.365 1.00 61.53  ? ? ? ? ? ? 79   PRO A C   1 
ATOM   608  O  O   . PRO A 1 79  ? -15.220 3.014   122.589 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 79   PRO A O   1 
ATOM   609  C  CB  . PRO A 1 79  ? -15.214 3.242   125.753 1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 79   PRO A CB  1 
ATOM   610  C  CG  . PRO A 1 79  ? -14.025 2.408   125.331 1.00 71.04  ? ? ? ? ? ? 79   PRO A CG  1 
ATOM   611  C  CD  . PRO A 1 79  ? -14.654 1.033   125.126 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 79   PRO A CD  1 
ATOM   612  N  N   . VAL A 1 80  ? -16.963 4.377   123.040 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 80   VAL A N   1 
ATOM   613  C  CA  . VAL A 1 80  ? -16.881 5.021   121.744 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 80   VAL A CA  1 
ATOM   614  C  C   . VAL A 1 80  ? -17.215 6.506   121.823 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 80   VAL A C   1 
ATOM   615  O  O   . VAL A 1 80  ? -17.874 6.963   122.760 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 80   VAL A O   1 
ATOM   616  C  CB  . VAL A 1 80  ? -17.813 4.332   120.747 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 80   VAL A CB  1 
ATOM   617  C  CG1 . VAL A 1 80  ? -19.247 4.477   121.209 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 80   VAL A CG1 1 
ATOM   618  C  CG2 . VAL A 1 80  ? -17.606 4.913   119.354 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 80   VAL A CG2 1 
ATOM   619  N  N   . VAL A 1 81  ? -16.744 7.247   120.827 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A N   1 
ATOM   620  C  CA  . VAL A 1 81  ? -16.945 8.684   120.753 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CA  1 
ATOM   621  C  C   . VAL A 1 81  ? -18.286 9.023   120.140 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A C   1 
ATOM   622  O  O   . VAL A 1 81  ? -18.532 8.708   118.978 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A O   1 
ATOM   623  C  CB  . VAL A 1 81  ? -15.882 9.337   119.877 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CB  1 
ATOM   624  C  CG1 . VAL A 1 81  ? -15.789 10.816  120.194 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CG1 1 
ATOM   625  C  CG2 . VAL A 1 81  ? -14.555 8.639   120.067 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CG2 1 
ATOM   626  N  N   . VAL A 1 82  ? -19.139 9.691   120.907 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 82   VAL A N   1 
ATOM   627  C  CA  . VAL A 1 82  ? -20.458 10.071  120.422 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 82   VAL A CA  1 
ATOM   628  C  C   . VAL A 1 82  ? -20.441 11.432  119.731 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 82   VAL A C   1 
ATOM   629  O  O   . VAL A 1 82  ? -21.248 11.692  118.833 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 82   VAL A O   1 
ATOM   630  C  CB  . VAL A 1 82  ? -21.467 10.126  121.575 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 82   VAL A CB  1 
ATOM   631  C  CG1 . VAL A 1 82  ? -22.908 10.134  121.021 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 82   VAL A CG1 1 
ATOM   632  C  CG2 . VAL A 1 82  ? -21.240 8.950   122.499 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 82   VAL A CG2 1 
ATOM   633  N  N   . ARG A 1 83  ? -19.525 12.298  120.158 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A N   1 
ATOM   634  C  CA  . ARG A 1 83  ? -19.386 13.638  119.589 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CA  1 
ATOM   635  C  C   . ARG A 1 83  ? -18.178 14.329  120.178 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A C   1 
ATOM   636  O  O   . ARG A 1 83  ? -17.688 13.931  121.233 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A O   1 
ATOM   637  C  CB  . ARG A 1 83  ? -20.638 14.463  119.875 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CB  1 
ATOM   638  C  CG  . ARG A 1 83  ? -21.238 14.249  121.259 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CG  1 
ATOM   639  C  CD  . ARG A 1 83  ? -22.753 14.399  121.160 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CD  1 
ATOM   640  N  NE  . ARG A 1 83  ? -23.485 13.877  122.315 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A NE  1 
ATOM   641  C  CZ  . ARG A 1 83  ? -23.565 14.493  123.486 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CZ  1 
ATOM   642  N  NH1 . ARG A 1 83  ? -22.952 15.654  123.654 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A NH1 1 
ATOM   643  N  NH2 . ARG A 1 83  ? -24.267 13.954  124.477 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A NH2 1 
ATOM   644  N  N   . THR A 1 84  ? -17.689 15.364  119.508 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 84   THR A N   1 
ATOM   645  C  CA  . THR A 1 84  ? -16.529 16.066  120.035 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 84   THR A CA  1 
ATOM   646  C  C   . THR A 1 84  ? -16.687 17.588  120.039 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 84   THR A C   1 
ATOM   647  O  O   . THR A 1 84  ? -17.465 18.142  119.262 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 84   THR A O   1 
ATOM   648  C  CB  . THR A 1 84  ? -15.281 15.691  119.247 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 84   THR A CB  1 
ATOM   649  O  OG1 . THR A 1 84  ? -15.376 14.325  118.815 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 84   THR A OG1 1 
ATOM   650  C  CG2 . THR A 1 84  ? -14.056 15.848  120.125 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 84   THR A CG2 1 
ATOM   651  N  N   . SER A 1 85  ? -15.957 18.258  120.930 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 85   SER A N   1 
ATOM   652  C  CA  . SER A 1 85  ? -16.011 19.716  121.037 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 85   SER A CA  1 
ATOM   653  C  C   . SER A 1 85  ? -14.610 20.268  120.820 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 85   SER A C   1 
ATOM   654  O  O   . SER A 1 85  ? -13.663 19.836  121.463 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 85   SER A O   1 
ATOM   655  C  CB  . SER A 1 85  ? -16.546 20.116  122.406 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 85   SER A CB  1 
ATOM   656  O  OG  . SER A 1 85  ? -17.798 19.492  122.618 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 85   SER A OG  1 
ATOM   657  N  N   . TYR A 1 86  ? -14.488 21.225  119.909 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 86   TYR A N   1 
ATOM   658  C  CA  . TYR A 1 86  ? -13.194 21.793  119.560 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 86   TYR A CA  1 
ATOM   659  C  C   . TYR A 1 86  ? -13.051 23.281  119.850 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 86   TYR A C   1 
ATOM   660  O  O   . TYR A 1 86  ? -14.011 24.041  119.765 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 86   TYR A O   1 
ATOM   661  C  CB  . TYR A 1 86  ? -12.940 21.597  118.066 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 86   TYR A CB  1 
ATOM   662  C  CG  . TYR A 1 86  ? -13.034 20.177  117.555 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 86   TYR A CG  1 
ATOM   663  C  CD1 . TYR A 1 86  ? -14.125 19.375  117.851 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 86   TYR A CD1 1 
ATOM   664  C  CD2 . TYR A 1 86  ? -12.033 19.646  116.749 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 86   TYR A CD2 1 
ATOM   665  C  CE1 . TYR A 1 86  ? -14.214 18.080  117.362 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 86   TYR A CE1 1 
ATOM   666  C  CE2 . TYR A 1 86  ? -12.115 18.355  116.255 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 86   TYR A CE2 1 
ATOM   667  C  CZ  . TYR A 1 86  ? -13.206 17.577  116.568 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 86   TYR A CZ  1 
ATOM   668  O  OH  . TYR A 1 86  ? -13.275 16.285  116.107 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 86   TYR A OH  1 
ATOM   669  N  N   . VAL A 1 87  ? -11.837 23.704  120.162 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A N   1 
ATOM   670  C  CA  . VAL A 1 87  ? -11.589 25.108  120.410 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CA  1 
ATOM   671  C  C   . VAL A 1 87  ? -10.149 25.402  120.050 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A C   1 
ATOM   672  O  O   . VAL A 1 87  ? -9.262  24.567  120.253 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A O   1 
ATOM   673  C  CB  . VAL A 1 87  ? -11.836 25.477  121.856 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CB  1 
ATOM   674  C  CG1 . VAL A 1 87  ? -10.819 24.805  122.734 1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CG1 1 
ATOM   675  C  CG2 . VAL A 1 87  ? -11.794 26.978  122.004 1.00 6.56   ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CG2 1 
ATOM   676  N  N   . THR A 1 88  ? -9.918  26.601  119.528 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 88   THR A N   1 
ATOM   677  C  CA  . THR A 1 88  ? -8.587  26.980  119.084 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 88   THR A CA  1 
ATOM   678  C  C   . THR A 1 88  ? -8.250  28.431  119.312 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 88   THR A C   1 
ATOM   679  O  O   . THR A 1 88  ? -8.673  29.272  118.529 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 88   THR A O   1 
ATOM   680  C  CB  . THR A 1 88  ? -8.455  26.763  117.589 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 88   THR A CB  1 
ATOM   681  O  OG1 . THR A 1 88  ? -9.012  25.491  117.241 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 88   THR A OG1 1 
ATOM   682  C  CG2 . THR A 1 88  ? -7.006  26.835  117.172 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 88   THR A CG2 1 
ATOM   683  N  N   . VAL A 1 89  ? -7.483  28.735  120.354 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A N   1 
ATOM   684  C  CA  . VAL A 1 89  ? -7.105  30.121  120.590 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A CA  1 
ATOM   685  C  C   . VAL A 1 89  ? -5.802  30.379  119.820 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A C   1 
ATOM   686  O  O   . VAL A 1 89  ? -4.937  29.511  119.731 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A O   1 
ATOM   687  C  CB  . VAL A 1 89  ? -6.922  30.428  122.102 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A CB  1 
ATOM   688  C  CG1 . VAL A 1 89  ? -8.210  30.189  122.853 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A CG1 1 
ATOM   689  C  CG2 . VAL A 1 89  ? -5.861  29.567  122.670 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A CG2 1 
ATOM   690  N  N   . ASP A 1 90  ? -5.695  31.569  119.237 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 90   ASP A N   1 
ATOM   691  C  CA  . ASP A 1 90  ? -4.527  31.974  118.455 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 90   ASP A CA  1 
ATOM   692  C  C   . ASP A 1 90  ? -3.955  33.296  118.928 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 90   ASP A C   1 
ATOM   693  O  O   . ASP A 1 90  ? -4.578  34.349  118.749 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 90   ASP A O   1 
ATOM   694  C  CB  . ASP A 1 90  ? -4.900  32.146  116.989 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 90   ASP A CB  1 
ATOM   695  C  CG  . ASP A 1 90  ? -4.821  30.857  116.210 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 90   ASP A CG  1 
ATOM   696  O  OD1 . ASP A 1 90  ? -3.711  30.279  116.165 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 90   ASP A OD1 1 
ATOM   697  O  OD2 . ASP A 1 90  ? -5.859  30.432  115.637 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 90   ASP A OD2 1 
ATOM   698  N  N   . PHE A 1 91  ? -2.772  33.255  119.524 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A N   1 
ATOM   699  C  CA  . PHE A 1 91  ? -2.156  34.484  119.977 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CA  1 
ATOM   700  C  C   . PHE A 1 91  ? -1.130  34.911  118.962 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A C   1 
ATOM   701  O  O   . PHE A 1 91  ? -0.401  34.083  118.426 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A O   1 
ATOM   702  C  CB  . PHE A 1 91  ? -1.467  34.301  121.314 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CB  1 
ATOM   703  C  CG  . PHE A 1 91  ? -2.403  34.184  122.459 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CG  1 
ATOM   704  C  CD1 . PHE A 1 91  ? -2.863  32.946  122.869 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CD1 1 
ATOM   705  C  CD2 . PHE A 1 91  ? -2.815  35.311  123.143 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CD2 1 
ATOM   706  C  CE1 . PHE A 1 91  ? -3.718  32.831  123.946 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CE1 1 
ATOM   707  C  CE2 . PHE A 1 91  ? -3.671  35.205  124.222 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CE2 1 
ATOM   708  C  CZ  . PHE A 1 91  ? -4.123  33.961  124.625 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 91   PHE A CZ  1 
ATOM   709  N  N   . ASP A 1 92  ? -1.081  36.209  118.707 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A N   1 
ATOM   710  C  CA  . ASP A 1 92  ? -0.142  36.779  117.765 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A CA  1 
ATOM   711  C  C   . ASP A 1 92  ? 0.394   38.058  118.400 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A C   1 
ATOM   712  O  O   . ASP A 1 92  ? -0.293  39.079  118.415 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A O   1 
ATOM   713  C  CB  . ASP A 1 92  ? -0.868  37.094  116.462 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A CB  1 
ATOM   714  C  CG  . ASP A 1 92  ? 0.053   37.666  115.399 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A CG  1 
ATOM   715  O  OD1 . ASP A 1 92  ? 0.775   38.645  115.702 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A OD1 1 
ATOM   716  O  OD2 . ASP A 1 92  ? 0.045   37.145  114.256 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A OD2 1 
ATOM   717  N  N   . TYR A 1 93  ? 1.609   37.999  118.942 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 93   TYR A N   1 
ATOM   718  C  CA  . TYR A 1 93  ? 2.204   39.166  119.583 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 93   TYR A CA  1 
ATOM   719  C  C   . TYR A 1 93  ? 3.251   39.817  118.731 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 93   TYR A C   1 
ATOM   720  O  O   . TYR A 1 93  ? 3.746   39.224  117.780 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 93   TYR A O   1 
ATOM   721  C  CB  . TYR A 1 93  ? 2.883   38.804  120.885 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 93   TYR A CB  1 
ATOM   722  C  CG  . TYR A 1 93  ? 2.002   38.154  121.880 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 93   TYR A CG  1 
ATOM   723  C  CD1 . TYR A 1 93  ? 2.094   36.799  122.118 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 93   TYR A CD1 1 
ATOM   724  C  CD2 . TYR A 1 93  ? 1.098   38.896  122.614 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 93   TYR A CD2 1 
ATOM   725  C  CE1 . TYR A 1 93  ? 1.316   36.196  123.067 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 93   TYR A CE1 1 
ATOM   726  C  CE2 . TYR A 1 93  ? 0.313   38.302  123.566 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 93   TYR A CE2 1 
ATOM   727  C  CZ  . TYR A 1 93  ? 0.428   36.951  123.789 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 93   TYR A CZ  1 
ATOM   728  O  OH  . TYR A 1 93  ? -0.341  36.347  124.746 1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 93   TYR A OH  1 
ATOM   729  N  N   . ASP A 1 94  ? 3.609   41.038  119.104 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A N   1 
ATOM   730  C  CA  . ASP A 1 94  ? 4.621   41.774  118.374 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CA  1 
ATOM   731  C  C   . ASP A 1 94  ? 5.949   41.513  119.030 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A C   1 
ATOM   732  O  O   . ASP A 1 94  ? 6.047   41.508  120.247 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A O   1 
ATOM   733  C  CB  . ASP A 1 94  ? 4.333   43.267  118.413 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CB  1 
ATOM   734  C  CG  . ASP A 1 94  ? 5.230   44.048  117.481 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CG  1 
ATOM   735  O  OD1 . ASP A 1 94  ? 6.472   43.955  117.637 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A OD1 1 
ATOM   736  O  OD2 . ASP A 1 94  ? 4.684   44.744  116.593 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A OD2 1 
ATOM   737  N  N   . ALA A 1 95  ? 6.983   41.320  118.232 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A N   1 
ATOM   738  C  CA  . ALA A 1 95  ? 8.295   41.040  118.797 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A CA  1 
ATOM   739  C  C   . ALA A 1 95  ? 8.844   42.102  119.751 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A C   1 
ATOM   740  O  O   . ALA A 1 95  ? 9.951   41.950  120.266 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A O   1 
ATOM   741  C  CB  . ALA A 1 95  ? 9.290   40.797  117.678 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A CB  1 
ATOM   742  N  N   . ARG A 1 96  ? 8.084   43.166  119.992 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A N   1 
ATOM   743  C  CA  . ARG A 1 96  ? 8.550   44.221  120.878 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CA  1 
ATOM   744  C  C   . ARG A 1 96  ? 7.665   44.375  122.090 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A C   1 
ATOM   745  O  O   . ARG A 1 96  ? 7.843   45.290  122.891 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A O   1 
ATOM   746  C  CB  . ARG A 1 96  ? 8.589   45.545  120.143 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CB  1 
ATOM   747  C  CG  . ARG A 1 96  ? 9.142   45.447  118.766 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CG  1 
ATOM   748  C  CD  . ARG A 1 96  ? 9.390   46.826  118.211 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CD  1 
ATOM   749  N  NE  . ARG A 1 96  ? 9.494   46.775  116.762 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NE  1 
ATOM   750  C  CZ  . ARG A 1 96  ? 8.469   46.514  115.958 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CZ  1 
ATOM   751  N  NH1 . ARG A 1 96  ? 7.263   46.289  116.472 1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NH1 1 
ATOM   752  N  NH2 . ARG A 1 96  ? 8.652   46.463  114.642 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NH2 1 
ATOM   753  N  N   . SER A 1 97  ? 6.700   43.483  122.222 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 97   SER A N   1 
ATOM   754  C  CA  . SER A 1 97  ? 5.789   43.546  123.342 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 97   SER A CA  1 
ATOM   755  C  C   . SER A 1 97  ? 6.531   43.188  124.618 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 97   SER A C   1 
ATOM   756  O  O   . SER A 1 97  ? 7.469   42.390  124.592 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 97   SER A O   1 
ATOM   757  C  CB  . SER A 1 97  ? 4.647   42.569  123.113 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 97   SER A CB  1 
ATOM   758  O  OG  . SER A 1 97  ? 5.161   41.264  122.919 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 97   SER A OG  1 
ATOM   759  N  N   . THR A 1 98  ? 6.120   43.782  125.735 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 98   THR A N   1 
ATOM   760  C  CA  . THR A 1 98  ? 6.761   43.499  127.012 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 98   THR A CA  1 
ATOM   761  C  C   . THR A 1 98  ? 5.998   42.421  127.726 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 98   THR A C   1 
ATOM   762  O  O   . THR A 1 98  ? 4.817   42.214  127.464 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 98   THR A O   1 
ATOM   763  C  CB  . THR A 1 98  ? 6.795   44.720  127.935 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 98   THR A CB  1 
ATOM   764  O  OG1 . THR A 1 98  ? 5.456   45.135  128.234 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 98   THR A OG1 1 
ATOM   765  C  CG2 . THR A 1 98  ? 7.569   45.862  127.274 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 98   THR A CG2 1 
ATOM   766  N  N   . THR A 1 99  ? 6.668   41.742  128.644 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 99   THR A N   1 
ATOM   767  C  CA  . THR A 1 99  ? 6.012   40.680  129.374 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 99   THR A CA  1 
ATOM   768  C  C   . THR A 1 99  ? 4.682   41.157  129.930 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 99   THR A C   1 
ATOM   769  O  O   . THR A 1 99  ? 3.661   40.503  129.751 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 99   THR A O   1 
ATOM   770  C  CB  . THR A 1 99  ? 6.889   40.158  130.517 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 99   THR A CB  1 
ATOM   771  O  OG1 . THR A 1 99  ? 7.900   39.289  129.987 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 99   THR A OG1 1 
ATOM   772  C  CG2 . THR A 1 99  ? 6.047   39.392  131.518 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 99   THR A CG2 1 
ATOM   773  N  N   . LYS A 1 100 ? 4.685   42.308  130.585 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A N   1 
ATOM   774  C  CA  . LYS A 1 100 ? 3.447   42.812  131.154 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CA  1 
ATOM   775  C  C   . LYS A 1 100 ? 2.320   42.909  130.132 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A C   1 
ATOM   776  O  O   . LYS A 1 100 ? 1.240   42.370  130.350 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A O   1 
ATOM   777  C  CB  . LYS A 1 100 ? 3.673   44.172  131.816 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CB  1 
ATOM   778  C  CG  . LYS A 1 100 ? 3.193   44.209  133.275 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CG  1 
ATOM   779  C  CD  . LYS A 1 100 ? 3.344   45.594  133.921 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CD  1 
ATOM   780  C  CE  . LYS A 1 100 ? 2.423   46.639  133.268 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A CE  1 
ATOM   781  N  NZ  . LYS A 1 100 ? 2.498   47.995  133.914 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 100  LYS A NZ  1 
ATOM   782  N  N   . GLU A 1 101 ? 2.567   43.579  129.012 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A N   1 
ATOM   783  C  CA  . GLU A 1 101 ? 1.531   43.730  127.994 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CA  1 
ATOM   784  C  C   . GLU A 1 101 ? 0.928   42.376  127.670 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A C   1 
ATOM   785  O  O   . GLU A 1 101 ? -0.284  42.182  127.780 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A O   1 
ATOM   786  C  CB  . GLU A 1 101 ? 2.098   44.348  126.706 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CB  1 
ATOM   787  C  CG  . GLU A 1 101 ? 3.057   45.517  126.918 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CG  1 
ATOM   788  C  CD  . GLU A 1 101 ? 3.385   46.285  125.636 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CD  1 
ATOM   789  O  OE1 . GLU A 1 101 ? 3.608   45.641  124.581 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A OE1 1 
ATOM   790  O  OE2 . GLU A 1 101 ? 3.432   47.540  125.696 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 101  GLU A OE2 1 
ATOM   791  N  N   . ARG A 1 102 ? 1.784   41.437  127.280 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 102  ARG A N   1 
ATOM   792  C  CA  . ARG A 1 102 ? 1.325   40.107  126.923 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 102  ARG A CA  1 
ATOM   793  C  C   . ARG A 1 102 ? 0.518   39.485  128.045 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 102  ARG A C   1 
ATOM   794  O  O   . ARG A 1 102 ? -0.593  39.010  127.820 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 102  ARG A O   1 
ATOM   795  C  CB  . ARG A 1 102 ? 2.506   39.203  126.550 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 102  ARG A CB  1 
ATOM   796  C  CG  . ARG A 1 102 ? 3.213   39.618  125.264 1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 102  ARG A CG  1 
ATOM   797  C  CD  . ARG A 1 102 ? 4.116   38.531  124.696 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 102  ARG A CD  1 
ATOM   798  N  NE  . ARG A 1 102 ? 5.248   38.225  125.562 1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 102  ARG A NE  1 
ATOM   799  C  CZ  . ARG A 1 102 ? 6.219   39.079  125.865 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 102  ARG A CZ  1 
ATOM   800  N  NH1 . ARG A 1 102 ? 6.212   40.304  125.372 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 102  ARG A NH1 1 
ATOM   801  N  NH2 . ARG A 1 102 ? 7.199   38.709  126.672 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 102  ARG A NH2 1 
ATOM   802  N  N   . ASN A 1 103 ? 1.058   39.499  129.257 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 103  ASN A N   1 
ATOM   803  C  CA  . ASN A 1 103 ? 0.342   38.917  130.378 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 103  ASN A CA  1 
ATOM   804  C  C   . ASN A 1 103 ? -1.029  39.562  130.471 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 103  ASN A C   1 
ATOM   805  O  O   . ASN A 1 103 ? -2.049  38.887  130.363 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 103  ASN A O   1 
ATOM   806  C  CB  . ASN A 1 103 ? 1.092   39.141  131.685 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 103  ASN A CB  1 
ATOM   807  C  CG  . ASN A 1 103 ? 0.639   38.195  132.775 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 103  ASN A CG  1 
ATOM   808  O  OD1 . ASN A 1 103 ? -0.438  37.619  132.686 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 103  ASN A OD1 1 
ATOM   809  N  ND2 . ASN A 1 103 ? 1.457   38.035  133.815 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 103  ASN A ND2 1 
ATOM   810  N  N   . ASN A 1 104 ? -1.056  40.873  130.663 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 104  ASN A N   1 
ATOM   811  C  CA  . ASN A 1 104 ? -2.324  41.576  130.760 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 104  ASN A CA  1 
ATOM   812  C  C   . ASN A 1 104 ? -3.273  41.177  129.652 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 104  ASN A C   1 
ATOM   813  O  O   . ASN A 1 104 ? -4.464  40.994  129.886 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 104  ASN A O   1 
ATOM   814  C  CB  . ASN A 1 104 ? -2.109  43.078  130.713 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 104  ASN A CB  1 
ATOM   815  C  CG  . ASN A 1 104 ? -1.653  43.628  132.033 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 104  ASN A CG  1 
ATOM   816  O  OD1 . ASN A 1 104 ? -2.253  43.341  133.074 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 104  ASN A OD1 1 
ATOM   817  N  ND2 . ASN A 1 104 ? -0.593  44.430  132.008 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 104  ASN A ND2 1 
ATOM   818  N  N   . PHE A 1 105 ? -2.742  41.053  128.443 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A N   1 
ATOM   819  C  CA  . PHE A 1 105 ? -3.548  40.662  127.302 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CA  1 
ATOM   820  C  C   . PHE A 1 105 ? -4.276  39.370  127.618 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A C   1 
ATOM   821  O  O   . PHE A 1 105 ? -5.500  39.335  127.704 1.00 7.93   ? ? ? ? ? ? 105  PHE A O   1 
ATOM   822  C  CB  . PHE A 1 105 ? -2.656  40.448  126.099 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CB  1 
ATOM   823  C  CG  . PHE A 1 105 ? -3.396  40.332  124.814 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CG  1 
ATOM   824  C  CD1 . PHE A 1 105 ? -4.424  41.206  124.513 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CD1 1 
ATOM   825  C  CD2 . PHE A 1 105 ? -2.996  39.427  123.855 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CD2 1 
ATOM   826  C  CE1 . PHE A 1 105 ? -5.038  41.189  123.271 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CE1 1 
ATOM   827  C  CE2 . PHE A 1 105 ? -3.602  39.405  122.613 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CE2 1 
ATOM   828  C  CZ  . PHE A 1 105 ? -4.624  40.293  122.321 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 105  PHE A CZ  1 
ATOM   829  N  N   . VAL A 1 106 ? -3.509  38.305  127.798 1.00 8.33   ? ? ? ? ? ? 106  VAL A N   1 
ATOM   830  C  CA  . VAL A 1 106 ? -4.082  37.010  128.106 1.00 6.05   ? ? ? ? ? ? 106  VAL A CA  1 
ATOM   831  C  C   . VAL A 1 106 ? -5.124  37.151  129.184 1.00 4.21   ? ? ? ? ? ? 106  VAL A C   1 
ATOM   832  O  O   . VAL A 1 106 ? -6.271  36.762  129.012 1.00 2.46   ? ? ? ? ? ? 106  VAL A O   1 
ATOM   833  C  CB  . VAL A 1 106 ? -3.022  36.050  128.602 1.00 3.80   ? ? ? ? ? ? 106  VAL A CB  1 
ATOM   834  C  CG1 . VAL A 1 106 ? -3.642  34.704  128.897 1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 106  VAL A CG1 1 
ATOM   835  C  CG2 . VAL A 1 106 ? -1.933  35.925  127.571 1.00 0.19   ? ? ? ? ? ? 106  VAL A CG2 1 
ATOM   836  N  N   . GLY A 1 107 ? -4.716  37.720  130.304 1.00 2.42   ? ? ? ? ? ? 107  GLY A N   1 
ATOM   837  C  CA  . GLY A 1 107 ? -5.640  37.893  131.401 1.00 6.58   ? ? ? ? ? ? 107  GLY A CA  1 
ATOM   838  C  C   . GLY A 1 107 ? -7.005  38.392  130.972 1.00 7.41   ? ? ? ? ? ? 107  GLY A C   1 
ATOM   839  O  O   . GLY A 1 107 ? -8.029  37.935  131.479 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 107  GLY A O   1 
ATOM   840  N  N   . MET A 1 108 ? -7.024  39.332  130.038 1.00 5.85   ? ? ? ? ? ? 108  MET A N   1 
ATOM   841  C  CA  . MET A 1 108 ? -8.280  39.884  129.572 1.00 6.11   ? ? ? ? ? ? 108  MET A CA  1 
ATOM   842  C  C   . MET A 1 108 ? -9.047  38.859  128.775 1.00 6.48   ? ? ? ? ? ? 108  MET A C   1 
ATOM   843  O  O   . MET A 1 108 ? -10.122 38.427  129.179 1.00 5.72   ? ? ? ? ? ? 108  MET A O   1 
ATOM   844  C  CB  . MET A 1 108 ? -8.028  41.119  128.722 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 108  MET A CB  1 
ATOM   845  C  CG  . MET A 1 108 ? -7.459  42.273  129.512 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 108  MET A CG  1 
ATOM   846  S  SD  . MET A 1 108 ? -6.975  43.653  128.478 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 108  MET A SD  1 
ATOM   847  C  CE  . MET A 1 108 ? -8.568  44.203  127.963 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 108  MET A CE  1 
ATOM   848  N  N   . ILE A 1 109 ? -8.492  38.462  127.640 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 109  ILE A N   1 
ATOM   849  C  CA  . ILE A 1 109 ? -9.155  37.480  126.805 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 109  ILE A CA  1 
ATOM   850  C  C   . ILE A 1 109 ? -9.635  36.357  127.705 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 109  ILE A C   1 
ATOM   851  O  O   . ILE A 1 109 ? -10.692 35.785  127.489 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 109  ILE A O   1 
ATOM   852  C  CB  . ILE A 1 109 ? -8.200  36.925  125.739 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 109  ILE A CB  1 
ATOM   853  C  CG1 . ILE A 1 109 ? -8.975  36.065  124.757 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 109  ILE A CG1 1 
ATOM   854  C  CG2 . ILE A 1 109 ? -7.132  36.084  126.376 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 109  ILE A CG2 1 
ATOM   855  C  CD1 . ILE A 1 109 ? -10.116 36.802  124.140 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 109  ILE A CD1 1 
ATOM   856  N  N   . ALA A 1 110 ? -8.851  36.063  128.733 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 110  ALA A N   1 
ATOM   857  C  CA  . ALA A 1 110 ? -9.194  35.026  129.686 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 110  ALA A CA  1 
ATOM   858  C  C   . ALA A 1 110 ? -10.498 35.397  130.359 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 110  ALA A C   1 
ATOM   859  O  O   . ALA A 1 110 ? -11.495 34.701  130.221 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 110  ALA A O   1 
ATOM   860  C  CB  . ALA A 1 110 ? -8.114  34.909  130.715 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 110  ALA A CB  1 
ATOM   861  N  N   . ASP A 1 111 ? -10.472 36.505  131.092 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 111  ASP A N   1 
ATOM   862  C  CA  . ASP A 1 111 ? -11.639 37.013  131.804 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 111  ASP A CA  1 
ATOM   863  C  C   . ASP A 1 111 ? -12.890 36.945  130.919 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 111  ASP A C   1 
ATOM   864  O  O   . ASP A 1 111 ? -13.969 36.589  131.382 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 111  ASP A O   1 
ATOM   865  C  CB  . ASP A 1 111 ? -11.392 38.468  132.226 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 111  ASP A CB  1 
ATOM   866  C  CG  . ASP A 1 111 ? -12.166 38.866  133.485 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 111  ASP A CG  1 
ATOM   867  O  OD1 . ASP A 1 111 ? -12.381 40.083  133.698 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 111  ASP A OD1 1 
ATOM   868  O  OD2 . ASP A 1 111 ? -12.541 37.970  134.274 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 111  ASP A OD2 1 
ATOM   869  N  N   . ALA A 1 112 ? -12.740 37.285  129.646 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 112  ALA A N   1 
ATOM   870  C  CA  . ALA A 1 112 ? -13.858 37.267  128.712 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 112  ALA A CA  1 
ATOM   871  C  C   . ALA A 1 112 ? -14.608 35.938  128.677 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 112  ALA A C   1 
ATOM   872  O  O   . ALA A 1 112 ? -15.830 35.915  128.570 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 112  ALA A O   1 
ATOM   873  C  CB  . ALA A 1 112 ? -13.367 37.613  127.332 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 112  ALA A CB  1 
ATOM   874  N  N   . LEU A 1 113 ? -13.887 34.828  128.736 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A N   1 
ATOM   875  C  CA  . LEU A 1 113 ? -14.545 33.524  128.733 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CA  1 
ATOM   876  C  C   . LEU A 1 113 ? -14.987 33.341  130.147 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A C   1 
ATOM   877  O  O   . LEU A 1 113 ? -14.186 32.935  130.971 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A O   1 
ATOM   878  C  CB  . LEU A 1 113 ? -13.561 32.414  128.455 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CB  1 
ATOM   879  C  CG  . LEU A 1 113 ? -12.656 32.589  127.271 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CG  1 
ATOM   880  C  CD1 . LEU A 1 113 ? -11.581 31.552  127.370 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CD1 1 
ATOM   881  C  CD2 . LEU A 1 113 ? -13.449 32.452  125.991 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CD2 1 
ATOM   882  N  N   . LYS A 1 114 ? -16.230 33.611  130.481 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 114  LYS A N   1 
ATOM   883  C  CA  . LYS A 1 114 ? -16.527 33.429  131.879 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CA  1 
ATOM   884  C  C   . LYS A 1 114 ? -17.978 33.266  132.167 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 114  LYS A C   1 
ATOM   885  O  O   . LYS A 1 114 ? -18.833 33.789  131.468 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 114  LYS A O   1 
ATOM   886  C  CB  . LYS A 1 114 ? -15.955 34.596  132.680 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CB  1 
ATOM   887  C  CG  . LYS A 1 114 ? -15.615 34.282  134.124 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CG  1 
ATOM   888  C  CD  . LYS A 1 114 ? -14.250 34.891  134.474 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CD  1 
ATOM   889  C  CE  . LYS A 1 114 ? -13.999 35.021  135.989 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 114  LYS A CE  1 
ATOM   890  N  NZ  . LYS A 1 114 ? -14.718 36.172  136.660 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 114  LYS A NZ  1 
ATOM   891  N  N   . ALA A 1 115 ? -18.241 32.519  133.219 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 115  ALA A N   1 
ATOM   892  C  CA  . ALA A 1 115 ? -19.591 32.244  133.636 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 115  ALA A CA  1 
ATOM   893  C  C   . ALA A 1 115 ? -20.481 33.485  133.576 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 115  ALA A C   1 
ATOM   894  O  O   . ALA A 1 115 ? -21.553 33.464  132.965 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 115  ALA A O   1 
ATOM   895  C  CB  . ALA A 1 115 ? -19.566 31.677  135.061 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 115  ALA A CB  1 
ATOM   896  N  N   . ASP A 1 116 ? -20.016 34.567  134.195 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 116  ASP A N   1 
ATOM   897  C  CA  . ASP A 1 116 ? -20.788 35.796  134.275 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 116  ASP A CA  1 
ATOM   898  C  C   . ASP A 1 116 ? -20.670 36.792  133.146 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 116  ASP A C   1 
ATOM   899  O  O   . ASP A 1 116 ? -21.546 37.642  133.003 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 116  ASP A O   1 
ATOM   900  C  CB  . ASP A 1 116 ? -20.487 36.508  135.590 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 116  ASP A CB  1 
ATOM   901  C  CG  . ASP A 1 116 ? -19.004 36.592  135.877 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 116  ASP A CG  1 
ATOM   902  O  OD1 . ASP A 1 116 ? -18.395 35.530  136.135 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 116  ASP A OD1 1 
ATOM   903  O  OD2 . ASP A 1 116 ? -18.446 37.713  135.845 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 116  ASP A OD2 1 
ATOM   904  N  N   . LYS A 1 117 ? -19.602 36.721  132.358 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A N   1 
ATOM   905  C  CA  . LYS A 1 117 ? -19.452 37.662  131.248 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A CA  1 
ATOM   906  C  C   . LYS A 1 117 ? -20.565 37.406  130.238 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A C   1 
ATOM   907  O  O   . LYS A 1 117 ? -20.382 36.722  129.231 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A O   1 
ATOM   908  C  CB  . LYS A 1 117 ? -18.084 37.511  130.591 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A CB  1 
ATOM   909  C  CG  . LYS A 1 117 ? -16.923 37.713  131.552 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A CG  1 
ATOM   910  C  CD  . LYS A 1 117 ? -16.983 39.055  132.264 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A CD  1 
ATOM   911  C  CE  . LYS A 1 117 ? -15.819 39.191  133.234 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A CE  1 
ATOM   912  N  NZ  . LYS A 1 117 ? -15.877 40.452  134.029 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A NZ  1 
ATOM   913  N  N   . MET A 1 118 ? -21.724 37.976  130.543 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 118  MET A N   1 
ATOM   914  C  CA  . MET A 1 118 ? -22.928 37.840  129.746 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 118  MET A CA  1 
ATOM   915  C  C   . MET A 1 118 ? -22.739 37.782  128.242 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 118  MET A C   1 
ATOM   916  O  O   . MET A 1 118 ? -22.856 36.726  127.630 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 118  MET A O   1 
ATOM   917  C  CB  . MET A 1 118 ? -23.876 38.983  130.081 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 118  MET A CB  1 
ATOM   918  C  CG  . MET A 1 118 ? -25.188 38.913  129.324 1.00 64.52  ? ? ? ? ? ? 118  MET A CG  1 
ATOM   919  S  SD  . MET A 1 118 ? -26.243 37.537  129.848 1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 118  MET A SD  1 
ATOM   920  C  CE  . MET A 1 118 ? -27.194 38.405  131.208 1.00 75.25  ? ? ? ? ? ? 118  MET A CE  1 
ATOM   921  N  N   . LEU A 1 119 ? -22.464 38.933  127.650 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A N   1 
ATOM   922  C  CA  . LEU A 1 119 ? -22.284 39.033  126.214 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CA  1 
ATOM   923  C  C   . LEU A 1 119 ? -21.617 37.832  125.580 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A C   1 
ATOM   924  O  O   . LEU A 1 119 ? -22.086 37.315  124.575 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A O   1 
ATOM   925  C  CB  . LEU A 1 119 ? -21.483 40.282  125.879 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CB  1 
ATOM   926  C  CG  . LEU A 1 119 ? -21.210 40.471  124.393 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CG  1 
ATOM   927  C  CD1 . LEU A 1 119 ? -22.478 40.254  123.619 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD1 1 
ATOM   928  C  CD2 . LEU A 1 119 ? -20.673 41.858  124.151 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD2 1 
ATOM   929  N  N   . VAL A 1 120 ? -20.518 37.395  126.171 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A N   1 
ATOM   930  C  CA  . VAL A 1 120 ? -19.766 36.261  125.663 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A CA  1 
ATOM   931  C  C   . VAL A 1 120 ? -20.432 34.918  125.938 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A C   1 
ATOM   932  O  O   . VAL A 1 120 ? -20.805 34.193  125.017 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A O   1 
ATOM   933  C  CB  . VAL A 1 120 ? -18.365 36.239  126.278 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A CB  1 
ATOM   934  C  CG1 . VAL A 1 120 ? -17.662 34.944  125.949 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A CG1 1 
ATOM   935  C  CG2 . VAL A 1 120 ? -17.577 37.419  125.768 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A CG2 1 
ATOM   936  N  N   . HIS A 1 121 ? -20.564 34.586  127.215 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A N   1 
ATOM   937  C  CA  . HIS A 1 121 ? -21.161 33.323  127.627 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A CA  1 
ATOM   938  C  C   . HIS A 1 121 ? -22.382 32.933  126.815 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A C   1 
ATOM   939  O  O   . HIS A 1 121 ? -22.385 31.908  126.146 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A O   1 
ATOM   940  C  CB  . HIS A 1 121 ? -21.525 33.394  129.104 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A CB  1 
ATOM   941  C  CG  . HIS A 1 121 ? -22.015 32.103  129.678 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A CG  1 
ATOM   942  N  ND1 . HIS A 1 121 ? -23.308 31.655  129.509 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A ND1 1 
ATOM   943  C  CD2 . HIS A 1 121 ? -21.401 31.187  130.466 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A CD2 1 
ATOM   944  C  CE1 . HIS A 1 121 ? -23.473 30.525  130.172 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A CE1 1 
ATOM   945  N  NE2 . HIS A 1 121 ? -22.330 30.220  130.763 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A NE2 1 
ATOM   946  N  N   . ASP A 1 122 ? -23.416 33.757  126.870 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 122  ASP A N   1 
ATOM   947  C  CA  . ASP A 1 122 ? -24.653 33.489  126.151 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 122  ASP A CA  1 
ATOM   948  C  C   . ASP A 1 122 ? -24.411 33.017  124.715 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 122  ASP A C   1 
ATOM   949  O  O   . ASP A 1 122 ? -25.266 32.373  124.113 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 122  ASP A O   1 
ATOM   950  C  CB  . ASP A 1 122 ? -25.531 34.746  126.169 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 122  ASP A CB  1 
ATOM   951  C  CG  . ASP A 1 122 ? -26.995 34.450  125.847 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 122  ASP A CG  1 
ATOM   952  O  OD1 . ASP A 1 122 ? -27.326 34.287  124.652 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 122  ASP A OD1 1 
ATOM   953  O  OD2 . ASP A 1 122 ? -27.819 34.376  126.789 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 122  ASP A OD2 1 
ATOM   954  N  N   . THR A 1 123 ? -23.243 33.316  124.166 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 123  THR A N   1 
ATOM   955  C  CA  . THR A 1 123 ? -22.958 32.890  122.809 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 123  THR A CA  1 
ATOM   956  C  C   . THR A 1 123 ? -22.069 31.670  122.731 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 123  THR A C   1 
ATOM   957  O  O   . THR A 1 123 ? -22.409 30.712  122.054 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 123  THR A O   1 
ATOM   958  C  CB  . THR A 1 123 ? -22.304 33.997  122.001 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 123  THR A CB  1 
ATOM   959  O  OG1 . THR A 1 123 ? -23.244 35.063  121.805 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 123  THR A OG1 1 
ATOM   960  C  CG2 . THR A 1 123 ? -21.835 33.458  120.659 1.00 8.24   ? ? ? ? ? ? 123  THR A CG2 1 
ATOM   961  N  N   . ILE A 1 124 ? -20.930 31.693  123.411 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A N   1 
ATOM   962  C  CA  . ILE A 1 124 ? -20.042 30.545  123.356 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CA  1 
ATOM   963  C  C   . ILE A 1 124 ? -20.551 29.373  124.170 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A C   1 
ATOM   964  O  O   . ILE A 1 124 ? -19.984 28.293  124.117 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A O   1 
ATOM   965  C  CB  . ILE A 1 124 ? -18.641 30.873  123.849 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CB  1 
ATOM   966  C  CG1 . ILE A 1 124 ? -18.663 31.150  125.340 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CG1 1 
ATOM   967  C  CG2 . ILE A 1 124 ? -18.117 32.068  123.127 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CG2 1 
ATOM   968  C  CD1 . ILE A 1 124 ? -17.288 31.337  125.921 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CD1 1 
ATOM   969  N  N   . VAL A 1 125 ? -21.615 29.576  124.932 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 125  VAL A N   1 
ATOM   970  C  CA  . VAL A 1 125 ? -22.157 28.487  125.727 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 125  VAL A CA  1 
ATOM   971  C  C   . VAL A 1 125 ? -23.597 28.185  125.355 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 125  VAL A C   1 
ATOM   972  O  O   . VAL A 1 125 ? -23.970 27.028  125.186 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 125  VAL A O   1 
ATOM   973  C  CB  . VAL A 1 125 ? -22.082 28.793  127.226 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 125  VAL A CB  1 
ATOM   974  C  CG1 . VAL A 1 125 ? -22.835 27.752  128.009 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 125  VAL A CG1 1 
ATOM   975  C  CG2 . VAL A 1 125 ? -20.643 28.797  127.671 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 125  VAL A CG2 1 
ATOM   976  N  N   . ASN A 1 126 ? -24.415 29.215  125.212 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 126  ASN A N   1 
ATOM   977  C  CA  . ASN A 1 126 ? -25.797 28.971  124.860 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 126  ASN A CA  1 
ATOM   978  C  C   . ASN A 1 126 ? -26.034 29.025  123.372 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 126  ASN A C   1 
ATOM   979  O  O   . ASN A 1 126 ? -27.149 28.838  122.912 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 126  ASN A O   1 
ATOM   980  C  CB  . ASN A 1 126 ? -26.696 29.960  125.574 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 126  ASN A CB  1 
ATOM   981  C  CG  . ASN A 1 126 ? -26.611 29.817  127.065 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 126  ASN A CG  1 
ATOM   982  O  OD1 . ASN A 1 126 ? -26.586 28.697  127.586 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 126  ASN A OD1 1 
ATOM   983  N  ND2 . ASN A 1 126 ? -26.568 30.942  127.770 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 126  ASN A ND2 1 
ATOM   984  N  N   . LEU A 1 127 ? -24.984 29.283  122.612 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A N   1 
ATOM   985  C  CA  . LEU A 1 127 ? -25.119 29.318  121.171 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CA  1 
ATOM   986  C  C   . LEU A 1 127 ? -26.249 30.236  120.749 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A C   1 
ATOM   987  O  O   . LEU A 1 127 ? -27.063 29.883  119.894 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A O   1 
ATOM   988  C  CB  . LEU A 1 127 ? -25.390 27.910  120.657 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CB  1 
ATOM   989  C  CG  . LEU A 1 127 ? -24.394 26.882  121.178 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CG  1 
ATOM   990  C  CD1 . LEU A 1 127 ? -24.797 25.502  120.767 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CD1 1 
ATOM   991  C  CD2 . LEU A 1 127 ? -23.035 27.206  120.636 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CD2 1 
ATOM   992  N  N   . GLN A 1 128 ? -26.319 31.409  121.360 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A N   1 
ATOM   993  C  CA  . GLN A 1 128 ? -27.349 32.360  120.984 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A CA  1 
ATOM   994  C  C   . GLN A 1 128 ? -26.648 33.539  120.350 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A C   1 
ATOM   995  O  O   . GLN A 1 128 ? -25.560 33.915  120.776 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A O   1 
ATOM   996  C  CB  . GLN A 1 128 ? -28.155 32.783  122.203 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A CB  1 
ATOM   997  C  CG  . GLN A 1 128 ? -29.072 31.675  122.692 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A CG  1 
ATOM   998  C  CD  . GLN A 1 128 ? -29.849 32.036  123.953 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A CD  1 
ATOM   999  O  OE1 . GLN A 1 128 ? -30.634 31.222  124.454 1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A OE1 1 
ATOM   1000 N  NE2 . GLN A 1 128 ? -29.638 33.254  124.474 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A NE2 1 
ATOM   1001 N  N   . GLY A 1 129 ? -27.263 34.110  119.322 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 129  GLY A N   1 
ATOM   1002 C  CA  . GLY A 1 129 ? -26.648 35.224  118.622 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 129  GLY A CA  1 
ATOM   1003 C  C   . GLY A 1 129 ? -26.548 36.530  119.376 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 129  GLY A C   1 
ATOM   1004 O  O   . GLY A 1 129 ? -26.950 36.632  120.534 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 129  GLY A O   1 
ATOM   1005 N  N   . VAL A 1 130 ? -26.002 37.537  118.703 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A N   1 
ATOM   1006 C  CA  . VAL A 1 130 ? -25.852 38.856  119.288 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A CA  1 
ATOM   1007 C  C   . VAL A 1 130 ? -26.773 39.820  118.567 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A C   1 
ATOM   1008 O  O   . VAL A 1 130 ? -26.861 39.792  117.343 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A O   1 
ATOM   1009 C  CB  . VAL A 1 130 ? -24.438 39.332  119.143 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A CB  1 
ATOM   1010 C  CG1 . VAL A 1 130 ? -24.278 40.660  119.823 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A CG1 1 
ATOM   1011 C  CG2 . VAL A 1 130 ? -23.512 38.310  119.738 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 130  VAL A CG2 1 
ATOM   1012 N  N   . TYR A 1 131 ? -27.444 40.686  119.317 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A N   1 
ATOM   1013 C  CA  . TYR A 1 131 ? -28.389 41.616  118.709 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CA  1 
ATOM   1014 C  C   . TYR A 1 131 ? -28.538 42.984  119.392 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A C   1 
ATOM   1015 O  O   . TYR A 1 131 ? -27.915 43.199  120.459 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A O   1 
ATOM   1016 C  CB  . TYR A 1 131 ? -29.754 40.950  118.660 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CB  1 
ATOM   1017 C  CG  . TYR A 1 131 ? -30.232 40.498  120.022 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CG  1 
ATOM   1018 C  CD1 . TYR A 1 131 ? -29.677 39.382  120.646 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CD1 1 
ATOM   1019 C  CD2 . TYR A 1 131 ? -31.248 41.184  120.683 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CD2 1 
ATOM   1020 C  CE1 . TYR A 1 131 ? -30.131 38.956  121.892 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CE1 1 
ATOM   1021 C  CE2 . TYR A 1 131 ? -31.709 40.770  121.932 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CE2 1 
ATOM   1022 C  CZ  . TYR A 1 131 ? -31.150 39.654  122.531 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A CZ  1 
ATOM   1023 O  OH  . TYR A 1 131 ? -31.630 39.236  123.758 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A OH  1 
ATOM   1024 O  OXT . TYR A 1 131 ? -29.306 43.827  118.851 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 131  TYR A OXT 1 
ATOM   1025 N  N   . ALA B 1 1   ? -28.207 37.149  124.221 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 1    ALA B N   1 
ATOM   1026 C  CA  . ALA B 1 1   ? -26.966 37.982  124.191 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 1    ALA B CA  1 
ATOM   1027 C  C   . ALA B 1 1   ? -27.151 39.268  123.390 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 1    ALA B C   1 
ATOM   1028 O  O   . ALA B 1 1   ? -26.855 39.316  122.194 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 1    ALA B O   1 
ATOM   1029 C  CB  . ALA B 1 1   ? -25.799 37.170  123.607 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 1    ALA B CB  1 
ATOM   1030 N  N   . GLN B 1 2   ? -27.652 40.308  124.045 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 2    GLN B N   1 
ATOM   1031 C  CA  . GLN B 1 2   ? -27.833 41.577  123.366 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 2    GLN B CA  1 
ATOM   1032 C  C   . GLN B 1 2   ? -26.537 42.362  123.507 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 2    GLN B C   1 
ATOM   1033 O  O   . GLN B 1 2   ? -25.957 42.415  124.589 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 2    GLN B O   1 
ATOM   1034 C  CB  . GLN B 1 2   ? -28.992 42.352  123.984 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 2    GLN B CB  1 
ATOM   1035 C  CG  . GLN B 1 2   ? -29.061 43.804  123.529 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 2    GLN B CG  1 
ATOM   1036 C  CD  . GLN B 1 2   ? -30.339 44.502  123.966 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 2    GLN B CD  1 
ATOM   1037 O  OE1 . GLN B 1 2   ? -30.749 44.418  125.132 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 2    GLN B OE1 1 
ATOM   1038 N  NE2 . GLN B 1 2   ? -30.973 45.208  123.030 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 2    GLN B NE2 1 
ATOM   1039 N  N   . LEU B 1 3   ? -26.075 42.964  122.415 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B N   1 
ATOM   1040 C  CA  . LEU B 1 3   ? -24.829 43.719  122.452 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CA  1 
ATOM   1041 C  C   . LEU B 1 3   ? -24.864 44.666  123.620 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B C   1 
ATOM   1042 O  O   . LEU B 1 3   ? -25.740 45.520  123.708 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B O   1 
ATOM   1043 C  CB  . LEU B 1 3   ? -24.621 44.515  121.170 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CB  1 
ATOM   1044 C  CG  . LEU B 1 3   ? -23.224 45.121  121.081 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CG  1 
ATOM   1045 C  CD1 . LEU B 1 3   ? -22.208 44.022  121.207 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CD1 1 
ATOM   1046 C  CD2 . LEU B 1 3   ? -23.045 45.840  119.769 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CD2 1 
ATOM   1047 N  N   . GLN B 1 4   ? -23.899 44.519  124.512 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 4    GLN B N   1 
ATOM   1048 C  CA  . GLN B 1 4   ? -23.849 45.345  125.698 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 4    GLN B CA  1 
ATOM   1049 C  C   . GLN B 1 4   ? -22.439 45.504  126.211 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 4    GLN B C   1 
ATOM   1050 O  O   . GLN B 1 4   ? -21.490 45.023  125.598 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 4    GLN B O   1 
ATOM   1051 C  CB  . GLN B 1 4   ? -24.683 44.698  126.775 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 4    GLN B CB  1 
ATOM   1052 C  CG  . GLN B 1 4   ? -24.421 43.215  126.893 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 4    GLN B CG  1 
ATOM   1053 C  CD  . GLN B 1 4   ? -24.950 42.657  128.187 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 4    GLN B CD  1 
ATOM   1054 O  OE1 . GLN B 1 4   ? -24.455 43.000  129.265 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 4    GLN B OE1 1 
ATOM   1055 N  NE2 . GLN B 1 4   ? -25.969 41.802  128.100 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 4    GLN B NE2 1 
ATOM   1056 N  N   . ASN B 1 5   ? -22.303 46.164  127.354 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 5    ASN B N   1 
ATOM   1057 C  CA  . ASN B 1 5   ? -20.986 46.371  127.920 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 5    ASN B CA  1 
ATOM   1058 C  C   . ASN B 1 5   ? -20.356 45.066  128.352 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 5    ASN B C   1 
ATOM   1059 O  O   . ASN B 1 5   ? -21.028 44.166  128.858 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 5    ASN B O   1 
ATOM   1060 C  CB  . ASN B 1 5   ? -21.048 47.326  129.112 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 5    ASN B CB  1 
ATOM   1061 C  CG  . ASN B 1 5   ? -21.157 48.783  128.693 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 5    ASN B CG  1 
ATOM   1062 O  OD1 . ASN B 1 5   ? -21.081 49.685  129.527 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 5    ASN B OD1 1 
ATOM   1063 N  ND2 . ASN B 1 5   ? -21.339 49.020  127.397 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 5    ASN B ND2 1 
ATOM   1064 N  N   . LEU B 1 6   ? -19.052 44.978  128.131 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 6    LEU B N   1 
ATOM   1065 C  CA  . LEU B 1 6   ? -18.261 43.816  128.496 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CA  1 
ATOM   1066 C  C   . LEU B 1 6   ? -17.036 44.360  129.197 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 6    LEU B C   1 
ATOM   1067 O  O   . LEU B 1 6   ? -16.307 45.178  128.636 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 6    LEU B O   1 
ATOM   1068 C  CB  . LEU B 1 6   ? -17.836 43.050  127.250 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CB  1 
ATOM   1069 C  CG  . LEU B 1 6   ? -16.810 41.946  127.484 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CG  1 
ATOM   1070 C  CD1 . LEU B 1 6   ? -17.346 40.982  128.504 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CD1 1 
ATOM   1071 C  CD2 . LEU B 1 6   ? -16.506 41.229  126.190 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CD2 1 
ATOM   1072 N  N   . VAL B 1 7   ? -16.799 43.914  130.420 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 7    VAL B N   1 
ATOM   1073 C  CA  . VAL B 1 7   ? -15.656 44.416  131.169 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 7    VAL B CA  1 
ATOM   1074 C  C   . VAL B 1 7   ? -14.621 43.338  131.520 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 7    VAL B C   1 
ATOM   1075 O  O   . VAL B 1 7   ? -14.928 42.364  132.204 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 7    VAL B O   1 
ATOM   1076 C  CB  . VAL B 1 7   ? -16.149 45.103  132.433 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 7    VAL B CB  1 
ATOM   1077 C  CG1 . VAL B 1 7   ? -17.181 44.217  133.120 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 7    VAL B CG1 1 
ATOM   1078 C  CG2 . VAL B 1 7   ? -14.986 45.394  133.344 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 7    VAL B CG2 1 
ATOM   1079 N  N   . LEU B 1 8   ? -13.389 43.528  131.055 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B N   1 
ATOM   1080 C  CA  . LEU B 1 8   ? -12.320 42.562  131.283 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CA  1 
ATOM   1081 C  C   . LEU B 1 8   ? -11.245 43.067  132.231 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B C   1 
ATOM   1082 O  O   . LEU B 1 8   ? -10.904 44.246  132.214 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B O   1 
ATOM   1083 C  CB  . LEU B 1 8   ? -11.686 42.191  129.948 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CB  1 
ATOM   1084 C  CG  . LEU B 1 8   ? -12.508 41.315  129.005 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CG  1 
ATOM   1085 C  CD1 . LEU B 1 8   ? -13.928 41.793  128.908 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD1 1 
ATOM   1086 C  CD2 . LEU B 1 8   ? -11.864 41.348  127.652 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD2 1 
ATOM   1087 N  N   . LYS B 1 9   ? -10.694 42.163  133.035 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 9    LYS B N   1 
ATOM   1088 C  CA  . LYS B 1 9   ? -9.673  42.521  134.007 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 9    LYS B CA  1 
ATOM   1089 C  C   . LYS B 1 9   ? -8.238  42.255  133.572 1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 9    LYS B C   1 
ATOM   1090 O  O   . LYS B 1 9   ? -7.991  41.409  132.724 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 9    LYS B O   1 
ATOM   1091 C  CB  . LYS B 1 9   ? -9.941  41.784  135.313 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 9    LYS B CB  1 
ATOM   1092 C  CG  . LYS B 1 9   ? -11.143 42.304  136.087 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 9    LYS B CG  1 
ATOM   1093 C  CD  . LYS B 1 9   ? -11.354 41.517  137.386 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 9    LYS B CD  1 
ATOM   1094 C  CE  . LYS B 1 9   ? -12.407 42.162  138.307 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 9    LYS B CE  1 
ATOM   1095 N  NZ  . LYS B 1 9   ? -11.937 43.412  138.998 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 9    LYS B NZ  1 
ATOM   1096 N  N   . ASP B 1 10  ? -7.301  42.997  134.166 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 10   ASP B N   1 
ATOM   1097 C  CA  . ASP B 1 10  ? -5.871  42.859  133.896 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 10   ASP B CA  1 
ATOM   1098 C  C   . ASP B 1 10  ? -5.329  41.779  134.763 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 10   ASP B C   1 
ATOM   1099 O  O   . ASP B 1 10  ? -6.053  41.041  135.426 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 10   ASP B O   1 
ATOM   1100 C  CB  . ASP B 1 10  ? -5.072  44.077  134.329 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 10   ASP B CB  1 
ATOM   1101 C  CG  . ASP B 1 10  ? -5.328  45.270  133.492 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 10   ASP B CG  1 
ATOM   1102 O  OD1 . ASP B 1 10  ? -5.661  45.084  132.308 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 10   ASP B OD1 1 
ATOM   1103 O  OD2 . ASP B 1 10  ? -5.169  46.398  134.009 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 10   ASP B OD2 1 
ATOM   1104 N  N   . ARG B 1 11  ? -4.011  41.728  134.769 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 11   ARG B N   1 
ATOM   1105 C  CA  . ARG B 1 11  ? -3.284  40.815  135.612 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 11   ARG B CA  1 
ATOM   1106 C  C   . ARG B 1 11  ? -2.313  41.769  136.280 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 11   ARG B C   1 
ATOM   1107 O  O   . ARG B 1 11  ? -1.266  41.388  136.803 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 11   ARG B O   1 
ATOM   1108 C  CB  . ARG B 1 11  ? -2.586  39.728  134.793 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 11   ARG B CB  1 
ATOM   1109 C  CG  . ARG B 1 11  ? -3.489  38.515  134.595 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 11   ARG B CG  1 
ATOM   1110 C  CD  . ARG B 1 11  ? -2.828  37.408  133.824 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 11   ARG B CD  1 
ATOM   1111 N  NE  . ARG B 1 11  ? -3.734  36.283  133.633 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 11   ARG B NE  1 
ATOM   1112 C  CZ  . ARG B 1 11  ? -3.419  35.177  132.966 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 11   ARG B CZ  1 
ATOM   1113 N  NH1 . ARG B 1 11  ? -2.216  35.041  132.421 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 11   ARG B NH1 1 
ATOM   1114 N  NH2 . ARG B 1 11  ? -4.308  34.198  132.845 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 11   ARG B NH2 1 
ATOM   1115 N  N   . GLU B 1 12  ? -2.703  43.040  136.252 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B N   1 
ATOM   1116 C  CA  . GLU B 1 12  ? -1.926  44.097  136.858 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CA  1 
ATOM   1117 C  C   . GLU B 1 12  ? -2.005  43.860  138.358 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B C   1 
ATOM   1118 O  O   . GLU B 1 12  ? -2.939  43.218  138.833 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B O   1 
ATOM   1119 C  CB  . GLU B 1 12  ? -2.533  45.449  136.499 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CB  1 
ATOM   1120 C  CG  . GLU B 1 12  ? -1.591  46.620  136.698 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CG  1 
ATOM   1121 C  CD  . GLU B 1 12  ? -0.358  46.518  135.821 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B CD  1 
ATOM   1122 O  OE1 . GLU B 1 12  ? -0.515  46.446  134.585 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B OE1 1 
ATOM   1123 O  OE2 . GLU B 1 12  ? 0.767   46.507  136.367 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 12   GLU B OE2 1 
ATOM   1124 N  N   . ALA B 1 13  ? -1.020  44.369  139.094 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B N   1 
ATOM   1125 C  CA  . ALA B 1 13  ? -0.954  44.214  140.550 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CA  1 
ATOM   1126 C  C   . ALA B 1 13  ? -2.336  44.254  141.187 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B C   1 
ATOM   1127 O  O   . ALA B 1 13  ? -2.724  43.344  141.927 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B O   1 
ATOM   1128 C  CB  . ALA B 1 13  ? -0.083  45.305  141.143 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CB  1 
ATOM   1129 N  N   . THR B 1 14  ? -3.064  45.329  140.901 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 14   THR B N   1 
ATOM   1130 C  CA  . THR B 1 14  ? -4.415  45.506  141.406 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 14   THR B CA  1 
ATOM   1131 C  C   . THR B 1 14  ? -5.290  45.604  140.171 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 14   THR B C   1 
ATOM   1132 O  O   . THR B 1 14  ? -5.583  46.695  139.693 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 14   THR B O   1 
ATOM   1133 C  CB  . THR B 1 14  ? -4.561  46.801  142.208 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 14   THR B CB  1 
ATOM   1134 O  OG1 . THR B 1 14  ? -3.353  47.054  142.936 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 14   THR B OG1 1 
ATOM   1135 C  CG2 . THR B 1 14  ? -5.716  46.673  143.193 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 14   THR B CG2 1 
ATOM   1136 N  N   . PRO B 1 15  ? -5.719  44.451  139.646 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 15   PRO B N   1 
ATOM   1137 C  CA  . PRO B 1 15  ? -6.560  44.267  138.465 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 15   PRO B CA  1 
ATOM   1138 C  C   . PRO B 1 15  ? -7.354  45.486  138.032 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 15   PRO B C   1 
ATOM   1139 O  O   . PRO B 1 15  ? -8.219  45.959  138.764 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 15   PRO B O   1 
ATOM   1140 C  CB  . PRO B 1 15  ? -7.456  43.118  138.882 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 15   PRO B CB  1 
ATOM   1141 C  CG  . PRO B 1 15  ? -6.504  42.258  139.609 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 15   PRO B CG  1 
ATOM   1142 C  CD  . PRO B 1 15  ? -5.754  43.238  140.481 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 15   PRO B CD  1 
ATOM   1143 N  N   . ASN B 1 16  ? -7.061  45.991  136.839 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B N   1 
ATOM   1144 C  CA  . ASN B 1 16  ? -7.773  47.149  136.312 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CA  1 
ATOM   1145 C  C   . ASN B 1 16  ? -8.954  46.696  135.464 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B C   1 
ATOM   1146 O  O   . ASN B 1 16  ? -8.830  45.775  134.659 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B O   1 
ATOM   1147 C  CB  . ASN B 1 16  ? -6.843  47.996  135.449 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CB  1 
ATOM   1148 C  CG  . ASN B 1 16  ? -5.956  48.913  136.261 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B CG  1 
ATOM   1149 O  OD1 . ASN B 1 16  ? -5.481  48.551  137.337 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B OD1 1 
ATOM   1150 N  ND2 . ASN B 1 16  ? -5.713  50.111  135.736 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 16   ASN B ND2 1 
ATOM   1151 N  N   . ASP B 1 17  ? -10.098 47.347  135.636 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 17   ASP B N   1 
ATOM   1152 C  CA  . ASP B 1 17  ? -11.276 46.991  134.859 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 17   ASP B CA  1 
ATOM   1153 C  C   . ASP B 1 17  ? -11.296 47.692  133.512 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 17   ASP B C   1 
ATOM   1154 O  O   . ASP B 1 17  ? -11.330 48.920  133.437 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 17   ASP B O   1 
ATOM   1155 C  CB  . ASP B 1 17  ? -12.560 47.340  135.614 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 17   ASP B CB  1 
ATOM   1156 C  CG  . ASP B 1 17  ? -12.829 46.404  136.778 1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 17   ASP B CG  1 
ATOM   1157 O  OD1 . ASP B 1 17  ? -12.613 45.183  136.619 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 17   ASP B OD1 1 
ATOM   1158 O  OD2 . ASP B 1 17  ? -13.272 46.884  137.848 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 17   ASP B OD2 1 
ATOM   1159 N  N   . HIS B 1 18  ? -11.273 46.905  132.446 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 18   HIS B N   1 
ATOM   1160 C  CA  . HIS B 1 18  ? -11.317 47.447  131.099 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 18   HIS B CA  1 
ATOM   1161 C  C   . HIS B 1 18  ? -12.734 47.354  130.585 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 18   HIS B C   1 
ATOM   1162 O  O   . HIS B 1 18  ? -13.215 46.271  130.251 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 18   HIS B O   1 
ATOM   1163 C  CB  . HIS B 1 18  ? -10.391 46.664  130.202 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 18   HIS B CB  1 
ATOM   1164 C  CG  . HIS B 1 18  ? -8.954  46.960  130.443 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 18   HIS B CG  1 
ATOM   1165 N  ND1 . HIS B 1 18  ? -8.440  48.233  130.348 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 18   HIS B ND1 1 
ATOM   1166 C  CD2 . HIS B 1 18  ? -7.916  46.154  130.759 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 18   HIS B CD2 1 
ATOM   1167 C  CE1 . HIS B 1 18  ? -7.143  48.199  130.591 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 18   HIS B CE1 1 
ATOM   1168 N  NE2 . HIS B 1 18  ? -6.799  46.949  130.843 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 18   HIS B NE2 1 
ATOM   1169 N  N   . THR B 1 19  ? -13.402 48.495  130.509 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 19   THR B N   1 
ATOM   1170 C  CA  . THR B 1 19  ? -14.781 48.498  130.075 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 19   THR B CA  1 
ATOM   1171 C  C   . THR B 1 19  ? -14.954 48.738  128.601 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 19   THR B C   1 
ATOM   1172 O  O   . THR B 1 19  ? -14.727 49.844  128.121 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 19   THR B O   1 
ATOM   1173 C  CB  . THR B 1 19  ? -15.587 49.566  130.815 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 19   THR B CB  1 
ATOM   1174 O  OG1 . THR B 1 19  ? -15.361 49.455  132.224 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 19   THR B OG1 1 
ATOM   1175 C  CG2 . THR B 1 19  ? -17.060 49.377  130.551 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 19   THR B CG2 1 
ATOM   1176 N  N   . PHE B 1 20  ? -15.356 47.700  127.881 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 20   PHE B N   1 
ATOM   1177 C  CA  . PHE B 1 20  ? -15.603 47.835  126.457 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 20   PHE B CA  1 
ATOM   1178 C  C   . PHE B 1 20  ? -17.076 48.159  126.302 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 20   PHE B C   1 
ATOM   1179 O  O   . PHE B 1 20  ? -17.913 47.561  126.974 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 20   PHE B O   1 
ATOM   1180 C  CB  . PHE B 1 20  ? -15.332 46.534  125.721 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 20   PHE B CB  1 
ATOM   1181 C  CG  . PHE B 1 20  ? -13.904 46.125  125.712 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 20   PHE B CG  1 
ATOM   1182 C  CD1 . PHE B 1 20  ? -13.269 45.738  126.883 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 20   PHE B CD1 1 
ATOM   1183 C  CD2 . PHE B 1 20  ? -13.196 46.080  124.519 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 20   PHE B CD2 1 
ATOM   1184 C  CE1 . PHE B 1 20  ? -11.947 45.305  126.864 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 20   PHE B CE1 1 
ATOM   1185 C  CE2 . PHE B 1 20  ? -11.876 45.650  124.490 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 20   PHE B CE2 1 
ATOM   1186 C  CZ  . PHE B 1 20  ? -11.252 45.261  125.664 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 20   PHE B CZ  1 
ATOM   1187 N  N   . VAL B 1 21  ? -17.405 49.105  125.431 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B N   1 
ATOM   1188 C  CA  . VAL B 1 21  ? -18.801 49.445  125.203 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B CA  1 
ATOM   1189 C  C   . VAL B 1 21  ? -19.174 49.123  123.781 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B C   1 
ATOM   1190 O  O   . VAL B 1 21  ? -18.345 49.175  122.879 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B O   1 
ATOM   1191 C  CB  . VAL B 1 21  ? -19.088 50.906  125.448 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B CB  1 
ATOM   1192 C  CG1 . VAL B 1 21  ? -19.078 51.171  126.935 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B CG1 1 
ATOM   1193 C  CG2 . VAL B 1 21  ? -18.060 51.760  124.732 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B CG2 1 
ATOM   1194 N  N   . PRO B 1 22  ? -20.444 48.800  123.558 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 22   PRO B N   1 
ATOM   1195 C  CA  . PRO B 1 22  ? -20.903 48.460  122.218 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 22   PRO B CA  1 
ATOM   1196 C  C   . PRO B 1 22  ? -20.665 49.534  121.169 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 22   PRO B C   1 
ATOM   1197 O  O   . PRO B 1 22  ? -20.972 50.706  121.389 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 22   PRO B O   1 
ATOM   1198 C  CB  . PRO B 1 22  ? -22.384 48.173  122.438 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 22   PRO B CB  1 
ATOM   1199 C  CG  . PRO B 1 22  ? -22.733 49.119  123.533 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 22   PRO B CG  1 
ATOM   1200 C  CD  . PRO B 1 22  ? -21.582 48.953  124.480 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 22   PRO B CD  1 
ATOM   1201 N  N   . ARG B 1 23  ? -20.083 49.127  120.042 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B N   1 
ATOM   1202 C  CA  . ARG B 1 23  ? -19.871 50.049  118.942 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CA  1 
ATOM   1203 C  C   . ARG B 1 23  ? -20.969 49.710  117.962 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B C   1 
ATOM   1204 O  O   . ARG B 1 23  ? -21.805 50.552  117.652 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B O   1 
ATOM   1205 C  CB  . ARG B 1 23  ? -18.519 49.875  118.253 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CB  1 
ATOM   1206 C  CG  . ARG B 1 23  ? -18.064 51.202  117.633 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CG  1 
ATOM   1207 C  CD  . ARG B 1 23  ? -16.857 51.102  116.725 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CD  1 
ATOM   1208 N  NE  . ARG B 1 23  ? -17.235 50.870  115.335 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NE  1 
ATOM   1209 C  CZ  . ARG B 1 23  ? -16.400 51.000  114.310 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CZ  1 
ATOM   1210 N  NH1 . ARG B 1 23  ? -15.142 51.364  114.533 1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH1 1 
ATOM   1211 N  NH2 . ARG B 1 23  ? -16.817 50.765  113.067 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH2 1 
ATOM   1212 N  N   . ASP B 1 24  ? -20.984 48.472  117.483 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B N   1 
ATOM   1213 C  CA  . ASP B 1 24  ? -22.030 48.066  116.558 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CA  1 
ATOM   1214 C  C   . ASP B 1 24  ? -22.013 46.592  116.208 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B C   1 
ATOM   1215 O  O   . ASP B 1 24  ? -21.221 45.810  116.731 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B O   1 
ATOM   1216 C  CB  . ASP B 1 24  ? -21.947 48.893  115.274 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CB  1 
ATOM   1217 C  CG  . ASP B 1 24  ? -20.816 48.456  114.374 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CG  1 
ATOM   1218 O  OD1 . ASP B 1 24  ? -19.706 48.233  114.897 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD1 1 
ATOM   1219 O  OD2 . ASP B 1 24  ? -21.034 48.343  113.144 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD2 1 
ATOM   1220 N  N   . ILE B 1 25  ? -22.921 46.235  115.314 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 25   ILE B N   1 
ATOM   1221 C  CA  . ILE B 1 25  ? -23.077 44.881  114.824 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CA  1 
ATOM   1222 C  C   . ILE B 1 25  ? -22.952 44.964  113.316 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 25   ILE B C   1 
ATOM   1223 O  O   . ILE B 1 25  ? -23.605 45.789  112.679 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 25   ILE B O   1 
ATOM   1224 C  CB  . ILE B 1 25  ? -24.461 44.341  115.169 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CB  1 
ATOM   1225 C  CG1 . ILE B 1 25  ? -24.497 43.930  116.634 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CG1 1 
ATOM   1226 C  CG2 . ILE B 1 25  ? -24.829 43.202  114.242 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CG2 1 
ATOM   1227 C  CD1 . ILE B 1 25  ? -25.865 43.517  117.103 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 25   ILE B CD1 1 
ATOM   1228 N  N   . ARG B 1 26  ? -22.122 44.112  112.737 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B N   1 
ATOM   1229 C  CA  . ARG B 1 26  ? -21.942 44.143  111.298 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B CA  1 
ATOM   1230 C  C   . ARG B 1 26  ? -21.890 42.739  110.730 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B C   1 
ATOM   1231 O  O   . ARG B 1 26  ? -21.040 41.937  111.107 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B O   1 
ATOM   1232 C  CB  . ARG B 1 26  ? -20.653 44.884  110.962 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B CB  1 
ATOM   1233 C  CG  . ARG B 1 26  ? -20.535 45.293  109.515 1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B CG  1 
ATOM   1234 C  CD  . ARG B 1 26  ? -19.154 45.868  109.205 1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B CD  1 
ATOM   1235 N  NE  . ARG B 1 26  ? -19.172 46.686  107.991 1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B NE  1 
ATOM   1236 C  CZ  . ARG B 1 26  ? -19.793 47.865  107.888 1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B CZ  1 
ATOM   1237 N  NH1 . ARG B 1 26  ? -20.452 48.376  108.934 1.00 78.95  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B NH1 1 
ATOM   1238 N  NH2 . ARG B 1 26  ? -19.762 48.533  106.734 1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B NH2 1 
ATOM   1239 N  N   . ASP B 1 27  ? -22.805 42.441  109.821 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B N   1 
ATOM   1240 C  CA  . ASP B 1 27  ? -22.846 41.123  109.208 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B CA  1 
ATOM   1241 C  C   . ASP B 1 27  ? -22.784 40.004  110.242 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B C   1 
ATOM   1242 O  O   . ASP B 1 27  ? -22.098 39.004  110.055 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B O   1 
ATOM   1243 C  CB  . ASP B 1 27  ? -21.699 40.973  108.205 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B CB  1 
ATOM   1244 C  CG  . ASP B 1 27  ? -21.754 42.020  107.092 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B CG  1 
ATOM   1245 O  OD1 . ASP B 1 27  ? -22.829 42.167  106.457 1.00 64.86  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B OD1 1 
ATOM   1246 O  OD2 . ASP B 1 27  ? -20.723 42.694  106.849 1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 27   ASP B OD2 1 
ATOM   1247 N  N   . ASN B 1 28  ? -23.513 40.193  111.334 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 28   ASN B N   1 
ATOM   1248 C  CA  . ASN B 1 28  ? -23.591 39.215  112.408 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 28   ASN B CA  1 
ATOM   1249 C  C   . ASN B 1 28  ? -22.308 39.038  113.187 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 28   ASN B C   1 
ATOM   1250 O  O   . ASN B 1 28  ? -21.901 37.920  113.506 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 28   ASN B O   1 
ATOM   1251 C  CB  . ASN B 1 28  ? -24.054 37.882  111.850 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 28   ASN B CB  1 
ATOM   1252 C  CG  . ASN B 1 28  ? -25.348 38.009  111.096 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 28   ASN B CG  1 
ATOM   1253 O  OD1 . ASN B 1 28  ? -26.345 38.519  111.624 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 28   ASN B OD1 1 
ATOM   1254 N  ND2 . ASN B 1 28  ? -25.346 37.557  109.848 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 28   ASN B ND2 1 
ATOM   1255 N  N   . VAL B 1 29  ? -21.694 40.168  113.506 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 29   VAL B N   1 
ATOM   1256 C  CA  . VAL B 1 29  ? -20.464 40.211  114.268 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 29   VAL B CA  1 
ATOM   1257 C  C   . VAL B 1 29  ? -20.587 41.359  115.247 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 29   VAL B C   1 
ATOM   1258 O  O   . VAL B 1 29  ? -20.715 42.509  114.844 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 29   VAL B O   1 
ATOM   1259 C  CB  . VAL B 1 29  ? -19.291 40.488  113.368 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 29   VAL B CB  1 
ATOM   1260 C  CG1 . VAL B 1 29  ? -18.053 40.696  114.197 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 29   VAL B CG1 1 
ATOM   1261 C  CG2 . VAL B 1 29  ? -19.119 39.346  112.403 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 29   VAL B CG2 1 
ATOM   1262 N  N   . GLY B 1 30  ? -20.553 41.051  116.533 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 30   GLY B N   1 
ATOM   1263 C  CA  . GLY B 1 30  ? -20.681 42.105  117.517 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 30   GLY B CA  1 
ATOM   1264 C  C   . GLY B 1 30  ? -19.339 42.716  117.820 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 30   GLY B C   1 
ATOM   1265 O  O   . GLY B 1 30  ? -18.322 42.013  117.835 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 30   GLY B O   1 
ATOM   1266 N  N   . GLU B 1 31  ? -19.317 44.024  118.048 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B N   1 
ATOM   1267 C  CA  . GLU B 1 31  ? -18.064 44.680  118.367 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CA  1 
ATOM   1268 C  C   . GLU B 1 31  ? -18.240 45.547  119.590 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B C   1 
ATOM   1269 O  O   . GLU B 1 31  ? -19.157 46.351  119.670 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B O   1 
ATOM   1270 C  CB  . GLU B 1 31  ? -17.572 45.527  117.193 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CB  1 
ATOM   1271 C  CG  . GLU B 1 31  ? -16.167 46.106  117.399 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CG  1 
ATOM   1272 C  CD  . GLU B 1 31  ? -15.654 46.917  116.197 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CD  1 
ATOM   1273 O  OE1 . GLU B 1 31  ? -16.259 47.965  115.873 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE1 1 
ATOM   1274 O  OE2 . GLU B 1 31  ? -14.642 46.511  115.573 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE2 1 
ATOM   1275 N  N   . VAL B 1 32  ? -17.365 45.359  120.560 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 32   VAL B N   1 
ATOM   1276 C  CA  . VAL B 1 32  ? -17.419 46.141  121.769 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 32   VAL B CA  1 
ATOM   1277 C  C   . VAL B 1 32  ? -16.052 46.778  121.874 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 32   VAL B C   1 
ATOM   1278 O  O   . VAL B 1 32  ? -15.044 46.131  121.605 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 32   VAL B O   1 
ATOM   1279 C  CB  . VAL B 1 32  ? -17.695 45.259  122.948 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 32   VAL B CB  1 
ATOM   1280 C  CG1 . VAL B 1 32  ? -17.890 46.094  124.162 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 32   VAL B CG1 1 
ATOM   1281 C  CG2 . VAL B 1 32  ? -18.934 44.468  122.684 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 32   VAL B CG2 1 
ATOM   1282 N  N   . VAL B 1 33  ? -16.010 48.041  122.275 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 33   VAL B N   1 
ATOM   1283 C  CA  . VAL B 1 33  ? -14.750 48.753  122.310 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 33   VAL B CA  1 
ATOM   1284 C  C   . VAL B 1 33  ? -14.344 49.496  123.570 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 33   VAL B C   1 
ATOM   1285 O  O   . VAL B 1 33  ? -15.169 50.126  124.226 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 33   VAL B O   1 
ATOM   1286 C  CB  . VAL B 1 33  ? -14.734 49.757  121.172 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 33   VAL B CB  1 
ATOM   1287 C  CG1 . VAL B 1 33  ? -13.444 50.518  121.170 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 33   VAL B CG1 1 
ATOM   1288 C  CG2 . VAL B 1 33  ? -14.930 49.039  119.866 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 33   VAL B CG2 1 
ATOM   1289 N  N   . GLU B 1 34  ? -13.055 49.423  123.899 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 34   GLU B N   1 
ATOM   1290 C  CA  . GLU B 1 34  ? -12.526 50.150  125.042 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 34   GLU B CA  1 
ATOM   1291 C  C   . GLU B 1 34  ? -11.856 51.313  124.345 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 34   GLU B C   1 
ATOM   1292 O  O   . GLU B 1 34  ? -10.665 51.259  124.034 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 34   GLU B O   1 
ATOM   1293 C  CB  . GLU B 1 34  ? -11.468 49.343  125.792 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 34   GLU B CB  1 
ATOM   1294 C  CG  . GLU B 1 34  ? -11.220 49.830  127.232 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 34   GLU B CG  1 
ATOM   1295 C  CD  . GLU B 1 34  ? -9.751  49.760  127.669 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 34   GLU B CD  1 
ATOM   1296 O  OE1 . GLU B 1 34  ? -9.074  48.730  127.422 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 34   GLU B OE1 1 
ATOM   1297 O  OE2 . GLU B 1 34  ? -9.273  50.746  128.279 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 34   GLU B OE2 1 
ATOM   1298 N  N   . SER B 1 35  ? -12.628 52.358  124.075 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 35   SER B N   1 
ATOM   1299 C  CA  . SER B 1 35  ? -12.084 53.506  123.371 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 35   SER B CA  1 
ATOM   1300 C  C   . SER B 1 35  ? -11.886 54.753  124.187 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 35   SER B C   1 
ATOM   1301 O  O   . SER B 1 35  ? -12.468 54.937  125.253 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 35   SER B O   1 
ATOM   1302 C  CB  . SER B 1 35  ? -12.945 53.874  122.166 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 35   SER B CB  1 
ATOM   1303 O  OG  . SER B 1 35  ? -12.373 54.977  121.473 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 35   SER B OG  1 
ATOM   1304 N  N   . THR B 1 36  ? -11.065 55.624  123.627 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 36   THR B N   1 
ATOM   1305 C  CA  . THR B 1 36  ? -10.721 56.880  124.237 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 36   THR B CA  1 
ATOM   1306 C  C   . THR B 1 36  ? -11.245 58.010  123.356 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 36   THR B C   1 
ATOM   1307 O  O   . THR B 1 36  ? -11.336 59.155  123.786 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 36   THR B O   1 
ATOM   1308 C  CB  . THR B 1 36  ? -9.201  56.973  124.369 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 36   THR B CB  1 
ATOM   1309 O  OG1 . THR B 1 36  ? -8.826  58.322  124.659 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 36   THR B OG1 1 
ATOM   1310 C  CG2 . THR B 1 36  ? -8.524  56.499  123.068 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 36   THR B CG2 1 
ATOM   1311 N  N   . GLY B 1 37  ? -11.600 57.682  122.122 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B N   1 
ATOM   1312 C  CA  . GLY B 1 37  ? -12.106 58.697  121.216 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B CA  1 
ATOM   1313 C  C   . GLY B 1 37  ? -11.457 58.523  119.863 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B C   1 
ATOM   1314 O  O   . GLY B 1 37  ? -12.108 58.556  118.816 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B O   1 
ATOM   1315 N  N   . VAL B 1 38  ? -10.147 58.338  119.886 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 38   VAL B N   1 
ATOM   1316 C  CA  . VAL B 1 38  ? -9.412  58.134  118.661 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 38   VAL B CA  1 
ATOM   1317 C  C   . VAL B 1 38  ? -9.445  56.643  118.345 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 38   VAL B C   1 
ATOM   1318 O  O   . VAL B 1 38  ? -9.001  55.808  119.133 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 38   VAL B O   1 
ATOM   1319 C  CB  . VAL B 1 38  ? -7.976  58.617  118.803 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 38   VAL B CB  1 
ATOM   1320 C  CG1 . VAL B 1 38  ? -7.372  58.088  120.095 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 38   VAL B CG1 1 
ATOM   1321 C  CG2 . VAL B 1 38  ? -7.178  58.162  117.613 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 38   VAL B CG2 1 
ATOM   1322 N  N   . PRO B 1 39  ? -9.994  56.296  117.182 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B N   1 
ATOM   1323 C  CA  . PRO B 1 39  ? -10.141 54.939  116.676 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CA  1 
ATOM   1324 C  C   . PRO B 1 39  ? -8.931  54.030  116.619 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B C   1 
ATOM   1325 O  O   . PRO B 1 39  ? -9.058  52.841  116.882 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B O   1 
ATOM   1326 C  CB  . PRO B 1 39  ? -10.766 55.151  115.304 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CB  1 
ATOM   1327 C  CG  . PRO B 1 39  ? -10.316 56.510  114.931 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CG  1 
ATOM   1328 C  CD  . PRO B 1 39  ? -10.518 57.257  116.204 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 39   PRO B CD  1 
ATOM   1329 N  N   . ILE B 1 40  ? -7.756  54.531  116.279 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 40   ILE B N   1 
ATOM   1330 C  CA  . ILE B 1 40  ? -6.651  53.588  116.231 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 40   ILE B CA  1 
ATOM   1331 C  C   . ILE B 1 40  ? -6.222  53.141  117.605 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 40   ILE B C   1 
ATOM   1332 O  O   . ILE B 1 40  ? -5.573  52.112  117.742 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 40   ILE B O   1 
ATOM   1333 C  CB  . ILE B 1 40  ? -5.433  54.143  115.537 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 40   ILE B CB  1 
ATOM   1334 C  CG1 . ILE B 1 40  ? -5.131  55.519  116.089 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 40   ILE B CG1 1 
ATOM   1335 C  CG2 . ILE B 1 40  ? -5.651  54.164  114.054 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 40   ILE B CG2 1 
ATOM   1336 C  CD1 . ILE B 1 40  ? -3.880  56.110  115.525 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 40   ILE B CD1 1 
ATOM   1337 N  N   . GLY B 1 41  ? -6.586  53.908  118.621 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 41   GLY B N   1 
ATOM   1338 C  CA  . GLY B 1 41  ? -6.207  53.547  119.974 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 41   GLY B CA  1 
ATOM   1339 C  C   . GLY B 1 41  ? -7.204  52.591  120.593 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 41   GLY B C   1 
ATOM   1340 O  O   . GLY B 1 41  ? -6.967  52.023  121.666 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 41   GLY B O   1 
ATOM   1341 N  N   . GLU B 1 42  ? -8.325  52.407  119.906 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 42   GLU B N   1 
ATOM   1342 C  CA  . GLU B 1 42  ? -9.382  51.531  120.384 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 42   GLU B CA  1 
ATOM   1343 C  C   . GLU B 1 42  ? -8.933  50.093  120.514 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 42   GLU B C   1 
ATOM   1344 O  O   . GLU B 1 42  ? -8.279  49.560  119.622 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 42   GLU B O   1 
ATOM   1345 C  CB  . GLU B 1 42  ? -10.585 51.577  119.433 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 42   GLU B CB  1 
ATOM   1346 C  CG  . GLU B 1 42  ? -11.422 52.858  119.491 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 42   GLU B CG  1 
ATOM   1347 C  CD  . GLU B 1 42  ? -12.631 52.836  118.541 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 42   GLU B CD  1 
ATOM   1348 O  OE1 . GLU B 1 42  ? -13.502 53.742  118.635 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 42   GLU B OE1 1 
ATOM   1349 O  OE2 . GLU B 1 42  ? -12.706 51.914  117.695 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 42   GLU B OE2 1 
ATOM   1350 N  N   . SER B 1 43  ? -9.268  49.478  121.641 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 43   SER B N   1 
ATOM   1351 C  CA  . SER B 1 43  ? -8.974  48.070  121.859 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 43   SER B CA  1 
ATOM   1352 C  C   . SER B 1 43  ? -10.346 47.520  121.540 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 43   SER B C   1 
ATOM   1353 O  O   . SER B 1 43  ? -11.338 47.998  122.088 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 43   SER B O   1 
ATOM   1354 C  CB  . SER B 1 43  ? -8.643  47.799  123.315 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 43   SER B CB  1 
ATOM   1355 O  OG  . SER B 1 43  ? -7.629  48.674  123.762 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 43   SER B OG  1 
ATOM   1356 N  N   . ARG B 1 44  ? -10.428 46.538  120.655 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 44   ARG B N   1 
ATOM   1357 C  CA  . ARG B 1 44  ? -11.732 46.023  120.281 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CA  1 
ATOM   1358 C  C   . ARG B 1 44  ? -11.963 44.523  120.417 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 44   ARG B C   1 
ATOM   1359 O  O   . ARG B 1 44  ? -11.109 43.701  120.089 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 44   ARG B O   1 
ATOM   1360 C  CB  . ARG B 1 44  ? -12.053 46.483  118.859 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CB  1 
ATOM   1361 C  CG  . ARG B 1 44  ? -10.821 46.667  117.990 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CG  1 
ATOM   1362 C  CD  . ARG B 1 44  ? -11.173 46.895  116.518 1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CD  1 
ATOM   1363 N  NE  . ARG B 1 44  ? -11.841 48.176  116.245 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 44   ARG B NE  1 
ATOM   1364 C  CZ  . ARG B 1 44  ? -11.234 49.366  116.192 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 44   ARG B CZ  1 
ATOM   1365 N  NH1 . ARG B 1 44  ? -9.920  49.470  116.402 1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 44   ARG B NH1 1 
ATOM   1366 N  NH2 . ARG B 1 44  ? -11.942 50.453  115.894 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 44   ARG B NH2 1 
ATOM   1367 N  N   . PHE B 1 45  ? -13.153 44.190  120.907 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B N   1 
ATOM   1368 C  CA  . PHE B 1 45  ? -13.572 42.816  121.116 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CA  1 
ATOM   1369 C  C   . PHE B 1 45  ? -14.677 42.441  120.149 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B C   1 
ATOM   1370 O  O   . PHE B 1 45  ? -15.700 43.113  120.066 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B O   1 
ATOM   1371 C  CB  . PHE B 1 45  ? -14.101 42.647  122.514 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CB  1 
ATOM   1372 C  CG  . PHE B 1 45  ? -14.338 41.242  122.880 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CG  1 
ATOM   1373 C  CD1 . PHE B 1 45  ? -13.279 40.414  123.177 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CD1 1 
ATOM   1374 C  CD2 . PHE B 1 45  ? -15.618 40.738  122.931 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CD2 1 
ATOM   1375 C  CE1 . PHE B 1 45  ? -13.492 39.098  123.525 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CE1 1 
ATOM   1376 C  CE2 . PHE B 1 45  ? -15.842 39.420  123.278 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CE2 1 
ATOM   1377 C  CZ  . PHE B 1 45  ? -14.777 38.598  123.577 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 45   PHE B CZ  1 
ATOM   1378 N  N   . THR B 1 46  ? -14.474 41.337  119.450 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 46   THR B N   1 
ATOM   1379 C  CA  . THR B 1 46  ? -15.413 40.849  118.450 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 46   THR B CA  1 
ATOM   1380 C  C   . THR B 1 46  ? -16.065 39.547  118.884 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 46   THR B C   1 
ATOM   1381 O  O   . THR B 1 46  ? -15.486 38.798  119.667 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 46   THR B O   1 
ATOM   1382 C  CB  . THR B 1 46  ? -14.653 40.635  117.134 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 46   THR B CB  1 
ATOM   1383 O  OG1 . THR B 1 46  ? -14.599 41.879  116.438 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 46   THR B OG1 1 
ATOM   1384 C  CG2 . THR B 1 46  ? -15.293 39.544  116.260 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 46   THR B CG2 1 
ATOM   1385 N  N   . ILE B 1 47  ? -17.262 39.271  118.373 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B N   1 
ATOM   1386 C  CA  . ILE B 1 47  ? -17.958 38.037  118.723 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B CA  1 
ATOM   1387 C  C   . ILE B 1 47  ? -19.017 37.652  117.693 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B C   1 
ATOM   1388 O  O   . ILE B 1 47  ? -19.789 38.496  117.248 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B O   1 
ATOM   1389 C  CB  . ILE B 1 47  ? -18.608 38.176  120.086 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B CB  1 
ATOM   1390 C  CG1 . ILE B 1 47  ? -19.214 36.851  120.505 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B CG1 1 
ATOM   1391 C  CG2 . ILE B 1 47  ? -19.661 39.244  120.041 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B CG2 1 
ATOM   1392 C  CD1 . ILE B 1 47  ? -19.772 36.885  121.898 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B CD1 1 
ATOM   1393 N  N   . SER B 1 48  ? -19.052 36.376  117.315 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 48   SER B N   1 
ATOM   1394 C  CA  . SER B 1 48  ? -20.014 35.904  116.316 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 48   SER B CA  1 
ATOM   1395 C  C   . SER B 1 48  ? -20.494 34.477  116.546 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 48   SER B C   1 
ATOM   1396 O  O   . SER B 1 48  ? -19.919 33.732  117.339 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 48   SER B O   1 
ATOM   1397 C  CB  . SER B 1 48  ? -19.398 35.964  114.924 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 48   SER B CB  1 
ATOM   1398 O  OG  . SER B 1 48  ? -18.508 34.876  114.723 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 48   SER B OG  1 
ATOM   1399 N  N   . LEU B 1 49  ? -21.540 34.095  115.820 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B N   1 
ATOM   1400 C  CA  . LEU B 1 49  ? -22.100 32.756  115.935 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CA  1 
ATOM   1401 C  C   . LEU B 1 49  ? -22.656 32.318  114.602 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B C   1 
ATOM   1402 O  O   . LEU B 1 49  ? -23.367 33.080  113.952 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B O   1 
ATOM   1403 C  CB  . LEU B 1 49  ? -23.218 32.739  116.963 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CB  1 
ATOM   1404 C  CG  . LEU B 1 49  ? -23.949 31.411  117.102 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CG  1 
ATOM   1405 C  CD1 . LEU B 1 49  ? -22.979 30.352  117.534 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD1 1 
ATOM   1406 C  CD2 . LEU B 1 49  ? -25.057 31.543  118.118 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD2 1 
ATOM   1407 N  N   . ARG B 1 50  ? -22.338 31.094  114.196 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B N   1 
ATOM   1408 C  CA  . ARG B 1 50  ? -22.819 30.572  112.926 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CA  1 
ATOM   1409 C  C   . ARG B 1 50  ? -23.169 29.118  113.065 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B C   1 
ATOM   1410 O  O   . ARG B 1 50  ? -22.551 28.400  113.843 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B O   1 
ATOM   1411 C  CB  . ARG B 1 50  ? -21.746 30.656  111.850 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CB  1 
ATOM   1412 C  CG  . ARG B 1 50  ? -21.039 31.981  111.721 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CG  1 
ATOM   1413 C  CD  . ARG B 1 50  ? -19.540 31.736  111.522 1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CD  1 
ATOM   1414 N  NE  . ARG B 1 50  ? -19.274 30.730  110.486 1.00 83.20  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NE  1 
ATOM   1415 C  CZ  . ARG B 1 50  ? -18.112 30.088  110.340 1.00 87.13  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CZ  1 
ATOM   1416 N  NH1 . ARG B 1 50  ? -17.097 30.345  111.169 1.00 87.84  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NH1 1 
ATOM   1417 N  NH2 . ARG B 1 50  ? -17.965 29.183  109.369 1.00 85.51  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NH2 1 
ATOM   1418 N  N   . LYS B 1 51  ? -24.167 28.684  112.309 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 51   LYS B N   1 
ATOM   1419 C  CA  . LYS B 1 51  ? -24.531 27.282  112.314 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CA  1 
ATOM   1420 C  C   . LYS B 1 51  ? -23.935 26.844  111.004 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 51   LYS B C   1 
ATOM   1421 O  O   . LYS B 1 51  ? -24.439 27.197  109.941 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 51   LYS B O   1 
ATOM   1422 C  CB  . LYS B 1 51  ? -26.040 27.083  112.280 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CB  1 
ATOM   1423 C  CG  . LYS B 1 51  ? -26.467 25.613  112.261 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CG  1 
ATOM   1424 C  CD  . LYS B 1 51  ? -27.987 25.487  112.166 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CD  1 
ATOM   1425 C  CE  . LYS B 1 51  ? -28.453 24.036  112.042 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CE  1 
ATOM   1426 N  NZ  . LYS B 1 51  ? -29.944 23.937  111.906 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 51   LYS B NZ  1 
ATOM   1427 N  N   . THR B 1 52  ? -22.838 26.106  111.084 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 52   THR B N   1 
ATOM   1428 C  CA  . THR B 1 52  ? -22.151 25.638  109.898 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 52   THR B CA  1 
ATOM   1429 C  C   . THR B 1 52  ? -23.109 24.905  108.971 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 52   THR B C   1 
ATOM   1430 O  O   . THR B 1 52  ? -24.127 24.365  109.410 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 52   THR B O   1 
ATOM   1431 C  CB  . THR B 1 52  ? -21.003 24.689  110.269 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 52   THR B CB  1 
ATOM   1432 O  OG1 . THR B 1 52  ? -20.019 24.699  109.226 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 52   THR B OG1 1 
ATOM   1433 C  CG2 . THR B 1 52  ? -21.518 23.272  110.429 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 52   THR B CG2 1 
ATOM   1434 N  N   . SER B 1 53  ? -22.776 24.889  107.686 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 53   SER B N   1 
ATOM   1435 C  CA  . SER B 1 53  ? -23.598 24.210  106.693 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 53   SER B CA  1 
ATOM   1436 C  C   . SER B 1 53  ? -23.811 22.744  107.073 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 53   SER B C   1 
ATOM   1437 O  O   . SER B 1 53  ? -24.929 22.236  107.017 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 53   SER B O   1 
ATOM   1438 C  CB  . SER B 1 53  ? -22.929 24.293  105.320 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 53   SER B CB  1 
ATOM   1439 O  OG  . SER B 1 53  ? -21.633 23.714  105.356 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 53   SER B OG  1 
ATOM   1440 N  N   . ASN B 1 54  ? -22.735 22.070  107.469 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 54   ASN B N   1 
ATOM   1441 C  CA  . ASN B 1 54  ? -22.815 20.665  107.845 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 54   ASN B CA  1 
ATOM   1442 C  C   . ASN B 1 54  ? -23.342 20.397  109.259 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 54   ASN B C   1 
ATOM   1443 O  O   . ASN B 1 54  ? -23.047 19.359  109.848 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 54   ASN B O   1 
ATOM   1444 C  CB  . ASN B 1 54  ? -21.452 19.988  107.650 1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 54   ASN B CB  1 
ATOM   1445 C  CG  . ASN B 1 54  ? -20.316 20.738  108.334 1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 54   ASN B CG  1 
ATOM   1446 O  OD1 . ASN B 1 54  ? -20.048 21.903  108.025 1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 54   ASN B OD1 1 
ATOM   1447 N  ND2 . ASN B 1 54  ? -19.637 20.069  109.264 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 54   ASN B ND2 1 
ATOM   1448 N  N   . GLY B 1 55  ? -24.111 21.336  109.803 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 55   GLY B N   1 
ATOM   1449 C  CA  . GLY B 1 55  ? -24.711 21.144  111.116 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 55   GLY B CA  1 
ATOM   1450 C  C   . GLY B 1 55  ? -23.900 21.247  112.398 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 55   GLY B C   1 
ATOM   1451 O  O   . GLY B 1 55  ? -24.197 20.561  113.375 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 55   GLY B O   1 
ATOM   1452 N  N   . ARG B 1 56  ? -22.881 22.091  112.410 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 56   ARG B N   1 
ATOM   1453 C  CA  . ARG B 1 56  ? -22.074 22.281  113.607 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 56   ARG B CA  1 
ATOM   1454 C  C   . ARG B 1 56  ? -22.380 23.692  114.067 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 56   ARG B C   1 
ATOM   1455 O  O   . ARG B 1 56  ? -23.036 24.448  113.360 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 56   ARG B O   1 
ATOM   1456 C  CB  . ARG B 1 56  ? -20.585 22.192  113.282 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 56   ARG B CB  1 
ATOM   1457 C  CG  . ARG B 1 56  ? -20.136 20.913  112.608 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 56   ARG B CG  1 
ATOM   1458 C  CD  . ARG B 1 56  ? -19.924 19.801  113.614 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 56   ARG B CD  1 
ATOM   1459 N  NE  . ARG B 1 56  ? -18.950 20.178  114.629 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 56   ARG B NE  1 
ATOM   1460 C  CZ  . ARG B 1 56  ? -18.577 19.390  115.630 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 56   ARG B CZ  1 
ATOM   1461 N  NH1 . ARG B 1 56  ? -19.093 18.170  115.751 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 56   ARG B NH1 1 
ATOM   1462 N  NH2 . ARG B 1 56  ? -17.700 19.825  116.525 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 56   ARG B NH2 1 
ATOM   1463 N  N   . TYR B 1 57  ? -21.913 24.054  115.248 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 57   TYR B N   1 
ATOM   1464 C  CA  . TYR B 1 57  ? -22.138 25.399  115.730 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 57   TYR B CA  1 
ATOM   1465 C  C   . TYR B 1 57  ? -20.795 25.969  116.086 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 57   TYR B C   1 
ATOM   1466 O  O   . TYR B 1 57  ? -20.079 25.404  116.903 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 57   TYR B O   1 
ATOM   1467 C  CB  . TYR B 1 57  ? -23.056 25.388  116.942 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 57   TYR B CB  1 
ATOM   1468 C  CG  . TYR B 1 57  ? -24.466 25.026  116.576 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 57   TYR B CG  1 
ATOM   1469 C  CD1 . TYR B 1 57  ? -24.778 23.755  116.113 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 57   TYR B CD1 1 
ATOM   1470 C  CD2 . TYR B 1 57  ? -25.478 25.972  116.618 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 57   TYR B CD2 1 
ATOM   1471 C  CE1 . TYR B 1 57  ? -26.060 23.438  115.691 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 57   TYR B CE1 1 
ATOM   1472 C  CE2 . TYR B 1 57  ? -26.767 25.666  116.197 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 57   TYR B CE2 1 
ATOM   1473 C  CZ  . TYR B 1 57  ? -27.048 24.400  115.731 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 57   TYR B CZ  1 
ATOM   1474 O  OH  . TYR B 1 57  ? -28.306 24.099  115.267 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 57   TYR B OH  1 
ATOM   1475 N  N   . LYS B 1 58  ? -20.438 27.072  115.444 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 58   LYS B N   1 
ATOM   1476 C  CA  . LYS B 1 58  ? -19.165 27.718  115.704 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CA  1 
ATOM   1477 C  C   . LYS B 1 58  ? -19.398 29.140  116.114 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 58   LYS B C   1 
ATOM   1478 O  O   . LYS B 1 58  ? -20.278 29.805  115.576 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 58   LYS B O   1 
ATOM   1479 C  CB  . LYS B 1 58  ? -18.300 27.770  114.452 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CB  1 
ATOM   1480 C  CG  . LYS B 1 58  ? -17.836 26.449  113.907 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CG  1 
ATOM   1481 C  CD  . LYS B 1 58  ? -16.821 26.698  112.791 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CD  1 
ATOM   1482 C  CE  . LYS B 1 58  ? -16.329 25.401  112.150 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CE  1 
ATOM   1483 N  NZ  . LYS B 1 58  ? -15.364 25.670  111.038 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 58   LYS B NZ  1 
ATOM   1484 N  N   . SER B 1 59  ? -18.608 29.614  117.064 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 59   SER B N   1 
ATOM   1485 C  CA  . SER B 1 59  ? -18.703 31.001  117.476 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 59   SER B CA  1 
ATOM   1486 C  C   . SER B 1 59  ? -17.259 31.458  117.535 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 59   SER B C   1 
ATOM   1487 O  O   . SER B 1 59  ? -16.350 30.646  117.744 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 59   SER B O   1 
ATOM   1488 C  CB  . SER B 1 59  ? -19.382 31.143  118.835 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 59   SER B CB  1 
ATOM   1489 O  OG  . SER B 1 59  ? -18.567 30.630  119.862 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 59   SER B OG  1 
ATOM   1490 N  N   . THR B 1 60  ? -17.038 32.750  117.342 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 60   THR B N   1 
ATOM   1491 C  CA  . THR B 1 60  ? -15.681 33.256  117.333 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 60   THR B CA  1 
ATOM   1492 C  C   . THR B 1 60  ? -15.449 34.535  118.104 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 60   THR B C   1 
ATOM   1493 O  O   . THR B 1 60  ? -16.164 35.524  117.931 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 60   THR B O   1 
ATOM   1494 C  CB  . THR B 1 60  ? -15.213 33.512  115.906 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 60   THR B CB  1 
ATOM   1495 O  OG1 . THR B 1 60  ? -15.527 32.379  115.085 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 60   THR B OG1 1 
ATOM   1496 C  CG2 . THR B 1 60  ? -13.722 33.748  115.886 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 60   THR B CG2 1 
ATOM   1497 N  N   . LEU B 1 61  ? -14.416 34.510  118.934 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 61   LEU B N   1 
ATOM   1498 C  CA  . LEU B 1 61  ? -14.042 35.661  119.724 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 61   LEU B CA  1 
ATOM   1499 C  C   . LEU B 1 61  ? -12.738 36.198  119.175 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 61   LEU B C   1 
ATOM   1500 O  O   . LEU B 1 61  ? -11.890 35.433  118.713 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 61   LEU B O   1 
ATOM   1501 C  CB  . LEU B 1 61  ? -13.851 35.251  121.170 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 61   LEU B CB  1 
ATOM   1502 C  CG  . LEU B 1 61  ? -15.093 34.568  121.700 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 61   LEU B CG  1 
ATOM   1503 C  CD1 . LEU B 1 61  ? -14.896 34.167  123.134 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 61   LEU B CD1 1 
ATOM   1504 C  CD2 . LEU B 1 61  ? -16.252 35.517  121.565 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 61   LEU B CD2 1 
ATOM   1505 N  N   . LYS B 1 62  ? -12.582 37.515  119.205 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 62   LYS B N   1 
ATOM   1506 C  CA  . LYS B 1 62  ? -11.354 38.125  118.733 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 62   LYS B CA  1 
ATOM   1507 C  C   . LYS B 1 62  ? -11.090 39.391  119.529 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 62   LYS B C   1 
ATOM   1508 O  O   . LYS B 1 62  ? -11.931 40.292  119.576 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 62   LYS B O   1 
ATOM   1509 C  CB  . LYS B 1 62  ? -11.452 38.457  117.247 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 62   LYS B CB  1 
ATOM   1510 C  CG  . LYS B 1 62  ? -10.116 38.883  116.650 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 62   LYS B CG  1 
ATOM   1511 C  CD  . LYS B 1 62  ? -10.225 39.351  115.187 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 62   LYS B CD  1 
ATOM   1512 C  CE  . LYS B 1 62  ? -8.852  39.819  114.644 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 62   LYS B CE  1 
ATOM   1513 N  NZ  . LYS B 1 62  ? -8.900  40.543  113.324 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 62   LYS B NZ  1 
ATOM   1514 N  N   . LEU B 1 63  ? -9.931  39.453  120.176 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B N   1 
ATOM   1515 C  CA  . LEU B 1 63  ? -9.582  40.626  120.957 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CA  1 
ATOM   1516 C  C   . LEU B 1 63  ? -8.340  41.273  120.411 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B C   1 
ATOM   1517 O  O   . LEU B 1 63  ? -7.377  40.591  120.081 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B O   1 
ATOM   1518 C  CB  . LEU B 1 63  ? -9.333  40.273  122.416 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CB  1 
ATOM   1519 C  CG  . LEU B 1 63  ? -8.831  41.496  123.185 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CG  1 
ATOM   1520 C  CD1 . LEU B 1 63  ? -9.836  42.612  123.060 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CD1 1 
ATOM   1521 C  CD2 . LEU B 1 63  ? -8.616  41.159  124.624 1.00 7.56   ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CD2 1 
ATOM   1522 N  N   . VAL B 1 64  ? -8.356  42.596  120.339 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 64   VAL B N   1 
ATOM   1523 C  CA  . VAL B 1 64  ? -7.216  43.330  119.829 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 64   VAL B CA  1 
ATOM   1524 C  C   . VAL B 1 64  ? -6.919  44.564  120.647 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 64   VAL B C   1 
ATOM   1525 O  O   . VAL B 1 64  ? -7.789  45.412  120.841 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 64   VAL B O   1 
ATOM   1526 C  CB  . VAL B 1 64  ? -7.458  43.798  118.422 1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 64   VAL B CB  1 
ATOM   1527 C  CG1 . VAL B 1 64  ? -6.189  44.345  117.857 1.00 7.23   ? ? ? ? ? ? 64   VAL B CG1 1 
ATOM   1528 C  CG2 . VAL B 1 64  ? -7.982  42.669  117.591 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 64   VAL B CG2 1 
ATOM   1529 N  N   . VAL B 1 65  ? -5.690  44.674  121.125 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 65   VAL B N   1 
ATOM   1530 C  CA  . VAL B 1 65  ? -5.306  45.840  121.898 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 65   VAL B CA  1 
ATOM   1531 C  C   . VAL B 1 65  ? -4.014  46.396  121.376 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 65   VAL B C   1 
ATOM   1532 O  O   . VAL B 1 65  ? -2.966  45.755  121.433 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 65   VAL B O   1 
ATOM   1533 C  CB  . VAL B 1 65  ? -5.127  45.534  123.376 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 65   VAL B CB  1 
ATOM   1534 C  CG1 . VAL B 1 65  ? -6.456  45.552  124.076 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 65   VAL B CG1 1 
ATOM   1535 C  CG2 . VAL B 1 65  ? -4.493  44.203  123.529 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 65   VAL B CG2 1 
ATOM   1536 N  N   . PRO B 1 66  ? -4.077  47.609  120.842 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 66   PRO B N   1 
ATOM   1537 C  CA  . PRO B 1 66  ? -2.916  48.288  120.290 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 66   PRO B CA  1 
ATOM   1538 C  C   . PRO B 1 66  ? -2.202  49.090  121.358 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 66   PRO B C   1 
ATOM   1539 O  O   . PRO B 1 66  ? -2.811  49.528  122.330 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 66   PRO B O   1 
ATOM   1540 C  CB  . PRO B 1 66  ? -3.538  49.178  119.241 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 66   PRO B CB  1 
ATOM   1541 C  CG  . PRO B 1 66  ? -4.785  49.623  119.939 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 66   PRO B CG  1 
ATOM   1542 C  CD  . PRO B 1 66  ? -5.312  48.346  120.529 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 66   PRO B CD  1 
ATOM   1543 N  N   . VAL B 1 67  ? -0.902  49.266  121.182 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 67   VAL B N   1 
ATOM   1544 C  CA  . VAL B 1 67  ? -0.121  50.057  122.109 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 67   VAL B CA  1 
ATOM   1545 C  C   . VAL B 1 67  ? 0.151   51.298  121.304 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 67   VAL B C   1 
ATOM   1546 O  O   . VAL B 1 67  ? 0.614   51.204  120.167 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 67   VAL B O   1 
ATOM   1547 C  CB  . VAL B 1 67  ? 1.185   49.386  122.439 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 67   VAL B CB  1 
ATOM   1548 C  CG1 . VAL B 1 67  ? 2.003   50.275  123.317 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 67   VAL B CG1 1 
ATOM   1549 C  CG2 . VAL B 1 67  ? 0.913   48.080  123.132 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 67   VAL B CG2 1 
ATOM   1550 N  N   . VAL B 1 68  ? -0.128  52.462  121.872 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 68   VAL B N   1 
ATOM   1551 C  CA  . VAL B 1 68  ? 0.062   53.675  121.107 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 68   VAL B CA  1 
ATOM   1552 C  C   . VAL B 1 68  ? 0.643   54.865  121.836 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 68   VAL B C   1 
ATOM   1553 O  O   . VAL B 1 68  ? -0.006  55.437  122.713 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 68   VAL B O   1 
ATOM   1554 C  CB  . VAL B 1 68  ? -1.264  54.106  120.496 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 68   VAL B CB  1 
ATOM   1555 C  CG1 . VAL B 1 68  ? -2.357  54.026  121.547 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 68   VAL B CG1 1 
ATOM   1556 C  CG2 . VAL B 1 68  ? -1.145  55.520  119.957 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 68   VAL B CG2 1 
ATOM   1557 N  N   . GLN B 1 69  ? 1.852   55.261  121.450 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 69   GLN B N   1 
ATOM   1558 C  CA  . GLN B 1 69  ? 2.476   56.410  122.081 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 69   GLN B CA  1 
ATOM   1559 C  C   . GLN B 1 69  ? 2.074   57.671  121.342 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 69   GLN B C   1 
ATOM   1560 O  O   . GLN B 1 69  ? 2.209   57.774  120.119 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 69   GLN B O   1 
ATOM   1561 C  CB  . GLN B 1 69  ? 3.995   56.285  122.101 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 69   GLN B CB  1 
ATOM   1562 C  CG  . GLN B 1 69  ? 4.644   56.259  120.742 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 69   GLN B CG  1 
ATOM   1563 C  CD  . GLN B 1 69  ? 6.142   56.497  120.823 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 69   GLN B CD  1 
ATOM   1564 O  OE1 . GLN B 1 69  ? 6.788   56.153  121.827 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 69   GLN B OE1 1 
ATOM   1565 N  NE2 . GLN B 1 69  ? 6.709   57.079  119.760 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 69   GLN B NE2 1 
ATOM   1566 N  N   . SER B 1 70  ? 1.581   58.632  122.110 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 70   SER B N   1 
ATOM   1567 C  CA  . SER B 1 70  ? 1.119   59.890  121.565 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 70   SER B CA  1 
ATOM   1568 C  C   . SER B 1 70  ? 2.061   61.046  121.877 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 70   SER B C   1 
ATOM   1569 O  O   . SER B 1 70  ? 2.148   61.520  123.009 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 70   SER B O   1 
ATOM   1570 C  CB  . SER B 1 70  ? -0.276  60.191  122.114 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 70   SER B CB  1 
ATOM   1571 O  OG  . SER B 1 70  ? -1.128  59.061  121.995 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 70   SER B OG  1 
ATOM   1572 N  N   . GLN B 1 71  ? 2.759   61.496  120.848 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 71   GLN B N   1 
ATOM   1573 C  CA  . GLN B 1 71  ? 3.696   62.602  120.955 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 71   GLN B CA  1 
ATOM   1574 C  C   . GLN B 1 71  ? 2.917   63.925  120.992 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 71   GLN B C   1 
ATOM   1575 O  O   . GLN B 1 71  ? 2.060   64.154  120.140 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 71   GLN B O   1 
ATOM   1576 C  CB  . GLN B 1 71  ? 4.604   62.582  119.723 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 71   GLN B CB  1 
ATOM   1577 C  CG  . GLN B 1 71  ? 5.813   63.486  119.810 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 71   GLN B CG  1 
ATOM   1578 C  CD  . GLN B 1 71  ? 6.934   62.867  120.622 1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 71   GLN B CD  1 
ATOM   1579 O  OE1 . GLN B 1 71  ? 7.588   61.913  120.171 1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 71   GLN B OE1 1 
ATOM   1580 N  NE2 . GLN B 1 71  ? 7.161   63.398  121.832 1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 71   GLN B NE2 1 
ATOM   1581 N  N   . THR B 1 72  ? 3.196   64.795  121.961 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 72   THR B N   1 
ATOM   1582 C  CA  . THR B 1 72  ? 2.492   66.084  122.017 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 72   THR B CA  1 
ATOM   1583 C  C   . THR B 1 72  ? 3.422   67.249  121.710 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 72   THR B C   1 
ATOM   1584 O  O   . THR B 1 72  ? 4.527   67.328  122.249 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 72   THR B O   1 
ATOM   1585 C  CB  . THR B 1 72  ? 1.866   66.357  123.392 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 72   THR B CB  1 
ATOM   1586 O  OG1 . THR B 1 72  ? 0.840   65.395  123.658 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 72   THR B OG1 1 
ATOM   1587 C  CG2 . THR B 1 72  ? 1.258   67.756  123.424 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 72   THR B CG2 1 
ATOM   1588 N  N   . VAL B 1 73  ? 2.968   68.163  120.859 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 73   VAL B N   1 
ATOM   1589 C  CA  . VAL B 1 73  ? 3.782   69.315  120.489 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 73   VAL B CA  1 
ATOM   1590 C  C   . VAL B 1 73  ? 3.002   70.613  120.441 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 73   VAL B C   1 
ATOM   1591 O  O   . VAL B 1 73  ? 2.109   70.788  119.613 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 73   VAL B O   1 
ATOM   1592 C  CB  . VAL B 1 73  ? 4.432   69.108  119.126 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 73   VAL B CB  1 
ATOM   1593 C  CG1 . VAL B 1 73  ? 5.032   70.408  118.641 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 73   VAL B CG1 1 
ATOM   1594 C  CG2 . VAL B 1 73  ? 5.500   68.045  119.227 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 73   VAL B CG2 1 
ATOM   1595 N  N   . ASN B 1 74  ? 3.358   71.536  121.322 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 74   ASN B N   1 
ATOM   1596 C  CA  . ASN B 1 74  ? 2.680   72.819  121.367 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 74   ASN B CA  1 
ATOM   1597 C  C   . ASN B 1 74  ? 1.175   72.680  121.444 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 74   ASN B C   1 
ATOM   1598 O  O   . ASN B 1 74  ? 0.439   73.523  120.932 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 74   ASN B O   1 
ATOM   1599 C  CB  . ASN B 1 74  ? 3.057   73.661  120.151 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 74   ASN B CB  1 
ATOM   1600 C  CG  . ASN B 1 74  ? 4.235   74.575  120.431 1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 74   ASN B CG  1 
ATOM   1601 O  OD1 . ASN B 1 74  ? 4.138   75.484  121.270 1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 74   ASN B OD1 1 
ATOM   1602 N  ND2 . ASN B 1 74  ? 5.362   74.338  119.745 1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 74   ASN B ND2 1 
ATOM   1603 N  N   . GLY B 1 75  ? 0.727   71.605  122.080 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 75   GLY B N   1 
ATOM   1604 C  CA  . GLY B 1 75  ? -0.694  71.388  122.244 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 75   GLY B CA  1 
ATOM   1605 C  C   . GLY B 1 75  ? -1.344  70.500  121.208 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 75   GLY B C   1 
ATOM   1606 O  O   . GLY B 1 75  ? -2.531  70.194  121.311 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 75   GLY B O   1 
ATOM   1607 N  N   . ILE B 1 76  ? -0.584  70.078  120.210 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 76   ILE B N   1 
ATOM   1608 C  CA  . ILE B 1 76  ? -1.148  69.225  119.182 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 76   ILE B CA  1 
ATOM   1609 C  C   . ILE B 1 76  ? -0.639  67.801  119.300 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 76   ILE B C   1 
ATOM   1610 O  O   . ILE B 1 76  ? 0.567   67.552  119.242 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 76   ILE B O   1 
ATOM   1611 C  CB  . ILE B 1 76  ? -0.835  69.786  117.818 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 76   ILE B CB  1 
ATOM   1612 C  CG1 . ILE B 1 76  ? -1.624  71.079  117.633 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 76   ILE B CG1 1 
ATOM   1613 C  CG2 . ILE B 1 76  ? -1.162  68.774  116.761 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 76   ILE B CG2 1 
ATOM   1614 C  CD1 . ILE B 1 76  ? -1.480  71.700  116.269 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 76   ILE B CD1 1 
ATOM   1615 N  N   . VAL B 1 77  ? -1.571  66.865  119.447 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 77   VAL B N   1 
ATOM   1616 C  CA  . VAL B 1 77  ? -1.218  65.465  119.633 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 77   VAL B CA  1 
ATOM   1617 C  C   . VAL B 1 77  ? -1.098  64.605  118.387 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 77   VAL B C   1 
ATOM   1618 O  O   . VAL B 1 77  ? -1.886  64.723  117.456 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 77   VAL B O   1 
ATOM   1619 C  CB  . VAL B 1 77  ? -2.211  64.791  120.548 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 77   VAL B CB  1 
ATOM   1620 C  CG1 . VAL B 1 77  ? -1.618  63.509  121.059 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 77   VAL B CG1 1 
ATOM   1621 C  CG2 . VAL B 1 77  ? -2.594  65.720  121.680 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 77   VAL B CG2 1 
ATOM   1622 N  N   . THR B 1 78  ? -0.121  63.706  118.404 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 78   THR B N   1 
ATOM   1623 C  CA  . THR B 1 78  ? 0.138   62.820  117.279 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 78   THR B CA  1 
ATOM   1624 C  C   . THR B 1 78  ? 0.206   61.378  117.739 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 78   THR B C   1 
ATOM   1625 O  O   . THR B 1 78  ? 1.273   60.896  118.124 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 78   THR B O   1 
ATOM   1626 C  CB  . THR B 1 78  ? 1.481   63.136  116.641 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 78   THR B CB  1 
ATOM   1627 O  OG1 . THR B 1 78  ? 1.608   64.551  116.475 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 78   THR B OG1 1 
ATOM   1628 C  CG2 . THR B 1 78  ? 1.595   62.444  115.294 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 78   THR B CG2 1 
ATOM   1629 N  N   . PRO B 1 79  ? -0.924  60.665  117.704 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 79   PRO B N   1 
ATOM   1630 C  CA  . PRO B 1 79  ? -0.966  59.266  118.126 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 79   PRO B CA  1 
ATOM   1631 C  C   . PRO B 1 79  ? -0.372  58.357  117.072 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 79   PRO B C   1 
ATOM   1632 O  O   . PRO B 1 79  ? -0.522  58.601  115.873 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 79   PRO B O   1 
ATOM   1633 C  CB  . PRO B 1 79  ? -2.445  59.021  118.320 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 79   PRO B CB  1 
ATOM   1634 C  CG  . PRO B 1 79  ? -3.040  59.847  117.240 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 79   PRO B CG  1 
ATOM   1635 C  CD  . PRO B 1 79  ? -2.270  61.142  117.356 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 79   PRO B CD  1 
ATOM   1636 N  N   . VAL B 1 80  ? 0.303   57.308  117.527 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 80   VAL B N   1 
ATOM   1637 C  CA  . VAL B 1 80  ? 0.937   56.353  116.630 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 80   VAL B CA  1 
ATOM   1638 C  C   . VAL B 1 80  ? 0.924   54.960  117.208 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 80   VAL B C   1 
ATOM   1639 O  O   . VAL B 1 80  ? 1.427   54.738  118.308 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 80   VAL B O   1 
ATOM   1640 C  CB  . VAL B 1 80  ? 2.395   56.683  116.405 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 80   VAL B CB  1 
ATOM   1641 C  CG1 . VAL B 1 80  ? 2.983   55.689  115.432 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 80   VAL B CG1 1 
ATOM   1642 C  CG2 . VAL B 1 80  ? 2.541   58.096  115.907 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 80   VAL B CG2 1 
ATOM   1643 N  N   . VAL B 1 81  ? 0.372   54.014  116.462 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B N   1 
ATOM   1644 C  CA  . VAL B 1 81  ? 0.330   52.646  116.940 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CA  1 
ATOM   1645 C  C   . VAL B 1 81  ? 1.716   52.066  116.784 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B C   1 
ATOM   1646 O  O   . VAL B 1 81  ? 2.199   51.910  115.666 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B O   1 
ATOM   1647 C  CB  . VAL B 1 81  ? -0.636  51.818  116.126 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CB  1 
ATOM   1648 C  CG1 . VAL B 1 81  ? -0.575  50.375  116.576 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CG1 1 
ATOM   1649 C  CG2 . VAL B 1 81  ? -2.037  52.376  116.283 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CG2 1 
ATOM   1650 N  N   . VAL B 1 82  ? 2.353   51.736  117.899 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 82   VAL B N   1 
ATOM   1651 C  CA  . VAL B 1 82  ? 3.705   51.204  117.857 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 82   VAL B CA  1 
ATOM   1652 C  C   . VAL B 1 82  ? 3.815   49.691  117.908 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 82   VAL B C   1 
ATOM   1653 O  O   . VAL B 1 82  ? 4.911   49.143  117.776 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 82   VAL B O   1 
ATOM   1654 C  CB  . VAL B 1 82  ? 4.528   51.764  118.996 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 82   VAL B CB  1 
ATOM   1655 C  CG1 . VAL B 1 82  ? 4.623   53.260  118.872 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 82   VAL B CG1 1 
ATOM   1656 C  CG2 . VAL B 1 82  ? 3.890   51.383  120.304 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 82   VAL B CG2 1 
ATOM   1657 N  N   . ARG B 1 83  ? 2.689   49.019  118.118 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B N   1 
ATOM   1658 C  CA  . ARG B 1 83  ? 2.654   47.562  118.164 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B CA  1 
ATOM   1659 C  C   . ARG B 1 83  ? 1.277   47.100  118.592 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B C   1 
ATOM   1660 O  O   . ARG B 1 83  ? 0.605   47.793  119.355 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B O   1 
ATOM   1661 C  CB  . ARG B 1 83  ? 3.710   47.021  119.135 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B CB  1 
ATOM   1662 C  CG  . ARG B 1 83  ? 3.726   47.643  120.523 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B CG  1 
ATOM   1663 C  CD  . ARG B 1 83  ? 4.348   46.664  121.523 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B CD  1 
ATOM   1664 N  NE  . ARG B 1 83  ? 4.688   47.265  122.811 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B NE  1 
ATOM   1665 C  CZ  . ARG B 1 83  ? 5.611   48.208  122.971 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B CZ  1 
ATOM   1666 N  NH1 . ARG B 1 83  ? 6.283   48.658  121.917 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B NH1 1 
ATOM   1667 N  NH2 . ARG B 1 83  ? 5.866   48.693  124.178 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B NH2 1 
ATOM   1668 N  N   . THR B 1 84  ? 0.841   45.943  118.102 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 84   THR B N   1 
ATOM   1669 C  CA  . THR B 1 84  ? -0.478  45.445  118.485 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 84   THR B CA  1 
ATOM   1670 C  C   . THR B 1 84  ? -0.482  43.968  118.884 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 84   THR B C   1 
ATOM   1671 O  O   . THR B 1 84  ? 0.438   43.227  118.551 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 84   THR B O   1 
ATOM   1672 C  CB  . THR B 1 84  ? -1.484  45.645  117.359 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 84   THR B CB  1 
ATOM   1673 O  OG1 . THR B 1 84  ? -1.268  46.918  116.738 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 84   THR B OG1 1 
ATOM   1674 C  CG2 . THR B 1 84  ? -2.882  45.620  117.918 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 84   THR B CG2 1 
ATOM   1675 N  N   . SER B 1 85  ? -1.517  43.540  119.598 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 85   SER B N   1 
ATOM   1676 C  CA  . SER B 1 85  ? -1.604  42.149  120.034 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 85   SER B CA  1 
ATOM   1677 C  C   . SER B 1 85  ? -2.973  41.580  119.672 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 85   SER B C   1 
ATOM   1678 O  O   . SER B 1 85  ? -3.990  42.233  119.889 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 85   SER B O   1 
ATOM   1679 C  CB  . SER B 1 85  ? -1.362  42.086  121.537 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 85   SER B CB  1 
ATOM   1680 O  OG  . SER B 1 85  ? -0.180  42.804  121.859 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 85   SER B OG  1 
ATOM   1681 N  N   . TYR B 1 86  ? -3.006  40.365  119.133 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 86   TYR B N   1 
ATOM   1682 C  CA  . TYR B 1 86  ? -4.267  39.772  118.701 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 86   TYR B CA  1 
ATOM   1683 C  C   . TYR B 1 86  ? -4.561  38.367  119.209 1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 86   TYR B C   1 
ATOM   1684 O  O   . TYR B 1 86  ? -3.660  37.542  119.298 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 86   TYR B O   1 
ATOM   1685 C  CB  . TYR B 1 86  ? -4.299  39.685  117.179 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 86   TYR B CB  1 
ATOM   1686 C  CG  . TYR B 1 86  ? -3.859  40.915  116.420 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 86   TYR B CG  1 
ATOM   1687 C  CD1 . TYR B 1 86  ? -2.585  41.442  116.578 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 86   TYR B CD1 1 
ATOM   1688 C  CD2 . TYR B 1 86  ? -4.714  41.529  115.508 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 86   TYR B CD2 1 
ATOM   1689 C  CE1 . TYR B 1 86  ? -2.175  42.554  115.845 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 86   TYR B CE1 1 
ATOM   1690 C  CE2 . TYR B 1 86  ? -4.315  42.636  114.770 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 86   TYR B CE2 1 
ATOM   1691 C  CZ  . TYR B 1 86  ? -3.047  43.148  114.944 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 86   TYR B CZ  1 
ATOM   1692 O  OH  . TYR B 1 86  ? -2.666  44.266  114.232 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 86   TYR B OH  1 
ATOM   1693 N  N   . VAL B 1 87  ? -5.823  38.080  119.513 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B N   1 
ATOM   1694 C  CA  . VAL B 1 87  ? -6.198  36.734  119.934 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B CA  1 
ATOM   1695 C  C   . VAL B 1 87  ? -7.442  36.350  119.196 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B C   1 
ATOM   1696 O  O   . VAL B 1 87  ? -8.292  37.199  118.927 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B O   1 
ATOM   1697 C  CB  . VAL B 1 87  ? -6.597  36.615  121.376 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B CB  1 
ATOM   1698 C  CG1 . VAL B 1 87  ? -6.057  35.319  121.928 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B CG1 1 
ATOM   1699 C  CG2 . VAL B 1 87  ? -6.144  37.785  122.138 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 87   VAL B CG2 1 
ATOM   1700 N  N   . THR B 1 88  ? -7.578  35.064  118.902 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 88   THR B N   1 
ATOM   1701 C  CA  . THR B 1 88  ? -8.761  34.599  118.202 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 88   THR B CA  1 
ATOM   1702 C  C   . THR B 1 88  ? -9.183  33.234  118.695 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 88   THR B C   1 
ATOM   1703 O  O   . THR B 1 88  ? -8.634  32.230  118.266 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 88   THR B O   1 
ATOM   1704 C  CB  . THR B 1 88  ? -8.506  34.503  116.710 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 88   THR B CB  1 
ATOM   1705 O  OG1 . THR B 1 88  ? -7.528  35.481  116.331 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 88   THR B OG1 1 
ATOM   1706 C  CG2 . THR B 1 88  ? -9.790  34.763  115.954 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 88   THR B CG2 1 
ATOM   1707 N  N   . VAL B 1 89  ? -10.153 33.203  119.600 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 89   VAL B N   1 
ATOM   1708 C  CA  . VAL B 1 89  ? -10.653 31.951  120.133 1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 89   VAL B CA  1 
ATOM   1709 C  C   . VAL B 1 89  ? -11.706 31.438  119.151 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 89   VAL B C   1 
ATOM   1710 O  O   . VAL B 1 89  ? -12.543 32.208  118.682 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 89   VAL B O   1 
ATOM   1711 C  CB  . VAL B 1 89  ? -11.289 32.158  121.511 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 89   VAL B CB  1 
ATOM   1712 C  CG1 . VAL B 1 89  ? -11.653 30.827  122.097 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 89   VAL B CG1 1 
ATOM   1713 C  CG2 . VAL B 1 89  ? -10.338 32.888  122.432 1.00 6.78   ? ? ? ? ? ? 89   VAL B CG2 1 
ATOM   1714 N  N   . ASP B 1 90  ? -11.657 30.142  118.844 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 90   ASP B N   1 
ATOM   1715 C  CA  . ASP B 1 90  ? -12.583 29.522  117.893 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 90   ASP B CA  1 
ATOM   1716 C  C   . ASP B 1 90  ? -13.277 28.263  118.387 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 90   ASP B C   1 
ATOM   1717 O  O   . ASP B 1 90  ? -12.705 27.168  118.331 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 90   ASP B O   1 
ATOM   1718 C  CB  . ASP B 1 90  ? -11.839 29.174  116.611 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 90   ASP B CB  1 
ATOM   1719 C  CG  . ASP B 1 90  ? -11.895 30.281  115.593 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 90   ASP B CG  1 
ATOM   1720 O  OD1 . ASP B 1 90  ? -10.871 30.534  114.907 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 90   ASP B OD1 1 
ATOM   1721 O  OD2 . ASP B 1 90  ? -12.979 30.890  115.473 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 90   ASP B OD2 1 
ATOM   1722 N  N   . PHE B 1 91  ? -14.514 28.408  118.848 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B N   1 
ATOM   1723 C  CA  . PHE B 1 91  ? -15.257 27.256  119.332 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CA  1 
ATOM   1724 C  C   . PHE B 1 91  ? -16.049 26.602  118.222 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B C   1 
ATOM   1725 O  O   . PHE B 1 91  ? -16.575 27.280  117.336 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B O   1 
ATOM   1726 C  CB  . PHE B 1 91  ? -16.217 27.654  120.428 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CB  1 
ATOM   1727 C  CG  . PHE B 1 91  ? -15.552 28.103  121.671 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CG  1 
ATOM   1728 C  CD1 . PHE B 1 91  ? -15.323 29.444  121.901 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CD1 1 
ATOM   1729 C  CD2 . PHE B 1 91  ? -15.193 27.185  122.640 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CD2 1 
ATOM   1730 C  CE1 . PHE B 1 91  ? -14.752 29.869  123.085 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CE1 1 
ATOM   1731 C  CE2 . PHE B 1 91  ? -14.619 27.599  123.827 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CE2 1 
ATOM   1732 C  CZ  . PHE B 1 91  ? -14.400 28.944  124.052 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 91   PHE B CZ  1 
ATOM   1733 N  N   . ASP B 1 92  ? -16.148 25.280  118.300 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 92   ASP B N   1 
ATOM   1734 C  CA  . ASP B 1 92  ? -16.857 24.477  117.315 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 92   ASP B CA  1 
ATOM   1735 C  C   . ASP B 1 92  ? -17.540 23.313  118.031 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 92   ASP B C   1 
ATOM   1736 O  O   . ASP B 1 92  ? -16.877 22.359  118.427 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 92   ASP B O   1 
ATOM   1737 C  CB  . ASP B 1 92  ? -15.847 23.942  116.303 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 92   ASP B CB  1 
ATOM   1738 C  CG  . ASP B 1 92  ? -16.478 23.043  115.265 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 92   ASP B CG  1 
ATOM   1739 O  OD1 . ASP B 1 92  ? -17.473 22.364  115.599 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 92   ASP B OD1 1 
ATOM   1740 O  OD2 . ASP B 1 92  ? -15.970 22.999  114.117 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 92   ASP B OD2 1 
ATOM   1741 N  N   . TYR B 1 93  ? -18.859 23.376  118.184 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 93   TYR B N   1 
ATOM   1742 C  CA  . TYR B 1 93  ? -19.577 22.311  118.876 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 93   TYR B CA  1 
ATOM   1743 C  C   . TYR B 1 93  ? -20.442 21.414  118.013 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 93   TYR B C   1 
ATOM   1744 O  O   . TYR B 1 93  ? -20.750 21.735  116.864 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 93   TYR B O   1 
ATOM   1745 C  CB  . TYR B 1 93  ? -20.479 22.889  119.941 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 93   TYR B CB  1 
ATOM   1746 C  CG  . TYR B 1 93  ? -19.796 23.805  120.886 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 93   TYR B CG  1 
ATOM   1747 C  CD1 . TYR B 1 93  ? -19.938 25.174  120.766 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 93   TYR B CD1 1 
ATOM   1748 C  CD2 . TYR B 1 93  ? -19.060 23.304  121.947 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 93   TYR B CD2 1 
ATOM   1749 C  CE1 . TYR B 1 93  ? -19.376 26.030  121.687 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 93   TYR B CE1 1 
ATOM   1750 C  CE2 . TYR B 1 93  ? -18.490 24.149  122.877 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 93   TYR B CE2 1 
ATOM   1751 C  CZ  . TYR B 1 93  ? -18.656 25.513  122.743 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 93   TYR B CZ  1 
ATOM   1752 O  OH  . TYR B 1 93  ? -18.124 26.355  123.683 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 93   TYR B OH  1 
ATOM   1753 N  N   . ASP B 1 94  ? -20.859 20.294  118.600 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 94   ASP B N   1 
ATOM   1754 C  CA  . ASP B 1 94  ? -21.713 19.346  117.898 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 94   ASP B CA  1 
ATOM   1755 C  C   . ASP B 1 94  ? -23.165 19.658  118.200 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 94   ASP B C   1 
ATOM   1756 O  O   . ASP B 1 94  ? -23.529 19.914  119.345 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 94   ASP B O   1 
ATOM   1757 C  CB  . ASP B 1 94  ? -21.410 17.908  118.322 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 94   ASP B CB  1 
ATOM   1758 C  CG  . ASP B 1 94  ? -22.120 16.877  117.444 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 94   ASP B CG  1 
ATOM   1759 O  OD1 . ASP B 1 94  ? -23.371 16.931  117.347 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 94   ASP B OD1 1 
ATOM   1760 O  OD2 . ASP B 1 94  ? -21.421 16.017  116.852 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 94   ASP B OD2 1 
ATOM   1761 N  N   . ALA B 1 95  ? -23.993 19.613  117.168 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 95   ALA B N   1 
ATOM   1762 C  CA  . ALA B 1 95  ? -25.408 19.913  117.312 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 95   ALA B CA  1 
ATOM   1763 C  C   . ALA B 1 95  ? -26.118 19.092  118.385 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 95   ALA B C   1 
ATOM   1764 O  O   . ALA B 1 95  ? -27.282 19.357  118.704 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 95   ALA B O   1 
ATOM   1765 C  CB  . ALA B 1 95  ? -26.102 19.727  115.972 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 95   ALA B CB  1 
ATOM   1766 N  N   . ARG B 1 96  ? -25.424 18.109  118.950 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B N   1 
ATOM   1767 C  CA  . ARG B 1 96  ? -26.024 17.252  119.966 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CA  1 
ATOM   1768 C  C   . ARG B 1 96  ? -25.433 17.480  121.338 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B C   1 
ATOM   1769 O  O   . ARG B 1 96  ? -25.755 16.768  122.286 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B O   1 
ATOM   1770 C  CB  . ARG B 1 96  ? -25.846 15.792  119.569 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CB  1 
ATOM   1771 C  CG  . ARG B 1 96  ? -26.478 15.464  118.240 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CG  1 
ATOM   1772 C  CD  . ARG B 1 96  ? -25.863 14.235  117.591 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CD  1 
ATOM   1773 N  NE  . ARG B 1 96  ? -26.469 13.970  116.281 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NE  1 
ATOM   1774 C  CZ  . ARG B 1 96  ? -27.763 13.691  116.081 1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CZ  1 
ATOM   1775 N  NH1 . ARG B 1 96  ? -28.609 13.632  117.112 1.00 74.96  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH1 1 
ATOM   1776 N  NH2 . ARG B 1 96  ? -28.220 13.472  114.846 1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH2 1 
ATOM   1777 N  N   . SER B 1 97  ? -24.575 18.484  121.436 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 97   SER B N   1 
ATOM   1778 C  CA  . SER B 1 97  ? -23.911 18.814  122.684 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 97   SER B CA  1 
ATOM   1779 C  C   . SER B 1 97  ? -24.878 19.316  123.737 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 97   SER B C   1 
ATOM   1780 O  O   . SER B 1 97  ? -25.872 19.951  123.418 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 97   SER B O   1 
ATOM   1781 C  CB  . SER B 1 97  ? -22.864 19.886  122.429 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 97   SER B CB  1 
ATOM   1782 O  OG  . SER B 1 97  ? -23.494 21.066  121.975 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 97   SER B OG  1 
ATOM   1783 N  N   . THR B 1 98  ? -24.567 19.033  124.997 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 98   THR B N   1 
ATOM   1784 C  CA  . THR B 1 98  ? -25.390 19.469  126.118 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 98   THR B CA  1 
ATOM   1785 C  C   . THR B 1 98  ? -24.936 20.852  126.507 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 98   THR B C   1 
ATOM   1786 O  O   . THR B 1 98  ? -23.791 21.229  126.255 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 98   THR B O   1 
ATOM   1787 C  CB  . THR B 1 98  ? -25.160 18.637  127.390 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 98   THR B CB  1 
ATOM   1788 O  OG1 . THR B 1 98  ? -25.239 17.242  127.086 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 98   THR B OG1 1 
ATOM   1789 C  CG2 . THR B 1 98  ? -26.196 19.007  128.470 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 98   THR B CG2 1 
ATOM   1790 N  N   . THR B 1 99  ? -25.821 21.606  127.142 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 99   THR B N   1 
ATOM   1791 C  CA  . THR B 1 99  ? -25.418 22.918  127.592 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 99   THR B CA  1 
ATOM   1792 C  C   . THR B 1 99  ? -24.282 22.646  128.566 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 99   THR B C   1 
ATOM   1793 O  O   . THR B 1 99  ? -23.192 23.199  128.440 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 99   THR B O   1 
ATOM   1794 C  CB  . THR B 1 99  ? -26.557 23.652  128.314 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 99   THR B CB  1 
ATOM   1795 O  OG1 . THR B 1 99  ? -27.405 24.287  127.348 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 99   THR B OG1 1 
ATOM   1796 C  CG2 . THR B 1 99  ? -25.991 24.706  129.251 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 99   THR B CG2 1 
ATOM   1797 N  N   . LYS B 1 100 ? -24.533 21.761  129.521 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 100  LYS B N   1 
ATOM   1798 C  CA  . LYS B 1 100 ? -23.515 21.422  130.501 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 100  LYS B CA  1 
ATOM   1799 C  C   . LYS B 1 100 ? -22.170 21.106  129.845 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 100  LYS B C   1 
ATOM   1800 O  O   . LYS B 1 100 ? -21.144 21.672  130.223 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 100  LYS B O   1 
ATOM   1801 C  CB  . LYS B 1 100 ? -23.970 20.237  131.363 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 100  LYS B CB  1 
ATOM   1802 C  CG  . LYS B 1 100 ? -22.878 19.708  132.303 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 100  LYS B CG  1 
ATOM   1803 C  CD  . LYS B 1 100 ? -23.417 18.761  133.380 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 100  LYS B CD  1 
ATOM   1804 C  CE  . LYS B 1 100 ? -24.224 19.523  134.433 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 100  LYS B CE  1 
ATOM   1805 N  NZ  . LYS B 1 100 ? -24.793 18.626  135.487 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 100  LYS B NZ  1 
ATOM   1806 N  N   . GLU B 1 101 ? -22.174 20.215  128.858 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 101  GLU B N   1 
ATOM   1807 C  CA  . GLU B 1 101 ? -20.934 19.845  128.180 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 101  GLU B CA  1 
ATOM   1808 C  C   . GLU B 1 101 ? -20.188 21.076  127.701 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 101  GLU B C   1 
ATOM   1809 O  O   . GLU B 1 101 ? -19.032 21.302  128.059 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 101  GLU B O   1 
ATOM   1810 C  CB  . GLU B 1 101 ? -21.215 18.962  126.970 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 101  GLU B CB  1 
ATOM   1811 C  CG  . GLU B 1 101 ? -22.098 17.770  127.247 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 101  GLU B CG  1 
ATOM   1812 C  CD  . GLU B 1 101 ? -22.014 16.732  126.142 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 101  GLU B CD  1 
ATOM   1813 O  OE1 . GLU B 1 101 ? -21.846 17.135  124.963 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 101  GLU B OE1 1 
ATOM   1814 O  OE2 . GLU B 1 101 ? -22.122 15.520  126.459 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 101  GLU B OE2 1 
ATOM   1815 N  N   . ARG B 1 102 ? -20.855 21.864  126.870 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 102  ARG B N   1 
ATOM   1816 C  CA  . ARG B 1 102 ? -20.254 23.067  126.334 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 102  ARG B CA  1 
ATOM   1817 C  C   . ARG B 1 102 ? -19.651 23.897  127.442 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 102  ARG B C   1 
ATOM   1818 O  O   . ARG B 1 102 ? -18.461 24.197  127.426 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 102  ARG B O   1 
ATOM   1819 C  CB  . ARG B 1 102 ? -21.304 23.881  125.596 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 102  ARG B CB  1 
ATOM   1820 C  CG  . ARG B 1 102 ? -21.259 23.713  124.109 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 102  ARG B CG  1 
ATOM   1821 C  CD  . ARG B 1 102 ? -22.499 24.254  123.495 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 102  ARG B CD  1 
ATOM   1822 N  NE  . ARG B 1 102 ? -23.597 23.349  123.766 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 102  ARG B NE  1 
ATOM   1823 C  CZ  . ARG B 1 102 ? -24.840 23.747  123.973 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 102  ARG B CZ  1 
ATOM   1824 N  NH1 . ARG B 1 102 ? -25.121 25.041  123.943 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 102  ARG B NH1 1 
ATOM   1825 N  NH2 . ARG B 1 102 ? -25.797 22.855  124.200 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 102  ARG B NH2 1 
ATOM   1826 N  N   . ASN B 1 103 ? -20.479 24.260  128.411 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 103  ASN B N   1 
ATOM   1827 C  CA  . ASN B 1 103 ? -20.025 25.071  129.526 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 103  ASN B CA  1 
ATOM   1828 C  C   . ASN B 1 103 ? -18.699 24.546  130.052 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 103  ASN B C   1 
ATOM   1829 O  O   . ASN B 1 103 ? -17.711 25.275  130.114 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 103  ASN B O   1 
ATOM   1830 C  CB  . ASN B 1 103 ? -21.055 25.056  130.646 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 103  ASN B CB  1 
ATOM   1831 C  CG  . ASN B 1 103 ? -20.817 26.145  131.657 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 103  ASN B CG  1 
ATOM   1832 O  OD1 . ASN B 1 103 ? -19.708 26.313  132.147 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 103  ASN B OD1 1 
ATOM   1833 N  ND2 . ASN B 1 103 ? -21.865 26.893  131.981 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 103  ASN B ND2 1 
ATOM   1834 N  N   . ASN B 1 104 ? -18.678 23.273  130.426 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 104  ASN B N   1 
ATOM   1835 C  CA  . ASN B 1 104 ? -17.462 22.666  130.945 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 104  ASN B CA  1 
ATOM   1836 C  C   . ASN B 1 104 ? -16.297 22.815  129.987 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 104  ASN B C   1 
ATOM   1837 O  O   . ASN B 1 104 ? -15.179 23.122  130.397 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 104  ASN B O   1 
ATOM   1838 C  CB  . ASN B 1 104 ? -17.705 21.195  131.234 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 104  ASN B CB  1 
ATOM   1839 C  CG  . ASN B 1 104 ? -18.423 20.979  132.537 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 104  ASN B CG  1 
ATOM   1840 O  OD1 . ASN B 1 104 ? -19.125 19.984  132.708 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 104  ASN B OD1 1 
ATOM   1841 N  ND2 . ASN B 1 104 ? -18.239 21.903  133.481 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 104  ASN B ND2 1 
ATOM   1842 N  N   . PHE B 1 105 ? -16.554 22.592  128.706 1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B N   1 
ATOM   1843 C  CA  . PHE B 1 105 ? -15.506 22.722  127.716 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CA  1 
ATOM   1844 C  C   . PHE B 1 105 ? -14.886 24.098  127.892 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B C   1 
ATOM   1845 O  O   . PHE B 1 105 ? -13.705 24.225  128.201 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B O   1 
ATOM   1846 C  CB  . PHE B 1 105 ? -16.093 22.588  126.324 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CB  1 
ATOM   1847 C  CG  . PHE B 1 105 ? -15.071 22.547  125.244 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CG  1 
ATOM   1848 C  CD1 . PHE B 1 105 ? -14.082 21.575  125.248 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CD1 1 
ATOM   1849 C  CD2 . PHE B 1 105 ? -15.102 23.468  124.210 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CD2 1 
ATOM   1850 C  CE1 . PHE B 1 105 ? -13.132 21.518  124.232 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CE1 1 
ATOM   1851 C  CE2 . PHE B 1 105 ? -14.161 23.424  123.188 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CE2 1 
ATOM   1852 C  CZ  . PHE B 1 105 ? -13.172 22.447  123.197 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 105  PHE B CZ  1 
ATOM   1853 N  N   . VAL B 1 106 ? -15.701 25.129  127.717 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 106  VAL B N   1 
ATOM   1854 C  CA  . VAL B 1 106 ? -15.236 26.497  127.866 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 106  VAL B CA  1 
ATOM   1855 C  C   . VAL B 1 106 ? -14.394 26.637  129.113 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 106  VAL B C   1 
ATOM   1856 O  O   . VAL B 1 106 ? -13.214 26.961  129.049 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 106  VAL B O   1 
ATOM   1857 C  CB  . VAL B 1 106 ? -16.405 27.457  127.983 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 106  VAL B CB  1 
ATOM   1858 C  CG1 . VAL B 1 106 ? -15.901 28.853  128.235 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 106  VAL B CG1 1 
ATOM   1859 C  CG2 . VAL B 1 106 ? -17.228 27.404  126.729 1.00 8.49   ? ? ? ? ? ? 106  VAL B CG2 1 
ATOM   1860 N  N   . GLY B 1 107 ? -15.015 26.380  130.252 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 107  GLY B N   1 
ATOM   1861 C  CA  . GLY B 1 107 ? -14.316 26.494  131.513 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 107  GLY B CA  1 
ATOM   1862 C  C   . GLY B 1 107 ? -12.960 25.818  131.542 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 107  GLY B C   1 
ATOM   1863 O  O   . GLY B 1 107 ? -12.045 26.269  132.233 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 107  GLY B O   1 
ATOM   1864 N  N   . MET B 1 108 ? -12.821 24.729  130.803 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 108  MET B N   1 
ATOM   1865 C  CA  . MET B 1 108 ? -11.554 24.036  130.794 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 108  MET B CA  1 
ATOM   1866 C  C   . MET B 1 108 ? -10.507 24.819  130.059 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 108  MET B C   1 
ATOM   1867 O  O   . MET B 1 108 ? -9.466  25.136  130.616 1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 108  MET B O   1 
ATOM   1868 C  CB  . MET B 1 108 ? -11.689 22.667  130.159 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 108  MET B CB  1 
ATOM   1869 C  CG  . MET B 1 108 ? -12.147 21.608  131.120 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 108  MET B CG  1 
ATOM   1870 S  SD  . MET B 1 108 ? -11.903 19.989  130.401 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 108  MET B SD  1 
ATOM   1871 C  CE  . MET B 1 108 ? -13.610 19.600  129.890 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 108  MET B CE  1 
ATOM   1872 N  N   . ILE B 1 109 ? -10.769 25.140  128.801 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 109  ILE B N   1 
ATOM   1873 C  CA  . ILE B 1 109 ? -9.778  25.886  128.058 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 109  ILE B CA  1 
ATOM   1874 C  C   . ILE B 1 109 ? -9.573  27.227  128.711 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 109  ILE B C   1 
ATOM   1875 O  O   . ILE B 1 109 ? -8.514  27.824  128.601 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 109  ILE B O   1 
ATOM   1876 C  CB  . ILE B 1 109 ? -10.167 26.124  126.620 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 109  ILE B CB  1 
ATOM   1877 C  CG1 . ILE B 1 109 ? -8.972  26.768  125.925 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 109  ILE B CG1 1 
ATOM   1878 C  CG2 . ILE B 1 109 ? -11.405 26.991  126.544 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 109  ILE B CG2 1 
ATOM   1879 C  CD1 . ILE B 1 109 ? -9.220  27.208  124.535 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 109  ILE B CD1 1 
ATOM   1880 N  N   . ALA B 1 110 ? -10.595 27.714  129.388 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 110  ALA B N   1 
ATOM   1881 C  CA  . ALA B 1 110 ? -10.452 28.978  130.069 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 110  ALA B CA  1 
ATOM   1882 C  C   . ALA B 1 110 ? -9.334  28.783  131.082 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 110  ALA B C   1 
ATOM   1883 O  O   . ALA B 1 110 ? -8.334  29.491  131.065 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 110  ALA B O   1 
ATOM   1884 C  CB  . ALA B 1 110 ? -11.726 29.326  130.772 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 110  ALA B CB  1 
ATOM   1885 N  N   . ASP B 1 111 ? -9.511  27.795  131.950 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 111  ASP B N   1 
ATOM   1886 C  CA  . ASP B 1 111 ? -8.541  27.474  132.991 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 111  ASP B CA  1 
ATOM   1887 C  C   . ASP B 1 111 ? -7.136  27.312  132.422 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 111  ASP B C   1 
ATOM   1888 O  O   . ASP B 1 111 ? -6.157  27.591  133.091 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 111  ASP B O   1 
ATOM   1889 C  CB  . ASP B 1 111 ? -8.957  26.180  133.697 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 111  ASP B CB  1 
ATOM   1890 C  CG  . ASP B 1 111 ? -8.398  26.068  135.108 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 111  ASP B CG  1 
ATOM   1891 O  OD1 . ASP B 1 111 ? -7.792  25.019  135.436 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 111  ASP B OD1 1 
ATOM   1892 O  OD2 . ASP B 1 111 ? -8.585  27.025  135.895 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 111  ASP B OD2 1 
ATOM   1893 N  N   . ALA B 1 112 ? -7.039  26.857  131.184 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 112  ALA B N   1 
ATOM   1894 C  CA  . ALA B 1 112 ? -5.742  26.661  130.566 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 112  ALA B CA  1 
ATOM   1895 C  C   . ALA B 1 112 ? -4.944  27.952  130.526 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 112  ALA B C   1 
ATOM   1896 O  O   . ALA B 1 112 ? -3.759  27.962  130.831 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 112  ALA B O   1 
ATOM   1897 C  CB  . ALA B 1 112 ? -5.914  26.116  129.178 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 112  ALA B CB  1 
ATOM   1898 N  N   . LEU B 1 113 ? -5.582  29.044  130.130 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B N   1 
ATOM   1899 C  CA  . LEU B 1 113 ? -4.891  30.331  130.089 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CA  1 
ATOM   1900 C  C   . LEU B 1 113 ? -4.779  30.696  131.543 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B C   1 
ATOM   1901 O  O   . LEU B 1 113 ? -5.801  30.830  132.190 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B O   1 
ATOM   1902 C  CB  . LEU B 1 113 ? -5.761  31.383  129.426 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CB  1 
ATOM   1903 C  CG  . LEU B 1 113 ? -6.567  30.947  128.221 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CG  1 
ATOM   1904 C  CD1 . LEU B 1 113 ? -7.715  31.887  128.063 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CD1 1 
ATOM   1905 C  CD2 . LEU B 1 113 ? -5.699  30.930  126.990 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CD2 1 
ATOM   1906 N  N   . LYS B 1 114 ? -3.591  30.871  132.093 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 114  LYS B N   1 
ATOM   1907 C  CA  . LYS B 1 114 ? -3.588  31.202  133.505 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CA  1 
ATOM   1908 C  C   . LYS B 1 114 ? -2.217  31.225  134.108 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 114  LYS B C   1 
ATOM   1909 O  O   . LYS B 1 114 ? -1.438  30.294  133.948 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 114  LYS B O   1 
ATOM   1910 C  CB  . LYS B 1 114 ? -4.442  30.200  134.270 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CB  1 
ATOM   1911 C  CG  . LYS B 1 114 ? -5.209  30.777  135.435 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CG  1 
ATOM   1912 C  CD  . LYS B 1 114 ? -6.079  29.683  136.056 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CD  1 
ATOM   1913 C  CE  . LYS B 1 114 ? -6.702  30.103  137.390 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 114  LYS B CE  1 
ATOM   1914 N  NZ  . LYS B 1 114 ? -6.960  28.918  138.279 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 114  LYS B NZ  1 
ATOM   1915 N  N   . ALA B 1 115 ? -1.945  32.295  134.833 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 115  ALA B N   1 
ATOM   1916 C  CA  . ALA B 1 115 ? -0.667  32.492  135.482 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 115  ALA B CA  1 
ATOM   1917 C  C   . ALA B 1 115 ? 0.049   31.220  135.938 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 115  ALA B C   1 
ATOM   1918 O  O   . ALA B 1 115 ? 1.208   30.992  135.576 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 115  ALA B O   1 
ATOM   1919 C  CB  . ALA B 1 115 ? -0.858  33.422  136.665 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 115  ALA B CB  1 
ATOM   1920 N  N   . ASP B 1 116 ? -0.638  30.397  136.730 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 116  ASP B N   1 
ATOM   1921 C  CA  . ASP B 1 116 ? -0.029  29.186  137.262 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 116  ASP B CA  1 
ATOM   1922 C  C   . ASP B 1 116 ? 0.068   27.994  136.343 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 116  ASP B C   1 
ATOM   1923 O  O   . ASP B 1 116 ? 0.969   27.173  136.512 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 116  ASP B O   1 
ATOM   1924 C  CB  . ASP B 1 116 ? -0.709  28.758  138.569 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 116  ASP B CB  1 
ATOM   1925 C  CG  . ASP B 1 116 ? -2.219  28.769  138.483 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 116  ASP B CG  1 
ATOM   1926 O  OD1 . ASP B 1 116 ? -2.778  29.860  138.229 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 116  ASP B OD1 1 
ATOM   1927 O  OD2 . ASP B 1 116 ? -2.845  27.698  138.683 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 116  ASP B OD2 1 
ATOM   1928 N  N   . LYS B 1 117 ? -0.842  27.870  135.384 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B N   1 
ATOM   1929 C  CA  . LYS B 1 117 ? -0.767  26.736  134.468 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B CA  1 
ATOM   1930 C  C   . LYS B 1 117 ? 0.509   26.932  133.643 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B C   1 
ATOM   1931 O  O   . LYS B 1 117 ? 0.487   27.503  132.552 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B O   1 
ATOM   1932 C  CB  . LYS B 1 117 ? -2.007  26.684  133.570 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B CB  1 
ATOM   1933 C  CG  . LYS B 1 117 ? -3.341  26.698  134.324 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B CG  1 
ATOM   1934 C  CD  . LYS B 1 117 ? -3.491  25.566  135.342 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B CD  1 
ATOM   1935 C  CE  . LYS B 1 117 ? -4.811  25.716  136.111 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B CE  1 
ATOM   1936 N  NZ  . LYS B 1 117 ? -4.985  24.776  137.263 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B NZ  1 
ATOM   1937 N  N   . MET B 1 118 ? 1.618   26.441  134.191 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 118  MET B N   1 
ATOM   1938 C  CA  . MET B 1 118 ? 2.943   26.578  133.604 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 118  MET B CA  1 
ATOM   1939 C  C   . MET B 1 118 ? 3.107   26.262  132.135 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 118  MET B C   1 
ATOM   1940 O  O   . MET B 1 118 ? 3.400   27.142  131.334 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 118  MET B O   1 
ATOM   1941 C  CB  . MET B 1 118 ? 3.928   25.742  134.394 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 118  MET B CB  1 
ATOM   1942 C  CG  . MET B 1 118 ? 5.343   26.278  134.349 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 118  MET B CG  1 
ATOM   1943 S  SD  . MET B 1 118 ? 6.370   25.415  135.573 1.00 76.67  ? ? ? ? ? ? 118  MET B SD  1 
ATOM   1944 C  CE  . MET B 1 118 ? 5.264   25.515  137.113 1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 118  MET B CE  1 
ATOM   1945 N  N   . LEU B 1 119 ? 2.941   25.000  131.781 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B N   1 
ATOM   1946 C  CA  . LEU B 1 119 ? 3.090   24.598  130.392 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CA  1 
ATOM   1947 C  C   . LEU B 1 119 ? 2.606   25.646  129.405 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B C   1 
ATOM   1948 O  O   . LEU B 1 119 ? 3.318   26.015  128.478 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B O   1 
ATOM   1949 C  CB  . LEU B 1 119 ? 2.341   23.299  130.144 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CB  1 
ATOM   1950 C  CG  . LEU B 1 119 ? 2.278   22.858  128.686 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CG  1 
ATOM   1951 C  CD1 . LEU B 1 119 ? 3.633   22.987  128.030 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CD1 1 
ATOM   1952 C  CD2 . LEU B 1 119 ? 1.803   21.430  128.639 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CD2 1 
ATOM   1953 N  N   . VAL B 1 120 ? 1.390   26.121  129.616 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B N   1 
ATOM   1954 C  CA  . VAL B 1 120 ? 0.788   27.116  128.752 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B CA  1 
ATOM   1955 C  C   . VAL B 1 120 ? 1.387   28.505  128.895 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B C   1 
ATOM   1956 O  O   . VAL B 1 120 ? 1.832   29.110  127.925 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B O   1 
ATOM   1957 C  CB  . VAL B 1 120 ? -0.721  27.211  129.028 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B CB  1 
ATOM   1958 C  CG1 . VAL B 1 120 ? -1.265  28.544  128.556 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B CG1 1 
ATOM   1959 C  CG2 . VAL B 1 120 ? -1.437  26.080  128.330 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B CG2 1 
ATOM   1960 N  N   . HIS B 1 121 ? 1.383   29.014  130.115 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B N   1 
ATOM   1961 C  CA  . HIS B 1 121 ? 1.891   30.350  130.383 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B CA  1 
ATOM   1962 C  C   . HIS B 1 121 ? 3.262   30.644  129.786 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B C   1 
ATOM   1963 O  O   . HIS B 1 121 ? 3.414   31.590  129.017 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B O   1 
ATOM   1964 C  CB  . HIS B 1 121 ? 1.908   30.580  131.890 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B CB  1 
ATOM   1965 C  CG  . HIS B 1 121 ? 2.158   31.998  132.289 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B CG  1 
ATOM   1966 N  ND1 . HIS B 1 121 ? 3.416   32.563  132.281 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B ND1 1 
ATOM   1967 C  CD2 . HIS B 1 121 ? 1.314   32.958  132.732 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B CD2 1 
ATOM   1968 C  CE1 . HIS B 1 121 ? 3.336   33.811  132.706 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B CE1 1 
ATOM   1969 N  NE2 . HIS B 1 121 ? 2.072   34.075  132.986 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B NE2 1 
ATOM   1970 N  N   . ASP B 1 122 ? 4.256   29.837  130.129 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 122  ASP B N   1 
ATOM   1971 C  CA  . ASP B 1 122 ? 5.609   30.046  129.623 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 122  ASP B CA  1 
ATOM   1972 C  C   . ASP B 1 122 ? 5.668   30.219  128.126 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 122  ASP B C   1 
ATOM   1973 O  O   . ASP B 1 122 ? 6.672   30.672  127.589 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 122  ASP B O   1 
ATOM   1974 C  CB  . ASP B 1 122 ? 6.517   28.890  130.031 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 122  ASP B CB  1 
ATOM   1975 C  CG  . ASP B 1 122 ? 7.173   29.122  131.385 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 122  ASP B CG  1 
ATOM   1976 O  OD1 . ASP B 1 122 ? 8.059   30.009  131.457 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 122  ASP B OD1 1 
ATOM   1977 O  OD2 . ASP B 1 122 ? 6.799   28.434  132.374 1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 122  ASP B OD2 1 
ATOM   1978 N  N   . THR B 1 123 ? 4.584   29.870  127.452 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 123  THR B N   1 
ATOM   1979 C  CA  . THR B 1 123 ? 4.540   29.988  126.011 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 123  THR B CA  1 
ATOM   1980 C  C   . THR B 1 123 ? 3.664   31.119  125.511 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 123  THR B C   1 
ATOM   1981 O  O   . THR B 1 123 ? 4.094   31.898  124.673 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 123  THR B O   1 
ATOM   1982 C  CB  . THR B 1 123 ? 4.055   28.699  125.382 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 123  THR B CB  1 
ATOM   1983 O  OG1 . THR B 1 123 ? 5.001   27.659  125.655 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 123  THR B OG1 1 
ATOM   1984 C  CG2 . THR B 1 123 ? 3.882   28.878  123.890 1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 123  THR B CG2 1 
ATOM   1985 N  N   . ILE B 1 124 ? 2.440   31.219  126.011 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B N   1 
ATOM   1986 C  CA  . ILE B 1 124 ? 1.567   32.282  125.542 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CA  1 
ATOM   1987 C  C   . ILE B 1 124 ? 1.868   33.617  126.198 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B C   1 
ATOM   1988 O  O   . ILE B 1 124 ? 1.260   34.626  125.858 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B O   1 
ATOM   1989 C  CB  . ILE B 1 124 ? 0.104   31.955  125.781 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CB  1 
ATOM   1990 C  CG1 . ILE B 1 124 ? -0.224  32.074  127.257 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CG1 1 
ATOM   1991 C  CG2 . ILE B 1 124 ? -0.172  30.556  125.353 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CG2 1 
ATOM   1992 C  CD1 . ILE B 1 124 ? -1.698  32.067  127.527 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CD1 1 
ATOM   1993 N  N   . VAL B 1 125 ? 2.802   33.629  127.139 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 125  VAL B N   1 
ATOM   1994 C  CA  . VAL B 1 125 ? 3.152   34.868  127.815 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 125  VAL B CA  1 
ATOM   1995 C  C   . VAL B 1 125 ? 4.643   35.124  127.761 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 125  VAL B C   1 
ATOM   1996 O  O   . VAL B 1 125 ? 5.082   36.225  127.446 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 125  VAL B O   1 
ATOM   1997 C  CB  . VAL B 1 125 ? 2.726   34.849  129.290 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 125  VAL B CB  1 
ATOM   1998 C  CG1 . VAL B 1 125 ? 3.222   36.084  129.984 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 125  VAL B CG1 1 
ATOM   1999 C  CG2 . VAL B 1 125 ? 1.225   34.794  129.399 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 125  VAL B CG2 1 
ATOM   2000 N  N   . ASN B 1 126 ? 5.431   34.105  128.063 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 126  ASN B N   1 
ATOM   2001 C  CA  . ASN B 1 126 ? 6.870   34.275  128.055 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 126  ASN B CA  1 
ATOM   2002 C  C   . ASN B 1 126 ? 7.494   33.931  126.724 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 126  ASN B C   1 
ATOM   2003 O  O   . ASN B 1 126 ? 8.697   34.100  126.526 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 126  ASN B O   1 
ATOM   2004 C  CB  . ASN B 1 126 ? 7.471   33.453  129.178 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 126  ASN B CB  1 
ATOM   2005 C  CG  . ASN B 1 126 ? 7.193   34.064  130.526 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 126  ASN B CG  1 
ATOM   2006 O  OD1 . ASN B 1 126 ? 7.237   33.391  131.556 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 126  ASN B OD1 1 
ATOM   2007 N  ND2 . ASN B 1 126 ? 6.908   35.365  130.529 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 126  ASN B ND2 1 
ATOM   2008 N  N   . LEU B 1 127 ? 6.668   33.453  125.806 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 127  LEU B N   1 
ATOM   2009 C  CA  . LEU B 1 127 ? 7.137   33.116  124.477 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 127  LEU B CA  1 
ATOM   2010 C  C   . LEU B 1 127 ? 8.308   32.144  124.462 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 127  LEU B C   1 
ATOM   2011 O  O   . LEU B 1 127 ? 9.340   32.404  123.842 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 127  LEU B O   1 
ATOM   2012 C  CB  . LEU B 1 127 ? 7.527   34.389  123.741 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 127  LEU B CB  1 
ATOM   2013 C  CG  . LEU B 1 127 ? 6.468   35.478  123.794 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 127  LEU B CG  1 
ATOM   2014 C  CD1 . LEU B 1 127 ? 6.984   36.723  123.133 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 127  LEU B CD1 1 
ATOM   2015 C  CD2 . LEU B 1 127 ? 5.227   34.996  123.110 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 127  LEU B CD2 1 
ATOM   2016 N  N   . GLN B 1 128 ? 8.155   31.035  125.170 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B N   1 
ATOM   2017 C  CA  . GLN B 1 128 ? 9.179   30.008  125.176 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B CA  1 
ATOM   2018 C  C   . GLN B 1 128 ? 8.563   28.914  124.334 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B C   1 
ATOM   2019 O  O   . GLN B 1 128 ? 7.342   28.817  124.250 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B O   1 
ATOM   2020 C  CB  . GLN B 1 128 ? 9.411   29.445  126.569 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B CB  1 
ATOM   2021 C  CG  . GLN B 1 128 ? 9.985   30.385  127.589 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B CG  1 
ATOM   2022 C  CD  . GLN B 1 128 ? 10.366  29.631  128.853 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B CD  1 
ATOM   2023 O  OE1 . GLN B 1 128 ? 9.659   28.705  129.278 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B OE1 1 
ATOM   2024 N  NE2 . GLN B 1 128 ? 11.483  30.019  129.461 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B NE2 1 
ATOM   2025 N  N   . GLY B 1 129 ? 9.389   28.088  123.713 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 129  GLY B N   1 
ATOM   2026 C  CA  . GLY B 1 129 ? 8.840   27.016  122.908 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 129  GLY B CA  1 
ATOM   2027 C  C   . GLY B 1 129 ? 8.540   25.829  123.796 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 129  GLY B C   1 
ATOM   2028 O  O   . GLY B 1 129 ? 8.580   25.933  125.024 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 129  GLY B O   1 
ATOM   2029 N  N   . VAL B 1 130 ? 8.220   24.698  123.184 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B N   1 
ATOM   2030 C  CA  . VAL B 1 130 ? 7.955   23.500  123.953 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B CA  1 
ATOM   2031 C  C   . VAL B 1 130 ? 9.024   22.491  123.580 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B C   1 
ATOM   2032 O  O   . VAL B 1 130 ? 9.327   22.308  122.394 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B O   1 
ATOM   2033 C  CB  . VAL B 1 130 ? 6.596   22.925  123.634 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B CB  1 
ATOM   2034 C  CG1 . VAL B 1 130 ? 6.396   21.669  124.418 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B CG1 1 
ATOM   2035 C  CG2 . VAL B 1 130 ? 5.530   23.918  123.982 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 130  VAL B CG2 1 
ATOM   2036 N  N   . TYR B 1 131 ? 9.609   21.849  124.585 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B N   1 
ATOM   2037 C  CA  . TYR B 1 131 ? 10.659  20.877  124.324 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CA  1 
ATOM   2038 C  C   . TYR B 1 131 ? 10.651  19.695  125.283 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B C   1 
ATOM   2039 O  O   . TYR B 1 131 ? 11.659  18.935  125.322 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B O   1 
ATOM   2040 C  CB  . TYR B 1 131 ? 12.023  21.568  124.360 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CB  1 
ATOM   2041 C  CG  . TYR B 1 131 ? 12.306  22.364  125.612 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CG  1 
ATOM   2042 C  CD1 . TYR B 1 131 ? 11.598  23.524  125.900 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CD1 1 
ATOM   2043 C  CD2 . TYR B 1 131 ? 13.303  21.967  126.497 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CD2 1 
ATOM   2044 C  CE1 . TYR B 1 131 ? 11.880  24.277  127.043 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CE1 1 
ATOM   2045 C  CE2 . TYR B 1 131 ? 13.595  22.709  127.642 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CE2 1 
ATOM   2046 C  CZ  . TYR B 1 131 ? 12.880  23.862  127.912 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B CZ  1 
ATOM   2047 O  OH  . TYR B 1 131 ? 13.155  24.585  129.057 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B OH  1 
ATOM   2048 O  OXT . TYR B 1 131 ? 9.612   19.538  125.963 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 131  TYR B OXT 1 
ATOM   2049 N  N   . ALA C 1 1   ? 7.989   11.006  128.824 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 1    ALA C N   1 
ATOM   2050 C  CA  . ALA C 1 1   ? 8.981   10.379  127.911 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 1    ALA C CA  1 
ATOM   2051 C  C   . ALA C 1 1   ? 9.834   11.461  127.274 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 1    ALA C C   1 
ATOM   2052 O  O   . ALA C 1 1   ? 9.898   11.586  126.052 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 1    ALA C O   1 
ATOM   2053 C  CB  . ALA C 1 1   ? 8.276   9.560   126.838 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 1    ALA C CB  1 
ATOM   2054 N  N   . GLN C 1 2   ? 10.470  12.261  128.119 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 2    GLN C N   1 
ATOM   2055 C  CA  . GLN C 1 2   ? 11.349  13.310  127.639 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 2    GLN C CA  1 
ATOM   2056 C  C   . GLN C 1 2   ? 12.690  12.651  127.390 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 2    GLN C C   1 
ATOM   2057 O  O   . GLN C 1 2   ? 13.169  11.903  128.240 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 2    GLN C O   1 
ATOM   2058 C  CB  . GLN C 1 2   ? 11.496  14.398  128.697 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 2    GLN C CB  1 
ATOM   2059 C  CG  . GLN C 1 2   ? 10.491  15.507  128.551 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 2    GLN C CG  1 
ATOM   2060 C  CD  . GLN C 1 2   ? 11.004  16.676  127.716 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 2    GLN C CD  1 
ATOM   2061 O  OE1 . GLN C 1 2   ? 11.769  16.507  126.755 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 2    GLN C OE1 1 
ATOM   2062 N  NE2 . GLN C 1 2   ? 10.567  17.876  128.077 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 2    GLN C NE2 1 
ATOM   2063 N  N   . LEU C 1 3   ? 13.297  12.897  126.233 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 3    LEU C N   1 
ATOM   2064 C  CA  . LEU C 1 3   ? 14.590  12.285  125.974 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 3    LEU C CA  1 
ATOM   2065 C  C   . LEU C 1 3   ? 15.434  12.607  127.186 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 3    LEU C C   1 
ATOM   2066 O  O   . LEU C 1 3   ? 15.560  13.768  127.576 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 3    LEU C O   1 
ATOM   2067 C  CB  . LEU C 1 3   ? 15.246  12.848  124.720 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 3    LEU C CB  1 
ATOM   2068 C  CG  . LEU C 1 3   ? 16.521  12.072  124.389 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 3    LEU C CG  1 
ATOM   2069 C  CD1 . LEU C 1 3   ? 16.194  10.606  124.317 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 3    LEU C CD1 1 
ATOM   2070 C  CD2 . LEU C 1 3   ? 17.106  12.529  123.081 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 3    LEU C CD2 1 
ATOM   2071 N  N   . GLN C 1 4   ? 15.996  11.571  127.790 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 4    GLN C N   1 
ATOM   2072 C  CA  . GLN C 1 4   ? 16.790  11.739  128.992 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 4    GLN C CA  1 
ATOM   2073 C  C   . GLN C 1 4   ? 17.759  10.597  129.124 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 4    GLN C C   1 
ATOM   2074 O  O   . GLN C 1 4   ? 17.838  9.740   128.256 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 4    GLN C O   1 
ATOM   2075 C  CB  . GLN C 1 4   ? 15.876  11.723  130.196 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 4    GLN C CB  1 
ATOM   2076 C  CG  . GLN C 1 4   ? 14.970  10.512  130.180 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 4    GLN C CG  1 
ATOM   2077 C  CD  . GLN C 1 4   ? 14.098  10.419  131.404 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 4    GLN C CD  1 
ATOM   2078 O  OE1 . GLN C 1 4   ? 14.576  10.121  132.502 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 4    GLN C OE1 1 
ATOM   2079 N  NE2 . GLN C 1 4   ? 12.807  10.684  131.230 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 4    GLN C NE2 1 
ATOM   2080 N  N   . ASN C 1 5   ? 18.480  10.570  130.234 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 5    ASN C N   1 
ATOM   2081 C  CA  . ASN C 1 5   ? 19.436  9.508   130.449 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 5    ASN C CA  1 
ATOM   2082 C  C   . ASN C 1 5   ? 18.748  8.171   130.593 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 5    ASN C C   1 
ATOM   2083 O  O   . ASN C 1 5   ? 17.607  8.094   131.054 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 5    ASN C O   1 
ATOM   2084 C  CB  . ASN C 1 5   ? 20.263  9.797   131.692 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 5    ASN C CB  1 
ATOM   2085 C  CG  . ASN C 1 5   ? 21.427  10.711  131.405 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 5    ASN C CG  1 
ATOM   2086 O  OD1 . ASN C 1 5   ? 22.039  11.264  132.318 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 5    ASN C OD1 1 
ATOM   2087 N  ND2 . ASN C 1 5   ? 21.754  10.865  130.126 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 5    ASN C ND2 1 
ATOM   2088 N  N   . LEU C 1 6   ? 19.448  7.123   130.174 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 6    LEU C N   1 
ATOM   2089 C  CA  . LEU C 1 6   ? 18.951  5.756   130.271 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 6    LEU C CA  1 
ATOM   2090 C  C   . LEU C 1 6   ? 20.083  4.890   130.791 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 6    LEU C C   1 
ATOM   2091 O  O   . LEU C 1 6   ? 21.113  4.752   130.134 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 6    LEU C O   1 
ATOM   2092 C  CB  . LEU C 1 6   ? 18.503  5.228   128.908 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 6    LEU C CB  1 
ATOM   2093 C  CG  . LEU C 1 6   ? 18.168  3.734   128.909 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 6    LEU C CG  1 
ATOM   2094 C  CD1 . LEU C 1 6   ? 17.160  3.463   129.991 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 6    LEU C CD1 1 
ATOM   2095 C  CD2 . LEU C 1 6   ? 17.628  3.301   127.561 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 6    LEU C CD2 1 
ATOM   2096 N  N   . VAL C 1 7   ? 19.897  4.312   131.968 1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 7    VAL C N   1 
ATOM   2097 C  CA  . VAL C 1 7   ? 20.925  3.473   132.558 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 7    VAL C CA  1 
ATOM   2098 C  C   . VAL C 1 7   ? 20.592  1.990   132.457 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 7    VAL C C   1 
ATOM   2099 O  O   . VAL C 1 7   ? 19.522  1.567   132.885 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 7    VAL C O   1 
ATOM   2100 C  CB  . VAL C 1 7   ? 21.123  3.842   134.021 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 7    VAL C CB  1 
ATOM   2101 C  CG1 . VAL C 1 7   ? 21.794  2.709   134.757 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 7    VAL C CG1 1 
ATOM   2102 C  CG2 . VAL C 1 7   ? 21.968  5.088   134.117 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 7    VAL C CG2 1 
ATOM   2103 N  N   . LEU C 1 8   ? 21.512  1.199   131.913 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 8    LEU C N   1 
ATOM   2104 C  CA  . LEU C 1 8   ? 21.278  -0.231  131.762 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 8    LEU C CA  1 
ATOM   2105 C  C   . LEU C 1 8   ? 22.329  -1.088  132.460 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 8    LEU C C   1 
ATOM   2106 O  O   . LEU C 1 8   ? 23.524  -0.935  132.210 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 8    LEU C O   1 
ATOM   2107 C  CB  . LEU C 1 8   ? 21.245  -0.591  130.280 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 8    LEU C CB  1 
ATOM   2108 C  CG  . LEU C 1 8   ? 20.374  0.303   129.402 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 8    LEU C CG  1 
ATOM   2109 C  CD1 . LEU C 1 8   ? 20.411  -0.202  127.987 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 8    LEU C CD1 1 
ATOM   2110 C  CD2 . LEU C 1 8   ? 18.958  0.307   129.905 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 8    LEU C CD2 1 
ATOM   2111 N  N   . LYS C 1 9   ? 21.878  -1.992  133.327 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 9    LYS C N   1 
ATOM   2112 C  CA  . LYS C 1 9   ? 22.773  -2.893  134.054 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 9    LYS C CA  1 
ATOM   2113 C  C   . LYS C 1 9   ? 23.153  -4.050  133.140 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 9    LYS C C   1 
ATOM   2114 O  O   . LYS C 1 9   ? 22.351  -4.471  132.313 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 9    LYS C O   1 
ATOM   2115 C  CB  . LYS C 1 9   ? 22.073  -3.488  135.286 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 9    LYS C CB  1 
ATOM   2116 C  CG  . LYS C 1 9   ? 21.699  -2.524  136.418 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 9    LYS C CG  1 
ATOM   2117 C  CD  . LYS C 1 9   ? 22.933  -2.045  137.195 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 9    LYS C CD  1 
ATOM   2118 C  CE  . LYS C 1 9   ? 22.577  -1.299  138.501 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 9    LYS C CE  1 
ATOM   2119 N  NZ  . LYS C 1 9   ? 22.294  -2.212  139.658 1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 9    LYS C NZ  1 
ATOM   2120 N  N   . ASP C 1 10  ? 24.368  -4.567  133.276 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 10   ASP C N   1 
ATOM   2121 C  CA  . ASP C 1 10  ? 24.763  -5.709  132.467 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 10   ASP C CA  1 
ATOM   2122 C  C   . ASP C 1 10  ? 24.760  -6.922  133.394 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 10   ASP C C   1 
ATOM   2123 O  O   . ASP C 1 10  ? 24.402  -6.800  134.559 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 10   ASP C O   1 
ATOM   2124 C  CB  . ASP C 1 10  ? 26.137  -5.498  131.826 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 10   ASP C CB  1 
ATOM   2125 C  CG  . ASP C 1 10  ? 27.239  -5.372  132.836 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 10   ASP C CG  1 
ATOM   2126 O  OD1 . ASP C 1 10  ? 27.252  -6.176  133.783 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 10   ASP C OD1 1 
ATOM   2127 O  OD2 . ASP C 1 10  ? 28.102  -4.483  132.678 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 10   ASP C OD2 1 
ATOM   2128 N  N   . ARG C 1 11  ? 25.146  -8.089  132.893 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 11   ARG C N   1 
ATOM   2129 C  CA  . ARG C 1 11  ? 25.130  -9.291  133.720 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 11   ARG C CA  1 
ATOM   2130 C  C   . ARG C 1 11  ? 26.521  -9.653  134.225 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 11   ARG C C   1 
ATOM   2131 O  O   . ARG C 1 11  ? 26.853  -10.827 134.365 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 11   ARG C O   1 
ATOM   2132 C  CB  . ARG C 1 11  ? 24.549  -10.477 132.931 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 11   ARG C CB  1 
ATOM   2133 C  CG  . ARG C 1 11  ? 23.153  -10.272 132.314 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 11   ARG C CG  1 
ATOM   2134 C  CD  . ARG C 1 11  ? 22.064  -11.028 133.068 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 11   ARG C CD  1 
ATOM   2135 N  NE  . ARG C 1 11  ? 20.788  -11.095 132.345 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 11   ARG C NE  1 
ATOM   2136 C  CZ  . ARG C 1 11  ? 20.586  -11.784 131.222 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 11   ARG C CZ  1 
ATOM   2137 N  NH1 . ARG C 1 11  ? 21.571  -12.470 130.667 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 11   ARG C NH1 1 
ATOM   2138 N  NH2 . ARG C 1 11  ? 19.387  -11.811 130.662 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 11   ARG C NH2 1 
ATOM   2139 N  N   . GLU C 1 12  ? 27.336  -8.645  134.506 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 12   GLU C N   1 
ATOM   2140 C  CA  . GLU C 1 12  ? 28.687  -8.891  134.991 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 12   GLU C CA  1 
ATOM   2141 C  C   . GLU C 1 12  ? 28.638  -9.417  136.418 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 12   GLU C C   1 
ATOM   2142 O  O   . GLU C 1 12  ? 27.597  -9.356  137.072 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 12   GLU C O   1 
ATOM   2143 C  CB  . GLU C 1 12  ? 29.510  -7.604  134.944 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 12   GLU C CB  1 
ATOM   2144 C  CG  . GLU C 1 12  ? 31.015  -7.819  134.876 1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 12   GLU C CG  1 
ATOM   2145 C  CD  . GLU C 1 12  ? 31.436  -8.586  133.636 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 12   GLU C CD  1 
ATOM   2146 O  OE1 . GLU C 1 12  ? 31.254  -9.821  133.610 1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 12   GLU C OE1 1 
ATOM   2147 O  OE2 . GLU C 1 12  ? 31.939  -7.951  132.684 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 12   GLU C OE2 1 
ATOM   2148 N  N   . ALA C 1 13  ? 29.770  -9.939  136.887 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 13   ALA C N   1 
ATOM   2149 C  CA  . ALA C 1 13  ? 29.885  -10.489 138.238 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 13   ALA C CA  1 
ATOM   2150 C  C   . ALA C 1 13  ? 29.113  -9.598  139.192 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 13   ALA C C   1 
ATOM   2151 O  O   . ALA C 1 13  ? 28.143  -10.017 139.823 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 13   ALA C O   1 
ATOM   2152 C  CB  . ALA C 1 13  ? 31.347  -10.550 138.648 1.00 52.71  ? ? ? ? ? ? 13   ALA C CB  1 
ATOM   2153 N  N   . THR C 1 14  ? 29.568  -8.360  139.286 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 14   THR C N   1 
ATOM   2154 C  CA  . THR C 1 14  ? 28.927  -7.367  140.119 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 14   THR C CA  1 
ATOM   2155 C  C   . THR C 1 14  ? 28.485  -6.280  139.134 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 14   THR C C   1 
ATOM   2156 O  O   . THR C 1 14  ? 29.182  -5.292  138.915 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 14   THR C O   1 
ATOM   2157 C  CB  . THR C 1 14  ? 29.911  -6.823  141.176 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 14   THR C CB  1 
ATOM   2158 O  OG1 . THR C 1 14  ? 29.301  -5.739  141.881 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 14   THR C OG1 1 
ATOM   2159 C  CG2 . THR C 1 14  ? 31.213  -6.367  140.523 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 14   THR C CG2 1 
ATOM   2160 N  N   . PRO C 1 15  ? 27.304  -6.469  138.526 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 15   PRO C N   1 
ATOM   2161 C  CA  . PRO C 1 15  ? 26.651  -5.604  137.541 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 15   PRO C CA  1 
ATOM   2162 C  C   . PRO C 1 15  ? 27.094  -4.156  137.448 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 15   PRO C C   1 
ATOM   2163 O  O   . PRO C 1 15  ? 27.051  -3.414  138.425 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 15   PRO C O   1 
ATOM   2164 C  CB  . PRO C 1 15  ? 25.165  -5.740  137.887 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 15   PRO C CB  1 
ATOM   2165 C  CG  . PRO C 1 15  ? 25.153  -6.350  139.264 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 15   PRO C CG  1 
ATOM   2166 C  CD  . PRO C 1 15  ? 26.291  -7.305  139.181 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 15   PRO C CD  1 
ATOM   2167 N  N   . ASN C 1 16  ? 27.507  -3.769  136.245 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 16   ASN C N   1 
ATOM   2168 C  CA  . ASN C 1 16  ? 27.959  -2.414  135.960 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 16   ASN C CA  1 
ATOM   2169 C  C   . ASN C 1 16  ? 26.824  -1.589  135.376 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 16   ASN C C   1 
ATOM   2170 O  O   . ASN C 1 16  ? 25.940  -2.119  134.707 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 16   ASN C O   1 
ATOM   2171 C  CB  . ASN C 1 16  ? 29.102  -2.433  134.948 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 16   ASN C CB  1 
ATOM   2172 C  CG  . ASN C 1 16  ? 30.355  -3.078  135.488 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 16   ASN C CG  1 
ATOM   2173 O  OD1 . ASN C 1 16  ? 31.349  -3.214  134.772 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 16   ASN C OD1 1 
ATOM   2174 N  ND2 . ASN C 1 16  ? 30.321  -3.477  136.756 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 16   ASN C ND2 1 
ATOM   2175 N  N   . ASP C 1 17  ? 26.856  -0.285  135.615 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 17   ASP C N   1 
ATOM   2176 C  CA  . ASP C 1 17  ? 25.826  0.593   135.092 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 17   ASP C CA  1 
ATOM   2177 C  C   . ASP C 1 17  ? 26.317  1.253   133.820 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 17   ASP C C   1 
ATOM   2178 O  O   . ASP C 1 17  ? 27.330  1.948   133.823 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 17   ASP C O   1 
ATOM   2179 C  CB  . ASP C 1 17  ? 25.475  1.684   136.109 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 17   ASP C CB  1 
ATOM   2180 C  CG  . ASP C 1 17  ? 24.847  1.132   137.378 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 17   ASP C CG  1 
ATOM   2181 O  OD1 . ASP C 1 17  ? 25.491  0.285   138.038 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 17   ASP C OD1 1 
ATOM   2182 O  OD2 . ASP C 1 17  ? 23.714  1.549   137.724 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 17   ASP C OD2 1 
ATOM   2183 N  N   . HIS C 1 18  ? 25.610  1.029   132.724 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 18   HIS C N   1 
ATOM   2184 C  CA  . HIS C 1 18  ? 25.980  1.660   131.470 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 18   HIS C CA  1 
ATOM   2185 C  C   . HIS C 1 18  ? 25.055  2.842   131.310 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 18   HIS C C   1 
ATOM   2186 O  O   . HIS C 1 18  ? 23.839  2.678   131.222 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 18   HIS C O   1 
ATOM   2187 C  CB  . HIS C 1 18  ? 25.819  0.686   130.319 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 18   HIS C CB  1 
ATOM   2188 C  CG  . HIS C 1 18  ? 26.800  -0.437  130.360 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 18   HIS C CG  1 
ATOM   2189 N  ND1 . HIS C 1 18  ? 27.064  -1.239  129.271 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 18   HIS C ND1 1 
ATOM   2190 C  CD2 . HIS C 1 18  ? 27.591  -0.888  131.360 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 18   HIS C CD2 1 
ATOM   2191 C  CE1 . HIS C 1 18  ? 27.976  -2.136  129.598 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 18   HIS C CE1 1 
ATOM   2192 N  NE2 . HIS C 1 18  ? 28.313  -1.944  130.861 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 18   HIS C NE2 1 
ATOM   2193 N  N   . THR C 1 19  ? 25.632  4.036   131.279 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 19   THR C N   1 
ATOM   2194 C  CA  . THR C 1 19  ? 24.830  5.243   131.189 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 19   THR C CA  1 
ATOM   2195 C  C   . THR C 1 19  ? 24.742  5.853   129.808 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 19   THR C C   1 
ATOM   2196 O  O   . THR C 1 19  ? 25.702  6.451   129.333 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 19   THR C O   1 
ATOM   2197 C  CB  . THR C 1 19  ? 25.376  6.304   132.128 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 19   THR C CB  1 
ATOM   2198 O  OG1 . THR C 1 19  ? 25.841  5.680   133.330 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 19   THR C OG1 1 
ATOM   2199 C  CG2 . THR C 1 19  ? 24.297  7.291   132.479 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 19   THR C CG2 1 
ATOM   2200 N  N   . PHE C 1 20  ? 23.587  5.711   129.167 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 20   PHE C N   1 
ATOM   2201 C  CA  . PHE C 1 20  ? 23.386  6.276   127.840 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 20   PHE C CA  1 
ATOM   2202 C  C   . PHE C 1 20  ? 22.839  7.683   127.962 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 20   PHE C C   1 
ATOM   2203 O  O   . PHE C 1 20  ? 21.791  7.902   128.569 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 20   PHE C O   1 
ATOM   2204 C  CB  . PHE C 1 20  ? 22.409  5.436   127.035 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 20   PHE C CB  1 
ATOM   2205 C  CG  . PHE C 1 20  ? 22.925  4.079   126.689 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 20   PHE C CG  1 
ATOM   2206 C  CD1 . PHE C 1 20  ? 23.139  3.130   127.677 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 20   PHE C CD1 1 
ATOM   2207 C  CD2 . PHE C 1 20  ? 23.193  3.743   125.366 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 20   PHE C CD2 1 
ATOM   2208 C  CE1 . PHE C 1 20  ? 23.608  1.865   127.355 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 20   PHE C CE1 1 
ATOM   2209 C  CE2 . PHE C 1 20  ? 23.662  2.482   125.036 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 20   PHE C CE2 1 
ATOM   2210 C  CZ  . PHE C 1 20  ? 23.870  1.541   126.034 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 20   PHE C CZ  1 
ATOM   2211 N  N   . VAL C 1 21  ? 23.551  8.638   127.382 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 21   VAL C N   1 
ATOM   2212 C  CA  . VAL C 1 21  ? 23.135  10.025  127.437 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 21   VAL C CA  1 
ATOM   2213 C  C   . VAL C 1 21  ? 22.521  10.457  126.131 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 21   VAL C C   1 
ATOM   2214 O  O   . VAL C 1 21  ? 23.061  10.190  125.064 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 21   VAL C O   1 
ATOM   2215 C  CB  . VAL C 1 21  ? 24.309  10.932  127.717 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 21   VAL C CB  1 
ATOM   2216 C  CG1 . VAL C 1 21  ? 23.858  12.378  127.677 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 21   VAL C CG1 1 
ATOM   2217 C  CG2 . VAL C 1 21  ? 24.897  10.588  129.061 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 21   VAL C CG2 1 
ATOM   2218 N  N   . PRO C 1 22  ? 21.387  11.156  126.198 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 22   PRO C N   1 
ATOM   2219 C  CA  . PRO C 1 22  ? 20.721  11.615  124.983 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 22   PRO C CA  1 
ATOM   2220 C  C   . PRO C 1 22  ? 21.656  12.320  124.008 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 22   PRO C C   1 
ATOM   2221 O  O   . PRO C 1 22  ? 22.586  13.023  124.406 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 22   PRO C O   1 
ATOM   2222 C  CB  . PRO C 1 22  ? 19.622  12.529  125.522 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 22   PRO C CB  1 
ATOM   2223 C  CG  . PRO C 1 22  ? 20.175  13.003  126.814 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 22   PRO C CG  1 
ATOM   2224 C  CD  . PRO C 1 22  ? 20.763  11.756  127.384 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 22   PRO C CD  1 
ATOM   2225 N  N   . ARG C 1 23  ? 21.404  12.100  122.725 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 23   ARG C N   1 
ATOM   2226 C  CA  . ARG C 1 23  ? 22.192  12.709  121.676 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 23   ARG C CA  1 
ATOM   2227 C  C   . ARG C 1 23  ? 21.299  13.540  120.789 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 23   ARG C C   1 
ATOM   2228 O  O   . ARG C 1 23  ? 21.597  14.693  120.509 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 23   ARG C O   1 
ATOM   2229 C  CB  . ARG C 1 23  ? 22.888  11.651  120.832 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 23   ARG C CB  1 
ATOM   2230 C  CG  . ARG C 1 23  ? 23.379  12.184  119.502 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 23   ARG C CG  1 
ATOM   2231 C  CD  . ARG C 1 23  ? 24.397  11.266  118.879 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 23   ARG C CD  1 
ATOM   2232 N  NE  . ARG C 1 23  ? 25.578  11.150  119.727 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 23   ARG C NE  1 
ATOM   2233 C  CZ  . ARG C 1 23  ? 26.605  10.357  119.449 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 23   ARG C CZ  1 
ATOM   2234 N  NH1 . ARG C 1 23  ? 26.585  9.621   118.345 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 23   ARG C NH1 1 
ATOM   2235 N  NH2 . ARG C 1 23  ? 27.640  10.288  120.278 1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 23   ARG C NH2 1 
ATOM   2236 N  N   . ASP C 1 24  ? 20.199  12.964  120.337 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 24   ASP C N   1 
ATOM   2237 C  CA  . ASP C 1 24  ? 19.314  13.728  119.483 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 24   ASP C CA  1 
ATOM   2238 C  C   . ASP C 1 24  ? 17.991  13.053  119.208 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 24   ASP C C   1 
ATOM   2239 O  O   . ASP C 1 24  ? 17.718  11.953  119.684 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 24   ASP C O   1 
ATOM   2240 C  CB  . ASP C 1 24  ? 20.016  14.039  118.162 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 24   ASP C CB  1 
ATOM   2241 C  CG  . ASP C 1 24  ? 20.322  12.788  117.345 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 24   ASP C CG  1 
ATOM   2242 O  OD1 . ASP C 1 24  ? 21.137  12.883  116.397 1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 24   ASP C OD1 1 
ATOM   2243 O  OD2 . ASP C 1 24  ? 19.744  11.715  117.638 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 24   ASP C OD2 1 
ATOM   2244 N  N   . ILE C 1 25  ? 17.173  13.734  118.423 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 25   ILE C N   1 
ATOM   2245 C  CA  . ILE C 1 25  ? 15.870  13.231  118.060 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 25   ILE C CA  1 
ATOM   2246 C  C   . ILE C 1 25  ? 15.629  13.506  116.596 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 25   ILE C C   1 
ATOM   2247 O  O   . ILE C 1 25  ? 15.405  14.649  116.210 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 25   ILE C O   1 
ATOM   2248 C  CB  . ILE C 1 25  ? 14.781  13.930  118.846 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 25   ILE C CB  1 
ATOM   2249 C  CG1 . ILE C 1 25  ? 14.904  13.575  120.316 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 25   ILE C CG1 1 
ATOM   2250 C  CG2 . ILE C 1 25  ? 13.435  13.529  118.322 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 25   ILE C CG2 1 
ATOM   2251 C  CD1 . ILE C 1 25  ? 13.786  14.120  121.154 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 25   ILE C CD1 1 
ATOM   2252 N  N   . ARG C 1 26  ? 15.663  12.461  115.780 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 26   ARG C N   1 
ATOM   2253 C  CA  . ARG C 1 26  ? 15.432  12.627  114.356 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 26   ARG C CA  1 
ATOM   2254 C  C   . ARG C 1 26  ? 14.199  11.868  113.896 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 26   ARG C C   1 
ATOM   2255 O  O   . ARG C 1 26  ? 14.117  10.651  114.035 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 26   ARG C O   1 
ATOM   2256 C  CB  . ARG C 1 26  ? 16.650  12.157  113.570 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 26   ARG C CB  1 
ATOM   2257 C  CG  . ARG C 1 26  ? 17.934  12.831  114.002 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 26   ARG C CG  1 
ATOM   2258 C  CD  . ARG C 1 26  ? 19.066  12.541  113.031 1.00 75.18  ? ? ? ? ? ? 26   ARG C CD  1 
ATOM   2259 N  NE  . ARG C 1 26  ? 20.319  13.142  113.485 1.00 87.84  ? ? ? ? ? ? 26   ARG C NE  1 
ATOM   2260 C  CZ  . ARG C 1 26  ? 21.421  13.250  112.743 1.00 93.49  ? ? ? ? ? ? 26   ARG C CZ  1 
ATOM   2261 N  NH1 . ARG C 1 26  ? 21.431  12.794  111.491 1.00 94.97  ? ? ? ? ? ? 26   ARG C NH1 1 
ATOM   2262 N  NH2 . ARG C 1 26  ? 22.518  13.811  113.257 1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 26   ARG C NH2 1 
ATOM   2263 N  N   . ASP C 1 27  ? 13.239  12.604  113.348 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 27   ASP C N   1 
ATOM   2264 C  CA  . ASP C 1 27  ? 12.003  12.014  112.849 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 27   ASP C CA  1 
ATOM   2265 C  C   . ASP C 1 27  ? 11.282  11.263  113.944 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 27   ASP C C   1 
ATOM   2266 O  O   . ASP C 1 27  ? 10.732  10.185  113.721 1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 27   ASP C O   1 
ATOM   2267 C  CB  . ASP C 1 27  ? 12.291  11.054  111.686 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 27   ASP C CB  1 
ATOM   2268 C  CG  . ASP C 1 27  ? 12.954  11.749  110.499 1.00 74.94  ? ? ? ? ? ? 27   ASP C CG  1 
ATOM   2269 O  OD1 . ASP C 1 27  ? 12.362  12.723  109.961 1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 27   ASP C OD1 1 
ATOM   2270 O  OD2 . ASP C 1 27  ? 14.069  11.317  110.106 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 27   ASP C OD2 1 
ATOM   2271 N  N   . ASN C 1 28  ? 11.284  11.837  115.135 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 28   ASN C N   1 
ATOM   2272 C  CA  . ASN C 1 28  ? 10.618  11.201  116.251 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 28   ASN C CA  1 
ATOM   2273 C  C   . ASN C 1 28  ? 11.245  9.853   116.559 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 28   ASN C C   1 
ATOM   2274 O  O   . ASN C 1 28  ? 10.564  8.827   116.639 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 28   ASN C O   1 
ATOM   2275 C  CB  . ASN C 1 28  ? 9.126   11.057  115.949 1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 28   ASN C CB  1 
ATOM   2276 C  CG  . ASN C 1 28  ? 8.434   12.408  115.828 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 28   ASN C CG  1 
ATOM   2277 O  OD1 . ASN C 1 28  ? 8.308   13.147  116.817 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 28   ASN C OD1 1 
ATOM   2278 N  ND2 . ASN C 1 28  ? 7.997   12.750  114.611 1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 28   ASN C ND2 1 
ATOM   2279 N  N   . VAL C 1 29  ? 12.563  9.889   116.730 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 29   VAL C N   1 
ATOM   2280 C  CA  . VAL C 1 29  ? 13.359  8.725   117.061 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 29   VAL C CA  1 
ATOM   2281 C  C   . VAL C 1 29  ? 14.456  9.191   117.993 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 29   VAL C C   1 
ATOM   2282 O  O   . VAL C 1 29  ? 15.398  9.857   117.572 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 29   VAL C O   1 
ATOM   2283 C  CB  . VAL C 1 29  ? 14.015  8.146   115.840 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 29   VAL C CB  1 
ATOM   2284 C  CG1 . VAL C 1 29  ? 14.738  6.884   116.216 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 29   VAL C CG1 1 
ATOM   2285 C  CG2 . VAL C 1 29  ? 12.980  7.891   114.779 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 29   VAL C CG2 1 
ATOM   2286 N  N   . GLY C 1 30  ? 14.333  8.844   119.265 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 30   GLY C N   1 
ATOM   2287 C  CA  . GLY C 1 30  ? 15.331  9.263   120.226 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 30   GLY C CA  1 
ATOM   2288 C  C   . GLY C 1 30  ? 16.562  8.397   120.164 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 30   GLY C C   1 
ATOM   2289 O  O   . GLY C 1 30  ? 16.497  7.244   119.740 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 30   GLY C O   1 
ATOM   2290 N  N   . GLU C 1 31  ? 17.691  8.950   120.581 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 31   GLU C N   1 
ATOM   2291 C  CA  . GLU C 1 31  ? 18.930  8.197   120.575 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 31   GLU C CA  1 
ATOM   2292 C  C   . GLU C 1 31  ? 19.690  8.578   121.822 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 31   GLU C C   1 
ATOM   2293 O  O   . GLU C 1 31  ? 19.885  9.751   122.098 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 31   GLU C O   1 
ATOM   2294 C  CB  . GLU C 1 31  ? 19.761  8.548   119.338 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 31   GLU C CB  1 
ATOM   2295 C  CG  . GLU C 1 31  ? 20.792  7.491   118.918 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 31   GLU C CG  1 
ATOM   2296 C  CD  . GLU C 1 31  ? 21.581  7.872   117.644 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 31   GLU C CD  1 
ATOM   2297 O  OE1 . GLU C 1 31  ? 21.026  8.574   116.758 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 31   GLU C OE1 1 
ATOM   2298 O  OE2 . GLU C 1 31  ? 22.756  7.451   117.518 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 31   GLU C OE2 1 
ATOM   2299 N  N   . VAL C 1 32  ? 20.080  7.589   122.602 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 32   VAL C N   1 
ATOM   2300 C  CA  . VAL C 1 32  ? 20.859  7.863   123.791 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 32   VAL C CA  1 
ATOM   2301 C  C   . VAL C 1 32  ? 22.144  7.105   123.553 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 32   VAL C C   1 
ATOM   2302 O  O   . VAL C 1 32  ? 22.141  6.092   122.849 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 32   VAL C O   1 
ATOM   2303 C  CB  . VAL C 1 32  ? 20.176  7.358   125.035 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 32   VAL C CB  1 
ATOM   2304 C  CG1 . VAL C 1 32  ? 18.947  8.176   125.286 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 32   VAL C CG1 1 
ATOM   2305 C  CG2 . VAL C 1 32  ? 19.824  5.906   124.867 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 32   VAL C CG2 1 
ATOM   2306 N  N   . VAL C 1 33  ? 23.242  7.582   124.129 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 33   VAL C N   1 
ATOM   2307 C  CA  . VAL C 1 33  ? 24.514  6.937   123.881 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 33   VAL C CA  1 
ATOM   2308 C  C   . VAL C 1 33  ? 25.480  6.802   125.036 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 33   VAL C C   1 
ATOM   2309 O  O   . VAL C 1 33  ? 25.814  7.784   125.695 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 33   VAL C O   1 
ATOM   2310 C  CB  . VAL C 1 33  ? 25.263  7.667   122.773 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 33   VAL C CB  1 
ATOM   2311 C  CG1 . VAL C 1 33  ? 26.537  6.937   122.446 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 33   VAL C CG1 1 
ATOM   2312 C  CG2 . VAL C 1 33  ? 24.393  7.781   121.560 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 33   VAL C CG2 1 
ATOM   2313 N  N   . GLU C 1 34  ? 25.940  5.577   125.271 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 34   GLU C N   1 
ATOM   2314 C  CA  . GLU C 1 34  ? 26.931  5.347   126.307 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 34   GLU C CA  1 
ATOM   2315 C  C   . GLU C 1 34  ? 28.226  5.555   125.564 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 34   GLU C C   1 
ATOM   2316 O  O   . GLU C 1 34  ? 28.581  4.766   124.687 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 34   GLU C O   1 
ATOM   2317 C  CB  . GLU C 1 34  ? 26.905  3.915   126.839 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 34   GLU C CB  1 
ATOM   2318 C  CG  . GLU C 1 34  ? 28.106  3.624   127.748 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 34   GLU C CG  1 
ATOM   2319 C  CD  . GLU C 1 34  ? 28.220  2.166   128.172 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 34   GLU C CD  1 
ATOM   2320 O  OE1 . GLU C 1 34  ? 28.093  1.278   127.294 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 34   GLU C OE1 1 
ATOM   2321 O  OE2 . GLU C 1 34  ? 28.452  1.915   129.380 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 34   GLU C OE2 1 
ATOM   2322 N  N   . SER C 1 35  ? 28.930  6.624   125.895 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 35   SER C N   1 
ATOM   2323 C  CA  . SER C 1 35  ? 30.174  6.887   125.208 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 35   SER C CA  1 
ATOM   2324 C  C   . SER C 1 35  ? 31.337  6.914   126.151 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 35   SER C C   1 
ATOM   2325 O  O   . SER C 1 35  ? 31.286  7.533   127.209 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 35   SER C O   1 
ATOM   2326 C  CB  . SER C 1 35  ? 30.114  8.227   124.457 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 35   SER C CB  1 
ATOM   2327 O  OG  . SER C 1 35  ? 31.309  8.477   123.717 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 35   SER C OG  1 
ATOM   2328 N  N   . THR C 1 36  ? 32.384  6.209   125.762 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 36   THR C N   1 
ATOM   2329 C  CA  . THR C 1 36  ? 33.605  6.206   126.531 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 36   THR C CA  1 
ATOM   2330 C  C   . THR C 1 36  ? 34.235  7.495   126.018 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 36   THR C C   1 
ATOM   2331 O  O   . THR C 1 36  ? 33.648  8.161   125.162 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 36   THR C O   1 
ATOM   2332 C  CB  . THR C 1 36  ? 34.484  5.017   126.141 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 36   THR C CB  1 
ATOM   2333 O  OG1 . THR C 1 36  ? 35.820  5.245   126.609 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 36   THR C OG1 1 
ATOM   2334 C  CG2 . THR C 1 36  ? 34.484  4.823   124.614 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 36   THR C CG2 1 
ATOM   2335 N  N   . GLY C 1 37  ? 35.407  7.861   126.522 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 37   GLY C N   1 
ATOM   2336 C  CA  . GLY C 1 37  ? 36.042  9.076   126.029 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 37   GLY C CA  1 
ATOM   2337 C  C   . GLY C 1 37  ? 36.058  9.180   124.503 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 37   GLY C C   1 
ATOM   2338 O  O   . GLY C 1 37  ? 35.686  10.211  123.934 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 37   GLY C O   1 
ATOM   2339 N  N   . VAL C 1 38  ? 36.487  8.111   123.835 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 38   VAL C N   1 
ATOM   2340 C  CA  . VAL C 1 38  ? 36.552  8.094   122.382 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 38   VAL C CA  1 
ATOM   2341 C  C   . VAL C 1 38  ? 35.233  7.677   121.771 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 38   VAL C C   1 
ATOM   2342 O  O   . VAL C 1 38  ? 34.779  6.542   121.937 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 38   VAL C O   1 
ATOM   2343 C  CB  . VAL C 1 38  ? 37.609  7.142   121.878 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 38   VAL C CB  1 
ATOM   2344 C  CG1 . VAL C 1 38  ? 37.667  7.227   120.369 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 38   VAL C CG1 1 
ATOM   2345 C  CG2 . VAL C 1 38  ? 38.951  7.487   122.498 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 38   VAL C CG2 1 
ATOM   2346 N  N   . PRO C 1 39  ? 34.621  8.585   121.012 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 39   PRO C N   1 
ATOM   2347 C  CA  . PRO C 1 39  ? 33.340  8.361   120.359 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 39   PRO C CA  1 
ATOM   2348 C  C   . PRO C 1 39  ? 33.409  7.406   119.206 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 39   PRO C C   1 
ATOM   2349 O  O   . PRO C 1 39  ? 33.000  7.758   118.114 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 39   PRO C O   1 
ATOM   2350 C  CB  . PRO C 1 39  ? 32.969  9.747   119.884 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 39   PRO C CB  1 
ATOM   2351 C  CG  . PRO C 1 39  ? 34.288  10.234  119.397 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 39   PRO C CG  1 
ATOM   2352 C  CD  . PRO C 1 39  ? 35.216  9.847   120.541 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 39   PRO C CD  1 
ATOM   2353 N  N   . ILE C 1 40  ? 33.929  6.211   119.397 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 40   ILE C N   1 
ATOM   2354 C  CA  . ILE C 1 40  ? 33.939  5.325   118.257 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 40   ILE C CA  1 
ATOM   2355 C  C   . ILE C 1 40  ? 33.347  3.994   118.630 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 40   ILE C C   1 
ATOM   2356 O  O   . ILE C 1 40  ? 32.680  3.345   117.823 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 40   ILE C O   1 
ATOM   2357 C  CB  . ILE C 1 40  ? 35.332  5.119   117.711 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 40   ILE C CB  1 
ATOM   2358 C  CG1 . ILE C 1 40  ? 35.230  4.410   116.370 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 40   ILE C CG1 1 
ATOM   2359 C  CG2 . ILE C 1 40  ? 36.146  4.303   118.671 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 40   ILE C CG2 1 
ATOM   2360 C  CD1 . ILE C 1 40  ? 36.533  4.282   115.672 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 40   ILE C CD1 1 
ATOM   2361 N  N   . GLY C 1 41  ? 33.599  3.592   119.867 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 41   GLY C N   1 
ATOM   2362 C  CA  . GLY C 1 41  ? 33.064  2.337   120.345 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 41   GLY C CA  1 
ATOM   2363 C  C   . GLY C 1 41  ? 31.776  2.638   121.074 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 41   GLY C C   1 
ATOM   2364 O  O   . GLY C 1 41  ? 31.232  1.805   121.805 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 41   GLY C O   1 
ATOM   2365 N  N   . GLU C 1 42  ? 31.288  3.855   120.875 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 42   GLU C N   1 
ATOM   2366 C  CA  . GLU C 1 42  ? 30.064  4.273   121.524 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 42   GLU C CA  1 
ATOM   2367 C  C   . GLU C 1 42  ? 28.914  3.339   121.194 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 42   GLU C C   1 
ATOM   2368 O  O   . GLU C 1 42  ? 28.712  2.971   120.032 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 42   GLU C O   1 
ATOM   2369 C  CB  . GLU C 1 42  ? 29.715  5.696   121.111 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 42   GLU C CB  1 
ATOM   2370 C  CG  . GLU C 1 42  ? 29.880  5.975   119.633 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 42   GLU C CG  1 
ATOM   2371 C  CD  . GLU C 1 42  ? 29.264  7.307   119.233 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 42   GLU C CD  1 
ATOM   2372 O  OE1 . GLU C 1 42  ? 29.504  8.318   119.940 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 42   GLU C OE1 1 
ATOM   2373 O  OE2 . GLU C 1 42  ? 28.544  7.340   118.208 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 42   GLU C OE2 1 
ATOM   2374 N  N   . SER C 1 43  ? 28.181  2.948   122.234 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 43   SER C N   1 
ATOM   2375 C  CA  . SER C 1 43  ? 27.031  2.069   122.095 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 43   SER C CA  1 
ATOM   2376 C  C   . SER C 1 43  ? 25.815  2.970   121.981 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 43   SER C C   1 
ATOM   2377 O  O   . SER C 1 43  ? 25.649  3.898   122.764 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 43   SER C O   1 
ATOM   2378 C  CB  . SER C 1 43  ? 26.892  1.175   123.323 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 43   SER C CB  1 
ATOM   2379 O  OG  . SER C 1 43  ? 28.117  0.538   123.623 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 43   SER C OG  1 
ATOM   2380 N  N   . ARG C 1 44  ? 24.962  2.692   121.009 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 44   ARG C N   1 
ATOM   2381 C  CA  . ARG C 1 44  ? 23.782  3.508   120.798 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 44   ARG C CA  1 
ATOM   2382 C  C   . ARG C 1 44  ? 22.486  2.775   121.083 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 44   ARG C C   1 
ATOM   2383 O  O   . ARG C 1 44  ? 22.359  1.579   120.817 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 44   ARG C O   1 
ATOM   2384 C  CB  . ARG C 1 44  ? 23.758  4.000   119.355 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 44   ARG C CB  1 
ATOM   2385 C  CG  . ARG C 1 44  ? 24.903  4.921   118.982 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 44   ARG C CG  1 
ATOM   2386 C  CD  . ARG C 1 44  ? 25.461  4.568   117.616 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 44   ARG C CD  1 
ATOM   2387 N  NE  . ARG C 1 44  ? 24.392  4.172   116.708 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 44   ARG C NE  1 
ATOM   2388 C  CZ  . ARG C 1 44  ? 24.532  3.244   115.765 1.00 67.35  ? ? ? ? ? ? 44   ARG C CZ  1 
ATOM   2389 N  NH1 . ARG C 1 44  ? 25.704  2.624   115.611 1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 44   ARG C NH1 1 
ATOM   2390 N  NH2 . ARG C 1 44  ? 23.495  2.919   114.993 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 44   ARG C NH2 1 
ATOM   2391 N  N   . PHE C 1 45  ? 21.517  3.505   121.620 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 45   PHE C N   1 
ATOM   2392 C  CA  . PHE C 1 45  ? 20.214  2.936   121.903 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 45   PHE C CA  1 
ATOM   2393 C  C   . PHE C 1 45  ? 19.148  3.878   121.380 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 45   PHE C C   1 
ATOM   2394 O  O   . PHE C 1 45  ? 19.080  5.032   121.792 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 45   PHE C O   1 
ATOM   2395 C  CB  . PHE C 1 45  ? 20.034  2.731   123.395 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 45   PHE C CB  1 
ATOM   2396 C  CG  . PHE C 1 45  ? 18.679  2.232   123.766 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 45   PHE C CG  1 
ATOM   2397 C  CD1 . PHE C 1 45  ? 17.617  3.107   123.893 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 45   PHE C CD1 1 
ATOM   2398 C  CD2 . PHE C 1 45  ? 18.458  0.882   123.970 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 45   PHE C CD2 1 
ATOM   2399 C  CE1 . PHE C 1 45  ? 16.351  2.646   124.218 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 45   PHE C CE1 1 
ATOM   2400 C  CE2 . PHE C 1 45  ? 17.195  0.411   124.295 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 45   PHE C CE2 1 
ATOM   2401 C  CZ  . PHE C 1 45  ? 16.140  1.294   124.419 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 45   PHE C CZ  1 
ATOM   2402 N  N   . THR C 1 46  ? 18.321  3.390   120.466 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 46   THR C N   1 
ATOM   2403 C  CA  . THR C 1 46  ? 17.276  4.221   119.893 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 46   THR C CA  1 
ATOM   2404 C  C   . THR C 1 46  ? 15.906  3.707   120.281 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 46   THR C C   1 
ATOM   2405 O  O   . THR C 1 46  ? 15.723  2.513   120.518 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 46   THR C O   1 
ATOM   2406 C  CB  . THR C 1 46  ? 17.339  4.240   118.366 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 46   THR C CB  1 
ATOM   2407 O  OG1 . THR C 1 46  ? 16.581  3.137   117.843 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 46   THR C OG1 1 
ATOM   2408 C  CG2 . THR C 1 46  ? 18.777  4.132   117.900 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 46   THR C CG2 1 
ATOM   2409 N  N   . ILE C 1 47  ? 14.941  4.619   120.311 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C N   1 
ATOM   2410 C  CA  . ILE C 1 47  ? 13.576  4.294   120.679 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C CA  1 
ATOM   2411 C  C   . ILE C 1 47  ? 12.617  5.134   119.865 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C C   1 
ATOM   2412 O  O   . ILE C 1 47  ? 12.884  6.298   119.600 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C O   1 
ATOM   2413 C  CB  . ILE C 1 47  ? 13.346  4.584   122.149 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C CB  1 
ATOM   2414 C  CG1 . ILE C 1 47  ? 11.891  4.352   122.504 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C CG1 1 
ATOM   2415 C  CG2 . ILE C 1 47  ? 13.709  6.010   122.451 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C CG2 1 
ATOM   2416 C  CD1 . ILE C 1 47  ? 11.624  4.527   123.972 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C CD1 1 
ATOM   2417 N  N   . SER C 1 48  ? 11.496  4.545   119.473 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 48   SER C N   1 
ATOM   2418 C  CA  . SER C 1 48  ? 10.518  5.259   118.669 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 48   SER C CA  1 
ATOM   2419 C  C   . SER C 1 48  ? 9.131   4.663   118.750 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 48   SER C C   1 
ATOM   2420 O  O   . SER C 1 48  ? 8.953   3.463   118.958 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 48   SER C O   1 
ATOM   2421 C  CB  . SER C 1 48  ? 10.938  5.267   117.207 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 48   SER C CB  1 
ATOM   2422 O  OG  . SER C 1 48  ? 10.863  3.962   116.658 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 48   SER C OG  1 
ATOM   2423 N  N   . LEU C 1 49  ? 8.146   5.525   118.554 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 49   LEU C N   1 
ATOM   2424 C  CA  . LEU C 1 49  ? 6.755   5.126   118.588 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 49   LEU C CA  1 
ATOM   2425 C  C   . LEU C 1 49  ? 6.051   5.821   117.452 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 49   LEU C C   1 
ATOM   2426 O  O   . LEU C 1 49  ? 6.347   6.972   117.147 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 49   LEU C O   1 
ATOM   2427 C  CB  . LEU C 1 49  ? 6.116   5.543   119.907 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 49   LEU C CB  1 
ATOM   2428 C  CG  . LEU C 1 49  ? 4.592   5.548   119.890 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 49   LEU C CG  1 
ATOM   2429 C  CD1 . LEU C 1 49  ? 4.104   4.227   119.357 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 49   LEU C CD1 1 
ATOM   2430 C  CD2 . LEU C 1 49  ? 4.050   5.797   121.283 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 49   LEU C CD2 1 
ATOM   2431 N  N   . ARG C 1 50  ? 5.128   5.117   116.816 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 50   ARG C N   1 
ATOM   2432 C  CA  . ARG C 1 50  ? 4.375   5.693   115.720 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 50   ARG C CA  1 
ATOM   2433 C  C   . ARG C 1 50  ? 3.011   5.034   115.720 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 50   ARG C C   1 
ATOM   2434 O  O   . ARG C 1 50  ? 2.893   3.833   115.956 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 50   ARG C O   1 
ATOM   2435 C  CB  . ARG C 1 50  ? 5.089   5.447   114.388 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 50   ARG C CB  1 
ATOM   2436 C  CG  . ARG C 1 50  ? 5.069   4.001   113.954 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 50   ARG C CG  1 
ATOM   2437 C  CD  . ARG C 1 50  ? 5.975   3.715   112.761 1.00 82.19  ? ? ? ? ? ? 50   ARG C CD  1 
ATOM   2438 N  NE  . ARG C 1 50  ? 5.872   2.306   112.368 1.00 94.40  ? ? ? ? ? ? 50   ARG C NE  1 
ATOM   2439 C  CZ  . ARG C 1 50  ? 6.745   1.656   111.596 1.00 99.86  ? ? ? ? ? ? 50   ARG C CZ  1 
ATOM   2440 N  NH1 . ARG C 1 50  ? 7.819   2.283   111.113 1.00 103.24 ? ? ? ? ? ? 50   ARG C NH1 1 
ATOM   2441 N  NH2 . ARG C 1 50  ? 6.544   0.370   111.309 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 50   ARG C NH2 1 
ATOM   2442 N  N   . LYS C 1 51  ? 1.980   5.831   115.479 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 51   LYS C N   1 
ATOM   2443 C  CA  . LYS C 1 51  ? 0.624   5.319   115.454 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 51   LYS C CA  1 
ATOM   2444 C  C   . LYS C 1 51  ? 0.251   4.993   114.023 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 51   LYS C C   1 
ATOM   2445 O  O   . LYS C 1 51  ? 0.195   5.884   113.186 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 51   LYS C O   1 
ATOM   2446 C  CB  . LYS C 1 51  ? -0.338  6.361   116.020 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 51   LYS C CB  1 
ATOM   2447 C  CG  . LYS C 1 51  ? -1.800  5.946   115.972 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 51   LYS C CG  1 
ATOM   2448 C  CD  . LYS C 1 51  ? -2.691  6.911   116.763 1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 51   LYS C CD  1 
ATOM   2449 C  CE  . LYS C 1 51  ? -2.630  8.344   116.212 1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 51   LYS C CE  1 
ATOM   2450 N  NZ  . LYS C 1 51  ? -3.530  9.296   116.947 1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 51   LYS C NZ  1 
ATOM   2451 N  N   . THR C 1 52  ? 0.009   3.717   113.739 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 52   THR C N   1 
ATOM   2452 C  CA  . THR C 1 52  ? -0.357  3.306   112.389 1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 52   THR C CA  1 
ATOM   2453 C  C   . THR C 1 52  ? -1.691  3.892   111.975 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 52   THR C C   1 
ATOM   2454 O  O   . THR C 1 52  ? -2.490  4.329   112.811 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 52   THR C O   1 
ATOM   2455 C  CB  . THR C 1 52  ? -0.488  1.777   112.241 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 52   THR C CB  1 
ATOM   2456 O  OG1 . THR C 1 52  ? -1.388  1.274   113.239 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 52   THR C OG1 1 
ATOM   2457 C  CG2 . THR C 1 52  ? 0.865   1.105   112.356 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 52   THR C CG2 1 
ATOM   2458 N  N   . SER C 1 53  ? -1.920  3.880   110.669 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 53   SER C N   1 
ATOM   2459 C  CA  . SER C 1 53  ? -3.149  4.394   110.087 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 53   SER C CA  1 
ATOM   2460 C  C   . SER C 1 53  ? -4.312  3.457   110.405 1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 53   SER C C   1 
ATOM   2461 O  O   . SER C 1 53  ? -5.457  3.895   110.550 1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 53   SER C O   1 
ATOM   2462 C  CB  . SER C 1 53  ? -2.985  4.513   108.569 1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 53   SER C CB  1 
ATOM   2463 O  OG  . SER C 1 53  ? -2.552  3.278   108.012 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 53   SER C OG  1 
ATOM   2464 N  N   . ASN C 1 54  ? -4.006  2.168   110.514 1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 54   ASN C N   1 
ATOM   2465 C  CA  . ASN C 1 54  ? -5.018  1.165   110.798 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 54   ASN C CA  1 
ATOM   2466 C  C   . ASN C 1 54  ? -5.293  0.990   112.288 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 54   ASN C C   1 
ATOM   2467 O  O   . ASN C 1 54  ? -5.729  -0.073  112.726 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 54   ASN C O   1 
ATOM   2468 C  CB  . ASN C 1 54  ? -4.623  -0.174  110.162 1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 54   ASN C CB  1 
ATOM   2469 C  CG  . ASN C 1 54  ? -3.236  -0.642  110.582 1.00 69.59  ? ? ? ? ? ? 54   ASN C CG  1 
ATOM   2470 O  OD1 . ASN C 1 54  ? -2.261  0.115   110.515 1.00 74.06  ? ? ? ? ? ? 54   ASN C OD1 1 
ATOM   2471 N  ND2 . ASN C 1 54  ? -3.138  -1.903  111.003 1.00 70.46  ? ? ? ? ? ? 54   ASN C ND2 1 
ATOM   2472 N  N   . GLY C 1 55  ? -5.031  2.041   113.059 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 55   GLY C N   1 
ATOM   2473 C  CA  . GLY C 1 55  ? -5.298  2.012   114.488 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 55   GLY C CA  1 
ATOM   2474 C  C   . GLY C 1 55  ? -4.484  1.082   115.370 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 55   GLY C C   1 
ATOM   2475 O  O   . GLY C 1 55  ? -5.037  0.241   116.092 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 55   GLY C O   1 
ATOM   2476 N  N   . ARG C 1 56  ? -3.168  1.231   115.322 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 56   ARG C N   1 
ATOM   2477 C  CA  . ARG C 1 56  ? -2.288  0.421   116.143 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 56   ARG C CA  1 
ATOM   2478 C  C   . ARG C 1 56  ? -1.142  1.291   116.573 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 56   ARG C C   1 
ATOM   2479 O  O   . ARG C 1 56  ? -0.947  2.373   116.037 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 56   ARG C O   1 
ATOM   2480 C  CB  . ARG C 1 56  ? -1.739  -0.764  115.359 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 56   ARG C CB  1 
ATOM   2481 C  CG  . ARG C 1 56  ? -2.783  -1.763  114.973 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 56   ARG C CG  1 
ATOM   2482 C  CD  . ARG C 1 56  ? -2.170  -3.100  114.618 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 56   ARG C CD  1 
ATOM   2483 N  NE  . ARG C 1 56  ? -2.943  -4.159  115.251 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 56   ARG C NE  1 
ATOM   2484 C  CZ  . ARG C 1 56  ? -2.849  -4.477  116.537 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 56   ARG C CZ  1 
ATOM   2485 N  NH1 . ARG C 1 56  ? -2.002  -3.825  117.317 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 56   ARG C NH1 1 
ATOM   2486 N  NH2 . ARG C 1 56  ? -3.629  -5.419  117.053 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 56   ARG C NH2 1 
ATOM   2487 N  N   . TYR C 1 57  ? -0.386  0.826   117.548 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 57   TYR C N   1 
ATOM   2488 C  CA  . TYR C 1 57  ? 0.754   1.578   118.003 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 57   TYR C CA  1 
ATOM   2489 C  C   . TYR C 1 57  ? 1.945   0.664   117.893 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 57   TYR C C   1 
ATOM   2490 O  O   . TYR C 1 57  ? 1.885   -0.479  118.330 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 57   TYR C O   1 
ATOM   2491 C  CB  . TYR C 1 57  ? 0.559   2.011   119.443 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 57   TYR C CB  1 
ATOM   2492 C  CG  . TYR C 1 57  ? -0.416  3.139   119.597 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 57   TYR C CG  1 
ATOM   2493 C  CD1 . TYR C 1 57  ? -1.773  2.944   119.391 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 57   TYR C CD1 1 
ATOM   2494 C  CD2 . TYR C 1 57  ? 0.021   4.408   119.945 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 57   TYR C CD2 1 
ATOM   2495 C  CE1 . TYR C 1 57  ? -2.680  3.994   119.532 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 57   TYR C CE1 1 
ATOM   2496 C  CE2 . TYR C 1 57  ? -0.868  5.465   120.087 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 57   TYR C CE2 1 
ATOM   2497 C  CZ  . TYR C 1 57  ? -2.217  5.255   119.881 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 57   TYR C CZ  1 
ATOM   2498 O  OH  . TYR C 1 57  ? -3.097  6.308   120.024 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 57   TYR C OH  1 
ATOM   2499 N  N   . LYS C 1 58  ? 3.023   1.151   117.297 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 58   LYS C N   1 
ATOM   2500 C  CA  . LYS C 1 58  ? 4.208   0.330   117.159 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 58   LYS C CA  1 
ATOM   2501 C  C   . LYS C 1 58  ? 5.461   0.972   117.724 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 58   LYS C C   1 
ATOM   2502 O  O   . LYS C 1 58  ? 5.924   2.000   117.234 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 58   LYS C O   1 
ATOM   2503 C  CB  . LYS C 1 58  ? 4.451   -0.007  115.693 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 58   LYS C CB  1 
ATOM   2504 C  CG  . LYS C 1 58  ? 3.404   -0.888  115.055 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 58   LYS C CG  1 
ATOM   2505 C  CD  . LYS C 1 58  ? 3.879   -1.323  113.666 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 58   LYS C CD  1 
ATOM   2506 C  CE  . LYS C 1 58  ? 2.899   -2.279  112.974 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 58   LYS C CE  1 
ATOM   2507 N  NZ  . LYS C 1 58  ? 3.404   -2.763  111.643 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 58   LYS C NZ  1 
ATOM   2508 N  N   . SER C 1 59  ? 6.014   0.361   118.761 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 59   SER C N   1 
ATOM   2509 C  CA  . SER C 1 59  ? 7.240   0.862   119.353 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 59   SER C CA  1 
ATOM   2510 C  C   . SER C 1 59  ? 8.395   0.069   118.784 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 59   SER C C   1 
ATOM   2511 O  O   . SER C 1 59  ? 8.220   -1.083  118.372 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 59   SER C O   1 
ATOM   2512 C  CB  . SER C 1 59  ? 7.215   0.696   120.862 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 59   SER C CB  1 
ATOM   2513 O  OG  . SER C 1 59  ? 6.804   1.897   121.478 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 59   SER C OG  1 
ATOM   2514 N  N   . THR C 1 60  ? 9.577   0.673   118.771 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 60   THR C N   1 
ATOM   2515 C  CA  . THR C 1 60  ? 10.742  -0.002  118.225 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 60   THR C CA  1 
ATOM   2516 C  C   . THR C 1 60  ? 12.010  0.335   118.977 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 60   THR C C   1 
ATOM   2517 O  O   . THR C 1 60  ? 12.473  1.474   118.965 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 60   THR C O   1 
ATOM   2518 C  CB  . THR C 1 60  ? 10.959  0.374   116.754 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 60   THR C CB  1 
ATOM   2519 O  OG1 . THR C 1 60  ? 9.703   0.369   116.063 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 60   THR C OG1 1 
ATOM   2520 C  CG2 . THR C 1 60  ? 11.885  -0.618  116.090 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 60   THR C CG2 1 
ATOM   2521 N  N   . LEU C 1 61  ? 12.585  -0.663  119.624 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 61   LEU C N   1 
ATOM   2522 C  CA  . LEU C 1 61  ? 13.808  -0.445  120.359 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 61   LEU C CA  1 
ATOM   2523 C  C   . LEU C 1 61  ? 14.985  -1.062  119.630 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 61   LEU C C   1 
ATOM   2524 O  O   . LEU C 1 61  ? 14.876  -2.155  119.073 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 61   LEU C O   1 
ATOM   2525 C  CB  . LEU C 1 61  ? 13.692  -1.050  121.751 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 61   LEU C CB  1 
ATOM   2526 C  CG  . LEU C 1 61  ? 12.455  -0.577  122.493 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 61   LEU C CG  1 
ATOM   2527 C  CD1 . LEU C 1 61  ? 12.604  -0.850  123.969 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 61   LEU C CD1 1 
ATOM   2528 C  CD2 . LEU C 1 61  ? 12.279  0.898   122.258 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 61   LEU C CD2 1 
ATOM   2529 N  N   . LYS C 1 62  ? 16.103  -0.345  119.610 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 62   LYS C N   1 
ATOM   2530 C  CA  . LYS C 1 62  ? 17.315  -0.849  118.987 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 62   LYS C CA  1 
ATOM   2531 C  C   . LYS C 1 62  ? 18.478  -0.581  119.910 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 62   LYS C C   1 
ATOM   2532 O  O   . LYS C 1 62  ? 18.606  0.515   120.464 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 62   LYS C O   1 
ATOM   2533 C  CB  . LYS C 1 62  ? 17.588  -0.174  117.648 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 62   LYS C CB  1 
ATOM   2534 C  CG  . LYS C 1 62  ? 16.826  -0.769  116.484 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 62   LYS C CG  1 
ATOM   2535 C  CD  . LYS C 1 62  ? 17.468  -0.390  115.139 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 62   LYS C CD  1 
ATOM   2536 C  CE  . LYS C 1 62  ? 16.726  -1.024  113.941 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 62   LYS C CE  1 
ATOM   2537 N  NZ  . LYS C 1 62  ? 17.435  -0.830  112.629 1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 62   LYS C NZ  1 
ATOM   2538 N  N   . LEU C 1 63  ? 19.314  -1.591  120.096 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 63   LEU C N   1 
ATOM   2539 C  CA  . LEU C 1 63  ? 20.485  -1.435  120.930 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 63   LEU C CA  1 
ATOM   2540 C  C   . LEU C 1 63  ? 21.665  -1.941  120.149 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 63   LEU C C   1 
ATOM   2541 O  O   . LEU C 1 63  ? 21.634  -3.048  119.622 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 63   LEU C O   1 
ATOM   2542 C  CB  . LEU C 1 63  ? 20.370  -2.235  122.217 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 63   LEU C CB  1 
ATOM   2543 C  CG  . LEU C 1 63  ? 21.704  -2.207  122.960 1.00 6.31   ? ? ? ? ? ? 63   LEU C CG  1 
ATOM   2544 C  CD1 . LEU C 1 63  ? 22.086  -0.774  123.223 1.00 5.35   ? ? ? ? ? ? 63   LEU C CD1 1 
ATOM   2545 C  CD2 . LEU C 1 63  ? 21.613  -2.969  124.250 1.00 4.73   ? ? ? ? ? ? 63   LEU C CD2 1 
ATOM   2546 N  N   . VAL C 1 64  ? 22.704  -1.127  120.061 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 64   VAL C N   1 
ATOM   2547 C  CA  . VAL C 1 64  ? 23.893  -1.532  119.341 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 64   VAL C CA  1 
ATOM   2548 C  C   . VAL C 1 64  ? 25.087  -1.373  120.242 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 64   VAL C C   1 
ATOM   2549 O  O   . VAL C 1 64  ? 25.325  -0.299  120.785 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 64   VAL C O   1 
ATOM   2550 C  CB  . VAL C 1 64  ? 24.119  -0.682  118.123 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 64   VAL C CB  1 
ATOM   2551 C  CG1 . VAL C 1 64  ? 25.282  -1.225  117.358 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 64   VAL C CG1 1 
ATOM   2552 C  CG2 . VAL C 1 64  ? 22.882  -0.671  117.271 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 64   VAL C CG2 1 
ATOM   2553 N  N   . VAL C 1 65  ? 25.847  -2.443  120.403 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 65   VAL C N   1 
ATOM   2554 C  CA  . VAL C 1 65  ? 27.003  -2.382  121.265 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 65   VAL C CA  1 
ATOM   2555 C  C   . VAL C 1 65  ? 28.211  -2.986  120.593 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 65   VAL C C   1 
ATOM   2556 O  O   . VAL C 1 65  ? 28.368  -4.206  120.537 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 65   VAL C O   1 
ATOM   2557 C  CB  . VAL C 1 65  ? 26.748  -3.115  122.569 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 65   VAL C CB  1 
ATOM   2558 C  CG1 . VAL C 1 65  ? 27.881  -2.852  123.528 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 65   VAL C CG1 1 
ATOM   2559 C  CG2 . VAL C 1 65  ? 25.439  -2.661  123.159 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 65   VAL C CG2 1 
ATOM   2560 N  N   . PRO C 1 66  ? 29.086  -2.128  120.065 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 66   PRO C N   1 
ATOM   2561 C  CA  . PRO C 1 66  ? 30.306  -2.536  119.379 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 66   PRO C CA  1 
ATOM   2562 C  C   . PRO C 1 66  ? 31.415  -2.849  120.371 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 66   PRO C C   1 
ATOM   2563 O  O   . PRO C 1 66  ? 31.377  -2.411  121.525 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 66   PRO C O   1 
ATOM   2564 C  CB  . PRO C 1 66  ? 30.623  -1.323  118.532 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 66   PRO C CB  1 
ATOM   2565 C  CG  . PRO C 1 66  ? 30.244  -0.205  119.454 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 66   PRO C CG  1 
ATOM   2566 C  CD  . PRO C 1 66  ? 28.912  -0.667  119.991 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 66   PRO C CD  1 
ATOM   2567 N  N   . VAL C 1 67  ? 32.400  -3.615  119.914 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 67   VAL C N   1 
ATOM   2568 C  CA  . VAL C 1 67  ? 33.531  -3.978  120.752 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 67   VAL C CA  1 
ATOM   2569 C  C   . VAL C 1 67  ? 34.783  -3.402  120.131 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 67   VAL C C   1 
ATOM   2570 O  O   . VAL C 1 67  ? 35.033  -3.571  118.937 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 67   VAL C O   1 
ATOM   2571 C  CB  . VAL C 1 67  ? 33.692  -5.483  120.854 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 67   VAL C CB  1 
ATOM   2572 C  CG1 . VAL C 1 67  ? 34.768  -5.808  121.857 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 67   VAL C CG1 1 
ATOM   2573 C  CG2 . VAL C 1 67  ? 32.380  -6.108  121.263 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 67   VAL C CG2 1 
ATOM   2574 N  N   . VAL C 1 68  ? 35.576  -2.724  120.950 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 68   VAL C N   1 
ATOM   2575 C  CA  . VAL C 1 68  ? 36.786  -2.096  120.458 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 68   VAL C CA  1 
ATOM   2576 C  C   . VAL C 1 68  ? 38.079  -2.658  121.005 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 68   VAL C C   1 
ATOM   2577 O  O   . VAL C 1 68  ? 38.202  -2.921  122.202 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 68   VAL C O   1 
ATOM   2578 C  CB  . VAL C 1 68  ? 36.778  -0.616  120.767 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 68   VAL C CB  1 
ATOM   2579 C  CG1 . VAL C 1 68  ? 38.081  0.001   120.326 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 68   VAL C CG1 1 
ATOM   2580 C  CG2 . VAL C 1 68  ? 35.613  0.036   120.075 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 68   VAL C CG2 1 
ATOM   2581 N  N   . GLN C 1 69  ? 39.046  -2.819  120.109 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 69   GLN C N   1 
ATOM   2582 C  CA  . GLN C 1 69  ? 40.362  -3.320  120.463 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 69   GLN C CA  1 
ATOM   2583 C  C   . GLN C 1 69  ? 41.361  -2.414  119.771 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 69   GLN C C   1 
ATOM   2584 O  O   . GLN C 1 69  ? 41.070  -1.854  118.714 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 69   GLN C O   1 
ATOM   2585 C  CB  . GLN C 1 69  ? 40.539  -4.757  119.981 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 69   GLN C CB  1 
ATOM   2586 C  CG  . GLN C 1 69  ? 39.447  -5.691  120.455 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 69   GLN C CG  1 
ATOM   2587 C  CD  . GLN C 1 69  ? 39.768  -7.149  120.199 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 69   GLN C CD  1 
ATOM   2588 O  OE1 . GLN C 1 69  ? 39.999  -7.563  119.060 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 69   GLN C OE1 1 
ATOM   2589 N  NE2 . GLN C 1 69  ? 39.780  -7.941  121.266 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 69   GLN C NE2 1 
ATOM   2590 N  N   . SER C 1 70  ? 42.535  -2.256  120.367 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 70   SER C N   1 
ATOM   2591 C  CA  . SER C 1 70  ? 43.541  -1.397  119.773 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 70   SER C CA  1 
ATOM   2592 C  C   . SER C 1 70  ? 44.386  -2.144  118.748 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 70   SER C C   1 
ATOM   2593 O  O   . SER C 1 70  ? 45.097  -3.101  119.053 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 70   SER C O   1 
ATOM   2594 C  CB  . SER C 1 70  ? 44.409  -0.766  120.865 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 70   SER C CB  1 
ATOM   2595 O  OG  . SER C 1 70  ? 44.728  -1.709  121.874 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 70   SER C OG  1 
ATOM   2596 N  N   . GLN C 1 71  ? 44.264  -1.681  117.514 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 71   GLN C N   1 
ATOM   2597 C  CA  . GLN C 1 71  ? 44.952  -2.226  116.362 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 71   GLN C CA  1 
ATOM   2598 C  C   . GLN C 1 71  ? 46.241  -1.446  116.157 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 71   GLN C C   1 
ATOM   2599 O  O   . GLN C 1 71  ? 46.203  -0.238  115.948 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 71   GLN C O   1 
ATOM   2600 C  CB  . GLN C 1 71  ? 44.049  -2.061  115.146 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 71   GLN C CB  1 
ATOM   2601 C  CG  . GLN C 1 71  ? 44.646  -2.467  113.831 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 71   GLN C CG  1 
ATOM   2602 C  CD  . GLN C 1 71  ? 43.873  -1.891  112.657 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 71   GLN C CD  1 
ATOM   2603 O  OE1 . GLN C 1 71  ? 43.902  -0.680  112.417 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 71   GLN C OE1 1 
ATOM   2604 N  NE2 . GLN C 1 71  ? 43.171  -2.754  111.922 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 71   GLN C NE2 1 
ATOM   2605 N  N   . THR C 1 72  ? 47.379  -2.130  116.207 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 72   THR C N   1 
ATOM   2606 C  CA  . THR C 1 72  ? 48.672  -1.471  116.029 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 72   THR C CA  1 
ATOM   2607 C  C   . THR C 1 72  ? 49.261  -1.686  114.640 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 72   THR C C   1 
ATOM   2608 O  O   . THR C 1 72  ? 49.459  -2.819  114.217 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 72   THR C O   1 
ATOM   2609 C  CB  . THR C 1 72  ? 49.682  -1.989  117.042 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 72   THR C CB  1 
ATOM   2610 O  OG1 . THR C 1 72  ? 49.167  -1.808  118.365 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 72   THR C OG1 1 
ATOM   2611 C  CG2 . THR C 1 72  ? 50.987  -1.250  116.898 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 72   THR C CG2 1 
ATOM   2612 N  N   . VAL C 1 73  ? 49.555  -0.599  113.936 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 73   VAL C N   1 
ATOM   2613 C  CA  . VAL C 1 73  ? 50.124  -0.704  112.595 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 73   VAL C CA  1 
ATOM   2614 C  C   . VAL C 1 73  ? 51.339  0.185   112.384 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 73   VAL C C   1 
ATOM   2615 O  O   . VAL C 1 73  ? 51.220  1.406   112.275 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 73   VAL C O   1 
ATOM   2616 C  CB  . VAL C 1 73  ? 49.098  -0.344  111.518 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 73   VAL C CB  1 
ATOM   2617 C  CG1 . VAL C 1 73  ? 49.767  -0.314  110.155 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 73   VAL C CG1 1 
ATOM   2618 C  CG2 . VAL C 1 73  ? 47.974  -1.349  111.528 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 73   VAL C CG2 1 
ATOM   2619 N  N   . ASN C 1 74  ? 52.509  -0.434  112.305 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 74   ASN C N   1 
ATOM   2620 C  CA  . ASN C 1 74  ? 53.723  0.330   112.103 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 74   ASN C CA  1 
ATOM   2621 C  C   . ASN C 1 74  ? 53.847  1.323   113.240 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 74   ASN C C   1 
ATOM   2622 O  O   . ASN C 1 74  ? 54.127  2.494   113.016 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 74   ASN C O   1 
ATOM   2623 C  CB  . ASN C 1 74  ? 53.651  1.071   110.772 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 74   ASN C CB  1 
ATOM   2624 C  CG  . ASN C 1 74  ? 53.518  0.130   109.598 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 74   ASN C CG  1 
ATOM   2625 O  OD1 . ASN C 1 74  ? 52.991  0.500   108.547 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 74   ASN C OD1 1 
ATOM   2626 N  ND2 . ASN C 1 74  ? 54.007  -1.099  109.764 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 74   ASN C ND2 1 
ATOM   2627 N  N   . GLY C 1 75  ? 53.615  0.846   114.459 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 75   GLY C N   1 
ATOM   2628 C  CA  . GLY C 1 75  ? 53.725  1.695   115.634 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 75   GLY C CA  1 
ATOM   2629 C  C   . GLY C 1 75  ? 52.557  2.632   115.877 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 75   GLY C C   1 
ATOM   2630 O  O   . GLY C 1 75  ? 52.511  3.329   116.895 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 75   GLY C O   1 
ATOM   2631 N  N   . ILE C 1 76  ? 51.610  2.657   114.949 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 76   ILE C N   1 
ATOM   2632 C  CA  . ILE C 1 76  ? 50.457  3.525   115.094 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 76   ILE C CA  1 
ATOM   2633 C  C   . ILE C 1 76  ? 49.301  2.828   115.786 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 76   ILE C C   1 
ATOM   2634 O  O   . ILE C 1 76  ? 48.586  2.028   115.182 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 76   ILE C O   1 
ATOM   2635 C  CB  . ILE C 1 76  ? 49.987  4.043   113.732 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 76   ILE C CB  1 
ATOM   2636 C  CG1 . ILE C 1 76  ? 51.052  4.965   113.148 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 76   ILE C CG1 1 
ATOM   2637 C  CG2 . ILE C 1 76  ? 48.681  4.790   113.877 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 76   ILE C CG2 1 
ATOM   2638 C  CD1 . ILE C 1 76  ? 51.467  6.070   114.092 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 76   ILE C CD1 1 
ATOM   2639 N  N   . VAL C 1 77  ? 49.128  3.137   117.063 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 77   VAL C N   1 
ATOM   2640 C  CA  . VAL C 1 77  ? 48.053  2.560   117.851 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 77   VAL C CA  1 
ATOM   2641 C  C   . VAL C 1 77  ? 46.736  3.243   117.505 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 77   VAL C C   1 
ATOM   2642 O  O   . VAL C 1 77  ? 46.620  4.469   117.580 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 77   VAL C O   1 
ATOM   2643 C  CB  . VAL C 1 77  ? 48.321  2.747   119.340 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 77   VAL C CB  1 
ATOM   2644 C  CG1 . VAL C 1 77  ? 47.043  2.515   120.132 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 77   VAL C CG1 1 
ATOM   2645 C  CG2 . VAL C 1 77  ? 49.411  1.792   119.786 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 77   VAL C CG2 1 
ATOM   2646 N  N   . THR C 1 78  ? 45.738  2.451   117.139 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 78   THR C N   1 
ATOM   2647 C  CA  . THR C 1 78  ? 44.440  3.001   116.773 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 78   THR C CA  1 
ATOM   2648 C  C   . THR C 1 78  ? 43.298  2.129   117.271 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 78   THR C C   1 
ATOM   2649 O  O   . THR C 1 78  ? 43.237  0.940   116.971 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 78   THR C O   1 
ATOM   2650 C  CB  . THR C 1 78  ? 44.301  3.115   115.247 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 78   THR C CB  1 
ATOM   2651 O  OG1 . THR C 1 78  ? 45.332  3.961   114.729 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 78   THR C OG1 1 
ATOM   2652 C  CG2 . THR C 1 78  ? 42.946  3.688   114.885 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 78   THR C CG2 1 
ATOM   2653 N  N   . PRO C 1 79  ? 42.373  2.702   118.041 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 79   PRO C N   1 
ATOM   2654 C  CA  . PRO C 1 79  ? 41.274  1.860   118.510 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 79   PRO C CA  1 
ATOM   2655 C  C   . PRO C 1 79  ? 40.292  1.607   117.372 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 79   PRO C C   1 
ATOM   2656 O  O   . PRO C 1 79  ? 39.932  2.539   116.657 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 79   PRO C O   1 
ATOM   2657 C  CB  . PRO C 1 79  ? 40.670  2.694   119.630 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 79   PRO C CB  1 
ATOM   2658 C  CG  . PRO C 1 79  ? 40.884  4.091   119.138 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 79   PRO C CG  1 
ATOM   2659 C  CD  . PRO C 1 79  ? 42.310  4.039   118.648 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 79   PRO C CD  1 
ATOM   2660 N  N   . VAL C 1 80  ? 39.882  0.351   117.193 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 80   VAL C N   1 
ATOM   2661 C  CA  . VAL C 1 80  ? 38.927  0.004   116.141 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 80   VAL C CA  1 
ATOM   2662 C  C   . VAL C 1 80  ? 37.868  -0.994  116.563 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 80   VAL C C   1 
ATOM   2663 O  O   . VAL C 1 80  ? 38.025  -1.726  117.540 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 80   VAL C O   1 
ATOM   2664 C  CB  . VAL C 1 80  ? 39.610  -0.569  114.910 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 80   VAL C CB  1 
ATOM   2665 C  CG1 . VAL C 1 80  ? 40.469  0.487   114.274 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 80   VAL C CG1 1 
ATOM   2666 C  CG2 . VAL C 1 80  ? 40.425  -1.772  115.290 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 80   VAL C CG2 1 
ATOM   2667 N  N   . VAL C 1 81  ? 36.784  -1.014  115.799 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 81   VAL C N   1 
ATOM   2668 C  CA  . VAL C 1 81  ? 35.671  -1.898  116.073 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 81   VAL C CA  1 
ATOM   2669 C  C   . VAL C 1 81  ? 35.932  -3.232  115.420 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 81   VAL C C   1 
ATOM   2670 O  O   . VAL C 1 81  ? 35.989  -3.317  114.197 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 81   VAL C O   1 
ATOM   2671 C  CB  . VAL C 1 81  ? 34.387  -1.344  115.487 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 81   VAL C CB  1 
ATOM   2672 C  CG1 . VAL C 1 81  ? 33.215  -2.148  115.987 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 81   VAL C CG1 1 
ATOM   2673 C  CG2 . VAL C 1 81  ? 34.245  0.114   115.842 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 81   VAL C CG2 1 
ATOM   2674 N  N   . VAL C 1 82  ? 36.072  -4.277  116.224 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 82   VAL C N   1 
ATOM   2675 C  CA  . VAL C 1 82  ? 36.340  -5.594  115.674 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 82   VAL C CA  1 
ATOM   2676 C  C   . VAL C 1 82  ? 35.077  -6.407  115.420 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 82   VAL C C   1 
ATOM   2677 O  O   . VAL C 1 82  ? 35.096  -7.344  114.620 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 82   VAL C O   1 
ATOM   2678 C  CB  . VAL C 1 82  ? 37.244  -6.400  116.600 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 82   VAL C CB  1 
ATOM   2679 C  CG1 . VAL C 1 82  ? 38.498  -5.615  116.905 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 82   VAL C CG1 1 
ATOM   2680 C  CG2 . VAL C 1 82  ? 36.505  -6.729  117.872 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 82   VAL C CG2 1 
ATOM   2681 N  N   . ARG C 1 83  ? 33.989  -6.057  116.104 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 83   ARG C N   1 
ATOM   2682 C  CA  . ARG C 1 83  ? 32.711  -6.755  115.947 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 83   ARG C CA  1 
ATOM   2683 C  C   . ARG C 1 83  ? 31.613  -6.002  116.674 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 83   ARG C C   1 
ATOM   2684 O  O   . ARG C 1 83  ? 31.881  -5.290  117.642 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 83   ARG C O   1 
ATOM   2685 C  CB  . ARG C 1 83  ? 32.801  -8.169  116.518 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 83   ARG C CB  1 
ATOM   2686 C  CG  . ARG C 1 83  ? 33.343  -8.224  117.931 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 83   ARG C CG  1 
ATOM   2687 C  CD  . ARG C 1 83  ? 32.924  -9.504  118.648 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 83   ARG C CD  1 
ATOM   2688 N  NE  . ARG C 1 83  ? 33.765  -9.790  119.809 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 83   ARG C NE  1 
ATOM   2689 C  CZ  . ARG C 1 83  ? 35.058  -10.089 119.726 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 83   ARG C CZ  1 
ATOM   2690 N  NH1 . ARG C 1 83  ? 35.647  -10.144 118.535 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 83   ARG C NH1 1 
ATOM   2691 N  NH2 . ARG C 1 83  ? 35.769  -10.319 120.824 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 83   ARG C NH2 1 
ATOM   2692 N  N   . THR C 1 84  ? 30.375  -6.157  116.214 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 84   THR C N   1 
ATOM   2693 C  CA  . THR C 1 84  ? 29.262  -5.478  116.866 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 84   THR C CA  1 
ATOM   2694 C  C   . THR C 1 84  ? 28.094  -6.416  117.139 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 84   THR C C   1 
ATOM   2695 O  O   . THR C 1 84  ? 27.931  -7.430  116.463 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 84   THR C O   1 
ATOM   2696 C  CB  . THR C 1 84  ? 28.742  -4.332  116.019 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 84   THR C CB  1 
ATOM   2697 O  OG1 . THR C 1 84  ? 29.836  -3.681  115.364 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 84   THR C OG1 1 
ATOM   2698 C  CG2 . THR C 1 84  ? 28.027  -3.335  116.899 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 84   THR C CG2 1 
ATOM   2699 N  N   . SER C 1 85  ? 27.280  -6.082  118.131 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 85   SER C N   1 
ATOM   2700 C  CA  . SER C 1 85  ? 26.130  -6.911  118.463 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 85   SER C CA  1 
ATOM   2701 C  C   . SER C 1 85  ? 24.893  -6.034  118.382 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 85   SER C C   1 
ATOM   2702 O  O   . SER C 1 85  ? 24.890  -4.911  118.877 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 85   SER C O   1 
ATOM   2703 C  CB  . SER C 1 85  ? 26.305  -7.501  119.855 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 85   SER C CB  1 
ATOM   2704 O  OG  . SER C 1 85  ? 27.566  -8.143  119.936 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 85   SER C OG  1 
ATOM   2705 N  N   . TYR C 1 86  ? 23.847  -6.546  117.741 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 86   TYR C N   1 
ATOM   2706 C  CA  . TYR C 1 86  ? 22.616  -5.787  117.549 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 86   TYR C CA  1 
ATOM   2707 C  C   . TYR C 1 86  ? 21.377  -6.489  118.068 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 86   TYR C C   1 
ATOM   2708 O  O   . TYR C 1 86  ? 21.291  -7.709  118.054 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 86   TYR C O   1 
ATOM   2709 C  CB  . TYR C 1 86  ? 22.389  -5.530  116.063 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 86   TYR C CB  1 
ATOM   2710 C  CG  . TYR C 1 86  ? 23.574  -4.989  115.308 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 86   TYR C CG  1 
ATOM   2711 C  CD1 . TYR C 1 86  ? 24.741  -5.729  115.170 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 86   TYR C CD1 1 
ATOM   2712 C  CD2 . TYR C 1 86  ? 23.516  -3.737  114.707 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 86   TYR C CD2 1 
ATOM   2713 C  CE1 . TYR C 1 86  ? 25.827  -5.229  114.449 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 86   TYR C CE1 1 
ATOM   2714 C  CE2 . TYR C 1 86  ? 24.590  -3.228  113.985 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 86   TYR C CE2 1 
ATOM   2715 C  CZ  . TYR C 1 86  ? 25.743  -3.974  113.858 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 86   TYR C CZ  1 
ATOM   2716 O  OH  . TYR C 1 86  ? 26.806  -3.455  113.150 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 86   TYR C OH  1 
ATOM   2717 N  N   . VAL C 1 87  ? 20.398  -5.709  118.495 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 87   VAL C N   1 
ATOM   2718 C  CA  . VAL C 1 87  ? 19.152  -6.278  118.967 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 87   VAL C CA  1 
ATOM   2719 C  C   . VAL C 1 87  ? 18.044  -5.312  118.600 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 87   VAL C C   1 
ATOM   2720 O  O   . VAL C 1 87  ? 18.258  -4.096  118.570 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 87   VAL C O   1 
ATOM   2721 C  CB  . VAL C 1 87  ? 19.167  -6.487  120.467 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 87   VAL C CB  1 
ATOM   2722 C  CG1 . VAL C 1 87  ? 19.279  -5.157  121.169 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 87   VAL C CG1 1 
ATOM   2723 C  CG2 . VAL C 1 87  ? 17.923  -7.233  120.879 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 87   VAL C CG2 1 
ATOM   2724 N  N   . THR C 1 88  ? 16.860  -5.849  118.326 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 88   THR C N   1 
ATOM   2725 C  CA  . THR C 1 88  ? 15.740  -5.018  117.914 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 88   THR C CA  1 
ATOM   2726 C  C   . THR C 1 88  ? 14.405  -5.511  118.422 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 88   THR C C   1 
ATOM   2727 O  O   . THR C 1 88  ? 13.848  -6.452  117.874 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 88   THR C O   1 
ATOM   2728 C  CB  . THR C 1 88  ? 15.640  -4.971  116.388 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 88   THR C CB  1 
ATOM   2729 O  OG1 . THR C 1 88  ? 16.909  -4.604  115.835 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 88   THR C OG1 1 
ATOM   2730 C  CG2 . THR C 1 88  ? 14.599  -3.975  115.957 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 88   THR C CG2 1 
ATOM   2731 N  N   . VAL C 1 89  ? 13.885  -4.865  119.455 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 89   VAL C N   1 
ATOM   2732 C  CA  . VAL C 1 89  ? 12.596  -5.236  120.011 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 89   VAL C CA  1 
ATOM   2733 C  C   . VAL C 1 89  ? 11.505  -4.445  119.276 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 89   VAL C C   1 
ATOM   2734 O  O   . VAL C 1 89  ? 11.637  -3.247  119.069 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 89   VAL C O   1 
ATOM   2735 C  CB  . VAL C 1 89  ? 12.546  -4.919  121.509 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 89   VAL C CB  1 
ATOM   2736 C  CG1 . VAL C 1 89  ? 11.199  -5.269  122.052 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 89   VAL C CG1 1 
ATOM   2737 C  CG2 . VAL C 1 89  ? 13.610  -5.695  122.244 1.00 4.15   ? ? ? ? ? ? 89   VAL C CG2 1 
ATOM   2738 N  N   . ASP C 1 90  ? 10.434  -5.123  118.879 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 90   ASP C N   1 
ATOM   2739 C  CA  . ASP C 1 90  ? 9.332   -4.489  118.153 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 90   ASP C CA  1 
ATOM   2740 C  C   . ASP C 1 90  ? 7.951   -4.749  118.745 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 90   ASP C C   1 
ATOM   2741 O  O   . ASP C 1 90  ? 7.427   -5.862  118.643 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 90   ASP C O   1 
ATOM   2742 C  CB  . ASP C 1 90  ? 9.312   -4.980  116.712 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 90   ASP C CB  1 
ATOM   2743 C  CG  . ASP C 1 90  ? 9.948   -4.004  115.758 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 90   ASP C CG  1 
ATOM   2744 O  OD1 . ASP C 1 90  ? 9.535   -2.821  115.774 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 90   ASP C OD1 1 
ATOM   2745 O  OD2 . ASP C 1 90  ? 10.846  -4.421  114.987 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 90   ASP C OD2 1 
ATOM   2746 N  N   . PHE C 1 91  ? 7.347   -3.728  119.342 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 91   PHE C N   1 
ATOM   2747 C  CA  . PHE C 1 91  ? 6.022   -3.900  119.913 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 91   PHE C CA  1 
ATOM   2748 C  C   . PHE C 1 91  ? 4.947   -3.467  118.942 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 91   PHE C C   1 
ATOM   2749 O  O   . PHE C 1 91  ? 5.193   -2.637  118.066 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 91   PHE C O   1 
ATOM   2750 C  CB  . PHE C 1 91  ? 5.873   -3.105  121.193 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 91   PHE C CB  1 
ATOM   2751 C  CG  . PHE C 1 91  ? 6.647   -3.659  122.331 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 91   PHE C CG  1 
ATOM   2752 C  CD1 . PHE C 1 91  ? 7.928   -3.213  122.598 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 91   PHE C CD1 1 
ATOM   2753 C  CD2 . PHE C 1 91  ? 6.090   -4.622  123.151 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 91   PHE C CD2 1 
ATOM   2754 C  CE1 . PHE C 1 91  ? 8.644   -3.716  123.673 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 91   PHE C CE1 1 
ATOM   2755 C  CE2 . PHE C 1 91  ? 6.799   -5.132  124.228 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 91   PHE C CE2 1 
ATOM   2756 C  CZ  . PHE C 1 91  ? 8.077   -4.678  124.490 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 91   PHE C CZ  1 
ATOM   2757 N  N   . ASP C 1 92  ? 3.756   -4.035  119.112 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 92   ASP C N   1 
ATOM   2758 C  CA  . ASP C 1 92  ? 2.614   -3.737  118.260 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 92   ASP C CA  1 
ATOM   2759 C  C   . ASP C 1 92  ? 1.333   -3.934  119.057 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 92   ASP C C   1 
ATOM   2760 O  O   . ASP C 1 92  ? 0.825   -5.049  119.150 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 92   ASP C O   1 
ATOM   2761 C  CB  . ASP C 1 92  ? 2.608   -4.673  117.053 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 92   ASP C CB  1 
ATOM   2762 C  CG  . ASP C 1 92  ? 1.488   -4.362  116.068 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 92   ASP C CG  1 
ATOM   2763 O  OD1 . ASP C 1 92  ? 0.336   -4.156  116.511 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 92   ASP C OD1 1 
ATOM   2764 O  OD2 . ASP C 1 92  ? 1.753   -4.340  114.844 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 92   ASP C OD2 1 
ATOM   2765 N  N   . TYR C 1 93  ? 0.810   -2.855  119.630 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 93   TYR C N   1 
ATOM   2766 C  CA  . TYR C 1 93  ? -0.415  -2.944  120.412 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 93   TYR C CA  1 
ATOM   2767 C  C   . TYR C 1 93  ? -1.637  -2.511  119.643 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 93   TYR C C   1 
ATOM   2768 O  O   . TYR C 1 93  ? -1.543  -1.752  118.677 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 93   TYR C O   1 
ATOM   2769 C  CB  . TYR C 1 93  ? -0.335  -2.064  121.635 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 93   TYR C CB  1 
ATOM   2770 C  CG  . TYR C 1 93  ? 0.812   -2.372  122.521 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 93   TYR C CG  1 
ATOM   2771 C  CD1 . TYR C 1 93  ? 1.976   -1.632  122.452 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 93   TYR C CD1 1 
ATOM   2772 C  CD2 . TYR C 1 93  ? 0.725   -3.387  123.454 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 93   TYR C CD2 1 
ATOM   2773 C  CE1 . TYR C 1 93  ? 3.025   -1.891  123.299 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 93   TYR C CE1 1 
ATOM   2774 C  CE2 . TYR C 1 93  ? 1.762   -3.654  124.302 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 93   TYR C CE2 1 
ATOM   2775 C  CZ  . TYR C 1 93  ? 2.908   -2.904  124.222 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 93   TYR C CZ  1 
ATOM   2776 O  OH  . TYR C 1 93  ? 3.943   -3.169  125.073 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 93   TYR C OH  1 
ATOM   2777 N  N   . ASP C 1 94  ? -2.795  -2.978  120.092 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 94   ASP C N   1 
ATOM   2778 C  CA  . ASP C 1 94  ? -4.035  -2.603  119.444 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 94   ASP C CA  1 
ATOM   2779 C  C   . ASP C 1 94  ? -4.493  -1.317  120.078 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 94   ASP C C   1 
ATOM   2780 O  O   . ASP C 1 94  ? -4.530  -1.203  121.298 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 94   ASP C O   1 
ATOM   2781 C  CB  . ASP C 1 94  ? -5.101  -3.673  119.638 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 94   ASP C CB  1 
ATOM   2782 C  CG  . ASP C 1 94  ? -6.352  -3.400  118.823 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 94   ASP C CG  1 
ATOM   2783 O  OD1 . ASP C 1 94  ? -6.853  -4.361  118.193 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 94   ASP C OD1 1 
ATOM   2784 O  OD2 . ASP C 1 94  ? -6.828  -2.238  118.816 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 94   ASP C OD2 1 
ATOM   2785 N  N   . ALA C 1 95  ? -4.846  -0.348  119.249 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 95   ALA C N   1 
ATOM   2786 C  CA  . ALA C 1 95  ? -5.288  0.944   119.751 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 95   ALA C CA  1 
ATOM   2787 C  C   . ALA C 1 95  ? -6.324  0.840   120.867 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 95   ALA C C   1 
ATOM   2788 O  O   . ALA C 1 95  ? -6.520  1.788   121.619 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 95   ALA C O   1 
ATOM   2789 C  CB  . ALA C 1 95  ? -5.843  1.777   118.607 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 95   ALA C CB  1 
ATOM   2790 N  N   . ARG C 1 96  ? -6.979  -0.310  120.980 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 96   ARG C N   1 
ATOM   2791 C  CA  . ARG C 1 96  ? -8.003  -0.498  121.996 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 96   ARG C CA  1 
ATOM   2792 C  C   . ARG C 1 96  ? -7.491  -1.150  123.261 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 96   ARG C C   1 
ATOM   2793 O  O   . ARG C 1 96  ? -8.261  -1.417  124.178 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 96   ARG C O   1 
ATOM   2794 C  CB  . ARG C 1 96  ? -9.136  -1.346  121.432 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 96   ARG C CB  1 
ATOM   2795 C  CG  . ARG C 1 96  ? -9.985  -0.637  120.401 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 96   ARG C CG  1 
ATOM   2796 C  CD  . ARG C 1 96  ? -10.856 -1.626  119.664 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 96   ARG C CD  1 
ATOM   2797 N  NE  . ARG C 1 96  ? -10.062 -2.503  118.805 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 96   ARG C NE  1 
ATOM   2798 C  CZ  . ARG C 1 96  ? -10.547 -3.574  118.183 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 96   ARG C CZ  1 
ATOM   2799 N  NH1 . ARG C 1 96  ? -11.824 -3.907  118.328 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 96   ARG C NH1 1 
ATOM   2800 N  NH2 . ARG C 1 96  ? -9.762  -4.310  117.407 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 96   ARG C NH2 1 
ATOM   2801 N  N   . SER C 1 97  ? -6.192  -1.401  123.311 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 97   SER C N   1 
ATOM   2802 C  CA  . SER C 1 97  ? -5.582  -2.055  124.457 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 97   SER C CA  1 
ATOM   2803 C  C   . SER C 1 97  ? -5.559  -1.185  125.695 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 97   SER C C   1 
ATOM   2804 O  O   . SER C 1 97  ? -5.467  0.035   125.604 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 97   SER C O   1 
ATOM   2805 C  CB  . SER C 1 97  ? -4.155  -2.449  124.119 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 97   SER C CB  1 
ATOM   2806 O  OG  . SER C 1 97  ? -3.380  -1.287  123.904 1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 97   SER C OG  1 
ATOM   2807 N  N   . THR C 1 98  ? -5.633  -1.823  126.856 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 98   THR C N   1 
ATOM   2808 C  CA  . THR C 1 98  ? -5.594  -1.097  128.112 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 98   THR C CA  1 
ATOM   2809 C  C   . THR C 1 98  ? -4.172  -1.047  128.636 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 98   THR C C   1 
ATOM   2810 O  O   . THR C 1 98  ? -3.347  -1.883  128.294 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 98   THR C O   1 
ATOM   2811 C  CB  . THR C 1 98  ? -6.468  -1.752  129.199 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 98   THR C CB  1 
ATOM   2812 O  OG1 . THR C 1 98  ? -6.266  -1.061  130.444 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 98   THR C OG1 1 
ATOM   2813 C  CG2 . THR C 1 98  ? -6.096  -3.208  129.387 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 98   THR C CG2 1 
ATOM   2814 N  N   . THR C 1 99  ? -3.892  -0.062  129.477 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 99   THR C N   1 
ATOM   2815 C  CA  . THR C 1 99  ? -2.569  0.062   130.037 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 99   THR C CA  1 
ATOM   2816 C  C   . THR C 1 99  ? -2.143  -1.245  130.682 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 99   THR C C   1 
ATOM   2817 O  O   . THR C 1 99  ? -1.089  -1.782  130.352 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 99   THR C O   1 
ATOM   2818 C  CB  . THR C 1 99  ? -2.502  1.189   131.076 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 99   THR C CB  1 
ATOM   2819 O  OG1 . THR C 1 99  ? -2.025  2.385   130.443 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 99   THR C OG1 1 
ATOM   2820 C  CG2 . THR C 1 99  ? -1.566  0.812   132.220 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 99   THR C CG2 1 
ATOM   2821 N  N   . LYS C 1 100 ? -2.953  -1.768  131.595 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 100  LYS C N   1 
ATOM   2822 C  CA  . LYS C 1 100 ? -2.576  -3.012  132.249 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 100  LYS C CA  1 
ATOM   2823 C  C   . LYS C 1 100 ? -2.160  -4.067  131.238 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 100  LYS C C   1 
ATOM   2824 O  O   . LYS C 1 100 ? -1.078  -4.640  131.346 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 100  LYS C O   1 
ATOM   2825 C  CB  . LYS C 1 100 ? -3.708  -3.538  133.131 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 100  LYS C CB  1 
ATOM   2826 C  CG  . LYS C 1 100 ? -3.396  -3.395  134.626 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 100  LYS C CG  1 
ATOM   2827 C  CD  . LYS C 1 100 ? -4.483  -3.989  135.524 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 100  LYS C CD  1 
ATOM   2828 C  CE  . LYS C 1 100 ? -4.614  -5.504  135.338 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 100  LYS C CE  1 
ATOM   2829 N  NZ  . LYS C 1 100 ? -5.667  -6.101  136.223 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 100  LYS C NZ  1 
ATOM   2830 N  N   . GLU C 1 101 ? -3.001  -4.316  130.243 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 101  GLU C N   1 
ATOM   2831 C  CA  . GLU C 1 101 ? -2.658  -5.312  129.235 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 101  GLU C CA  1 
ATOM   2832 C  C   . GLU C 1 101 ? -1.243  -5.086  128.725 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 101  GLU C C   1 
ATOM   2833 O  O   . GLU C 1 101 ? -0.398  -5.973  128.806 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 101  GLU C O   1 
ATOM   2834 C  CB  . GLU C 1 101 ? -3.648  -5.257  128.067 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 101  GLU C CB  1 
ATOM   2835 C  CG  . GLU C 1 101 ? -5.017  -5.825  128.402 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 101  GLU C CG  1 
ATOM   2836 C  CD  . GLU C 1 101 ? -6.044  -5.612  127.303 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 101  GLU C CD  1 
ATOM   2837 O  OE1 . GLU C 1 101 ? -7.219  -5.986  127.529 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 101  GLU C OE1 1 
ATOM   2838 O  OE2 . GLU C 1 101 ? -5.684  -5.080  126.225 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 101  GLU C OE2 1 
ATOM   2839 N  N   . ARG C 1 102 ? -0.986  -3.888  128.215 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 102  ARG C N   1 
ATOM   2840 C  CA  . ARG C 1 102 ? 0.323   -3.561  127.681 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 102  ARG C CA  1 
ATOM   2841 C  C   . ARG C 1 102 ? 1.416   -3.800  128.703 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 102  ARG C C   1 
ATOM   2842 O  O   . ARG C 1 102 ? 2.411   -4.455  128.408 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 102  ARG C O   1 
ATOM   2843 C  CB  . ARG C 1 102 ? 0.363   -2.106  127.202 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 102  ARG C CB  1 
ATOM   2844 C  CG  . ARG C 1 102 ? -0.578  -1.818  126.050 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 102  ARG C CG  1 
ATOM   2845 C  CD  . ARG C 1 102 ? -0.229  -0.534  125.313 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 102  ARG C CD  1 
ATOM   2846 N  NE  . ARG C 1 102 ? -0.571  0.672   126.060 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 102  ARG C NE  1 
ATOM   2847 C  CZ  . ARG C 1 102 ? -1.801  0.992   126.446 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 102  ARG C CZ  1 
ATOM   2848 N  NH1 . ARG C 1 102 ? -2.824  0.200   126.163 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 102  ARG C NH1 1 
ATOM   2849 N  NH2 . ARG C 1 102 ? -2.008  2.109   127.120 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 102  ARG C NH2 1 
ATOM   2850 N  N   . ASN C 1 103 ? 1.234   -3.281  129.910 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 103  ASN C N   1 
ATOM   2851 C  CA  . ASN C 1 103 ? 2.243   -3.455  130.938 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 103  ASN C CA  1 
ATOM   2852 C  C   . ASN C 1 103 ? 2.558   -4.935  131.099 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 103  ASN C C   1 
ATOM   2853 O  O   . ASN C 1 103 ? 3.687   -5.362  130.866 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 103  ASN C O   1 
ATOM   2854 C  CB  . ASN C 1 103 ? 1.762   -2.883  132.267 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 103  ASN C CB  1 
ATOM   2855 C  CG  . ASN C 1 103 ? 2.895   -2.671  133.251 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 103  ASN C CG  1 
ATOM   2856 O  OD1 . ASN C 1 103 ? 3.720   -3.557  133.459 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 103  ASN C OD1 1 
ATOM   2857 N  ND2 . ASN C 1 103 ? 2.937   -1.493  133.869 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 103  ASN C ND2 1 
ATOM   2858 N  N   . ASN C 1 104 ? 1.559   -5.722  131.482 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 104  ASN C N   1 
ATOM   2859 C  CA  . ASN C 1 104 ? 1.767   -7.151  131.662 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 104  ASN C CA  1 
ATOM   2860 C  C   . ASN C 1 104 ? 2.505   -7.757  130.478 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 104  ASN C C   1 
ATOM   2861 O  O   . ASN C 1 104 ? 3.457   -8.508  130.656 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 104  ASN C O   1 
ATOM   2862 C  CB  . ASN C 1 104 ? 0.436   -7.868  131.861 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 104  ASN C CB  1 
ATOM   2863 C  CG  . ASN C 1 104 ? -0.264  -7.449  133.140 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 104  ASN C CG  1 
ATOM   2864 O  OD1 . ASN C 1 104 ? 0.344   -7.410  134.213 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 104  ASN C OD1 1 
ATOM   2865 N  ND2 . ASN C 1 104 ? -1.555  -7.145  133.035 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 104  ASN C ND2 1 
ATOM   2866 N  N   . PHE C 1 105 ? 2.067   -7.425  129.270 1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 105  PHE C N   1 
ATOM   2867 C  CA  . PHE C 1 105 ? 2.708   -7.931  128.064 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 105  PHE C CA  1 
ATOM   2868 C  C   . PHE C 1 105 ? 4.204   -7.708  128.174 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 105  PHE C C   1 
ATOM   2869 O  O   . PHE C 1 105 ? 4.979   -8.657  128.221 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 105  PHE C O   1 
ATOM   2870 C  CB  . PHE C 1 105 ? 2.191   -7.193  126.846 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 105  PHE C CB  1 
ATOM   2871 C  CG  . PHE C 1 105 ? 2.586   -7.817  125.549 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 105  PHE C CG  1 
ATOM   2872 C  CD1 . PHE C 1 105 ? 2.142   -9.086  125.214 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 105  PHE C CD1 1 
ATOM   2873 C  CD2 . PHE C 1 105 ? 3.361   -7.121  124.638 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 105  PHE C CD2 1 
ATOM   2874 C  CE1 . PHE C 1 105 ? 2.460   -9.652  123.981 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 105  PHE C CE1 1 
ATOM   2875 C  CE2 . PHE C 1 105 ? 3.686   -7.678  123.400 1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 105  PHE C CE2 1 
ATOM   2876 C  CZ  . PHE C 1 105 ? 3.234   -8.944  123.071 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 105  PHE C CZ  1 
ATOM   2877 N  N   . VAL C 1 106 ? 4.608   -6.446  128.217 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 106  VAL C N   1 
ATOM   2878 C  CA  . VAL C 1 106 ? 6.017   -6.121  128.334 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 106  VAL C CA  1 
ATOM   2879 C  C   . VAL C 1 106 ? 6.629   -6.968  129.422 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 106  VAL C C   1 
ATOM   2880 O  O   . VAL C 1 106 ? 7.538   -7.756  129.180 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 106  VAL C O   1 
ATOM   2881 C  CB  . VAL C 1 106 ? 6.219   -4.663  128.705 1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 106  VAL C CB  1 
ATOM   2882 C  CG1 . VAL C 1 106 ? 7.667   -4.413  129.055 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 106  VAL C CG1 1 
ATOM   2883 C  CG2 . VAL C 1 106 ? 5.807   -3.792  127.555 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 106  VAL C CG2 1 
ATOM   2884 N  N   . GLY C 1 107 ? 6.111   -6.802  130.627 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 107  GLY C N   1 
ATOM   2885 C  CA  . GLY C 1 107 ? 6.621   -7.556  131.751 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 107  GLY C CA  1 
ATOM   2886 C  C   . GLY C 1 107 ? 6.925   -9.007  131.440 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 107  GLY C C   1 
ATOM   2887 O  O   . GLY C 1 107 ? 7.968   -9.522  131.839 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 107  GLY C O   1 
ATOM   2888 N  N   . MET C 1 108 ? 6.017   -9.670  130.732 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 108  MET C N   1 
ATOM   2889 C  CA  . MET C 1 108 ? 6.207   -11.070 130.390 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 108  MET C CA  1 
ATOM   2890 C  C   . MET C 1 108 ? 7.379   -11.295 129.472 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 108  MET C C   1 
ATOM   2891 O  O   . MET C 1 108 ? 8.296   -12.039 129.810 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 108  MET C O   1 
ATOM   2892 C  CB  . MET C 1 108 ? 4.964   -11.637 129.730 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 108  MET C CB  1 
ATOM   2893 C  CG  . MET C 1 108 ? 3.861   -11.968 130.690 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 108  MET C CG  1 
ATOM   2894 S  SD  . MET C 1 108 ? 2.361   -12.261 129.769 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 108  MET C SD  1 
ATOM   2895 C  CE  . MET C 1 108 ? 2.804   -13.763 128.946 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 108  MET C CE  1 
ATOM   2896 N  N   . ILE C 1 109 ? 7.360   -10.667 128.304 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 109  ILE C N   1 
ATOM   2897 C  CA  . ILE C 1 109 ? 8.459   -10.871 127.387 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 109  ILE C CA  1 
ATOM   2898 C  C   . ILE C 1 109 ? 9.750   -10.386 127.989 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 109  ILE C C   1 
ATOM   2899 O  O   . ILE C 1 109 ? 10.823  -10.805 127.590 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 109  ILE C O   1 
ATOM   2900 C  CB  . ILE C 1 109 ? 8.277   -10.159 126.083 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 109  ILE C CB  1 
ATOM   2901 C  CG1 . ILE C 1 109 ? 9.383   -10.630 125.153 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 109  ILE C CG1 1 
ATOM   2902 C  CG2 . ILE C 1 109 ? 8.324   -8.659  126.287 1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 109  ILE C CG2 1 
ATOM   2903 C  CD1 . ILE C 1 109 ? 9.414   -9.945  123.866 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 109  ILE C CD1 1 
ATOM   2904 N  N   . ALA C 1 110 ? 9.655   -9.483  128.945 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 110  ALA C N   1 
ATOM   2905 C  CA  . ALA C 1 110 ? 10.855  -9.003  129.589 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 110  ALA C CA  1 
ATOM   2906 C  C   . ALA C 1 110 ? 11.386  -10.178 130.392 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 110  ALA C C   1 
ATOM   2907 O  O   . ALA C 1 110 ? 12.521  -10.608 130.219 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 110  ALA C O   1 
ATOM   2908 C  CB  . ALA C 1 110 ? 10.525  -7.861  130.503 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 110  ALA C CB  1 
ATOM   2909 N  N   . ASP C 1 111 ? 10.533  -10.704 131.260 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 111  ASP C N   1 
ATOM   2910 C  CA  . ASP C 1 111 ? 10.879  -11.830 132.115 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 111  ASP C CA  1 
ATOM   2911 C  C   . ASP C 1 111 ? 11.396  -13.015 131.304 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 111  ASP C C   1 
ATOM   2912 O  O   . ASP C 1 111 ? 12.018  -13.920 131.846 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 111  ASP C O   1 
ATOM   2913 C  CB  . ASP C 1 111 ? 9.649   -12.259 132.930 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 111  ASP C CB  1 
ATOM   2914 C  CG  . ASP C 1 111 ? 10.005  -13.148 134.120 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 111  ASP C CG  1 
ATOM   2915 O  OD1 . ASP C 1 111 ? 9.514   -14.299 134.184 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 111  ASP C OD1 1 
ATOM   2916 O  OD2 . ASP C 1 111 ? 10.768  -12.689 135.001 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 111  ASP C OD2 1 
ATOM   2917 N  N   . ALA C 1 112 ? 11.145  -13.022 130.005 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 112  ALA C N   1 
ATOM   2918 C  CA  . ALA C 1 112 ? 11.606  -14.130 129.192 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 112  ALA C CA  1 
ATOM   2919 C  C   . ALA C 1 112 ? 13.093  -14.033 128.916 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 112  ALA C C   1 
ATOM   2920 O  O   . ALA C 1 112 ? 13.763  -15.042 128.749 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 112  ALA C O   1 
ATOM   2921 C  CB  . ALA C 1 112 ? 10.842  -14.173 127.900 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 112  ALA C CB  1 
ATOM   2922 N  N   . LEU C 1 113 ? 13.616  -12.817 128.868 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 113  LEU C N   1 
ATOM   2923 C  CA  . LEU C 1 113 ? 15.034  -12.635 128.604 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 113  LEU C CA  1 
ATOM   2924 C  C   . LEU C 1 113 ? 15.874  -13.068 129.780 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 113  LEU C C   1 
ATOM   2925 O  O   . LEU C 1 113 ? 17.064  -13.353 129.634 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 113  LEU C O   1 
ATOM   2926 C  CB  . LEU C 1 113 ? 15.324  -11.181 128.299 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 113  LEU C CB  1 
ATOM   2927 C  CG  . LEU C 1 113 ? 14.562  -10.705 127.080 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 113  LEU C CG  1 
ATOM   2928 C  CD1 . LEU C 1 113 ? 14.839  -9.244  126.879 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 113  LEU C CD1 1 
ATOM   2929 C  CD2 . LEU C 1 113 ? 14.979  -11.504 125.870 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 113  LEU C CD2 1 
ATOM   2930 N  N   . LYS C 1 114 ? 15.246  -13.111 130.948 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 114  LYS C N   1 
ATOM   2931 C  CA  . LYS C 1 114 ? 15.914  -13.504 132.175 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 114  LYS C CA  1 
ATOM   2932 C  C   . LYS C 1 114 ? 16.926  -14.615 131.906 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 114  LYS C C   1 
ATOM   2933 O  O   . LYS C 1 114 ? 16.743  -15.441 131.010 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 114  LYS C O   1 
ATOM   2934 C  CB  . LYS C 1 114 ? 14.878  -13.969 133.190 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 114  LYS C CB  1 
ATOM   2935 C  CG  . LYS C 1 114 ? 15.131  -13.501 134.612 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 114  LYS C CG  1 
ATOM   2936 C  CD  . LYS C 1 114 ? 14.148  -12.405 135.041 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 114  LYS C CD  1 
ATOM   2937 C  CE  . LYS C 1 114 ? 14.083  -12.294 136.574 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 114  LYS C CE  1 
ATOM   2938 N  NZ  . LYS C 1 114 ? 13.605  -13.566 137.241 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 114  LYS C NZ  1 
ATOM   2939 N  N   . ALA C 1 115 ? 17.989  -14.631 132.699 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 115  ALA C N   1 
ATOM   2940 C  CA  . ALA C 1 115 ? 19.061  -15.602 132.545 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 115  ALA C CA  1 
ATOM   2941 C  C   . ALA C 1 115 ? 18.743  -17.025 132.985 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 115  ALA C C   1 
ATOM   2942 O  O   . ALA C 1 115 ? 19.399  -17.975 132.548 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 115  ALA C O   1 
ATOM   2943 C  CB  . ALA C 1 115 ? 20.283  -15.106 133.285 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 115  ALA C CB  1 
ATOM   2944 N  N   . ASP C 1 116 ? 17.753  -17.179 133.855 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 116  ASP C N   1 
ATOM   2945 C  CA  . ASP C 1 116 ? 17.403  -18.505 134.339 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 116  ASP C CA  1 
ATOM   2946 C  C   . ASP C 1 116 ? 16.348  -19.189 133.498 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 116  ASP C C   1 
ATOM   2947 O  O   . ASP C 1 116 ? 16.103  -20.384 133.675 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 116  ASP C O   1 
ATOM   2948 C  CB  . ASP C 1 116 ? 16.935  -18.456 135.796 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 116  ASP C CB  1 
ATOM   2949 C  CG  . ASP C 1 116 ? 15.764  -17.510 136.010 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 116  ASP C CG  1 
ATOM   2950 O  OD1 . ASP C 1 116 ? 16.003  -16.283 136.063 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 116  ASP C OD1 1 
ATOM   2951 O  OD2 . ASP C 1 116 ? 14.611  -17.991 136.128 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 116  ASP C OD2 1 
ATOM   2952 N  N   . LYS C 1 117 ? 15.713  -18.441 132.600 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 117  LYS C N   1 
ATOM   2953 C  CA  . LYS C 1 117 ? 14.699  -19.027 131.727 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 117  LYS C CA  1 
ATOM   2954 C  C   . LYS C 1 117 ? 15.471  -19.791 130.653 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 117  LYS C C   1 
ATOM   2955 O  O   . LYS C 1 117 ? 15.730  -19.285 129.560 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 117  LYS C O   1 
ATOM   2956 C  CB  . LYS C 1 117 ? 13.834  -17.938 131.091 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 117  LYS C CB  1 
ATOM   2957 C  CG  . LYS C 1 117 ? 13.202  -16.957 132.072 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 117  LYS C CG  1 
ATOM   2958 C  CD  . LYS C 1 117 ? 12.200  -17.599 133.024 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 117  LYS C CD  1 
ATOM   2959 C  CE  . LYS C 1 117 ? 11.695  -16.558 134.030 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 117  LYS C CE  1 
ATOM   2960 N  NZ  . LYS C 1 117 ? 10.703  -17.080 135.022 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 117  LYS C NZ  1 
ATOM   2961 N  N   . MET C 1 118 ? 15.834  -21.022 130.982 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 118  MET C N   1 
ATOM   2962 C  CA  . MET C 1 118 ? 16.627  -21.858 130.101 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 118  MET C CA  1 
ATOM   2963 C  C   . MET C 1 118 ? 16.221  -21.915 128.641 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 118  MET C C   1 
ATOM   2964 O  O   . MET C 1 118 ? 17.060  -21.757 127.761 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 118  MET C O   1 
ATOM   2965 C  CB  . MET C 1 118 ? 16.685  -23.277 130.646 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 118  MET C CB  1 
ATOM   2966 C  CG  . MET C 1 118 ? 17.854  -24.081 130.095 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 118  MET C CG  1 
ATOM   2967 S  SD  . MET C 1 118 ? 17.756  -25.850 130.503 1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 118  MET C SD  1 
ATOM   2968 C  CE  . MET C 1 118 ? 17.019  -25.781 132.246 1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 118  MET C CE  1 
ATOM   2969 N  N   . LEU C 1 119 ? 14.946  -22.143 128.369 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 119  LEU C N   1 
ATOM   2970 C  CA  . LEU C 1 119 ? 14.525  -22.243 126.984 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 119  LEU C CA  1 
ATOM   2971 C  C   . LEU C 1 119 ? 15.115  -21.188 126.066 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 119  LEU C C   1 
ATOM   2972 O  O   . LEU C 1 119 ? 15.670  -21.521 125.023 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 119  LEU C O   1 
ATOM   2973 C  CB  . LEU C 1 119 ? 13.010  -22.205 126.872 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 119  LEU C CB  1 
ATOM   2974 C  CG  . LEU C 1 119 ? 12.550  -22.325 125.419 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 119  LEU C CG  1 
ATOM   2975 C  CD1 . LEU C 1 119 ? 13.134  -23.562 124.791 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 119  LEU C CD1 1 
ATOM   2976 C  CD2 . LEU C 1 119 ? 11.050  -22.383 125.369 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 119  LEU C CD2 1 
ATOM   2977 N  N   . VAL C 1 120 ? 15.009  -19.921 126.449 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C N   1 
ATOM   2978 C  CA  . VAL C 1 120 ? 15.534  -18.858 125.606 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C CA  1 
ATOM   2979 C  C   . VAL C 1 120 ? 17.004  -18.569 125.841 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C C   1 
ATOM   2980 O  O   . VAL C 1 120 ? 17.771  -18.415 124.891 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C O   1 
ATOM   2981 C  CB  . VAL C 1 120 ? 14.764  -17.526 125.789 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C CB  1 
ATOM   2982 C  CG1 . VAL C 1 120 ? 13.289  -17.804 125.940 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C CG1 1 
ATOM   2983 C  CG2 . VAL C 1 120 ? 15.307  -16.748 126.981 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C CG2 1 
ATOM   2984 N  N   . HIS C 1 121 ? 17.405  -18.493 127.102 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 121  HIS C N   1 
ATOM   2985 C  CA  . HIS C 1 121 ? 18.789  -18.181 127.401 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 121  HIS C CA  1 
ATOM   2986 C  C   . HIS C 1 121 ? 19.751  -19.058 126.622 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 121  HIS C C   1 
ATOM   2987 O  O   . HIS C 1 121 ? 20.635  -18.556 125.932 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 121  HIS C O   1 
ATOM   2988 C  CB  . HIS C 1 121 ? 19.045  -18.310 128.894 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 121  HIS C CB  1 
ATOM   2989 C  CG  . HIS C 1 121 ? 20.407  -17.859 129.314 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 121  HIS C CG  1 
ATOM   2990 N  ND1 . HIS C 1 121 ? 21.515  -18.676 129.249 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 121  HIS C ND1 1 
ATOM   2991 C  CD2 . HIS C 1 121 ? 20.841  -16.674 129.802 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 121  HIS C CD2 1 
ATOM   2992 C  CE1 . HIS C 1 121 ? 22.573  -18.016 129.683 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 121  HIS C CE1 1 
ATOM   2993 N  NE2 . HIS C 1 121 ? 22.192  -16.798 130.024 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 121  HIS C NE2 1 
ATOM   2994 N  N   . ASP C 1 122 ? 19.570  -20.368 126.716 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 122  ASP C N   1 
ATOM   2995 C  CA  . ASP C 1 122 ? 20.441  -21.295 126.007 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 122  ASP C CA  1 
ATOM   2996 C  C   . ASP C 1 122 ? 20.448  -21.032 124.512 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 122  ASP C C   1 
ATOM   2997 O  O   . ASP C 1 122 ? 21.092  -21.757 123.763 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 122  ASP C O   1 
ATOM   2998 C  CB  . ASP C 1 122 ? 20.018  -22.750 126.258 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 122  ASP C CB  1 
ATOM   2999 C  CG  . ASP C 1 122 ? 20.707  -23.366 127.477 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 122  ASP C CG  1 
ATOM   3000 O  OD1 . ASP C 1 122 ? 20.587  -24.598 127.689 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 122  ASP C OD1 1 
ATOM   3001 O  OD2 . ASP C 1 122 ? 21.373  -22.620 128.229 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 122  ASP C OD2 1 
ATOM   3002 N  N   . THR C 1 123 ? 19.734  -20.002 124.070 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 123  THR C N   1 
ATOM   3003 C  CA  . THR C 1 123 ? 19.689  -19.683 122.650 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 123  THR C CA  1 
ATOM   3004 C  C   . THR C 1 123 ? 20.210  -18.293 122.366 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 123  THR C C   1 
ATOM   3005 O  O   . THR C 1 123 ? 21.120  -18.129 121.563 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 123  THR C O   1 
ATOM   3006 C  CB  . THR C 1 123 ? 18.269  -19.800 122.100 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 123  THR C CB  1 
ATOM   3007 O  OG1 . THR C 1 123 ? 17.858  -21.172 122.157 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 123  THR C OG1 1 
ATOM   3008 C  CG2 . THR C 1 123 ? 18.205  -19.308 120.669 1.00 1.90   ? ? ? ? ? ? 123  THR C CG2 1 
ATOM   3009 N  N   . ILE C 1 124 ? 19.646  -17.292 123.026 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 124  ILE C N   1 
ATOM   3010 C  CA  . ILE C 1 124 ? 20.091  -15.931 122.802 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 124  ILE C CA  1 
ATOM   3011 C  C   . ILE C 1 124 ? 21.424  -15.633 123.470 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 124  ILE C C   1 
ATOM   3012 O  O   . ILE C 1 124 ? 21.997  -14.579 123.250 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 124  ILE C O   1 
ATOM   3013 C  CB  . ILE C 1 124 ? 19.065  -14.934 123.292 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 124  ILE C CB  1 
ATOM   3014 C  CG1 . ILE C 1 124 ? 18.879  -15.086 124.792 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 124  ILE C CG1 1 
ATOM   3015 C  CG2 . ILE C 1 124 ? 17.755  -15.176 122.604 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 124  ILE C CG2 1 
ATOM   3016 C  CD1 . ILE C 1 124 ? 17.889  -14.113 125.375 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 124  ILE C CD1 1 
ATOM   3017 N  N   . VAL C 1 125 ? 21.918  -16.549 124.295 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 125  VAL C N   1 
ATOM   3018 C  CA  . VAL C 1 125 ? 23.212  -16.345 124.940 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 125  VAL C CA  1 
ATOM   3019 C  C   . VAL C 1 125 ? 24.177  -17.421 124.448 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 125  VAL C C   1 
ATOM   3020 O  O   . VAL C 1 125 ? 25.180  -17.114 123.810 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 125  VAL C O   1 
ATOM   3021 C  CB  . VAL C 1 125 ? 23.099  -16.405 126.457 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 125  VAL C CB  1 
ATOM   3022 C  CG1 . VAL C 1 125 ? 24.449  -16.169 127.081 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 125  VAL C CG1 1 
ATOM   3023 C  CG2 . VAL C 1 125 ? 22.141  -15.352 126.935 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 125  VAL C CG2 1 
ATOM   3024 N  N   . ASN C 1 126 ? 23.892  -18.681 124.756 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 126  ASN C N   1 
ATOM   3025 C  CA  . ASN C 1 126 ? 24.721  -19.777 124.258 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 126  ASN C CA  1 
ATOM   3026 C  C   . ASN C 1 126 ? 23.964  -20.033 122.969 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 126  ASN C C   1 
ATOM   3027 O  O   . ASN C 1 126 ? 22.757  -20.234 122.991 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 126  ASN C O   1 
ATOM   3028 C  CB  . ASN C 1 126 ? 24.638  -20.981 125.186 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 126  ASN C CB  1 
ATOM   3029 C  CG  . ASN C 1 126 ? 24.755  -20.591 126.645 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 126  ASN C CG  1 
ATOM   3030 O  OD1 . ASN C 1 126 ? 25.608  -19.784 127.022 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 126  ASN C OD1 1 
ATOM   3031 N  ND2 . ASN C 1 126 ? 23.899  -21.164 127.477 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 126  ASN C ND2 1 
ATOM   3032 N  N   . LEU C 1 127 ? 24.646  -20.023 121.842 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 127  LEU C N   1 
ATOM   3033 C  CA  . LEU C 1 127 ? 23.926  -20.153 120.596 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 127  LEU C CA  1 
ATOM   3034 C  C   . LEU C 1 127 ? 23.313  -21.496 120.231 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 127  LEU C C   1 
ATOM   3035 O  O   . LEU C 1 127 ? 23.610  -22.048 119.174 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 127  LEU C O   1 
ATOM   3036 C  CB  . LEU C 1 127 ? 24.823  -19.651 119.477 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 127  LEU C CB  1 
ATOM   3037 C  CG  . LEU C 1 127 ? 25.552  -18.379 119.907 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 127  LEU C CG  1 
ATOM   3038 C  CD1 . LEU C 1 127 ? 26.463  -17.912 118.813 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 127  LEU C CD1 1 
ATOM   3039 C  CD2 . LEU C 1 127 ? 24.549  -17.314 120.244 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 127  LEU C CD2 1 
ATOM   3040 N  N   . GLN C 1 128 ? 22.431  -22.014 121.080 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 128  GLN C N   1 
ATOM   3041 C  CA  . GLN C 1 128 ? 21.782  -23.290 120.787 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 128  GLN C CA  1 
ATOM   3042 C  C   . GLN C 1 128 ? 20.453  -23.067 120.098 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 128  GLN C C   1 
ATOM   3043 O  O   . GLN C 1 128 ? 19.867  -21.994 120.199 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 128  GLN C O   1 
ATOM   3044 C  CB  . GLN C 1 128 ? 21.492  -24.078 122.054 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 128  GLN C CB  1 
ATOM   3045 C  CG  . GLN C 1 128 ? 22.652  -24.301 122.982 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 128  GLN C CG  1 
ATOM   3046 C  CD  . GLN C 1 128 ? 22.233  -25.146 124.166 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 128  GLN C CD  1 
ATOM   3047 O  OE1 . GLN C 1 128 ? 22.967  -25.288 125.143 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 128  GLN C OE1 1 
ATOM   3048 N  NE2 . GLN C 1 128 ? 21.041  -25.720 124.079 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 128  GLN C NE2 1 
ATOM   3049 N  N   . GLY C 1 129 ? 19.975  -24.100 119.415 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 129  GLY C N   1 
ATOM   3050 C  CA  . GLY C 1 129 ? 18.695  -24.020 118.737 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 129  GLY C CA  1 
ATOM   3051 C  C   . GLY C 1 129 ? 17.683  -24.717 119.622 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 129  GLY C C   1 
ATOM   3052 O  O   . GLY C 1 129 ? 17.902  -24.815 120.827 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 129  GLY C O   1 
ATOM   3053 N  N   . VAL C 1 130 ? 16.584  -25.204 119.058 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 130  VAL C N   1 
ATOM   3054 C  CA  . VAL C 1 130 ? 15.601  -25.896 119.879 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 130  VAL C CA  1 
ATOM   3055 C  C   . VAL C 1 130 ? 15.411  -27.335 119.389 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 130  VAL C C   1 
ATOM   3056 O  O   . VAL C 1 130 ? 15.540  -27.601 118.190 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 130  VAL C O   1 
ATOM   3057 C  CB  . VAL C 1 130 ? 14.294  -25.136 119.881 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 130  VAL C CB  1 
ATOM   3058 C  CG1 . VAL C 1 130 ? 13.364  -25.737 120.889 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 130  VAL C CG1 1 
ATOM   3059 C  CG2 . VAL C 1 130 ? 14.559  -23.695 120.231 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 130  VAL C CG2 1 
ATOM   3060 N  N   . TYR C 1 131 ? 15.110  -28.257 120.311 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C N   1 
ATOM   3061 C  CA  . TYR C 1 131 ? 14.976  -29.680 119.958 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C CA  1 
ATOM   3062 C  C   . TYR C 1 131 ? 14.187  -30.617 120.909 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C C   1 
ATOM   3063 O  O   . TYR C 1 131 ? 13.873  -31.770 120.516 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C O   1 
ATOM   3064 C  CB  . TYR C 1 131 ? 16.381  -30.241 119.757 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C CB  1 
ATOM   3065 C  CG  . TYR C 1 131 ? 17.373  -29.763 120.800 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C CG  1 
ATOM   3066 C  CD1 . TYR C 1 131 ? 17.987  -28.512 120.700 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C CD1 1 
ATOM   3067 C  CD2 . TYR C 1 131 ? 17.676  -30.554 121.903 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C CD2 1 
ATOM   3068 C  CE1 . TYR C 1 131 ? 18.874  -28.069 121.676 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C CE1 1 
ATOM   3069 C  CE2 . TYR C 1 131 ? 18.559  -30.120 122.879 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C CE2 1 
ATOM   3070 C  CZ  . TYR C 1 131 ? 19.150  -28.884 122.761 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C CZ  1 
ATOM   3071 O  OH  . TYR C 1 131 ? 20.013  -28.482 123.749 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C OH  1 
ATOM   3072 O  OXT . TYR C 1 131 ? 13.898  -30.207 122.049 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 131  TYR C OXT 1 
HETATM 3073 CA CA  . CA  D 2 .   ? 13.447  17.506  125.621 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 1132 CA  C CA  1 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   ALA 1   1   1   ALA ALA A . n 
A 1 2   GLN 2   2   2   GLN GLN A . n 
A 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU A . n 
A 1 4   GLN 4   4   4   GLN GLN A . n 
A 1 5   ASN 5   5   5   ASN ASN A . n 
A 1 6   LEU 6   6   6   LEU LEU A . n 
A 1 7   VAL 7   7   7   VAL VAL A . n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A . n 
A 1 9   LYS 9   9   9   LYS LYS A . n 
A 1 10  ASP 10  10  10  ASP ASP A . n 
A 1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A . n 
A 1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A . n 
A 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA A . n 
A 1 14  THR 14  14  14  THR THR A . n 
A 1 15  PRO 15  15  15  PRO PRO A . n 
A 1 16  ASN 16  16  16  ASN ASN A . n 
A 1 17  ASP 17  17  17  ASP ASP A . n 
A 1 18  HIS 18  18  18  HIS HIS A . n 
A 1 19  THR 19  19  19  THR THR A . n 
A 1 20  PHE 20  20  20  PHE PHE A . n 
A 1 21  VAL 21  21  21  VAL VAL A . n 
A 1 22  PRO 22  22  22  PRO PRO A . n 
A 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A . n 
A 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A . n 
A 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE A . n 
A 1 26  ARG 26  26  26  ARG ARG A . n 
A 1 27  ASP 27  27  27  ASP ASP A . n 
A 1 28  ASN 28  28  28  ASN ASN A . n 
A 1 29  VAL 29  29  29  VAL VAL A . n 
A 1 30  GLY 30  30  30  GLY GLY A . n 
A 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A . n 
A 1 32  VAL 32  32  32  VAL VAL A . n 
A 1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A . n 
A 1 34  GLU 34  34  34  GLU GLU A . n 
A 1 35  SER 35  35  35  SER SER A . n 
A 1 36  THR 36  36  36  THR THR A . n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A . n 
A 1 38  VAL 38  38  38  VAL VAL A . n 
A 1 39  PRO 39  39  39  PRO PRO A . n 
A 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A . n 
A 1 41  GLY 41  41  41  GLY GLY A . n 
A 1 42  GLU 42  42  42  GLU GLU A . n 
A 1 43  SER 43  43  43  SER SER A . n 
A 1 44  ARG 44  44  44  ARG ARG A . n 
A 1 45  PHE 45  45  45  PHE PHE A . n 
A 1 46  THR 46  46  46  THR THR A . n 
A 1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE A . n 
A 1 48  SER 48  48  48  SER SER A . n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A . n 
A 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG A . n 
A 1 51  LYS 51  51  51  LYS LYS A . n 
A 1 52  THR 52  52  52  THR THR A . n 
A 1 53  SER 53  53  53  SER SER A . n 
A 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN A . n 
A 1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY A . n 
A 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG A . n 
A 1 57  TYR 57  57  57  TYR TYR A . n 
A 1 58  LYS 58  58  58  LYS LYS A . n 
A 1 59  SER 59  59  59  SER SER A . n 
A 1 60  THR 60  60  60  THR THR A . n 
A 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A . n 
A 1 62  LYS 62  62  62  LYS LYS A . n 
A 1 63  LEU 63  63  63  LEU LEU A . n 
A 1 64  VAL 64  64  64  VAL VAL A . n 
A 1 65  VAL 65  65  65  VAL VAL A . n 
A 1 66  PRO 66  66  66  PRO PRO A . n 
A 1 67  VAL 67  67  67  VAL VAL A . n 
A 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL A . n 
A 1 69  GLN 69  69  69  GLN GLN A . n 
A 1 70  SER 70  70  70  SER SER A . n 
A 1 71  GLN 71  71  71  GLN GLN A . n 
A 1 72  THR 72  72  72  THR THR A . n 
A 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A . n 
A 1 74  ASN 74  74  74  ASN ASN A . n 
A 1 75  GLY 75  75  75  GLY GLY A . n 
A 1 76  ILE 76  76  76  ILE ILE A . n 
A 1 77  VAL 77  77  77  VAL VAL A . n 
A 1 78  THR 78  78  78  THR THR A . n 
A 1 79  PRO 79  79  79  PRO PRO A . n 
A 1 80  VAL 80  80  80  VAL VAL A . n 
A 1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL A . n 
A 1 82  VAL 82  82  82  VAL VAL A . n 
A 1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG A . n 
A 1 84  THR 84  84  84  THR THR A . n 
A 1 85  SER 85  85  85  SER SER A . n 
A 1 86  TYR 86  86  86  TYR TYR A . n 
A 1 87  VAL 87  87  87  VAL VAL A . n 
A 1 88  THR 88  88  88  THR THR A . n 
A 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL A . n 
A 1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A . n 
A 1 91  PHE 91  91  91  PHE PHE A . n 
A 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A . n 
A 1 93  TYR 93  93  93  TYR TYR A . n 
A 1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP A . n 
A 1 95  ALA 95  95  95  ALA ALA A . n 
A 1 96  ARG 96  96  96  ARG ARG A . n 
A 1 97  SER 97  97  97  SER SER A . n 
A 1 98  THR 98  98  98  THR THR A . n 
A 1 99  THR 99  99  99  THR THR A . n 
A 1 100 LYS 100 100 100 LYS LYS A . n 
A 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU A . n 
A 1 102 ARG 102 102 102 ARG ARG A . n 
A 1 103 ASN 103 103 103 ASN ASN A . n 
A 1 104 ASN 104 104 104 ASN ASN A . n 
A 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A . n 
A 1 106 VAL 106 106 106 VAL VAL A . n 
A 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY A . n 
A 1 108 MET 108 108 108 MET MET A . n 
A 1 109 ILE 109 109 109 ILE ILE A . n 
A 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A . n 
A 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A . n 
A 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A . n 
A 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU A . n 
A 1 114 LYS 114 114 114 LYS LYS A . n 
A 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A . n 
A 1 116 ASP 116 116 116 ASP ASP A . n 
A 1 117 LYS 117 117 117 LYS LYS A . n 
A 1 118 MET 118 118 118 MET MET A . n 
A 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A . n 
A 1 120 VAL 120 120 120 VAL VAL A . n 
A 1 121 HIS 121 121 121 HIS HIS A . n 
A 1 122 ASP 122 122 122 ASP ASP A . n 
A 1 123 THR 123 123 123 THR THR A . n 
A 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE A . n 
A 1 125 VAL 125 125 125 VAL VAL A . n 
A 1 126 ASN 126 126 126 ASN ASN A . n 
A 1 127 LEU 127 127 127 LEU LEU A . n 
A 1 128 GLN 128 128 128 GLN GLN A . n 
A 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A . n 
A 1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL A . n 
A 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR A . n 
B 1 1   ALA 1   1   1   ALA ALA B . n 
B 1 2   GLN 2   2   2   GLN GLN B . n 
B 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU B . n 
B 1 4   GLN 4   4   4   GLN GLN B . n 
B 1 5   ASN 5   5   5   ASN ASN B . n 
B 1 6   LEU 6   6   6   LEU LEU B . n 
B 1 7   VAL 7   7   7   VAL VAL B . n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B . n 
B 1 9   LYS 9   9   9   LYS LYS B . n 
B 1 10  ASP 10  10  10  ASP ASP B . n 
B 1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG B . n 
B 1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU B . n 
B 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA B . n 
B 1 14  THR 14  14  14  THR THR B . n 
B 1 15  PRO 15  15  15  PRO PRO B . n 
B 1 16  ASN 16  16  16  ASN ASN B . n 
B 1 17  ASP 17  17  17  ASP ASP B . n 
B 1 18  HIS 18  18  18  HIS HIS B . n 
B 1 19  THR 19  19  19  THR THR B . n 
B 1 20  PHE 20  20  20  PHE PHE B . n 
B 1 21  VAL 21  21  21  VAL VAL B . n 
B 1 22  PRO 22  22  22  PRO PRO B . n 
B 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG B . n 
B 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP B . n 
B 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE B . n 
B 1 26  ARG 26  26  26  ARG ARG B . n 
B 1 27  ASP 27  27  27  ASP ASP B . n 
B 1 28  ASN 28  28  28  ASN ASN B . n 
B 1 29  VAL 29  29  29  VAL VAL B . n 
B 1 30  GLY 30  30  30  GLY GLY B . n 
B 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU B . n 
B 1 32  VAL 32  32  32  VAL VAL B . n 
B 1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL B . n 
B 1 34  GLU 34  34  34  GLU GLU B . n 
B 1 35  SER 35  35  35  SER SER B . n 
B 1 36  THR 36  36  36  THR THR B . n 
B 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY B . n 
B 1 38  VAL 38  38  38  VAL VAL B . n 
B 1 39  PRO 39  39  39  PRO PRO B . n 
B 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE B . n 
B 1 41  GLY 41  41  41  GLY GLY B . n 
B 1 42  GLU 42  42  42  GLU GLU B . n 
B 1 43  SER 43  43  43  SER SER B . n 
B 1 44  ARG 44  44  44  ARG ARG B . n 
B 1 45  PHE 45  45  45  PHE PHE B . n 
B 1 46  THR 46  46  46  THR THR B . n 
B 1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE B . n 
B 1 48  SER 48  48  48  SER SER B . n 
B 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU B . n 
B 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG B . n 
B 1 51  LYS 51  51  51  LYS LYS B . n 
B 1 52  THR 52  52  52  THR THR B . n 
B 1 53  SER 53  53  53  SER SER B . n 
B 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN B . n 
B 1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY B . n 
B 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG B . n 
B 1 57  TYR 57  57  57  TYR TYR B . n 
B 1 58  LYS 58  58  58  LYS LYS B . n 
B 1 59  SER 59  59  59  SER SER B . n 
B 1 60  THR 60  60  60  THR THR B . n 
B 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU B . n 
B 1 62  LYS 62  62  62  LYS LYS B . n 
B 1 63  LEU 63  63  63  LEU LEU B . n 
B 1 64  VAL 64  64  64  VAL VAL B . n 
B 1 65  VAL 65  65  65  VAL VAL B . n 
B 1 66  PRO 66  66  66  PRO PRO B . n 
B 1 67  VAL 67  67  67  VAL VAL B . n 
B 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL B . n 
B 1 69  GLN 69  69  69  GLN GLN B . n 
B 1 70  SER 70  70  70  SER SER B . n 
B 1 71  GLN 71  71  71  GLN GLN B . n 
B 1 72  THR 72  72  72  THR THR B . n 
B 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL B . n 
B 1 74  ASN 74  74  74  ASN ASN B . n 
B 1 75  GLY 75  75  75  GLY GLY B . n 
B 1 76  ILE 76  76  76  ILE ILE B . n 
B 1 77  VAL 77  77  77  VAL VAL B . n 
B 1 78  THR 78  78  78  THR THR B . n 
B 1 79  PRO 79  79  79  PRO PRO B . n 
B 1 80  VAL 80  80  80  VAL VAL B . n 
B 1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL B . n 
B 1 82  VAL 82  82  82  VAL VAL B . n 
B 1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG B . n 
B 1 84  THR 84  84  84  THR THR B . n 
B 1 85  SER 85  85  85  SER SER B . n 
B 1 86  TYR 86  86  86  TYR TYR B . n 
B 1 87  VAL 87  87  87  VAL VAL B . n 
B 1 88  THR 88  88  88  THR THR B . n 
B 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL B . n 
B 1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP B . n 
B 1 91  PHE 91  91  91  PHE PHE B . n 
B 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP B . n 
B 1 93  TYR 93  93  93  TYR TYR B . n 
B 1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP B . n 
B 1 95  ALA 95  95  95  ALA ALA B . n 
B 1 96  ARG 96  96  96  ARG ARG B . n 
B 1 97  SER 97  97  97  SER SER B . n 
B 1 98  THR 98  98  98  THR THR B . n 
B 1 99  THR 99  99  99  THR THR B . n 
B 1 100 LYS 100 100 100 LYS LYS B . n 
B 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU B . n 
B 1 102 ARG 102 102 102 ARG ARG B . n 
B 1 103 ASN 103 103 103 ASN ASN B . n 
B 1 104 ASN 104 104 104 ASN ASN B . n 
B 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE B . n 
B 1 106 VAL 106 106 106 VAL VAL B . n 
B 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY B . n 
B 1 108 MET 108 108 108 MET MET B . n 
B 1 109 ILE 109 109 109 ILE ILE B . n 
B 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA B . n 
B 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP B . n 
B 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA B . n 
B 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU B . n 
B 1 114 LYS 114 114 114 LYS LYS B . n 
B 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA B . n 
B 1 116 ASP 116 116 116 ASP ASP B . n 
B 1 117 LYS 117 117 117 LYS LYS B . n 
B 1 118 MET 118 118 118 MET MET B . n 
B 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU B . n 
B 1 120 VAL 120 120 120 VAL VAL B . n 
B 1 121 HIS 121 121 121 HIS HIS B . n 
B 1 122 ASP 122 122 122 ASP ASP B . n 
B 1 123 THR 123 123 123 THR THR B . n 
B 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE B . n 
B 1 125 VAL 125 125 125 VAL VAL B . n 
B 1 126 ASN 126 126 126 ASN ASN B . n 
B 1 127 LEU 127 127 127 LEU LEU B . n 
B 1 128 GLN 128 128 128 GLN GLN B . n 
B 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY B . n 
B 1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL B . n 
B 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR B . n 
C 1 1   ALA 1   1   1   ALA ALA C . n 
C 1 2   GLN 2   2   2   GLN GLN C . n 
C 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU C . n 
C 1 4   GLN 4   4   4   GLN GLN C . n 
C 1 5   ASN 5   5   5   ASN ASN C . n 
C 1 6   LEU 6   6   6   LEU LEU C . n 
C 1 7   VAL 7   7   7   VAL VAL C . n 
C 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU C . n 
C 1 9   LYS 9   9   9   LYS LYS C . n 
C 1 10  ASP 10  10  10  ASP ASP C . n 
C 1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG C . n 
C 1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU C . n 
C 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA C . n 
C 1 14  THR 14  14  14  THR THR C . n 
C 1 15  PRO 15  15  15  PRO PRO C . n 
C 1 16  ASN 16  16  16  ASN ASN C . n 
C 1 17  ASP 17  17  17  ASP ASP C . n 
C 1 18  HIS 18  18  18  HIS HIS C . n 
C 1 19  THR 19  19  19  THR THR C . n 
C 1 20  PHE 20  20  20  PHE PHE C . n 
C 1 21  VAL 21  21  21  VAL VAL C . n 
C 1 22  PRO 22  22  22  PRO PRO C . n 
C 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG C . n 
C 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP C . n 
C 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE C . n 
C 1 26  ARG 26  26  26  ARG ARG C . n 
C 1 27  ASP 27  27  27  ASP ASP C . n 
C 1 28  ASN 28  28  28  ASN ASN C . n 
C 1 29  VAL 29  29  29  VAL VAL C . n 
C 1 30  GLY 30  30  30  GLY GLY C . n 
C 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU C . n 
C 1 32  VAL 32  32  32  VAL VAL C . n 
C 1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL C . n 
C 1 34  GLU 34  34  34  GLU GLU C . n 
C 1 35  SER 35  35  35  SER SER C . n 
C 1 36  THR 36  36  36  THR THR C . n 
C 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY C . n 
C 1 38  VAL 38  38  38  VAL VAL C . n 
C 1 39  PRO 39  39  39  PRO PRO C . n 
C 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE C . n 
C 1 41  GLY 41  41  41  GLY GLY C . n 
C 1 42  GLU 42  42  42  GLU GLU C . n 
C 1 43  SER 43  43  43  SER SER C . n 
C 1 44  ARG 44  44  44  ARG ARG C . n 
C 1 45  PHE 45  45  45  PHE PHE C . n 
C 1 46  THR 46  46  46  THR THR C . n 
C 1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE C . n 
C 1 48  SER 48  48  48  SER SER C . n 
C 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU C . n 
C 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG C . n 
C 1 51  LYS 51  51  51  LYS LYS C . n 
C 1 52  THR 52  52  52  THR THR C . n 
C 1 53  SER 53  53  53  SER SER C . n 
C 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN C . n 
C 1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY C . n 
C 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG C . n 
C 1 57  TYR 57  57  57  TYR TYR C . n 
C 1 58  LYS 58  58  58  LYS LYS C . n 
C 1 59  SER 59  59  59  SER SER C . n 
C 1 60  THR 60  60  60  THR THR C . n 
C 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU C . n 
C 1 62  LYS 62  62  62  LYS LYS C . n 
C 1 63  LEU 63  63  63  LEU LEU C . n 
C 1 64  VAL 64  64  64  VAL VAL C . n 
C 1 65  VAL 65  65  65  VAL VAL C . n 
C 1 66  PRO 66  66  66  PRO PRO C . n 
C 1 67  VAL 67  67  67  VAL VAL C . n 
C 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL C . n 
C 1 69  GLN 69  69  69  GLN GLN C . n 
C 1 70  SER 70  70  70  SER SER C . n 
C 1 71  GLN 71  71  71  GLN GLN C . n 
C 1 72  THR 72  72  72  THR THR C . n 
C 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL C . n 
C 1 74  ASN 74  74  74  ASN ASN C . n 
C 1 75  GLY 75  75  75  GLY GLY C . n 
C 1 76  ILE 76  76  76  ILE ILE C . n 
C 1 77  VAL 77  77  77  VAL VAL C . n 
C 1 78  THR 78  78  78  THR THR C . n 
C 1 79  PRO 79  79  79  PRO PRO C . n 
C 1 80  VAL 80  80  80  VAL VAL C . n 
C 1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL C . n 
C 1 82  VAL 82  82  82  VAL VAL C . n 
C 1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG C . n 
C 1 84  THR 84  84  84  THR THR C . n 
C 1 85  SER 85  85  85  SER SER C . n 
C 1 86  TYR 86  86  86  TYR TYR C . n 
C 1 87  VAL 87  87  87  VAL VAL C . n 
C 1 88  THR 88  88  88  THR THR C . n 
C 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL C . n 
C 1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP C . n 
C 1 91  PHE 91  91  91  PHE PHE C . n 
C 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP C . n 
C 1 93  TYR 93  93  93  TYR TYR C . n 
C 1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP C . n 
C 1 95  ALA 95  95  95  ALA ALA C . n 
C 1 96  ARG 96  96  96  ARG ARG C . n 
C 1 97  SER 97  97  97  SER SER C . n 
C 1 98  THR 98  98  98  THR THR C . n 
C 1 99  THR 99  99  99  THR THR C . n 
C 1 100 LYS 100 100 100 LYS LYS C . n 
C 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU C . n 
C 1 102 ARG 102 102 102 ARG ARG C . n 
C 1 103 ASN 103 103 103 ASN ASN C . n 
C 1 104 ASN 104 104 104 ASN ASN C . n 
C 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE C . n 
C 1 106 VAL 106 106 106 VAL VAL C . n 
C 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY C . n 
C 1 108 MET 108 108 108 MET MET C . n 
C 1 109 ILE 109 109 109 ILE ILE C . n 
C 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA C . n 
C 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP C . n 
C 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA C . n 
C 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU C . n 
C 1 114 LYS 114 114 114 LYS LYS C . n 
C 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA C . n 
C 1 116 ASP 116 116 116 ASP ASP C . n 
C 1 117 LYS 117 117 117 LYS LYS C . n 
C 1 118 MET 118 118 118 MET MET C . n 
C 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU C . n 
C 1 120 VAL 120 120 120 VAL VAL C . n 
C 1 121 HIS 121 121 121 HIS HIS C . n 
C 1 122 ASP 122 122 122 ASP ASP C . n 
C 1 123 THR 123 123 123 THR THR C . n 
C 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE C . n 
C 1 125 VAL 125 125 125 VAL VAL C . n 
C 1 126 ASN 126 126 126 ASN ASN C . n 
C 1 127 LEU 127 127 127 LEU LEU C . n 
C 1 128 GLN 128 128 128 GLN GLN C . n 
C 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY C . n 
C 1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL C . n 
C 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR C . n 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
DENZO     'model building' . ? 1  
SCALEPACK 'model building' . ? 2  
GLRF      'model building' . ? 3  
CNS       'model building' . ? 4  
MOLEMAN2  'model building' . ? 5  
AVE       'model building' . ? 6  
O         'model building' . ? 7  
PHASER    'model building' . ? 8  
MAMA      'model building' . ? 9  
CNS       refinement       . ? 10 
# 
_pdbx_version.entry_id        2VF9 
_pdbx_version.revision_date   2009-02-28 
_pdbx_version.major_version   3 
_pdbx_version.minor_version   2 
_pdbx_version.details         'compliance with PDB format V.3.15' 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly.id 
_pdbx_struct_assembly.details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 
1   'complete icosahedral assembly'                180-MERIC 180 
2   'icosahedral asymmetric unit'                  ?         ?   
3   'icosahedral pentamer'                         ?         ?   
4   'icosahedral 23 hexamer'                       ?         ?   
PAU 'icosahedral asymmetric unit, std point frame' ?         ?   
XAU 'crystal asymmetric unit, crystal frame'       ?         ?   
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list 
1   '(1-60)'           A,B,C,D 
2   1                  A,B,C,D 
3   '(1-5)'            A,B,C,D 
4   '(1,2,6,10,23,24)' A,B,C,D 
PAU P                  A,B,C,D 
XAU '(X0)(1-60)'       A,B,C,D 
XAU '(X1)(1-60)'       A,B,C,D 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
P  'transform to point frame'   0.99434626  -0.00780423 -0.10589903 0.00000   0.01415905  0.99813444  0.05938985  0.00000   
0.10523797  -0.06055351 0.99260175  0.00000   
X0 'transform to crystal frame' 1.00000000  0.00000000  0.00000000  0.00000   0.00000000  1.00000000  0.00000000  0.00000   
0.00000000  0.00000000  1.00000000  0.00000   
X1 'transform to crystal frame' 0.97869200  -0.01316800 -0.20491200 142.20000 0.01321500  0.99991200  -0.00113600 -30.05000 
0.20490800  -0.00159600 0.97878000  234.70000 
1  'point symmetry operation'   1.00000000  0.00000000  0.00000000  0.00000   0.00000000  1.00000000  0.00000000  0.00000   
0.00000000  0.00000000  1.00000000  0.00000   
2  'point symmetry operation'   0.31551371  -0.80101908 0.50874310  0.00000   0.86443415  0.46376714  0.19409698  0.00000   
-0.39141371 0.37853464  0.83875314  0.00000   
3  'point symmetry operation'   -0.79200837 -0.43164194 0.43174991  0.00000   0.59766476  -0.40387585 0.69259016  0.00000   
-0.12457760 0.80657890  0.57785023  0.00000   
4  'point symmetry operation'   -0.79200837 0.59766477  -0.12457759 0.00000   -0.43164194 -0.40387585 0.80657891  0.00000   
0.43174990  0.69259016  0.57785023  0.00000   
5  'point symmetry operation'   0.31551372  0.86443415  -0.39141371 0.00000   -0.80101908 0.46376714  0.37853465  0.00000   
0.50874309  0.19409698  0.83875313  0.00000   
6  'point symmetry operation'   -0.97784994 -0.01274506 0.20891880  0.00000   -0.01274506 -0.99266655 -0.12021103 0.00000   
0.20891879  -0.12021104 0.97051648  0.00000   
7  'point symmetry operation'   -0.40131601 0.85644872  -0.32471688 0.00000   -0.81506386 -0.49566113 -0.29998491 0.00000   
-0.41787125 0.14427625  0.89697714  0.00000   
8  'point symmetry operation'   0.74082146  0.59573796  -0.31028995 0.00000   -0.56821202 0.30945567  -0.76247773 0.00000   
-0.35821595 0.74117035  0.56775686  0.00000   
9  'point symmetry operation'   0.87016730  -0.43458393 0.23226207  0.00000   0.38666960  0.31003980  -0.86854012 0.00000   
0.30544310  0.84558390  0.43782688  0.00000   
10 'point symmetry operation'   -0.19203003 -0.81064711 0.55315073  0.00000   0.72996707  -0.49471598 -0.47159747 0.00000   
0.65595164  0.31322092  0.68674602  0.00000   
11 'point symmetry operation'   -0.99959904 0.02826527  0.00168181  0.00000   0.02826527  0.99254473  0.11855811  0.00000   
0.00168181  0.11855812  -0.99294569 0.00000   
12 'point symmetry operation'   -0.29161202 0.81444303  -0.50164229 0.00000   0.82050237  0.48254696  0.30647068  0.00000   
0.49166888  -0.32222814 -0.80896894 0.00000   
13 'point symmetry operation'   0.80837445  0.42140972  -0.41102872 0.00000   0.55605299  -0.31743886 0.76813907  0.00000   
0.19322480  -0.84949775 -0.49093559 0.00000   
14 'point symmetry operation'   0.78021645  -0.60767598 0.14829765  0.00000   -0.39962281 -0.30185951 0.86555326  0.00000   
-0.48121087 -0.73458202 -0.47835693 0.00000   
15 'point symmetry operation'   -0.33717262 -0.85065261 0.40336678  0.00000   -0.72581356 0.50775487  0.46409015  0.00000   
-0.59959094 -0.13629059 -0.78861624 0.00000   
16 'point symmetry operation'   0.97744898  -0.01552021 -0.21060061 0.00000   -0.01552022 -0.99987819 0.00165292  0.00000   
-0.21060060 0.00165292  -0.97757079 0.00000   
17 'point symmetry operation'   0.37741432  -0.86987267 0.31761607  0.00000   -0.86987267 -0.45065297 -0.20058274 0.00000   
0.31761608  -0.20058275 -0.92676134 0.00000   
18 'point symmetry operation'   -0.75718754 -0.58550574 0.28956875  0.00000   -0.58550573 0.41185904  -0.69825150 0.00000   
0.28956875  -0.69825150 -0.65467150 0.00000   
19 'point symmetry operation'   -0.85837539 0.44459515  -0.25598213 0.00000   0.44459515  0.39569557  -0.80359205 0.00000   
-0.25598213 -0.80359204 -0.53732018 0.00000   
20 'point symmetry operation'   0.21368894  0.79686557  -0.56510380 0.00000   0.79686557  -0.47680602 -0.37102732 0.00000   
-0.56510379 -0.37102732 -0.73688292 0.00000   
21 'point symmetry operation'   0.12021205  0.04471999  0.99174048  0.00000   0.99081257  -0.06775764 -0.11704423 0.00000   
0.06196378  0.99669906  -0.05245441 0.00000   
22 'point symmetry operation'   -0.31159479 0.29985565  0.90166251  0.00000   0.29985565  -0.86938883 0.39274629  0.00000   
0.90166251  0.39274629  0.18098362  0.00000   
23 'point symmetry operation'   -0.19203004 0.72996706  0.65595164  0.00000   -0.81064711 -0.49471599 0.31322094  0.00000   
0.55315072  -0.47159748 0.68674602  0.00000   
24 'point symmetry operation'   0.31367188  0.74065488  0.59417194  0.00000   -0.80601864 0.53847576  -0.24571896 0.00000   
-0.50194014 -0.40183853 0.76588635  0.00000   
25 'point symmetry operation'   0.50664810  0.31714890  0.80170086  0.00000   0.30734467  0.80235053  -0.51163745 0.00000   
-0.80551036 0.50561864  0.30903536  0.00000   
26 'point symmetry operation'   0.08907391  -0.16514231 0.98223921  0.00000   -0.99245518 0.06870278  0.10155124  0.00000   
-0.08425298 -0.98387395 -0.15777670 0.00000   
27 'point symmetry operation'   -0.49911250 0.22387409  0.83711833  0.00000   -0.29349273 0.86527828  -0.40639330 0.00000   
-0.81532125 -0.44852411 -0.36616578 0.00000   
28 'point symmetry operation'   -0.29161202 0.82050237  0.49166887  0.00000   0.81444303  0.48254697  -0.32222816 0.00000   
-0.50164228 0.30647069  -0.80896893 0.00000   
29 'point symmetry operation'   0.42481674  0.80022254  0.42329024  0.00000   0.80022254  -0.55056950 0.23773330  0.00000   
0.42329025  0.23773331  -0.87424725 0.00000   
30 'point symmetry operation'   0.66009359  0.19106062  0.72647938  0.00000   -0.31650197 -0.80633927 0.49964337  0.00000   
0.68125103  -0.55974354 -0.47178831 0.00000   
31 'point symmetry operation'   -0.11723191 0.16536331  -0.97924035 0.00000   -0.99252733 -0.05312344 0.10985170  0.00000   
-0.03385518 0.98480093  0.17035535  0.00000   
32 'point symmetry operation'   0.48924551  -0.20008133 -0.84888532 0.00000   -0.40207516 0.81197909  -0.42311407 0.00000   
0.77393436  0.54832236  0.31680938  0.00000   
33 'point symmetry operation'   0.31367189  -0.80601864 -0.50194013 0.00000   0.74065488  0.53847576  -0.40183853 0.00000   
0.59417194  -0.24571897 0.76588634  0.00000   
34 'point symmetry operation'   -0.40131601 -0.81506386 -0.41787123 0.00000   0.85644872  -0.49566113 0.14427625  0.00000   
-0.32471689 -0.29998493 0.89697714  0.00000   
35 'point symmetry operation'   -0.66762920 -0.21471680 -0.71285899 0.00000   -0.21471680 -0.86128955 0.46051820  0.00000   
-0.71285900 0.46051819  0.52891875  0.00000   
36 'point symmetry operation'   -0.09205405 -0.04494099 -0.99473934 0.00000   0.99416994  0.05217829  -0.09435871 0.00000   
0.05614438  -0.99762605 0.03987576  0.00000   
37 'point symmetry operation'   0.32146177  -0.32364841 -0.88989552 0.00000   0.39571224  -0.80786855 0.43676108  0.00000   
-0.86027562 -0.49254454 -0.13162722 0.00000   
38 'point symmetry operation'   0.16997017  -0.74445079 -0.64568038 0.00000   -0.74445080 -0.52630674 0.41084575  0.00000   
-0.64568038 0.41084575  -0.64366343 0.00000   
39 'point symmetry operation'   -0.33717261 -0.72581356 -0.59959094 0.00000   -0.85065261 0.50775487  -0.13629059 0.00000   
0.40336678  0.46409015  -0.78861625 0.00000   
40 'point symmetry operation'   -0.49911249 -0.29349273 -0.81532124 0.00000   0.22387410  0.86527828  -0.44852412 0.00000   
0.83711833  -0.40639329 -0.36616579 0.00000   
41 'point symmetry operation'   0.12021206  0.99081257  0.06196377  0.00000   0.04471999  -0.06775764 0.99669906  0.00000   
0.99174048  -0.11704422 -0.05245442 0.00000   
42 'point symmetry operation'   0.87016730  0.38666960  0.30544309  0.00000   -0.43458393 0.31003979  0.84558390  0.00000   
0.23226208  -0.86854012 0.43782689  0.00000   
43 'point symmetry operation'   0.48924550  -0.40207517 0.77393436  0.00000   -0.20008134 0.81197909  0.54832236  0.00000   
-0.84888532 -0.42311407 0.31680940  0.00000   
44 'point symmetry operation'   -0.49613236 -0.28540326 0.81999858  0.00000   0.42415316  0.74439720  0.51571979  0.00000   
-0.75759275 0.60367027  -0.24826484 0.00000   
45 'point symmetry operation'   -0.72420758 0.57544870  0.37997655  0.00000   0.57544870  0.20069000  0.79283183  0.00000   
0.37997655  0.79283184  -0.47648242 0.00000   
46 'point symmetry operation'   -0.11723192 -0.99252733 -0.03385518 0.00000   0.16536330  -0.05312345 0.98480093  0.00000   
-0.97924035 0.10985169  0.17035536  0.00000   
47 'point symmetry operation'   -0.88171142 -0.37921192 -0.28068362 0.00000   -0.37921192 0.21568521  0.89982121  0.00000   
-0.28068363 0.89982121  -0.33397379 0.00000   
48 'point symmetry operation'   -0.49613235 0.42415316  -0.75759275 0.00000   -0.28540326 0.74439720  0.60367026  0.00000   
0.81999857  0.51571980  -0.24826485 0.00000   
49 'point symmetry operation'   0.50664811  0.30734467  -0.80551036 0.00000   0.31714890  0.80235053  0.50561863  0.00000   
0.80170086  -0.51163745 0.30903535  0.00000   
50 'point symmetry operation'   0.74082146  -0.56821202 -0.35821594 0.00000   0.59573795  0.30945566  0.74117034  0.00000   
-0.31028994 -0.76247773 0.56775687  0.00000   
51 'point symmetry operation'   -0.09205406 0.99416993  0.05614438  0.00000   -0.04494099 0.05217830  -0.99762605 0.00000   
-0.99473934 -0.09435871 0.03987576  0.00000   
52 'point symmetry operation'   0.80837444  0.55605300  0.19322478  0.00000   0.42140972  -0.31743885 -0.84949775 0.00000   
-0.41102871 0.76813908  -0.49093560 0.00000   
53 'point symmetry operation'   0.66009359  -0.31650197 0.68125102  0.00000   0.19106063  -0.80633926 -0.55974354 0.00000   
0.72647938  0.49964337  -0.47178832 0.00000   
54 'point symmetry operation'   -0.33197752 -0.41765366 0.84578742  0.00000   -0.41765365 -0.73887918 -0.52879389 0.00000   
0.84578741  -0.52879389 0.07085671  0.00000   
55 'point symmetry operation'   -0.79683034 0.39238613  0.45945026  0.00000   -0.56351067 -0.20828615 -0.79942016 0.00000   
-0.21798426 -0.89590736 0.38708250  0.00000   
56 'point symmetry operation'   0.08907392  -0.99245517 -0.08425297 0.00000   -0.16514229 0.06870279  -0.98387395 0.00000   
0.98223921  0.10155123  -0.15777671 0.00000   
57 'point symmetry operation'   -0.79683033 -0.56351068 -0.21798425 0.00000   0.39238614  -0.20828615 -0.89590736 0.00000   
0.45945026  -0.79942017 0.38708249  0.00000   
58 'point symmetry operation'   -0.65320674 0.29442397  -0.69759263 0.00000   0.29442397  -0.75003703 -0.59224909 0.00000   
-0.69759263 -0.59224909 0.40324377  0.00000   
59 'point symmetry operation'   0.32146177  0.39571224  -0.86027563 0.00000   -0.32364841 -0.80786854 -0.49254454 0.00000   
-0.88989552 0.43676108  -0.13162722 0.00000   
60 'point symmetry operation'   0.78021645  -0.39962280 -0.48121087 0.00000   -0.60767598 -0.30185951 -0.73458201 0.00000   
0.14829765  0.86555326  -0.47835695 0.00000   
# 
_pdbx_entry_details.entry_id             2VF9 
_pdbx_entry_details.compound_details     ? 
_pdbx_entry_details.source_details       ? 
_pdbx_entry_details.nonpolymer_details   ? 
_pdbx_entry_details.sequence_details     'THERE IS AN ERROR IN THE SEQUENCE IN THE UNIPROT ENTRY.' 
# 
_pdbx_point_symmetry.entry_id             2VF9 
_pdbx_point_symmetry.Schoenflies_symbol   I 
# 
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id         D 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id       2 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id          CA 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num     1 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num     1132 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num    1132 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id      CA 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id     CA 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id   C 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code    . 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1  1 PRO A 15  ? -27.69  119.78  
2  1 ARG A 23  ? -126.05 -51.80  
3  1 ASP A 24  ? 177.34  168.20  
4  1 PRO A 39  ? -77.80  41.10   
5  1 ALA A 95  ? -58.08  0.73    
6  1 LYS A 117 ? -65.24  82.02   
7  1 MET A 118 ? -35.92  -75.46  
8  1 PRO B 15  ? -19.21  116.38  
9  1 ARG B 23  ? -102.16 -60.17  
10 1 ASP B 24  ? -173.77 -176.71 
11 1 ASN B 54  ? -79.80  24.13   
12 1 ARG B 83  ? 172.81  148.23  
13 1 ALA B 95  ? -54.13  -7.43   
14 1 LYS B 114 ? 173.03  131.57  
15 1 LYS B 117 ? -66.62  86.80   
16 1 PRO C 15  ? -19.39  123.57  
17 1 ASP C 24  ? -170.75 -179.63 
18 1 ALA C 95  ? -47.42  -19.18  
19 1 LYS C 114 ? -36.62  149.26  
20 1 ASP C 122 ? -57.14  2.59    
21 1 THR C 123 ? -120.03 -54.72  
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        'CALCIUM ION' 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     CA 
# 
